Izomeraza
Izomerazesu opća klasaenzima,koki pretvaraju mulekulu jednogizomerau drugi. Izomeraze mogu olakšati unutrašnja preuređivanja, u kojima se kidaju formirane veze ili mogu katalizirati konformacijske promjene. Opći oblik takve reakcije je kako slijedi:
A–B → B–A.
Za njih postoji samo jedansupstratkoji daje jedan proizvod. Ovaj proizvod ima istimolekulsku formulukao podloga, ali se razlikuje u podešavanju veza ili prostornom aranžmanu. Izomeraze kataliziraju mnogih važnih bioloških procesa, kao što suglikolizaimetabolizamugljikohidrata.[1][2][3][4][5]
Izomerizacija
[uredi|uredi izvor]
Izomerazekatalizirajupromjene unutar jedne moleKule. One pretvaraju jedan izomer u drugi, što znači da krajnji proizvod ima istu molekulsku formulu ali različitu fizičku strukturu.Izomeripostoje u mnogim varijantama, ali se generalno mogu svrstati kaostrukturni izomeriilistereoizomeri.Strukturni izomeri imaju drugačiji način vezivanja i / ili različitiu povezljivost jednih veza sa drugim, kao što je slučaj uheksanima, sa četiri izomerna oblika (2-metilpentan,3-metilpentan,2,2-dimetilbutan,i2,3-dimetilbutan).
Stereoizomeri imaju isti raspored pojedinih veza i ista povezivanja, ali se ralikuju po trodimenzionalnom rasporedu vezanih atoma. Primjerice,2-butenpostoji u dva izomerna oblika:cis-2-buten itrans-2-buten. Pod-kategorije izomeraze sadrže racemaze, epimerize, a cis-trans izomeri su primjeri enzima koji kataliziraju interkonverziju stereoizomera. Unutarmolekulskalijaza,oksidoreduktazaitransferazakataliziraju unutrašnju konverziju strukturnih izomera.[6]
Klasifikacija
[uredi|uredi izvor]Svaki enzim koji katalizira neku reakciju ima jedinstven klasifikacijski broj. Reakcije koje su katalizirane izimerazama imaju sopstveniuEC kategoriju(EnzymeCommission number):EC 5.Izomeraze se dalje dijele u šest sub-klasa:
- EC 5.1 - kataliziraju racemizaciju i epimerizaciju;
- EC 5.2 - kataliziraju geometrijsku izomeraciju (cis-trans);
- EC 5.3 - intermolekularne oksidoreduktaze;
- EC 5.4 - intermolekularne transferaze;
- EC 5.5 - intermolekularne liaze;
- EC 5.99 - ostale izomeraze.
Racemaze i epimeraze
[uredi|uredi izvor]Kategorija (EC 5.1) uključujeracemazeiepimeraze.Ove izomeraze invertirajustehiometrijskumetu uhiralnom ugljiku.Za stereohemijsku inverzijuracemazedjeluju na molekula s jednim hiralnim ugljikom, a ciljna molekulaepimerazaje s više hiralnih ugljika i djeluje na jedan od njih. Molekula sa samo jednim hiralnim ugljikom ima dvaenantiomernaoblika, kao štoserinskiimaju izoforme D-serin i L-serin, koji se razlikuju samo uapsolutnoj konfiguracijihiralnog ugljika. Neka molekula s više hiralnih ugljika ima dva oblika u svakom od hiralnih ugljika. Izomerizacije na jednom hiralnom ugljiku od nekoliko prinosaepimere,koje se razlikuju jedna od druge u apsolutnom konfiguraciji na samo jedan kiralnih ugljik. Naprimjer, D-glukozai D-manozase razlikuju u konfiguraciji na samo jednom hiralnom ugljiku. Ova klasa se dalje dijeli na grupe enzima koji djeluju prema slijedećem pregledu.
| EC Broj | Supstance na koje djeluju | Primjeri |
|---|---|---|
| EC 5.1.1 | Aminokiselinei njihovi derivati | Alanin racemaza,Metionin racemaza |
| EC 5.1.2 | Laktat racemaza,Tartrat epimeraza | |
| EC 5.1.3 | Ugljikohidratii njihovi derivati | Ribulza-fosfat 3-epimeraza,UDP-glukoza 4-epimeraza |
| EC 5.1.99 | Ostala jedinjenja | Metilmalonil CoA epimeraza,Hidancijska racemaza |
Cis-trans izomeraze
[uredi|uredi izvor]Ova kategorija (EC 5.2) uključujeenzimekoji kataliziraju izomerizacijucis-trans izomera.Alkeniicikloalkanimogu imati cis-trans stereoizomere. Njih ne izdvajaapsolutna konfiguracijaveć i položaj srodne supstitucijske grupe u odnosu ravan reference, preko dvostruke veze ili u odnosu na strukturu prstena.Cisizomeri imaju supstituent na istoj strani, atransizomeri imaju grupe na suprotnim stranama.
Ova kategorija se dalje ne dijeli na niže subkategorije. Ova kategorija uključuje:
Unutarmolekulske oksidoreduktaze
[uredi|uredi izvor]Ova kategorija (EC 5.3) uključuje intramolekulskeoksidoreduktaze.Ove izomeraze kataliziraju prijenoselektronaiz jednog dijela molekule na drugi. Drugim riječima, oni kataliziratioksidacijuj ednog dijela molekule i istovremenu redukciju drugog dijela.[7] Pod-kategorije ove klase su:
| EC Broj | Supstanca na koju djeluje | Primjeri |
|---|---|---|
| EC 5.3.1 | Interkonvertirajućealdozeiketoze | Trioza-fosfat izomeraza,Riboza-5-fosfat izomeraza |
| EC 5.3.2 | Interkonvertirajuće keto- i enol-grupe | Fenilpiruvat tautomeraza,Oksaloacetat tautomeraza |
| EC 5.3.3 | Premještanje C=C dvostrukih veza | Steroid delta-izomeraza,L-dopahrom izomeraza |
| EC 5.3.4 | Premještanje S-S veza | Protein disulfid-izomeraza |
| EC 5.3.99 | Ostale unutarmolekulske oksidoreduktaze | Prostaglandin-D sintaza,Alen-oksid ciklaza |
Unutarmolekulske transferaze
[uredi|uredi izvor]Ova kategorija (EC 5.4) uključuje intramolekulsketransferaze(mutaze). Kataliziraju transferfunkcijskih grupaiz jednog dijela molekule drugi. Fosfotransferaze (EC 5.4.2) su do1983.bile kategorizirane kao transferaze (EC 2.7.5) sa regeneracijom donora.[8]Ova sub-klasa se može podijeliti prema funkcijskoj grupi enzimskog transfera:
| EC Broj | Supstanca na koju djeluje | Primjeri |
|---|---|---|
| EC 5.4.1 | Transfer acil grupa | Lizolecitin acilmutaza,Prekorin-8X metilmutaza |
| EC 5.4.2 | Fosfotransferaze (Fosfomutaze) | Fosfoglukomutaza,Fosfopentomutaza |
| EC 5.4.3 | Transfer amino grupa | Beta-lizin 5,6-aminomutaza,Tirozin 2,3-aminomutaza |
| EC 5.4.4 | Transfer hidroksigroupe | (hidroksiamino)benzen mutaza,Izohorizmat sintaza |
| EC 5.4.99 | Transfer ostalih grupa | Metilaspartat mutaza,Horizmat mutaza |
Unutarmolekulske lijaze
[uredi|uredi izvor]Ova kategorija (EC 5.5) uključuje intramolekulskelijaze.Ovi enzimi kataliziraju "reakcije u kojoj grupa koja se može smatrati eliminiranom iz jednog dijela molekule, ostavljajući dvostruku vezu, dok je preostalakovalentnapridodata molekuli “. Neke od tih katalitskih reakcija uključuju razgradnju strukture prstena. Ova kategorija se ne dijeli na niže razine, a uključuje:
Unutarmolekulske oksidoreduktaze
[uredi|uredi izvor]Ova kategorija (EC 5.3) uključuje intramolekulskeoksidoreduktaze.Ove izomeraze kataliziraju prijenoselektronaiz jednog dijela molekule na drugi. Drugim riječima, oni kataliziratioksidacijuj ednog dijela molekule i istovremenu redukciju drugog dijela.[7] Pod-kategorije ove klase su:
| EC Broj | Reakcija i/ili grupa na koju djeluje | Primjeri |
|---|---|---|
| EC 5.3.1 | Interkonvertirajućealdozeiketoze | Trioza-fosfat izomeraza,Riboza-5-fosfat izomeraza |
| EC 5.3.2 | Interkonvertirajuće keto- i enol-grupe | Fenilpiruvat tautomeraza,Oksaloacetat tautomeraza |
| EC 5.3.3 | Premještanje C=C dvostrukih veza | Steroid delta-izomeraza,L-dopahrom izomeraza |
| EC 5.3.4 | Premještanje S-S veza | Protein disulfid-izomeraza |
| EC 5.3.99 | Ostale unutarmolekulske oksidoreduktaze | Prostaglandin-D sintaza,Alen-oksid ciklaza |
Unutarmolekulske transferaze
[uredi|uredi izvor]Ova kategorija (EC 5.4) uključuje intramolekulsketransferaze(mutaze). Kataliziraju transferfunkcijskih grupaiz jednog dijela molekule drugi. Fosfotransferaze (EC 5.4.2) su do1983.bile kategorizirane kao transferaze (EC 2.7.5) sa regeneracijom donora.[8]Ova sub-klasa se može podijeliti prema funkcijskoj grupi enzimskog transfera:
| EC Broj | Reakcija na koju djeluje | Primjeri |
|---|---|---|
| EC 5.4.1 | Transfer acil grupa | Lizolecitin acilmutaza,Prekorin-8X metilmutaza |
| EC 5.4.2 | Fosfotransferaze (Fosfomutaze) | Fosfoglukomutaza,Fosfopentomutaza |
| EC 5.4.3 | Transfer amino grupa | Beta-lizin 5,6-aminomutaza,Tirozin 2,3-aminomutaza |
| EC 5.4.4 | Transfer hidroksigroupe | (hidroksiamino)benzen mutaza,Izohorizmat sintaza |
| EC 5.4.99 | Transfer ostalih grupa | Metilaspartat mutaza,Horizmat mutaza |
Unutarmolekulske lijaze
[uredi|uredi izvor]Ova kategorija (EC 5.5) uključuje intramolekulskelijaze.Ovi enzimi kataliziraju "reakcije u kojoj grupa koja se može smatrati eliminiranom iz jednog dijela molekule, ostavljajući dvostruku vezu, dok je preostalakovalentnapridodata molekuli “. Neke od tih katalitskih reakcija uključuju razgradnju strukture prstena. Ova kategorija se ne dijeli na niže razine, a uključuje:
Ligaze
[uredi|uredi izvor]
Kategoriji EC 6 pripadajuliigaze,koje povezuju dvije molekule putemkovalentne veze.Njima je potrebna energija, koja dolazi iznukleozidtrifosfata (NTP). Druge molekule kao što suNAD+mogu poslužiti kao dobavljači. Od njih se može regenerirati između ostalog i potrošenaATP.
U EC sistemu klasifikacije, ligaze su brojevima pod EC | 6..-.--. Druga oznaka precizno definira prirodu veze:
| EC broj | Kataliza veze |
|---|---|
| EC -.-.6.1 | Vezaugljik-kisik |
| EC 6.2.-.- | Veza ugljik -sumpor |
| EC 6.3.-.- | Veza ugljik -dušik |
| EC -.-.6.4 | Veza dvaatomaugljika |
| EC 6.5.-.- | Formiranjefosfor esterkarboksi-cis,cis-mukonat ciklaze |
| EC -.-6.6. | Formiranje veza dušik -metal |
Industrijska primjena
[uredi|uredi izvor]Daleko najčešći način korištenja izomeraze u industrijskim aplikacijama je u proizvodnjišećera.Glukoizomeraza (poznata i kaoksiloza izomeraza) katalizira konverziju D -ksilozei D -glukozeu D -ksilulozui D -fruktozu.Kao i većina šećernih izomeraza, glukoizomeraza katalizira međukonverziju ualdozamaiketozama.
Pretvaranje glukoze u fruktoze je ključna komponenta u proizvodnji visoko fruktoznog kukuruznog sirupa.Izomerizacijaje konkretnija od starijih hemijskih metoda proizvodnje fruktoze, što je rezultiralo većim prinosom fruktoze, bez nusproizvoda. Fruktoza koja je proizvedena ovom izomerizacijskom reakcijom je čistija i bez ostatka okusa odzagađivača.Visoko fruktozni kukuruzni sirup se preferira u proizvodnji bombona i gaziranih napitaka, zbog visoke moći zaslađivanja fruktozom (dva puta veća od saharoze), relativno niske cijene i nemogućnosti kristalizacije. Fruktoza se također koristi kao zaslađivač za oboljele oddijabetesa.Glavna pitanja korištenja glukoizomeraze uključiti njenu inaktivaciju na višim temperaturama i potrebu za visokompH(između 7,0 i 9,0) u okruženju reakcije. Umjereno visoke temperature, iznad 70 °C, mogu povećati prinos fruktoze za najmanje pola izomerizacijog puta.[9]
Za vrhunac aktivnosti, enzim zahtijevadivalentniionkalcija,kao što suCo2+iMg2+,što je dodatni trošak za proizvođače. Glukoizomeraza također ima mnogo veći afinitet za ksilozu nego za glukozu, što zahtijeva pažljivo kontrolirane uvjete.[10] Izomerizacija ksiloze u ksilulozu ima komercijalnu primjenu u proizvodnjibiogoriva,što je povećalo interesovanje za ovaj provces. Ova reakcija se često vidi prirodno koddetritivornihbakterijakoje se hrane raspadajućim biljnim ostacima (detritusom). Njegova najčešća upotreba je u industrijskoj proizvodnjietanola,da bi se ostvarilafermentacijaksiluloze.
Upotrebahemicelulozekao izvornog materijala je vrlo česta. Hemiceluloza sadržiksilan,koji se i sam sastoji odksilozesaβ (1,4) vezama.Upotreba glukoizomeraze je vrlo efikasna za pretvaranje ksiloze u ksilulozu, koja se onda može izložiti fermentaciji pomoćukvasaca.Sve u svemu, opsežna istraživanja u oblastigenetićkog inženjerstvaje uložila u optimizaciju glukoizomeraze i olakšavanje njenog oporavka od industrijskih aplikacija za ponovnu upotrebu.[11] Glukoizomeraza je u stanju da katalizira izomerizaciju niza drugih šećera, uključujući i D -ribozu,D-alozui L -arabinozu.Najefikasnije podloge su one slične glukozi i ksilozi, koje imaju cikloheksansku konformacijuhidroksilne grupena trećem i četvrtom ugljiku. Sadašnji model za mehanizam glukoizomerizacije je da se od sigmatropska reakcija reakcija, zasnovan nakristalografijiX-zracimai izotopima.
Također pogledajte
[uredi|uredi izvor]
Reference
[uredi|uredi izvor]- ^Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,ISBN0-674-30775-5,ISBN0-674-30776-3.
- ^Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000,ISBN0-12-361811-8.
- ^Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman and Co.,ISBN978-1-4641-0962-1.
- ^Bajrović K., Čaušević-Jevrić A., Hadžiselimović R., Eds (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo,ISBN9958-9344-1-8.
- ^Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo,ISBN978-9958-9344-8-3.
- ^McNaught A. D. (1997): Compendium of chemical terminology, 2nd Ed. Blackwell Scientific Publications, Oxford,ISBN0-9678550-9-8:http://goldbook.iupac.org.
- ^abNC-IUBMB; Edwin C. (1992): Enzyme nomenclature 1992: recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the nomenclature and classification of enzymes, 6th Ed. Published for the International Union of Biochemistry and Molecular Biology by Academic Press, San Diego,ISBN0-12-227164-5.
- ^abNomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB) (2010): The enzyme list Class 5 – Isomerases:http:// enzyme-database.org/downloads/ec5.pdf.
- ^Baker S. A. (1976): Pure fructose syrups. Process Biochemistry, 11: 20–25.
- ^Antrim R. L., Colilla W., Schnyder B. J. (1979): Glucose isomerase production of high fructose syrups. Applied Biochemistry and Bioengineering, 2: 97–155.
- ^Wang P. Y., Shopsis C., Scheider H. (1980): Fermentation of a pentose by yeasts|journal. Biochemical and Biophysical Research Communications, 94 (1): 248–254|pmid=6446306|doi=10.1016/s0006-291x(80)80213-0.