Idi na sadržaj

QSER1

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
QSER1
Identifikatori
AliasiQSER1
Vanjski ID-jeviMGI:2138986HomoloGene:11710GeneCards:QSER1
Lokacija gena (čovjek)
Hromosom 11 (čovjek)
Hrom.Hromosom 11 (čovjek)[1]
Hromosom 11 (čovjek)
Genomska lokacija za QSER1
Genomska lokacija za QSER1
Bend11p13Početak32,892,811bp[1]
Kraj32,993,316bp[1]
Lokacija gena (miš)
Hromosom 2 (miš)
Hrom.Hromosom 2 (miš)[2]
Hromosom 2 (miš)
Genomska lokacija za QSER1
Genomska lokacija za QSER1
Bend2|2 E2Početak104,585,140bp[2]
Kraj104,647,105bp[2]
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNK)

NM_001076786
NM_024774

NM_001123327

RefSeq (bjelančevina)

NP_001070254

NP_001116799

Lokacija (UCSC)Chr 11: 32.89 – 32.99 MbChr 2: 104.59 – 104.65 Mb
PubMedpretraga[3][4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjekPogledaj/uredi – miš

Glutaminom i serinom bogati protein 1iliQSER1jeproteinkoji jekodirangenomQSER1.[5]

Protein QSER1 je regulatormetilacije DNK.[6] QSER1 ima jednog alijasa, FLJ21924.[5]

Lokacija

[uredi|uredi izvor]

Gen QSER1 nalazi se na kratkom krakuhromosoma 11, sekvenca (11p13),gdje počinje sa 32,914.792. bp i završava na 33,001.816. bp. Dužina je 87.024 bp. Nalazi se između genaDEPDC7i PRRG4 i 500.000 bp nizvodno od gena zaWilmsov tumor1 (WT1), koji je upleten u više patoloških promjena.[5][7]

Homologija

[uredi|uredi izvor]

Ortolozi

[uredi|uredi izvor]

QSER1 je visoko konzerviran u većini vrstakladusaChordata.Ortolozipronađeni su kodprimata,ptica,gmizavaca,vodozemacairibajoš ucelakantu,koji su se razišli prije 414,9 miliona godina.[5][7]

Paralozi

[uredi|uredi izvor]

QSER1 ima jedanparalogkod ljudi,protein 12 bogat prolinomili PRR12. PRR12 se nalazi na hromosomu 9, na pozicili 9q13.33, a nema poznatu funkciju. PRR12 se nalazi u većini vrsta hordata još u celakantu.[8]Događaj dupliranja vjerovatno se dogodio negdje u lozi hordata blizu divergencije celakanta. I PRR12 i QSER1 sadrže konzervirani domen DUF4211, blizu 3’ krajeva gena.

Promotorska regija za QSER1 je duga 683 bp i nalazi se na hromosomu 11 između 32,914.224 bp i 32,914.906 bp. Postoji određeno preklapanje između promotorske regije i 5’ UTR QSER1. Predviđeni transkripcijski faktori sa konzervacijom uključuju (ali nisu ograničeni na)EGR1,p53,E2F3,E2F4,PLAG1,NeuroD2,Myf5,IKZF1,SMAD3,KRAB,MZF1i c-Myb.[9]

Ekspresija

[uredi|uredi izvor]

Normalna ekspresija

[uredi|uredi izvor]

Ekspresija QSER1 je viđena na nivoima nižim od 50% u mnogim tkivima. Međutim, zapažena je uskeletnim mišićima,slijepom crijevu,trigeminusnoj gangliji,stablumalog mozga,ponsu,kičmenoj moždini,cilijarnoj gangliji,globus pallidus,subtalamusnom jezgru,leđnom ganglijskom korijenu,fetusnojjetri,nadbubrežnim žlijezdama,jajnicima,korpusumaternice,srčanim miocitimapretkomorskokomprskom čvoru,koži,hipofizi,jeziku,ranim eritroidnimprogenitorimaikrajnicima.[10][11]

Podaci o ekspresiji QSER1, premaNCBIGeoProfiles

Diferencijalna ekspresija

[uredi|uredi izvor]

Primijećeno je značajno smanjenje ekspresije QSER1 u bubrežnimmezangijnim ćelijama,kao odgovor na liječenje s 25 mM glukoze. Ovo stanje proučavano je jer je u tim ćelijama zabilježena različitaekspresija genauključenih u regulacijućelijskog ciklusa,kao odgovor na visoke razine glukoze zabilježene koddijabetes melitus.[12][13]

Druga studija je primijetila prekomjernu ekspresiju QSER1 u patološkojkardiomiopatiji.Ovo stanje povezano je s promijenjenom ekspresijom gena uključenih uimunoske odgovore,signalizaciju,rastiproliferaciju,kao i infiltracijuB-limfocita.[14][15]

Diferencijalna ekspresija QSER1 se vidi u više stanja raka. Prekomjerna ekspresija QSER1 zabilježena je u Burkittovom limfomu.[10]Ekspresija SER1 se takođe povećava sa povećanjemGleasonovog skora(naprednije faze)raka prostate.[16]U studiji o odgovoruraka dojkenapaklitakseli fluorouracil-doksorubicin-ciklofosfamidnuhemoterapijuprimijećeno je da su linije raka dojke s višim nivoom QSER1 imale veću vjerovatnoću da će odgovoriti na liječenje od onih sa nedovoljno izraženom QSER1.[17]

Veća ekspresija QSER1 također je zabilježena u epitelnim ćelijama dojke imortaliziranih ćelijskih linija, nego uepitelnimćelijama dojke iz ćelijskih linija s konačnim životnim vijekom.[18]

3’ UTR

[uredi|uredi izvor]

Predviđeno je preko 20 petlji peteljke u 3 ’UTR QSER1. U prvih 800 bp od 3 ’UTR pronađeno je 16 petlji peteljke.[19]3 ’UTR je gotovo u potpunosti konzerviran kod sisara, s manjom konzervacijom u drugih organizama.[20]

Opća svojstva

[uredi|uredi izvor]
Pregled proteina QSER1

Protein QSER1 dug je 1735 aminokiselina.[21]Sastav peptida je značajno bogat serinom i glutaminom: 14,7% ostataka serina i 8,9% glutamina.[22]

Domeni i motivi

[uredi|uredi izvor]
PSORT-ovo predviđanje konzervirane jedarne lokalizacije i signala jedarne lokalizacije u proteinu QSER1

Protein QSER1 sadrži dva visoko konzervirana domena koja se nalaze ne samo u QSER1 već i u drugim proteinima. To uključuje domen PHA02939 sa aminokiselinama između 1380-1440 i domen DUF4211 od aminokiselina 1522-1642.[23][24] Jedarnu lokalizaciju predvidio je pSORT. Ovo svojstvo je konzervirano od ljudskog QSER1 do celakantnog QSER1. PSORT je također predvidio više konzerviranih signala jedarne lokalizacije unutar proteina QSER1.[25]

Aminokiselinska sekvenca

[uredi|uredi izvor]

Dužinapolipeptidnoglanca je 1.735aminokiselina,amolekulska težina189.972Da.[26]

1020304050
MNFLSTAESRTAQAAASGTTLLPQFRAPSWQTGMHSSAATELFATGPLPS
TGTLPPSLSAYQHPTTFSNRNFATTSPLVLQDSTFNTTSNGILSHHDPLL
QIKTSQGTVPTALAFERLGSSVLSNSIPPQSSTYRSAQESAPHLLQPQFS
LLPSALGGSQQTPQAYSSTLFTSSTASIERALLRECSVIKHHQRPSGTQS
IQAQLTGSQHSLHSYLSNSSVVNFQETTRQSSLSCSPIGDSTQVSNGGLQ
QKTSQVSVELAQSYSSAIPSSGYPPSTTKIKSCSTEQPLTSTKTPKPQSI
IPPVQTLSYSKPLHNQSSVISGQAQIYSTAQLPSLLSVSQSQNYGLVQPH
NVPSIVHSQVYRSSKVEKLPPLYKTLTFSGSSQTVTPENQTLNYSSNQQE
VLSSVTNENYPAQTRDLSSVSQSQSYSSGHSQGLSPVSQTQVSYSSQSQV
LSVVSLSESYASGESLTLTAPSLSYSSASRAQNLPDSSPTQNYISMHSSQ
NVQTQESSSPQSQKFLPAVQSSSFASSTHCQTLQNNITSPDPKSYAERKL
DSDVYPSSKQEDGFPMQELQVLQPQASLESSTQRLSDGEINAQESTYKVS
KADDRYSQSVIRSNSRLEDQVIGVALQASKKEESVVGSVTQLNQQIGQVN
NAATLDLKNSTNLIQTPQIRLNTKDLKQQHPLILKVHESKVQEQHDQIIN
ASSQIQIPNHALGHGHQASLPNTQVLLDSACDLQILQQSILQAGLGQVKA
SLQAQRVQSPQQIVHPFLQMEGHVIQSNGDHSQQQLHPQNSEVMKMDLSE
SSKPLQQHLTTKGHFSETNQHDSKNQFVSLGSMCFPEAVLLSDERNILSN
VDDILAATAAACGVTPTDFSKSTSNETMQAVEDGDSKSHFQQSLDVRHVT
SDFNSMTATVGKPQNINDTSLNGNQVTVNLSPVPALQSKMTLDQQHIETP
GQNIPTKVTSAVVGPSHEVQEQSSGPFKKQSATNLESEEDSEAPVDSTLN
NNRNQEFVSSSRSISGENATSESEFTLGGDDSGVSMNPARSALALLAMAQ
SGDAVSVKIEEENQDLMHFNLQKKRAKGKGQVKEEDNSNQKQLKRPAQGK
RQNPRGTDIYLPYTPPSSESCHDGYQHQEKMRQKIKEVEEKQPEVKTGFI
ASFLDFLKSGPKQQFSTLAVRMPNRTRRPGTQMVRTFCPPPLPKPSSTTP
TPLVSETGGNSPSDKVDNELKNLEHLSSFSSDEDDPGYSQDAYKSVSTPL
TTLDATSDKKKKTEALQVATTSPTANTTGTATTSSTTVGAVKQEPLHSTS
YAVNILENISSSESSKPIELDGLPSDQFAKGQDTVAIEGFTDEEDTESGG
EGQYRERDEFVVKIEDIETFKEALKTGKEPPAIWKVQKALLQKFVPEIRD
GQREFAATNSYLGYFGDAKSKYKRIYVKFIENANKKEYVRVCSKKPRNKP
SQTIRTVQAKPSSSSKTSDPLASKTTTTKAPSVKPKVKQPKVKAEPPPKK
RKKWKEEFSSSQSDSSPEIHTSSSDDEEFEPPAPFVTRFLNTRAMKETFK
SYMELLVSIALDPDTMQALEKSNDELLLPHMKKIDGMLNDNRKRLLLNLH
LDQSFKNALESFPELTIITRDSKAKSGGTAISKIKMNGKAYNKKTLRTSK
TTTKSAQEFAVDPEKIQLYSLYHSLHHYKYHVYLICKDEISSVQKKNEDL
GQEEIVQLCMKNVKWVEDLFEKFGELLNHVQQKCS

Struktura

[uredi|uredi izvor]

Predviđanja strukture proteina QSER1 ukazuju da protein sadrži mnogoalfa-heliksa.[27][28][29]NCBIcBLASTpredvidio je strukturnu sličnost između proteina QSER1 iSchizosaccharomyces pombe(fisijski kvasac)RNK-polimeraza IIA. Dvije regije sličnosti javljaju se između aminokiselina 56-194 i 322-546.[28]Ova prva regija (56-194) je regulatorna regija i u RNA polimerazi II čovjeka i kvasca koja sadrži više ponavljanja sekvence YSPTSPSYS.Fosforilacijaostataka serina u ovoj regiji regulira progresiju kroz korake transkripcije gena.[30]Za ovu regiju osigurana je 3D struktura. Strukturno slično područje nalazi se na vanjskoj strani molekule proteina i čini dio rascjepa za vezanjeDNK.

Dalja strukturna sličnost sa proteinom virusne RNK koja veže polimerazu je predviđena prema Phyre2. Ova struktura se nalazi na samom kraju proteina, između aminokiselina 1671 i 1735. Struktura ima dugu regijualfa-heliksa,što je također predvidio SDSC Biology Workbench PELE. Slika strukturno sličnog područja i poravnavanja sekvence prikazana je s desne strane. Regije prije identificiranog strukturno sličnog domena pokazuju dva druga alfa-heliksa, predviđena s velikom pouzdanošću.[29]

Konzervacija

[uredi|uredi izvor]

Protein QSER1 je visoko konzerviran u vrstama hordata. Donja tabela prikazuje informacije o proteinskim ortolozima.

Filogenetsko stabloortologa QSER1
Rodivrsta Uobičajeno ime PristupniNCBIproteinski broj[31] Identitet sekvence sa ljudskim proteinom[31]
Homo sapiens Čovjek NP_001070254.1
Pan troglodytes Čimpanza XP_508354.3 99%
Macaca mulatta Rezus-makak NP_001244647.1 98%
Callithris jacchus Marmozet XP_002755192.1 96%
Ailuropoda melanoleuca Gigantska panda XP_002917539.1 90%
Loxodonta africana Slon XP_003412344.1 88%
Mus musculus Miš NP_001116799.1 81%
Monodelphis domestica Oposum XP_001368629.1 71%
Ornithorhynchus anatinus Kljunar XP_001506659.2 75%
Taeniopygia guttata Zebrasta zeba XP_002195876.1 69%
Gallus gallus Kokoš NP_001186343.1 69%
Anolis carolinensis Karolinska anola (gušter) XP_003214747.1 62%
Takifugu rubripes Japanska pufer-riba XP_003977915.1 48%
Latimeria chalumnae Latimerija N/A 62%
Predviđena mjesta fosforilacije, prema ExPASy NetPhos

Postoji 12 potvrđenih mjesta fosforilacije proteina QSER1. Osam su fosfoserini, jedan fosfotirozin i tri fosfotreonina. Pokazalo se da su tri od ovih mjesta fosforilirana ATM-om i ATR-om, kao odgovor na oštećenjeDNK.[32]Ostala 123 moguća mjesta fosforilacije predviđena su pomoću alata ExPASy NetPhos.[33]

SUMOilacija

[uredi|uredi izvor]

Interakcija QSER1 proteina saSUMOzabilježena je u višeproteinskihširokih studija.[34][35]Predviđena mjesta SUMOilacije pronađena su u proteinu QSER1. Visoko konzervirana mjesta SUMOilacije javljaju se sa sekvencom MKMD na aminokiselini 794, VKIE na 1057, VKTG na 1145, LKSG na 1157, VKQP na 1487 i VKAE na 1492.[36]

Predviđena mjesta SUMOilacije proteina QSER1

Interakcije

[uredi|uredi izvor]

Fosforilacija QSER1 u tri serinska ostatka, S1228, S1231 i S1239, pomoću ATM-a i ATR-a kao odgovor na oštećenje DNA pronađena je uproteom-širokoj studiji.[32]

Interakcija QSER1 saprotzeinom SUMOpotvrđena je u više studija.Uloga SUMOlacija u funkciji QSER1 nije jasna. Međutim, može postojati veza između QSER1 i SUMO kao odgovor naendoplazmatskoretikulumski(ER) stres (često uzrokovan nakupljanjem pogrešno savijenih proteina). U studiji o ER stresu, QSER1 je označen kao gen za odgovor na stres na ER sa promijenjenom ekspresijom.[37]Nadalje, u studiji o SUMOilaciji kao odgovor na akumulirane pogrešnosavijene proteinei ER stres utvrđeno je da je QSER1 SUMO interaktant u ovoj situaciji. Svaka veza između ove dvije aktivnosti nije proučena i nepotvrđena.

Direktna interakcija QSER1 s RNK-polimerazom II pronađena je u studiji koju su proveli Moller et al. Pokazalo se da dolazi do interakcije sa podjedinicom DNK usmjerene RNK-polimeraze II, RPB1, RNK- polimeraze II, tokommitozaiinterfaza.Kolokalizacija/interakcija QSER1 pokazana je u regulatornoj regiji RPB1 sa 52 ponavljanja heptapeptida (YSPTSPSYS).[30]

NANOG i TET1

[uredi|uredi izvor]

Pokazalo se da je interakcija izmeđuhomeoboksnog proteina NANOGitet metilcitozin-dioksigenaze 1(TET1) važna za uspostavljanjepluripotencijetokom stvaranjaindukovanih pluripotentnih matičnih ćelija.Protein QSER1 stupa u interakciju s NANOG-om i TET1-om.[38]

Ubikvitin

[uredi|uredi izvor]

Utvrđeno je da QSER1 stupa u interakciju subikvitinom,u dvije studije supstrata na cijelom proteomu.[39][40]Posebni detalji o ovoj interakciji nisu proučavani.

Patologija

[uredi|uredi izvor]

Promijenjena ekspresija QSER1 zabilježena je kod patološke kardiomiopatije, Burkittovog limfoma, raka prostate i nekih gore navedenih karcinoma dojke.[9][10][14][16]NCBIAceView navodi više mutacija povezanih s drugim patološkim promjenama, uključujući osam parova baza i 13 delecija baznih parova u QSER1 povezanih sleiomiosarkomommaternice,te 57 parova baza razlika u neuroblastomu. Navedene su i viševarijanti preradesa skraćenim krajevima 5 'i/ili 3' koji se često primjećuju u kancerogenim stanjima.[41]Nadalje, prema bazi podataka NCBIOMIM,više patoloških stanja povezano je s promjenama u regiji11p13i stoga može uticati na QSER1.[42]To uključuje eksudativnuvitreoretinopatiju3,[43]porodičnukandidijazu3,[44]centralopatskuepilepsiju,[45]autosomno recesivnugluhoću51.[46] QSER1 je također zabilježen kao gen osjetljivosti naParkinsonovu bolest.[37]

Reference

[uredi|uredi izvor]
  1. ^abcGRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000060749-Ensembl,maj 2017
  2. ^abcGRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000074994-Ensembl,maj 2017
  3. ^"Human PubMed Reference:".National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^"Mouse PubMed Reference:".National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^abcd"NCBI QSER1 Gene".
  6. ^Dixon, Gary; Pan, Heng; Yang, Dapeng; Rosen, Bess P.; Jashari, Therande; Verma, Nipun; Pulecio, Julian; Caspi, Inbal; Lee, Kihyun; Stransky, Stephanie; Glezer, Abigail; Liu, Chang; Rivas, Marco; Kumar, Ritu; Lan, Yahui; Torregroza, Ingrid; He, Chuan; Sidoli, Simone; Evans, Todd; Elemento, Olivier; Huangfu, Danwei (2021). "QSER1 protects DNA methylation valleys from de novo methylation".Science.372(6538): eabd0875.doi:10.1126/science.abd0875.ISSN0036-8075.
  7. ^ab"Genecards QSER1".
  8. ^"NCBI PRR12 Gene".
  9. ^ab"Genomatix Tools: El Dorado".Arhivirano soriginala,2. 12. 2021.Pristupljeno 25. 8. 2021.
  10. ^abc"NCBI GeoProfiles db; QSER1 GDS596".
  11. ^"NCBI EST Profile db; QSER1".
  12. ^Clarkson MR, Murphy M, Gupta S, Lambe T, Mackenzie HS, Godson C, Martin F, Brady HR (Mar 2002)."High glucose-altered gene expression in mesangial cells. Actin-regulatory protein gene expression is triggered by oxidative stress and cytoskeletal disassembly".The Journal of Biological Chemistry.277(12): 9707–12.doi:10.1074/jbc.M109172200.PMID11784718.
  13. ^"NCBI GeoProfiles db; QSER1 GDS1891".
  14. ^abGalindo CL, Skinner MA, Errami M, Olson LD, Watson DA, Li J, McCormick JF, McIver LJ, Kumar NM, Pham TQ, Garner HR (9 Dec 2009)."Transcriptional profile of isoproterenol-induced cardiomyopathy and comparison to exercise-induced cardiac hypertrophy and human cardiac failure".BMC Physiology.9(23): 23.doi:10.1186/1472-6793-9-23.PMC2799380.PMID20003209.
  15. ^"NCBI GeoProfiles db; QSER1 GDS3596".
  16. ^ab"NCBI GeoProfiles db; QSER1 GDS1746".
  17. ^"NCBI GeoProfiles db; QSER1 GDS3721".
  18. ^"NCBI GeoProfiles db; QSER1 GDS2810".
  19. ^"mfold".
  20. ^"SDSC Biology Workbench ClustalW".
  21. ^"NCBI QSER1 Protein".
  22. ^"SDSC Biology Work Bench; SAPS".
  23. ^"NCBI Conserved domains db; DUF4211".
  24. ^"NCBI Conserved domains db; PHA02939".
  25. ^"pSORT II Prediction".
  26. ^"UniProt, Q2KHR3".Pristupljeno 25. 8. 2021.
  27. ^"SDSC Biology Workbench; PELE".
  28. ^ab"NCBI cBLAST; QSER1".
  29. ^ab"Phyre2".Arhivirano soriginala,25. 8. 2021.Pristupljeno 25. 8. 2021.
  30. ^abMöller A, Xie SQ, Hosp F, Lang B, Phatnani HP, James S, Ramirez F, Collin GB, Naggert JK, Babu MM, Greenleaf AL, Selbach M, Pombo A (Jun 2012)."Proteomic analysis of mitotic RNA polymerase II reveals novel interactors and association with proteins dysfunctional in disease".Molecular & Cellular Proteomics.11(6): M111.011767.doi:10.1074/mcp.M111.011767.PMC3433901.PMID22199231.
  31. ^ab"NCBI National Center for Biotechnology Information".
  32. ^abMatsuoka S, Ballif BA, Smogorzewska A, McDonald ER, Hurov KE, Luo J, Bakalarski CE, Zhao Z, et al. (maj 2007). "ATM and ATR substrate analysis reveals extensive protein networks responsive to DNA damage".Science.316(5828): 1160–6.Bibcode:2007Sci...316.1160M.doi:10.1126/science.1140321.PMID17525332.S2CID16648052.
  33. ^"ExPASy NetPhos".
  34. ^Tatham MH, Matic I, Mann M, Hay RT (21 Jun 2011). "Comparative proteomic analysis identifies a role for SUMO in protein quality control".Science Signaling.4(178): rs4.doi:10.1126/scisignal.2001484.PMID21693764.S2CID649212.
  35. ^Bruderer R, Tatham MH, Plechanovova A, Matic I, Garg AK, Hay RT (Feb 2011)."Purification and identification of endogenous polySUMO conjugates".EMBO Reports.12(2): 142–8.doi:10.1038/embor.2010.206.PMC3049431.PMID21252943.
  36. ^"ExPASy SUMOplot".
  37. ^abDombroski BA, Nayak RR, Ewens KG, Ankener W, Cheung VG, Spielman RS (maj 2010)."Gene expression and genetic variation in response to endoplasmic reticulum stress in human cells"(PDF).American Journal of Human Genetics.86(5): 719–29.doi:10.1016/j.ajhg.2010.03.017.PMC2869002.PMID20398888.Arhivirano soriginala(PDF),4. 10. 2013.Pristupljeno 2. 5. 2013.
  38. ^Costa Y, Ding J, Theunissen TW, Faiola F, Hore TA, Shliaha PV, Fidalgo M, Saunders A, Lawrence M, Dietmann S, Das S, Levasseur DN, Li Z, Xu M, Reik W, Silva JC, Wang J (Mar 2013)."NANOG-dependent function of TET1 and TET2 in establishment of pluripotency".Nature.495(7441): 370–4.Bibcode:2013Natur.495..370C.doi:10.1038/nature11925.PMC3606645.PMID23395962.
  39. ^Kim W, Bennett EJ, Huttlin EL, Guo A, Li J, Possemato A, Sowa ME, Rad R, Rush J, Comb MJ, Harper JW, Gygi SP (Oct 2011)."Systematic and quantitative assessment of the ubiquitin-modified proteome".Molecular Cell.44(2): 325–40.doi:10.1016/j.molcel.2011.08.025.PMC3200427.PMID21906983.
  40. ^Danielsen JM, Sylvestersen KB, Bekker-Jensen S, Szklarczyk D, Poulsen JW, Horn H, Jensen LJ, Mailand N, Nielsen ML (Mar 2011)."Mass spectrometric analysis of lysine ubiquitylation reveals promiscuity at site level".Molecular & Cellular Proteomics.10(3): M110.003590.doi:10.1074/mcp.M110.003590.PMC3047152.PMID21139048.
  41. ^"NCBI AceView db; QSER1".
  42. ^"NCBI OMIM db; 11p13".
  43. ^"NCBI OMIM db; Exudative Vitreoretinopathy 3".
  44. ^"NCBI OMIM db; Candidiasis, Familial 3".
  45. ^"NCBI OMIM db; Centralopathic Epilepsy".
  46. ^"NCBI OMIM db; Autosomal Recessive Deafness 51".