Papain
| Cisteinske proteaze papainske porodice | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Papain izpapajeCarica papaya | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | Peptidase_C1 | ||||||||
| Pfam | PF00112 | ||||||||
| InterPro | IPR000668 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00126 | ||||||||
| SCOP2 | 1aec/SCOPe/SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Papain | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 3.4.22.2 | ||||||||
| CAS broj | 9001-73-4 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA unos | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG unos | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDBstrukture | RCSB PDBPDBjPDBePDBsum | ||||||||
| |||||||||
Papain– poznat i kaopapaja proteinazailipapain proteinaza– jecisteinska proteaza(EC-3.4.22.2)enzim,koja je izolirana iz obične (Carica papaya) i planinske (Vasconcellea cundinamarcensis)papaje.[1][2][3][4][5][6][7][8]
Porodica papaina
[uredi|uredi izvor]Papain pripada porodici srodnih proteina s širokim spektrom aktivnosti, uključujući iendopeptidaze,aminopeptidazee,dipeptidil peptidazei enzime i s egzo- i endopeptidaznim aktivnostima.[9]Članovi ove porodice su široko rasprostranjeni jer su nađeni odbakulovirusa,[10]eubakterija,kvasacai do praktično svihprotozoa,biljakaisisara.Ovi proteini su običnolizosomniili izlučevine i proteolitski razlažupropeptidepotrebne za aktivaciju enzima, iako je bleomicinhidroliziracitosolgljivaisisara.Papainu slične cistein proteinaze se esencijalno sntiziraju kao neaktivniproenzimi(zimogeni) sa propeptidnom regijom naN-kraju.Aktivacijski proces ovih enzima uključuje otklanjanje propeptidnih regija, koje obavljaju nekoliko različitih funkcijain vivoiin vitro.Pro-regija je potrebna za pravilno sklapanje u novosintetirane enzime, inaktivaciju peptidazne domene i stabilizaciju enzima protiv denaturiranja na neutralnim ka alkalnim pH uvjetima.
Ostaciaminokiselinau pro-regiji posreduju asocijacije njihove membrane, i imatju ulogu u transportu proenzima dolizosoma.Među najznačajnijim karakteristikama propeptida je njihova sposobnost da inhibiraju aktivnost njima srodnih enzima i da neki od njih ispoljavaju visoku selektivnost za inhibiciju peptidaze iz kojih potiču.[11]
Struktura
[uredi|uredi izvor]Prekursor papaina sadrži 345 aminokiselinska ostatka,[12]a sastoji se od niza signala (1-18),propeptida(19-133) i zrelog peptida (134-345). Brojevi amino kiseline su zasnovani na zrelom peptidu. Protein se stabilizira putem tridisulfidna mosta.Njegova trodimenzijska struktura se sastoji od dvije različite strukturne domene sa rascjepom između njih. Ova pukotina sadržiaktivno mjesto,koje sadržikatalitskudijadu koja je vezana za katalitske trijadehimotripsina.Katalitske dijade se sastoje odaminokiselinecistein-25 (po kojoj je klasificiran) ihistidin-159. Za aspartat-158 se mislio da ima analognu ulogu aspartata userin proteazikatalitske trijade, ali da je to od tada opovrgnuto.[13]
Funkcija
[uredi|uredi izvor]Mehanizam kojim papain razkidapeptidne vezeuključuje upotrebukatalitske trijadesa deprotoniranimcisteinom.Asparagin-175 pomaže da se orijentira prsten njegovog-159imidazola,kako bi se omogućilo da deprotonirani katalitski cistein-25. Ovajcisteintada vršinukleofilninapad na karbonilnuugljikovukičmu peptida. To formira kovalentni međuprodukt acil-enzima i oslobađa amino kraj peptida. Enzim se deaciliramolekulamavode i otpušta karboksi lni kraj dijela peptida. Uimunologiji,papain je poznat kao razlagač Fc (kristalizirajućeg) dijelaimunoglobulina(antitijela) iz Fab (antigen-vezujućeg) dijela. Papain je enzim relativno otporan na toplotu, sa optimalnim temperaturama od oko 60 i 70 °C.[14]Papain preferira cijepanje na: (hidrofobnim)-(ArgiLys)- cijepanje-(ne naVal). Hidrofobni suAla,Val,Leu,Ile,Phe,TrpiliTyr.<ref>
Također pogledajte
[uredi|uredi izvor]Reference
[uredi|uredi izvor]- ^Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo,ISBN9958-9344-1-8.
- ^Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo,ISBN9958-10-222-6.
- ^Dalbey R., Koehler C., Tamanoi F. (2007): The enzymes. Elseviers, ISBN 13: 978-0-12-373916-2.
- ^Bisswanger H. (2002): Enzyme kinetics - Principles and methods. Wiley VCH,ISBN352730343X;ISBN978-3527303434.
- ^Cornish-Bowden A. (2004): Fundamentals of enzyme kinetics, 3rd Ed. Portland Press.ISBN9781855781580;ISBN1855781581.
- ^Palmer T., Bonner P. L. (2007): Enzymes: Biochemistry, biotechnology, clinical hemistry. Woodhead Publishing,ISBN978-1-904275-27-5.
- ^Bugg T. (1997): An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Blackwell Science, Oxford,ISBN0-86542-793-3.
- ^Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell Garland Science, New York,ISBN0-8153-3218-1.
- ^Rawlings ND, Barrett AJ (1994). "Families of cysteine peptidases".Meth. Enzymol.244:461–486.doi:10.1016/0076-6879(94)44034-4.PMID7845226.
- ^Rawlings ND, Barrett AJ (1993)."Evolutionary families of peptidases".Biochem. J.290:205–218.doi:10.1042/bj2900205.PMC1132403.PMID8439290.
- ^Yamamoto Y, Takahashi SY, Kurata M, Watabe S, Murakami R (2002). "Novel cysteine proteinase inhibitors homologous to the proregions of cysteine proteinases".Curr Protein Pept Sci.3(2): 231–238.doi:10.2174/1389203024605331.PMID12188906.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^"UniProt P00784: Papain precursor - Carica papaya (Papaya)".UniProtKB.Referenca sadrži prazan nepoznati parametar:
|coauthors=(pomoć)CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link) - ^Ménard R, Khouri HE, Plouffe C, Dupras R, Ripoll D, Vernet T, Tessier DC, Lalberté F, Thomas DY, Storer AC (juli 1990). "A protein engineering study of the role of aspartate 158 in the catalytic mechanism of papain".Biochemistry.29(28): 6706–13.doi:10.1021/bi00480a021.PMID2397208.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^"Arhivirana kopija".Arhivirano soriginala,15. 7. 2014.Pristupljeno 6. 3. 2016.CS1 održavanje: arhivirana kopija u naslovu (link)
Vanjski linkovi
[uredi|uredi izvor]C01.001Arhivirano5. 4. 2008. naWayback Machine
- PapainnaUS National Library of MedicineMedical Subject Headings(MeSH)
- http:// drugdigest.org/DD/DVH/HerbsWho/0,3923,552451%7CPapain,00.htmldrugdigest]- info on papin
- http:// sigmaaldrich /Area_of_Interest/Biochemicals/Enzyme_Explorer/Analytical_Enzymes/Papain.htmlPapain Applications, Inhibitors and Substrates]
- https://web.archive.org/web/20140715224627/http:// biozym.de/datasheets/papain.phpData sheet-Papain from BIOZYM]
- http:// sigmaaldrich /life-science/biochemicals/biochemical-products.html?TablePage=16410606
