Lizozim
Lizozim
 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Lysozyme crystals stained withmethylene blue.} | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 3.2.1.17 | ||||||||
| CAS broj | 9001-63-2 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA unos | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG unos | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDBstrukture | RCSB PDBPDBjPDBePDBsum | ||||||||
| Ontologija gena | AmiGO/QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Lizozimi(EC 3.2.1.17) – poznati i kaomuramidazeiliN-acetilmuramid glikanhidrolaze– suglikozid-hidrolaze.Ovienzimikoji oštećuju bakterijskićelijski zid,katalizirajućihidrolizu1,4-beta-veza izmeđuN-acetilmuramne kiselinei ostatakaN-acetil-D-glukozaminaupeptidoglikanui između ostatakaN-acetil-D-glukozaminauhitodekstrinima.Lizozim se često javlja u brojnimsekretima,kao što susuze,pljuvačka,ljudsko mlijekoisluz.Također se nalazi i ucitoplazmatskimgranulamamakrophagaipolimorfonuklearnim neutrofilima(PMN). Velika količina lizozima može se naći i ubjelancetujajeta.[1][2]
C-tip lizozima je blisko srodan saalfa-laktalbuminom,u sekvenci i strukturi, što ih čini dijelom iste porodice. Kod ljudi, sintezu lizozimskog enzima kodiragenLYZ.[3][4]
Funkcija
[uredi|uredi izvor]Funkcijeenzima,putem napadapeptidoglikana(u ćelijskom zidubakterija,posebnoGram-pozitivnih bakterija) ihidrolizeglikozidne veze, koja povezujeN-acetilmuramnu kiselinusa četvrtim ugljikovim atomomN-acetilglukozamina.To radi vezivanjem zapeptidoglikanskemekule umjestu vezanjaunutar isturene pukotine između dva domena. To uzrokuje da molekula podloge da dobije zategnutu konformaciju, sličnu onoj u stanju tranzicije.[5]Prema Phillipsovom mehanizmu, lizozim se veže za heksasaharide. Lizozim zatim mijenja četvrtišećeru heksasaharidu (D prsten) u konformaciju zvanu stolica. Ustresnomstanju, glikozidna veza se lahko raskida.
Za aktivnosti ovog enzima, od ključnog značaja su bočni lanciaminokiselina,glutaminska kiselina35 (Glu35) iaspartat52 (Asp52). Glu35 djeluje kaodonator protonaglikozidne veze para C-O u podlozi, dok Asp52 djeluje kaonukleofilkoji generira međuprodukta glikozilnog enzima. Taj međuproizvod zatim reagira s molekulom vode, za hidrolizu i odlazak nepromijenjenog enzima.[6]
Hemijska sinteza
[uredi|uredi izvor]Prvu hemijsku sintezu lizozimskih proteina su pokušali George W. Kenner i njegova grupa na Univerzitetu u Liverpoolu u Engleskoj (University of Liverpool)[7]Ovo je konačno, u2007., ostvario Steve Kent na Univerzitetu u Ćikagu (University of Chicago), koji je sintetički napravio funkcionalne lizozimske molekule.[8]
Klinički značaj
[uredi|uredi izvor]Lizozimi su dio urođenog imunskog sistema. Smanjen nivo lizozim je povezani sabronhopulmonalnom displazijomu novorođenčadi.[9]Djeci koja su hranjena formulom za novorođenčad ili im nedostaje lizozim u ishrani, imaju tri puta veću stopuproliva.[10]Budući da je lizozim prirodni oblik zaštite odGram-pozitivnihpatogena,poput onih iz rodovaBacillusiStreptococcus,[11]manjak zbog ishrane odojčadi formuliranom hranom može dovesti do povećane učestalosti bolesti.
Budući da je koža jzaštitna barijera od suhoće i kiselosti, uvežnjači(membrana koja pokriva oči) j+se, umjesto toga, da štiti lučenjem enzima, uglavnom lizozima idefenzina.Međutim, kada nema zaštitnih barijera, javlja sekonjunktivitis.
Kod nekihkancera(posebno mijelomonocitne leukemije) pretjerana proizvodnja lizozima ćelija raka može dovesti do toksičnih razina lizozima u krvi. Visoka količina lizozima u krvi može dovesti do otkazivanjabubregai niske koncentracijekalijau krvi, stanja koja mogu poboljšati ili riješiti uz liječenje primarne malignosti. Serumski lizozim je mnogo manje specifičan za dijagnozu sarkoidoze od enzima koji pretvaraju serumski angiotenzin. Pretvaranje enzima, budući da je osjetljivijo, koristi se kao pokazatelj aktivnosti bolesti zvanesarkoidoza,a pogodna je za praćenje bolesti u dokazanim slučajevima.[12]
Također pogledajte
[uredi|uredi izvor]Reference
[uredi|uredi izvor]- ^Hadžiselimović R., Pojskić N. (2005).Uvod u humanu imunogenetiku.Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo.ISBN9958-9344-3-4.
- ^Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005).Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju.Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo.ISBN9958-9344-1-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^Yoshimura K, Toibana A, Nakahama K (januar 1988). "Human lysozyme: sequencing of a cDNA, and expression and secretion by Saccharomyces cerevisiae".Biochem. Biophys. Res. Commun.150(2): 794–801.doi:10.1016/0006-291X(88)90461-5.PMID2829884.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- ^Peters CW, Kruse U, Pollwein R, Grzeschik KH, Sippel AE (juli 1989). "The human lysozyme gene. Sequence organization and chromosomal localization".Eur. J. Biochem.182(3): 507–16.doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14857.x.PMID2546758.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- ^McKenzie HA, White FH (1991)."Lysozyme and alpha-lactalbumin: structure, function, and interrelationships".Adv. Protein Chem.41:173–315.doi:10.1016/s0065-3233(08)60198-9.PMID2069076.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- ^Grisham CM, Garrett RH (2007)."Chapter 14: Mechanism of enzyme action".Biochemistry.Australia: Thomson Brooks/Cole. str. 467–9.ISBN0-495-11912-1.Upotreblja se zastarjeli parametar
|chapterurl=(pomoć)CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link) - ^Kenner GW (1977). "The Bakerian lecture. Towards synthesis of proteins".Proc. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci.197(1128): 237–53.PMID19745.
- ^Durek T, Torbeev VY, Kent SB (2007)."Convergent chemical synthesis and high-resolution x-ray structure of human lysozyme".Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.104(12): 4846–51.doi:10.1073/pnas.0610630104.PMC1829227.PMID17360367.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- ^Revenis ME, Kaliner MA (august 1992)."Lactoferrin and lysozyme deficiency in airway secretions: association with the development of bronchopulmonary dysplasia".J. Pediatr.121(2): 262–70.doi:10.1016/S0022-3476(05)81201-6.PMID1640295.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- ^Lönnerdal B (juni 2003). "Nutritional and physiologic significance of human milk proteins".Am. J. Clin. Nutr.77(6): 1537S–1543S.PMID12812151.
- ^Microbiology: A human perspective. Nester, Anderson, Roberts, Nester. 5th Ed. 2007
- ^Tomita H, Sato S, Matsuda R, Sugiura Y, Kawaguchi H, Niimi T, Yoshida S, Morishita M (1999). "Serum lysozyme levels and clinical features of sarcoidosis".Lung.177(3): 161–7.PMID10192763.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
Vanjski linkovi
[uredi|uredi izvor]- MuramidasenaUS National Library of MedicineMedical Subject Headings(MeSH)
- Proteopedia.org HEW Lysozyme
