Gaan na inhoud

Adenosientrifosfaat

in Wikipedia, die vrye ensiklopedie
(Aangestuur vanafATP)
Eienskappe

Algemeen

Naam Adenosientrifosfaat
IUSTC-naam O1-{[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-Amieno-9H-purien-9-iel)-3,4-dihidroksioksolaan-2-iel]metiel}tetrawaterstoftrifosfaat
Sistematiese naam Adenosien-5′-(tetrawaterstoftrifosfaat)
Struktuurformule van Adenosientrifosfaat
Struktuurformule van Adenosientrifosfaat
Chemiese formule C10H16N5O13P3
Molêre massa 507,18 g•mol-1
CAS-nommer 56-65-5
Voorkoms Kleurlose soute[1]
Fasegedrag
Smeltpunt
Kookpunt
Digtheid 1,04 g•cm-3
Oplosbaarheid

Suur-basis eienskappe

pKa 6.5

Veiligheid

Flitspunt

Tensy anders vermeld is alle data virstandaardtemperatuur en -druktoestande.

PortaalChemie

Adenosientrifosfaat(afgekortATP,van die Engelse naamadenosinetriphosphate) is 'n organiese verbinding en hidrotroop[Nota 1]wat energie verskaf om baie prosesse in lewende selle aan te dryf, soos spiersametrekking, senuwee-impulsvoortplanting, en chemiese sintese. Dit word in alle bekende lewensvorme gevind en word dikwels na verwys as die "molekulêre geldeenheid" van intrasellulêre energie-oordrag.[2]Wanneer dit in metaboliese prosesse verbruik word, word dit óf naadenosiendifosfaat(ADP) óf naadenosienmonofosfaat(AMP) omgeskakel. Ander prosesse regenereer ATP sodat die menslike liggaam elke dag sy eie liggaamsgewig-ekwivalent in ATP herwin.[3]Dit is ook 'n voorloper vanDNSenRNS,en word as 'nkoënsiemgebruik.

Uit die perspektief vanbiochemieword ATP as 'n nukleosiedtrifosfaat[Nota 2]geklassifiseer, wat aandui dat dit uit drie komponente bestaan: 'nstikstofbasis(adenien), die riboos-suiker en die trifosfaat.

Struktuur

[wysig|wysig bron]
Adenien, 'n deel van adenosientrifosfaat

ATP bestaan uit 'n adenien wat deur die 9-stikstofatoom aan die 1' koolstofatoom van 'n suiker (ribose) geheg is, wat op sy beurt by die 5' koolstofatoom van die suiker aan 'n trifosfaatgroep geheg is. In sy vele reaksies wat met metabolisme verband hou, bly die adenien- en suikergroepe onveranderd, maar die trifosfaat word omgeskakel na di- en monofosfaat, wat onderskeidelik die afgeleides ADP en AMP gee. Daar word na die drie fosforielgroepe verwys as die alfa (α), beta (β), en, vir die terminale fosfaat, gamma (γ).

In neutrale oplossing bestaan geïoniseerde ATP meestal as ATP4−,met 'n klein deel van ATP3−.[4]

Chemiese eienskappe

[wysig|wysig bron]

ATP is stabiel in waterige oplossings tussenpH6,8 en 7,4 in die afwesigheid vankatalisators.By meer ekstreme pH's hidroliseer dit vinnig na ADP en fosfaat:

ATP +H2O→ ADP + PiΔG° = −30,5 kJ/mol

Lewende selle handhaaf die verhouding van ATP tot ADP op 'n punt tien ordes van grootte vanaf ewewig, met ATP-konsentrasies vyf keer hoër as die konsentrasie van ADP.[5][6]In die konteks van biochemiese reaksies word daar gereeld na dieP-O-P-bindings verwys as hoë-energiefosfaatbindings.[7]

Soute van ATP kan as kleurlose vaste stowwe geïsoleer word.[1]

Produksie van uit AMP en ADP

[wysig|wysig bron]

Produksie, aërobiese toestande

[wysig|wysig bron]

'n Tipiese intrasellulêre konsentrasie van ATP is moeilik om vas te stel, maar verslae het getoon dat daar 1-10 μmol per gram weefsel in 'n verskeidenheideukarioteis.[8]Die defosforilering van ATP en herfosforilering van ADP en AMP vind herhaaldelik plaas in die verloop van aërobiesemetabolisme.

ATP kan deur 'n aantal afsonderlike sellulêre prosesse geproduseer word; die drie metodes in eukariote is (1) glikolise, (2) die sitroensuursiklus/oksidatiewe fosforilering, en (3) beta-oksidasie. Die algehele proses vanoksidasievanglukosenakoolstofdioksied,die kombinasie van metodes 1 en 2, bekend as sellulêre respirasie, produseer ongeveer 30 ekwivalente van ATP uit elke molekule van glukose.[9]

ATP-produksie deur 'n nie-fotosintetiese aërobiese eukariote vind hoofsaaklik in diemitochondriaplaas, wat byna 25% van die volume van 'n tipiese sel uitmaak.[10]

1. Glikolise

[wysig|wysig bron]

In glikolise word glukose en gliserol gemetaboliseer na piruvaat. Glikolise genereer twee ekwivalente van ATP deur substraatfosforilering wat deur tweeensieme,fosfogliseraatkinase en piruvaatkinase, gekataliseer word. Twee ekwivalente van die koënsiem nikotinamiedadeniendinukleotied (NADH) word ook geproduseer, wat via die elektronvervoerketting geoksideer kan word en lei tot die generering van bykomende ATP deur ATP-sintase. Die piruvaat wat as 'n eindproduk van glikolise gegenereer word, is 'n substraat vir die Krebs-siklus.[Nota 3][11]

2. Sitroensuur siklus

[wysig|wysig bron]

In die mitochondria word piruvaat deur die piruvaatdehidrogenase-kompleks geoksideer na die asetielgroep, wat deur die sitroensuursiklus (ook bekend as die Krebs-siklus) volledig tot koolstofdioksied geoksideer word. Elke "draai" van die sitroensuursiklus produseer twee molekules koolstofdioksied, een ekwivalent van ATP-guanosientrifosfaat (GTP) deur substraatvlak-fosforilering wat deur suksinielkoënsiem-A-sintetase gekataliseer word. Suksinielkoënsiem-A word na suksinaat, drie ekwivalente van nikotinamiedadeniendinukleotied (NADH), en een ekwivalent van flavienadeniendinukleotied (FADH2) omgeskakel. NADH en FADH2word herwin wat bykomende ATP genereer deur oksidatiewe fosforilering. Die oksidasie van NADH lei tot die sintese van 2–3 ekwivalente ATP, en die oksidasie van een FADH2lewer tussen 1–2 ekwivalente van ATP.[9]Die meerderheid sellulêre ATP word deur hierdie proses gegenereer. Alhoewel die sitroensuursiklus self nie molekulêre suurstof behels nie, is dit 'n verpligte aërobiese proses omdat O2gebruik word om die NADH en FADH2te herwin en die chemiese energie verskaf wat die proses dryf.[12]In die afwesigheid van suurstof hou die sitroensuursiklus op.[10]

3. Beta-oksidasie

[wysig|wysig bron]

In die teenwoordigheid van lug en verskeie kofaktore en ensieme word vetsure na asetielkoënsiem-A omgeskakel. Die pad word beta-oksidasie genoem. Elke siklus van beta-oksidasie verkort die vetsuurketting met twee koolstofatome en produseer een ekwivalent elk van asetielkoënsiem-A, nikotinamiedadeniendinukleotied (NADH) en flavienadeniendinukleotied (FADH2). Die asetielkoënsiem-A word deur die sitroensuursiklus gemetaboliseer om ATP te genereer, terwyl die NADH en FADH2deur oksidatiewe fosforilering gebruik word om ATP te genereer. Tientalle ATP-ekwivalente word gegenereer deur die beta-oksidasie van 'n enkele lang asielketting.[13]

Biochemiese funksies

[wysig|wysig bron]

Intrasellulêre seine

[wysig|wysig bron]

ATP is betrokke by seintransduksie deur as substraat vir kinase, ensieme wat fosfaatgroepe oordra, te dien.

DNS- en RNS-sintese

[wysig|wysig bron]

ATP is een van vier monomere wat nodig is in die sintese vanRNS.Die proses word bevorder deur RNS-polimerase.[14]'n Soortgelyke proses vind plaas in die vorming vanDNS,behalwe dat ATP eers na die deoksiribonukleotied dATP omgeskakel word. Soos baie kondensasiereaksies in die natuur, verbruik DNS-replikasie en DNS-transkripsie ook ATP.

Aantekeninge

[wysig|wysig bron]
  1. 'nHidrotroopis 'nverbindingwat hidrofobiese verbindings in waterige oplossings oplos op ander maniere as miselêre oplosbaarheid.
  2. 'nNukleosiedtrifosfaatis 'n molekule wat 'nstikstofbasisbevat wat aan 'n 5-koolstof-suiker (óf ribose óf deoksiribose) gebind is, met driefosfaatgroepewat aan die suiker gebind is. Hulle dien as 'n bron van energie vir sellulêre reaksies.
  3. DieKrebs-siklusis 'n reeks chemiese reaksies om gestoorde energie vry te stel deur die oksidasie van asetielkoënsiem-A afkomstig van koolhidrate, vette en proteïene. Dit word ook diesitroensuursiklusgenoem.

Verwysings

[wysig|wysig bron]
  1. 1,01,1O'Neil, Maryadele J. "Adenosine triphosphate". In Budavari, Susan (red.).The Merck index: an encyclopedia of chemicals, drugs, and biologicals(in Engels) (13de uitg.). Whitehouse Station, N.J.ISBN0-911910-13-1.OCLC52301949.
  2. Knowles, J.R. (1980). "Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions".Annu. Rev. Biochem.(in Engels).49:877–919.doi:10.1146/annurev.bi.49.070180.004305.PMID6250450.
  3. Törnroth-Horsefield, S.; Neutze, R. (Desember 2008)."Opening and closing the metabolite gate".Proc. Natl. Acad. Sci. USA(in Engels).105(50): 19565–19566.Bibcode:2008PNAS..10519565T.doi:10.1073/pnas.0810654106.PMC2604989.PMID19073922.
  4. Storer, A.; Cornish-Bowden, A. (1976)."Concentration of MgATP2−and other ions in solution. Calculation of the true concentrations of species present in mixtures of associating ions ".Biochem. J.(in Engels).159(1): 1–5.doi:10.1042/bj1590001.PMC1164030.PMID11772.
  5. Ferguson, S.J.; Nicholls, David; Ferguson, Stuart (2002).Bioenergetics 3(in Engels) (3rd uitg.). San Diego, CA: Academic.ISBN978-0-12-518121-1.
  6. Berg, J. M.; Tymoczko, J. L.; Stryer, L. (2003).Biochemistry(in Engels). New York, NY: W. H. Freeman. p. 376.ISBN978-0-7167-4684-3.
  7. Chance, B.; Lees, H.; Postgate, J.G. (1972). "The Meaning of" Reversed Electron Flow "and" High Energy Electron "in Biochemistry".Nature(in Engels).238(5363): 330–331.Bibcode:1972Natur.238..330C.doi:10.1038/238330a0.PMID4561837.S2CID4298762.
  8. Beis, I.; Newsholme, E.A. (1 Oktober 1975)."The contents of adenine nucleotides, phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates".Biochem. J.(in Engels).152(1): 23–32.doi:10.1042/bj1520023.PMC1172435.PMID1212224.
  9. 9,09,1Rich, P.R. (2003). "The molecular machinery of Keilin's respiratory chain".Biochem. Soc. Trans.(in Engels).31(6): 1095–1105.doi:10.1042/BST0311095.PMID14641005.
  10. 10,010,1Lodish, H.; Berk, A.; Matsudaira, P.; Kaiser, C.A.; Krieger, M.; Scott, M.P.; Zipursky, S.L.; Darnell, J. (2004).Molecular Cell Biology(in Engels) (5th uitg.). New York, NY: W.H. Freeman.ISBN978-0-7167-4366-8.
  11. Voet, D.; Voet, J.G. (2004).Biochemistry(in Engels). Vol. 1 (3de uitg.). Hoboken, NJ: Wiley.ISBN978-0-471-19350-0.
  12. Schmidt-Rohr, K (2020)."Oxygen Is the High-Energy Molecule Powering Complex Multicellular Life: Fundamental Corrections to Traditional Bioenergetics".ACS Omega(in Engels).5(5): 2221–2233.doi:10.1021/acsomega.9b03352.PMC7016920.PMID32064383.
  13. Ronnett, G.; Kim, E.; Landree, L.; Tu, Y. (2005). "Fatty acid metabolism as a target for obesity treatment".Physiol. Behav.(in Engels).85(1): 25–35.doi:10.1016/j.physbeh.2005.04.014.PMID15878185.S2CID24865576.
  14. Joyce, C.M.; Steitz, T.A. (1995)."Polymerase structures and function: variations on a theme?".J. Bacteriol.(in Engels).177(22): 6321–6329.doi:10.1128/jb.177.22.6321-6329.1995.PMC177480.PMID7592405.