Asparaginska kiselina

Asparaginska kiselina
Asparaginska kiselina
	O=C(O)CC(N)C(=O)O
Općenito
Hemijski spoj	Asparaginska kiselina
Druga imena	Amino-sukcinska kiselina,; Aspartična kiselina
Molekularna formula	C=4 H=7 N=1 O=4
CAS registarski broj	617-45-8
Osobine1
Rastvorljivost	Rastvorljiva
	1Gdje god je moguće korištene su SI jedinice. Ako nije drugačije naznačeno, dati podaci vrijede pri standardnim uslovima.

Asparaginska kiselinaili aspartična kiselina – skraćenice:AspiliD;AsxiliB– je α-aminokiselina.To je proteogena,neesencijalna aminokiselina,formule HOOCCH(NH₂)CH₂COOH, čiji je karboksilnianionskioblikaspartat.Putem transaminacije, aspartat reverzibilno prelazi uoksalacetat,koji je važan člancitratnog ciklusa.Ima značajnu ulogu i u ciklusuureje,kao i u biosintezipirimidina,a česta je komponenta aktivnog centraenzima.

Asparaginska kiselina je jedna od 20 aminokiselina koje ulaze u sastavproteina.Kodoniza ugradnju ove kiseline u polipeptidni lanac su GAU i GAC.

U ljudskom tijelu, aspartat je jedan od metabolita u ciklusu ureje i sudjeluje uglukoneogenezi.Aspartat ucentralnom nervnom sistemdjeluje kaoneurotransmiter.

Asparaginska kiselina, zajedno saglutaminskom,je klasificirana kao kisela aminokiselina sapKavrednošču od 4.0. Aspartat je sveprisutan ubiosintezi.Kao kod svih aminokiselina, lokacija protona kiseline zavisi odpHvrednosti rastvora i uvjeta kristalizacije.^[1]

Otkriće

Asparaginska kiselinu je otkrio (1827.) Plisson. Sintetizirana je putem ključanjaasparagina(otkrivenog1806) sa bazom.^[2]

Forme i nomenklatura

Termin "asparaginska kiselina" se odnosi na bilo koji odenantiomerasmješe. Od dvije stereo forme, samo jedna –L-asparaginska kiselina– direktno je ugrađena uproteine.Biološke uloge drugog enantiomera,D-asparaginske kiselinesu znatno ograničenije. Dokenzimskasinteza katalizira jedan ili drugiizomer,većina hemijskih sinteza proizvodi oba oblika, tj.DL-asparaginsku kiselinu.

Uloga u biosintezi aminokiselina

Kodsisara,aspartat je neesencijalan, budući da se proizvodi izoksaloacetata transaminacijom.Kodbiljakaimikroorganizmimaje prekursor nekoliko aminokiselina, uključujući ičetiri esencijalne:metionin,treonin,izoleucinilizin.Pretvaranje aspartata u druge aminokiseline počinje redukcijom do njegovog "semi-aldehida," O₂CCH(NH₂)CH₂CHO. Nakontransaminacijeaspartata nastajeasparagin:

-O₂CCH(NH₂)CH₂CO₂- +GC(O)NH₃+ -> O₂CCH(NH₂)CH₂CONH₃+ +GC(O)O

(gdje suGC(O)NH₂iGC(O)OHglutaminiglutaminska kiselina).

Druge biohemijske uloge

Aspartat je takođermetabolituciklusu urejei učestvuje uglukoneogenezi.Obavlja redukciju ekvivalenata malat-aspartat premeštanja, koji koristi neposrednu međukonverziju aspartata ioksaloacetata,koji je oksidirani (dehidrogenizirani) derivatmaleinske kiseline.U biosinteziinozitola,aspartat dodaje jedanatom dušika,prekursorapurinskihbaza.

Neurotransmiter

Aspartat (konjugirana baza asparaginske kiseline) podstičeNMDA receptore,iako sa nejednskom jačinom kao aminokiselinskineurotransmiter glutamat.^[3]Služi kao podražujućineurotransmiteru mozgu, iako jeekscitotoksin.

Izvori u hrani

Kod ljudi, asparaginska kiselina se može sintetizirati iz metabolitacentralnog metaboličkog puta.Asparaginske kiseline ima se u slijedećim namirnicama:

Životinjski izvori: meso;
Biljni izvori:žitarice,avokado,špargla,mladašećerna trska,imelasa šećerne repe.
Dijetalni suplementi, bilo kao sama asparaginska kiselina ilio(kao što jemagnezijaspartat)
Zaslađivačaspartam(NutraSweet, Equal, Canderel, itd).

Hemijska sinteza

Razgranata asparaginska kiselina može biti sintetizirana iz dietilnatrij-ftalimido-malonata: C₆H₄(CO)₂NC(CO₂).^[4]

Također pogledajte

Reference

^Merck, Ed. (1989): The Merck Index, Chapter 862, Aspartic acid, 11th edition, p. 132,ISBN 091191028X.
^Plimmer R. H. A., Hopkins F. G. (1918): The chemical composition of the proteins.http://books.google.com/books?id=7JM8AAAAIAAJ&ots=orkEuT2SrL&pg=PA112,series: Monographs on biochemistry, Part I: Analysis. Longmans, Green and Co., London.
^Philip E. et al. (2005): Structural features of the glutamate binding site in recombinant NR1/NR2AN-methyl-D-aspartate receptors determined by site-directed mutagenesis and molecular modeling. Mol. Pharmacol., 67 (5): 1470–1484.http://molpharm.aspetjournals.org/cgi/content/full/67/5/1470,
^http://www.sciencedaily.com/releases/2010/04/100421121501.htm:Ancestral Eve' Crystal May Explain Origin of Life's Left-Handedness, American Chemical Society.

Vanjski linkovi

http://gmd.mpimp-golm.mpg.de/Spectrums/E4577DF4-03FE-4AF1-ADBF-FFE6D1D3A468.aspxGMD MS Spectrum
http://www.sciencedaily.com/releases/2010/04/100421121501.htm,Ancestral Eve' Crystal May Explain Origin of Life's Left-Handedness, American Chemical Society, 2010. *https://web.archive.org/web/20100423002752/http://www.sciencedaily.com/releases/2010/04/100421121501.htm

[1] Merck, Ed. (1989): The Merck Index, Chapter 862, Aspartic acid, 11th edition, p. 132,ISBN 091191028X.

[2] Plimmer R. H. A., Hopkins F. G. (1918): The chemical composition of the proteins.http://books.google.com/books?id=7JM8AAAAIAAJ&ots=orkEuT2SrL&pg=PA112,series: Monographs on biochemistry, Part I: Analysis. Longmans, Green and Co., London.

[3] Philip E. et al. (2005): Structural features of the glutamate binding site in recombinant NR1/NR2AN-methyl-D-aspartate receptors determined by site-directed mutagenesis and molecular modeling. Mol. Pharmacol., 67 (5): 1470–1484.http://molpharm.aspetjournals.org/cgi/content/full/67/5/1470,

[4] ttp://www.sciencedaily.com/releases/2010/04/100421121501.htm:Ancestral Eve' Crystal May Explain Origin of Life's Left-Handedness, American Chemical Society.

[1]

[2]

[3]

[4]