Substrat (bioquímica)
Enquímica,unsubstrat químicés unaespècie químicaque es considera, de forma explícita, objecte de l'acció d'altres reactius. Per exemple, uncompost químicla transformació del qual és intervinguda per uncatalitzador.
Enbioquímica,unsubstrat bioquímicés unamolèculasobre la qual actua unenzim.Els enzimscatalitzenreaccions químiquesque impliquen els substrats. El substrat s'uneix allloc actiude l'enzim, formant uncomplex enzim-substrat.El substrat és descompost en un producte i alliberat del lloc actiu. Aleshores, el lloc actiu pot acceptar una nova molècula de substrat. Per exemple, en la reacció que té lloc en afegir l'enzimreninaa la llet, provocant lacoagulació de la llet,el substrat és la llet i l'enzim és la renina. Un altre exemple és la reacció de l'enzimcatalasaen ladescomposició químicadelperòxid d'hidrogen,en què l'enzim queda igual i el substrat canvia.
- 2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂.
Aquesta és una equació general:
- E + S ⇌ ES → EP ⇌ E + P
on E = enzim, S = substrat/s, P = producte/s
Cal remarcar que només el pas intermedi és irreversible.
Si s'augmenta la concentració del substrat, també augmentarà lavelocitat de reacciódegut a la probabilitat que augmenti el nombre de complexos enzim-substrat; això té lloc fins que l'enzim esdevé elfactor limitant.
És important remarcar que els substrats sobre els quals un determinat enzim pot actuarin vitropoden no reflectir els substratsfisiològicsi endògens de l'enzimin vivo.Per exemple, mentre que l'àcid gras amida hidrolasa(FAAH) pothidrolitzarels endocannabinoides2-araquidonoilglicerol(2-AG) i l'anandamidaa velocitats similarsin vitro,la disrupció genètica o farmacològica de la FAAH eleva l'anandamida però no el 2-AG, cosa que suggereix que el 2-AG no és un substrat endogenin vivode la FAAH.[1]En un altre exemple, lesN-acil taurines (NATs) augmenten dràsticament en animals amb disrupció de FAAH, però en realitat són rares en substrats de FAAHin vitro.[2]
Referències
[modifica]- ↑Cravatt BF, Demarest K, Patricelli MP, Bracey MH, Giang DK, Martin BR, Lichtman AH. (2001) Supersensitivity to anandamide and enhanced endogenous cannabinoid signaling in mice lacking fatty acid amide hydrolase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 98(16):9371-9376.
- ↑Saghatelian A, Trauger SA, Want EJ, Hawkins EG, Siuzdak G, i Cravatt BF. (2004) Assignment of endogenous substrates to enzymes by global metabolite profiling. Biochemistry. 43(45):14332-14339.