Glycin
| Glycin | |
|---|---|
 Strukturní vzorec | |
| Obecné | |
| Systematický název | Aminoethanová kyselina |
| Triviální název | Glycin |
| Sumární vzorec | C2H5NO2 |
| Identifikace | |
| Registrační číslo CAS | 56-40-6 |
| Vlastnosti | |
| Molární hmotnost | 75,07 g/mol |
| Teplota tání | 232–236 °C |
| Teplota varu | > 230 °C (rozklad) |
| Hustota | 1,595 g/cm3 |
| Disociační konstantapKa | pKCOOH:2,4 pKNH2:9,8 |
| Izoelektrický bod | 5,97 |
| Průměrný výskyt | (v proteinech) 7,2 % |
Některá data mohou pocházet zdatové položky. | |
Glycin(Gly,G) jeaminokyselinas nepolárnímpostranním řetězcem.Na rozdíl od ostatních nepolárních aminokyselin (Ala,Val,Leu,Ile,Pro,Met,Phe,Trp) však není jeho celkový charakter příliš nepolární. Jedná se o nejjednodušší z 23proteinogenních aminokyselin:Glycin jako jediná biogenní aminokyselina neníopticky aktivní,neboť kvůli přítomnosti dvou vodíků na αuhlíkumá rovinu symetrie (nemůže se tedy rozlišit D- a L-glycin). Z důvodu krátkého postranního řetězce se může glycin vázat na místa, na která jiné aminokyseliny ze sterických důvodů nemohou. Například pouze glycin může být vnitřní aminokyselinoukolagenovéšroubovice.
Glycin je velmi evolučně stabilní na důležitých místech některýchproteinů(například, vcytochromu c,myoglobinu,ahemoglobinu), neboťmutaceměnící tuto aminokyselinu za jinou s větším postranním řetězcem výrazně pozměňují strukturu proteinu. Dalším příkladem je aktivní centrumproteázychymotrypsinu,který štěpíenzymyza objemnými aminokyselinami typufenylalanin,tryptofan,tyrosin,a proto i tady má záměna glycinu vážné důsledky. Enzym neschopnýkatalýzyje vyřazen z činnosti vproteazomu.
Glycin má stejný sumární vzorec jakonitroethan.
Většina proteinů obsahuje relativně malé množství glycinu. Důležitou výjimkou je kolagen, který se skládá z glycinu z jedné třetiny.[1]Důvod spočívá v tom, že další přibližně třetinu kolagenního vlákna zaujímálysinahydroxylysin.Obě tyto aminokyseliny mají omezené možnosti rotace a glycin tak vyrovnává deformační vliv těchto aminokyselin na strukturu kolagenního vlákna.
Ve velkém množství se glycin nachází také velastinu.
Kódují hokodónyGGU, GGC, GGA a GGG.
Fyziologické účinky[editovat|editovat zdroj]
Glycin jeinhibičníneuropřenašečvCNS,obzvláště vmíše,mozkovém kmenia vsítnici.V míše je většina inhibičníchinterneuronůglycinergních.Aktivací glycinovýchionotropních receptorůna postsynaptické membráně se otevírajíiontové kanálya chloridové ionty vstupují doneuronu,což působíhyperpolarizacia takzvanýinhibiční postsynaptický potenciál(IPSP).Strychninjeantagonistaionotropních glycinových receptorů. Glycin je společně sglutamátemligandem (konagonista) NMDA receptorů. Na rozdíl od inhibičních účinků v míše, např. inhibice antagonistických svalů v reflexních obloucích, naNMDAglutaminergních receptorech má glycin účinky excitační.LD50glycinu je 7930mg/kg pro potkana (orálně) a smrt je způsobena hyperexcitabilitou nervové soustavy.
Biosyntéza[editovat|editovat zdroj]
Glycin neníesenciální aminokyselina,to znamená, že tělo si je schopné syntetizovat potřebné množství samo bez nutnosti jeho výskytu v potravě. Biosyntéza probíhá z aminokyselinyserin,který je vyráběn z3-fosfoglycerátu. U většiny organismů tuto reakci katalyzuje enzymserin hydroxymethyltransferázas pomocíkofaktorupyridoxalfosfátu (pyridoxal je druhvitamínu B6).[2]
- serin +tetrahydrofolát→ glycin + 5,10-methylentetrahydrofolát + H2O
V játrechobratlovcůje syntéza glycinu katalyzovánaenzymemglycinsyntáza(neboli GDC – komplex glycin dekarboxylázy). Tato reakce je reverzibilní:[2]
- CO2+ NH4++ 5,10-methylentetrahydrofolát + NADH + H+→ Glycine + tetrahydrofolát + NAD+
Degradace[editovat|editovat zdroj]
Glycin je degradován třemi různými cestami. V živočiších převažuje cesta skrze enzymglycindekaboxyláza(stejný enzym jako ten účastnící se biosyntézy). Tato cesta je zpětná reakce biosyntézy:[2]
- Glycine + tetrahydrofolát + NAD+→ CO2+ NH4++ 5,10-methylentetrahydrofolát + NADH + H+
Druhá cesta je dvoukroková. První krok je zpětná reakce biosyntézy z serinu enzymemserinhydroxymethyltransferáza.Serin je pak přeměněn napyruvátenzymemserin dehydratáza.[2]
Ve třetí cestě je glycin přeměněn naglyoxylátpomocíD-aminokyselina oxidázy.Glyoxylát je pak oxidován jaternílaktát dehydrogenázounaoxalátv NAD+-závislé reakci.[2]
Přítomnost v mezihvězdném prostoru[editovat|editovat zdroj]
V roce1994skupina astronomů zUniversity of IllinoisvUrbana-ChampaignvedenáLewisem Snyderemohlásila objev molekul glycinu ve vesmírném prostoru. Následujícími analýzami se ukázalo, že tento objev nemůže být potvrzen. O devět let později, v r. 2003,Yi-Jehng KuanzNational Taiwan Normal UniversityaSteve Charnleydetekovali mezihvězdný glycin ve třech zdrojíchmezihvězdné hmoty.Ohlásili identifikaci 27 pásů glycinu pomocíradioteleskopu.[3]Podle počítačových simulací a laboratorních experimentů, vznikl glycin pravděpodobně tak, že ledové částice obsahující jednoduché organické molekuly byly vystavenyultrafialovému záření.V říjnu 2004 Snyder a spolupracovníci znovu přezkoumali Kuanův objev glycinu. Snyder dokázal, že glycin nebyl ani v jednom ze tří zdrojů správně detekován.
Odkazy[editovat|editovat zdroj]
Reference[editovat|editovat zdroj]
- ↑Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al.Molecular Cell Biology.4th edition. New York: W. H. Freeman; 2000. Section 22.3, Collagen: The Fibrous Proteins of the Matrix. Available from:http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21582/
- ↑abcdeNELSON, David L.; COX, Michael M.Principles of Biochemistry.New York: W. H. Freeman, 2005.Dostupné online.ISBN0-7167-4339-6.S. 127, 675–77, 844, 854.
- ↑KUAN, Yi‐Jehng; CHARNLEY, Steven B.; HUANG, Hui‐Chun. Interstellar Glycine.The Astrophysical Journal.2003-08-20, roč. 593, čís. 2, s. 848–867.Dostupné online[cit. 2024-05-30].ISSN0004-637X.DOI10.1086/375637.(anglicky)
Literatura[editovat|editovat zdroj]
- Snyder LE, Lovas FJ, Hollis JM, et al. (2005) A rigorous attempt to verify interstellar glycine. ASTROPHYS J 619 (2): 914-930
- https://web.archive.org/web/20071020054638/http://physchem.ox.ac.uk/MSDS/GL/glycine.htmlSafety (MSDS) data for glycine, 2005, The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University, datum přístupu: 2006-11-01.
- Dawson, R.M.C., Elliott, D.C., Elliott, W.H., and Jones, K.M.,Data for Biochemical Research(3rd edition), pp. 1-31 (1986)
- http://www.newscientist.com/news/news.jsp?id=ns99992558www.newscientist.com
Externí odkazy[editovat|editovat zdroj]
Obrázky, zvuky či videa k tématuglycinnaWikimedia Commons- PDRHealth - Glycine
- Computational Chemistry Wiki
- Glycine cleavage system
