Přeskočit na obsah

Enzym

Upravit odkazy
Tento článek patří mezi dobré v české Wikipedii. Kliknutím získáte další informace.
Z Wikipedie, otevřené encyklopedie
Lidskáglyoxyláza Ije enzym ze skupinylyáz.V molekule enzymu převládajíbílkovinnéřetězce, ale navíc jsou jeho součástí dva iontyzinku(fialově) ainhibičněpůsobící regulátorS-hexylglutathion

Enzymje jednoduchá či složenábílkovina[pozn. 1]skatalytickouaktivitou. Enzymy určují povahu i rychlost chemických reakcí a řídí většinu biochemických procesů v těle všech živých organismů včetně člověka.Vědao enzymech se jmenujeenzymologiea rozvíjí se zejména od19. století,kdy si lidé začali všímat procesů, k nimž dochází např. přitrávenípotravy. Základní složkou enzymů jsouproteiny,na něž se velmi často vážou další přídatné molekuly známé jakokofaktoryneboprostetické skupiny,které se podílí na katalýze. Samotná enzymatická reakce probíhá obvykle v tzv.aktivním místěenzymu. Enzymů je obrovské množství a je možné je klasifikovat do sedmi skupin:oxidoreduktázy,transferázy,hydrolázy,lyázy,izomerázy,ligázya od roku 2018 itranslokázy.Všechny mají společnou katalytickou funkci; vedou reakci jinou reakční cestou, čímž umožňují energeticky méně náročný průběh reakce. Enzymy obecně jsou výrazně specifické a obvykle přeměňují jeden nebo několik málosubstrátů,a to jedním definovaným způsobem. Aktivita enzymů, spočívající v ovlivnění rychlosti chemických reakcí snižováním jejich aktivační energie, je závislá zejména na koncentraci substrátu, teplotě,pHa přítomnostiaktivátorůainhibitorů.Celá řada enzymů již našla praktické využití i v průmyslu a ve výzkumu.

Historie výzkumu

[editovat|editovat zdroj]
Eduard Buchnersi povšiml, že enzymatickou aktivitu má i pouhý výtažek z kvasinek

Věduo enzymech nazývámeenzymologie.Na přelomu18.a19. stoletíjiž existovalo povědomí o procesech, jako jetrávenímasažaludeční šťávou[1]nebo rozkladškrobunajednoduché cukryúčinkemslin.Skutečný průběh těchto jevů však byl zahalen tajemstvím a např.pepsinbyl objeven až ve století devatenáctém.[2]Velký pokrok v tomto směru představují výzkumy slavného mikrobiologaL. Pasteura,který si povšiml, že pouze živé čerstvékvasinkovébuňky jsou schopné kvasit cukry naalkohola že tedy tato schopnost je zřejmě nějakým výlučným rysem živých organismů.[3]V té době se však biokatalyzátorům neříkalo enzymy, nýbržfermenty,protože byly činěny zodpovědnými za rozkladnéfermentačníprocesy v přírodě.[4]V roce1877německý fyziologWilhelm Kühnepoprvé použil slovo „enzym “, které pochází z řeckéhoενζυμον,tedy „vkvasinkách(v kvásku, v droždí) “.[pozn. 2]Slovo však bylo v dnešním moderním smyslu používáno až později. O dvacet let později siEduard Buchnerpovšiml, že pro kvašení cukru stačí jen kvasinkový extrakt, který zřejmě obsahuje enzym, jenž toto kvašení umožňuje (on tuto látku označoval jako „zymáza “). Za tyto výzkumy mu také bylo udělenaNobelova cena za chemii.[6][7]Stalo se zvykem, že jsou enzymy pojmenovávány podle toho, jakou reakci katalyzují, přidáním koncovky –áza (dříve –asa). Tento úzus zřejmě zavedl francouzský vědecÉmile Duclaux,který tak chtěl oslavit objevitelediastázy– prvního izolovaného enzymu vůbec.[8]

Dalším cílem výzkumníků bylo určitbiochemickoupovahu enzymů. Několik vědců sice poukazovalo na to, že enzymatická aktivita má něco společného s proteiny, ale například vlivný chemikRichard Willstättertvrdil, že bílkoviny jsou pouhé přenašeče skutečných enzymů a nejsou samy o sobě schopné katalyzovat chemické reakce.James Batcheller Sumnerv roce1924izoloval akrystalizovalenzymureázua prokázal, že se jedná o čistý protein. Důkaz, že proteiny mohou samy o sobě plnit funkci enzymů, podaliNorthropaStanley,kteří zkoumalitrávicí enzymypepsin,trypsinachymotrypsin.Spolu se Sumnerem jim byla v roce1946udělena Nobelova cena za chemii.[9]Díky Sumnerovu objevu krystalizace proteinů se otevřel prostor pro důležitou metodu tzv.rentgenové krystalografie,jenž umožňuje určit prostorovou strukturu bílkovin. Poprvé s touto metodou uspěla skupina vedenáD. C. Phillipsem,která v roce 1965 zveřejnila prostorovou strukturu enzymulysozymu.[10]

Stavba

[editovat|editovat zdroj]
Karbonanhydrázavčetně kofaktoruzinku(šedý atom uprostřed)

Základem většiny enzymů je proteinová složka, tzn. dlouhé sekvence aminokyselin vytvářející prostorový útvar. Existuje nicméně i malý počet enzymů, které jsou místo bílkovin složené zRNA– těmto RNA enzymům se říká takéribozymya patří k nim napříkladrRNAvribozomu.Menšinovou, ale o to významnější složkou enzymů jsou tzv.prostetické skupiny,které se pevně vážou na enzym a umožňují zpravidla jeho katalytickou funkci. Pouze bílkovinná složka enzymu se označujeapoenzym,který spolu s prostetickou skupinou tvoří výsledný a aktivníholoenzym.[11]Mimo prostetické skupiny se enzymové katalýzy účastní i další, volněji navázané látky, označované obvykle jakokoenzymy.

Co se týče terminologie okolo kofaktorů, prostetických skupin a koenzymů, panuje značná nejednotnost. Voet & Voet rozlišují dva druhy kofaktorů, koenzymy a prostetické skupiny, z nichž první se vážou slabě a druhé kovalentně.[11]Stejné pojetí zastává například Vodrážkova Enzymologie[4]nebo Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology.[12]Poněkud jiné definice používá např. Alberts[13]nebo Harper.[14]

Mezi kofaktory se obvykle neřadí další nebílkovinné součási enzymů, jako například různécukernésložky neboiontykovů(protože mnohé enzymy jsouglykoproteinynebometaloproteiny). Ke známým metaloenzymům patřímetaloproteázy,alkoholdehydrogenázačikarbonáthydrolyáza.[4]

Bílkovinná složka

[editovat|editovat zdroj]

Hlavní složkou molekul holoenzymů jsoubílkoviny(lineárnípolypeptidy) složené z 20[pozn. 3]základníchproteinogenníchα-L-aminokyselin,z nichž každá je svými vlastnostmi odlišná od těch ostatních (ty však platí i pro ostatní proteiny, nejen pro enzymy).Fenylalanin,tryptofana nepolární alifatické aminokyseliny se například obvykle nachází uvnitř enzymů.Tyrosinnebohistidinbývají poměrně často přítomny v tzv. aktivním centru enzymů, první jmenovaný díky své schopnosti tvořitvodíkové můstky,druhý kvůli schopnosti přijímatprotonya svýmnukleofilnímvlastnostem.[4]

Délkou sahají od pouhých 62 aminokyselin v případě4-oxalokrotonáttautomerázy[15]po 2500 aminokyselin dlouhý komplexsyntázy mastných kyselin.[16]Mnohdy se na stavbě enzymu podílí několik samostatných bílkovin, které dohromady tvoří tzv.proteinový komplex.Pokud se vlivem určitých chemických látek rozruší prostorová struktura enzymů, dojde k tzv.denaturaci,kdy enzym vratně nebo nevratně přestane být funkční. Je tedy zřejmé, že prostorový tvar enzymů je zcela zásadní pro jejich funkčnost – bohužel však stále neumíme podle tvaru molekuly spolehlivě předpovědět druh enzymatické aktivity.[17]Většina enzymů je mnohem větší než látky, jejichž přeměnu katalyzují a na vlastní enzymatické aktivitě se podílí jen např. 3–4 aminokyseliny.[18]Tyto aminokyseliny společně vytváří tzv.aktivní místo.Dalšími důležitými oblastmi v enzymu jsou části, kde se vážoukofaktorynebo jiné malé molekuly potřebné pro katalýzu.

Kofaktory

[editovat|editovat zdroj]
Podrobnější informace naleznete v článkuKofaktor (biochemie).

Některé enzymy ke své funkci potřebují další, nebílkovinné molekuly, jimž se obvykle říkákofaktory.Takových enzymů je dokonce většina, odhaduje se asi 60 %.[4]Kofaktory obecně umožňují přenos jednotlivých atomů nebo elektronů v průběhu enzymatické činnosti.[4]Vymezení a definice jednotlivých druhů kofaktorů se liší autor od autora, nicméněprostetická skupinaje obvykle chápána jako pevně vázaná a stabilní součást molekul enzymů, zatímcokoenzymse váže pouze slabě a snadnodisociuje.Navíc obvykle platí, že koenzymy se obvykle po proběhnutí reakce „spotřebovávají “a jsou v mnoha případech jiným enzymem opět regenerovány, aby mohly opět plnit svou funkci. V reálné biochemii však existuje plynulý přechod mezi koenzymy a prostetickými skupinami.[4]Podle chemické struktury a funkce je možné všechny kofaktory praktičtěji rozdělit do několika skupin:[4]

Důležité oblasti

[editovat|editovat zdroj]

Tvar enzymu může být různý, ale v každém případě by měl zahrnovat tzv.aktivní místo,což je obvykle štěrbina nebo prohlubeň, kde jesubstrátdostatečně uchráněn před okolním vodným prostředím a může zde dojít ke katalýze. Umultimerickýchenzymů (tedy s vícepodjednotkami) je aktivní místo mnohdy vytvořeno na pomezí mezi dvěma podjednotkami a na jeho vzniku se tedy podílí aminokyselinové zbytky z dvou či více různých proteinů. V aktivním místě se často nachází různé kofaktory a prostetické skupiny. Jiným důležitým místem je u mnohých (ale zdaleka ne u všech) enzymů tzv.alosterické místo,které se uplatňuje zejména u kaskád několika enzymatických reakcí a je prostředkem tzv. alosterické regulace. Vážou se sem jisté molekuly, přičemž ale nedochází k enzymatické přeměně.[14]

Klasifikace

[editovat|editovat zdroj]

Mezinárodní biochemická a molekulárně biologická unie(IUBMB) zavedlanomenklaturickérozdělení enzymů pomocí tzv.EC číseldo 7 hlavních kategorií, které se dále dělí na podkategorie. Často se tak můžeme vedle jména enzymu setkat ještě s jeho číselným označením ve stylu např.EC 3.4.11.4.Mezi sedm hlavních kategorií enzymů patří:[4][19]

  • EC 1 –oxidoreduktázy:katalyzují oxidačně/redukční reakce
  • EC 2 –transferázy:přenášejí funkční skupiny (například methyl-, acetyl- nebo fosfátovou skupinu) mezi substráty
  • EC 3 –hydrolázy:katalyzují hydrolýzu chemických vazeb
  • EC 4 –lyázy:štěpí chemické vazby jiným způsobem než hydrolýzou či redoxní reakcí
  • EC 5 –izomerázy:katalyzujíisomerizačníreakce
  • EC 6 –ligázy:spojují dvě molekuly kovalentní vazbou
  • EC 7 –translokázy:zavedena nově v roce 2018 reakce spojená s transportem částic přes membránu (z jedné části buňky do jiné či mezi buňkou a vnějším prostředím)[19]

Tzv. systémové názvy enzymů jsou pokusem o systematické pojmenování enzymů skutečným popisem reakcí, jež katalyzují. Příkladem je třeba(S)-laktát:NAD+-oxidoreduktáza,která katalyzuje oxidoredukční reakci substrátu (S)-laktát se substrátem (resp. kofaktorem) NAD+.V EC systému by její číselný kód zněl EC 1.1.1.27, protože patří do skupiny oxidoreduktáz (1), účinkuje na CH-OH skupinu (1.1), jako akceptor vodíku protonů využívá NAD+ nebo NADP+ (1.1.1) a jedná se o laktátdehydrogenázu (1.1.1.27).[4]

Vlastnosti

[editovat|editovat zdroj]

Téměř všechny biochemické reakce jsou řízené enzymaticky.[11]Enzymy jsou speciální skupinakatalyzátorů,které stojí na pomezí heterogenní a homogenní katalýzy, ale v mnohém připomínají spíše tu heterogenní, ač jsou obvykle rozpuštěné ve vodě. Jsou tak výkonné, že enzymaticky katalyzované reakce dosahují 108–1014× vyšších rychlostí než reakce nekatalyzované.[4]Extrémním příkladem jeorotidin-5'-fosfátdekarboxyláza– díky ní reakce, která by trvala 78 milionů let, proběhne s poločasem 18 milisekund.[20]Enzymy předčí svou rychlostí o několik řádů i běžné chemické katalyzátory. Enzymatická reakce má však i celou řadu dalších výhod. Takové reakce se dají obvykle uskutečnit za mnohem nižších teplot, při atmosférickém tlaku a při fyziologickém pH. Dále jsou enzymy velice specifické, mnohem více, než jakýkoliv chemický katalyzátor. Konečně je možné enzym snadno regulovat, napříkladalosterickynebo třeba útlumem syntézy daného proteinu.[11]

Katalýza

[editovat|editovat zdroj]

Enzymy mění (snižují)aktivační energii.Pozor, enzymy nemění Gibbsovu volnou energii.[21]Sníženíaktivační energievýrazně zvyšuje rychlost reakce (stačí poměrně malé snížení energie pro mnohonásobné zvýšení rychlosti).[11]Za vynikající katalytické schopnosti enzymů jsou zodpovědné především čtyři mechanismy. Jednou z možností je, že enzym vhodně přiblíží substráty a vhodně je prostorově orientuje. Vznikne tak vysoká lokální koncentrace substrátů a usnadní se reakce. Jindy se v aktivním místě enzymu vytváří pomocí zbytků vhodných aminokyselin silněkyselénebozásaditéprostředí podle toho, co je potřeba k proběhnutí reakce. V jiných případech dochází k navázání substrátu na enzym (např. naserin,cysteinčihistidin[4]) a k natahování nebo rozrušování substrátu, což oslabuje např. cílovou vazbu a usnadňuje rozkladné reakce. Jindy dochází ke katalýze tak, že enzym volí jiný reakční mechanismus, který probíhá snadněji (s nižšíaktivační energií), a to obvykle tak, že substrát je dočasně kovalentně navázán samotným enzymem.[14]

Specifita

[editovat|editovat zdroj]
Hypotéza indukovaného přizpůsobení:toto schéma ukazuje průběh enzymatické katalytické přeměny; enzym mění svůj tvar v reakci na navázání substrátu

Enzymy jsou obvykle velmi specifické a obvykle katalyzují zcela konkrétní chemickou reakci, při níž dochází k přeměně substrátu na produkt. Existuje obvykle nejen účinková (reakční) specifita, tedy schopnost enzymu katalyzovat jeden konkrétní typ reakce, ale dále také do jisté míry i substrátová specifita, tedy katalytická aktivita na jeden substrát či na skupinu několika substrátů podobných.[4]Za enzymatickou specifitu je zodpovědný především komplementární tvar substrátu aaktivního místaenzymu, náboj a takéhydrofilníahydrofobnívlastnosti jednotlivých oblastí enzymu a substrátu. Enzymy jsou díky tomu silně geometricky specifické (rozeznávají konkrétní tvar substrátu, na který se vážou) astereospecifické(působí jen na jeden zenantiomerů).[11]Některé enzymy účastnící sereplikaceaexprimováníDNA(např. 3' 5'exonukleázy) nejen jsou velice přesné, ale ještě po sobě kontrolují vzácné chyby, a tak jsou ve výsledku tak specifické, že činí méně než 1 chybu na 100 milionů enzymatických reakcí.[22][23]Na druhou stranu existují i velmi nespecifické („promiskuitní “) enzymy, jež mohou katalyzovat celou řadu reakcí – příkladem jeγ-humulensyntázazjedle obrovské(Abies grandis), která je za pomoci jednoho substrátu schopna vyrobit 52 různýchseskviterpenů.[24]

Na konci 19. století biochemikEmil Fischernavrhl, že substrát přesně zapadá do aktivního centra enzymu.[25]Tato teorie je známa jakohypotéza zámku a klíče.V roce 1958Koshlandvyjádřil přesvědčení,[26]že enzymy se nechovají přesně jako zámek a klíč, ale spíše při vzájemném setkání enzym mění tvar a „zámek a klíč “se vytvoří teprve v okamžiku, kdy se substrát naváže na enzym. Tato teorie je známa jakohypotéza indukovaného přizpůsobení.[11]Někdy může přizpůsobovat svůj tvar i samotný substrát.[27]Model indukovaného přizpůsobení je zřejmě blíže pravdě než model zámku a klíče, jak ukázalarentgenová difrakční analýza.[11]

Regulovatelnost

[editovat|editovat zdroj]
HIVproteázas navázaným inhibitorem,ritonavirem.Tato látka brání HIV proteáze v její funkci, a proto se s úspěchem používá jakoantivirotikum

Enzym lze regulovat v zásadě dvěma způsoby, regulací jeho množství a regulací jeho aktivity. Celá řada enzymů není v buňce vůbec či téměř přítomna, dokud nejsou skutečně potřeba (typickým příkladem jsou enzymy v bakteriálnímlac operonu). Jiné enzymy je zase možné přestat za jistých okolností vyrábět. V obou případech se jedná o regulaci pomocí navázání na různéregulační sekvenceumístěné předgeny.Poněkud rychlejší odpovědi buňka dosáhne, pokud zároveňrozložíenzymy již přítomné v buňce.[14]

V případě velmi náhlé (a často dočasné) potřeby se obvykle postupuje cestou regulace aktivity enzymu. To znamená, že enzym je přítomen, ale je (de)aktivován navázáním jistéholigandu(tzv.alosterického regulátoru) či kovalentní modifikací enzymu. Alosterická regulace obvykle zahrnuje určitý druhzpětné vazby:produkt reakce se váže do alosterického místa enzymu a mění jeho aktivitu (inhibuje ho, nebo naopak stimuluje), a to díky změně Michaelisovy konstanty enzymu či limitní rychlosti reakce vmax.Alostericky působí například vazba různýchhormonůčidruhých poslůnareceptor.Z kovalentních modifikací je nejznámější zřejměfosforylaceadefosforylaceenzymů (obvykle pomocíkinázafosfatáz), čímž dochází ke změně aktivity enzymu (buď k jeho spuštění nebo vypnutí).[14]Jiným způsobem aktivace je vyštěpení části proteinu pomocí proteázy, čímž seproenzym(zymogen) změní na aktivní enzym.

Inhibice

[editovat|editovat zdroj]
Související informace naleznete také v článkuinhibice.

Obecně lze rozdělit inhibici na ireverzibilní (nevratnou), která trvale modifikuje molekulu enzymu, a reverzibilní (vratnou), kdy po odstranění inhibitoru např. dialýzou či ultrafiltrací dojde k opětovnému zvýšení aktivity. Ireverzibilní inhibitor se na enzym obvykle váže pevnou kovalentní vazbou, zatímco reverzibilní inhibitor je vázán slabšími interakcemi. Z hlediska mechanismu působení inhibitoru se rozeznávají tři základní typy reverzibilní inhibice. První je tzv.kompetitivní(soutěživá) inhibice, kdy inhibičně působící molekula soutěží se substrátem o vazebné místo na enzymu, ale sama se nedokáže přeměnit na produkt. Zvýšením koncentrace substrátu se dá tomuto typu inhibice do velké míry zabránit. Častější je druhý typ inhibice, tzv. inhibicenekompetitivní,při níž dochází k vazbě inhibitoru na alosterické centrum (tedy nikoliv na aktivní místo) a ke snížení funkceschopnosti enzymu. Změna koncentrace substrátu s takovým typem inhibice nic neudělá. Konečně třetím typem jeakompetitivní inhibice,kdy dochází k vazbě inhibitoru na enzym až poté, co byl navázán substrát. To zabraňuje komplexu enzym-substrát, aby provedl enzymatickou reakci. Existuje i celá řada dalších způsobů regulace enzymové aktivity v závislosti na tom, jaké hledisko třídění je použito.[28]

Kinetika

[editovat|editovat zdroj]
Závislost reakční rychlosti na koncentraci substrátu má tvarhyperboly,při postupném zvyšování koncentrace substrátu se po určité době téměř přestane zvyšovat reakční rychlost a limitně se blíží maximální rychlosti
Související informace naleznete také v článkuChemická kinetika.

Kinetika zkoumárychlost chemických reakcía s ní související záležitosti. Pro enzymovou kinetiku platí obecné zákonychemické kinetikya uplatňují se v ní běžně známé chemické veličiny, jako jereakční rychlost(v),rovnovážná konstanta(K) či třebaGibbsova energie(G). Obvykle se vychází ze zjednodušující představy, že enzymem katalyzovaná reakce probíhá ve dvou krocích („E “je enzym, „S “je substrát, „P “je produkt):

načež platí:

Výše uvedená rovnice je tzv.rovnice Michaelise a Mentenové,základní rovnice enzymové kinetiky vůbec.je počáteční rychlost reakce,je mezní rychlost reakce (při nadbytku substrátu a 100% nasycení enzymů),jeMichaelisova konstantaajerovnovážná koncentracesubstrátu.[11]Podle uvedené rovnice má závislost reakční rychlosti na koncentraci substrátu má tvarhyperboly.Zajímavou veličinou je Michaelisova konstanta, pro niž platí KM= (k-1+ k2) / k1a která udává koncentraci substrátu, při níž je reakční rychlost rovna polovině maximální rychlosti.[11]Rovnice Michaelise a Mentenové však je silně zjednodušujícím popisem reality a platila by jen pro počáteční stavy jednosubstrátových reakcí, přičemž by muselo docházet k přímému rozpadu komplexu enzym-substrát na enzym a produkt.[28]

Na rychlost enzymatické reakce (konkrétně na velikost Michaelisovy konstanty) má výrazný vliv řada fyzikálně-chemických vlastností prostředí. Obecně platí, že s vzrůstající teplotou roste rychlost enzymatické reakce až do doby, než se bílkovinná složka enzymu začnedenaturovat.Denaturační teplota obvykle u živočišných enzymů činí asi 50–60 °C.[pozn. 4]Na rychlost má dále výrazný vlivpHprostředí – většině enzymů vyhovuje nejlépe pH 5–7, nicméněpepsinmá optimum při pH 1,5–2 aarginázapři pH 9,5. Aktivitu enzymů dále někdy ovlivňujeredox potenciál,iontová sílaarelativní permitivita.[4]Samostatnou kapitolouje vliv inhibitorů a dalších efektorů na průběh enzymatické reakce.

Využití

[editovat|editovat zdroj]

Enzymy nalezly celou řadu funkcí i v celé řadě oborů lidské činnosti. Neoddiskutovatelný je jejich význam ve vědě a výzkumu – běžně se využívají různépolymerázy,restrikční endonukleázy,proteázya podobně. Už několik desetiletí se přidávají enzymy také do pracích prášků, čímž se zvyšuje účinnost odstraňování skvrn i při nižších teplotách. Enzymy šetří energii i v potravinářském, textilním a papírenském průmyslu, v odpadovém hospodářství a podobně. Do budoucna se uvažuje o masivním nasazení enzymů pro výrobu ekologicky šetrných biopaliv.[29]Těmto a dalším aplikacím by mělo usnadnit cestu tzv.enzymové inženýrství.[30]

Proteolytické enzymy se používají například v mlékárenském průmyslu jako syřidla (chymosin) nebo k přípravě hypoalergeního mléka. Enzymy lze využít i ke změkčování masa (papain). Pomocí enzymatického štěpení trisacharidů v luštěninách lze připravit takové luštěniny, které nenadýmají. Vanalytické chemiilze použít enzymů jako značek na specifickém indikátoru (např.ELISA). Pomocí redoxních enzymů lze poměrně snadno stanovit koncentraci specifického substrátu pro daný enzym. V lékařství lze podávat enzymy jako náhradu chybějících enzymů při poškozeníslinivky břišníči při léčbě některých onemocnění. Připerorálnímpodávání enzymů, které mají usnadnit trávení či metabolismus, zpravidla dochází k denaturaci těchto enzymů vžaludku.[31]Denaturaci enzymů v kyselém prostředí žaludku je možno předcházet pomocí vhodné enkapsulace; žaludkem však v takovém případě projde jen několik procent enzymů v původním (nedegradovaném) stavu[32].Enzymy jsou také využívány při restaurování uměleckých předmětů, převážně malby.[33]

Odkazy

[editovat|editovat zdroj]

Poznámky

[editovat|editovat zdroj]
  1. ↑Vzácněji mohou být enzymy nebílkovinné povahy, konkrétně tzv.ribozymy,jež jsou složené zRNA
  2. ↑Poprvé zřejmě bylo slovo enzym použito na straně 190 v díle[5]— citováno: „Abych předešel nedorozumění a složitým větným konstrukcím, navrhuji termín enzym… “
  3. ↑Počet proteinogenních aminokyselin není vůbec ustálen, ačkoliv obvykle se uvádí 20 základních. Nicméně v určitých případech může být za proteinogenní považován i 21.selenocystein,příp. 22.pyrolysin.Naopakprolinje spíšeiminokyselina,a tak by správně mezi aminokyseliny vůbec neměl být počítán.
  4. ↑Nicméně se také uvádí, že teplotní optimum bílkovin je jen o málo vyšší, nežtělesná teplota.[14]

Reference

[editovat|editovat zdroj]

V tomto článku byl použitpřekladtextu z článkuenzymena anglické Wikipedii.

  1. ↑DE RÉAUMUR, RAF.Observations sur la digestion des oiseaux.Histoire de l'academie royale des sciences.1752, roč. 1752, s. 266, 461.
  2. ↑WILLIAMS, H. S.A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences.[s.l.]: Harper and Brothers (New York), 1904.Dostupné online.
  3. ↑DUBOS, J. Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895) — chance and the prepared mind.Trends Biotechnol.1951, roč. 13, čís. 12, s. 511–5.Dostupné online.DOI10.1016/S0167-7799(00)89014-9.PMID8595136.
  4. ↑abcdefghijklmnVODRÁŽKA, Zdeněk; RAUSCH, Pavel; KÁŠ, Jan.Enzymologie.[s.l.]: VŠCHT v Praze, 1998.
  5. ↑KÜHNE, Wilhelm. Über das Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente.Verhandlungen des naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg.1877, roč. 1, čís. 3, s. 190–193.Dostupné online.
  6. ↑Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner[online].http://nobelprize.org.Dostupné online.
  7. ↑BUCHNER, Eduard.Cell-free fermentation - Nobel Lecture[online]. 11. prosinec 1907.Dostupné online.
  8. ↑DUCLAUX, Emile.Traité de Microbiologie.Svazek 2. Paris, Francie: Masson and Co., 1899.Dostupné online.Kapitola 1, s. 9.
  9. ↑1946 Nobel prize for Chemistry laureates[online].http://nobelprize.org[cit. 2010-12-12].Dostupné online.
  10. ↑Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution.Nature.1965, roč. 22, čís. 206, s. 757–61.DOI10.1038/206757a0.PMID5891407.
  11. ↑abcdefghijVOET, Donald; VOET, Judith.Biochemie.1.. vyd. Praha: Victoria Publishing, 1995.ISBN80-85605-44-9.
  12. ↑Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition.Příprava vydání R. Cammack et al. New York: Oxford university press, 2006.ISBN0-19-852917-1.
  13. ↑ALBERTS, Bruce, et al.The Molecular Biology of the Cell.[s.l.]: Garland Science, 2002. (4th. ed).Dostupné online.ISBN0-8153-3218-1.
  14. ↑abcdefMURRAY, Robert K., Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell.Harper's Illustrated Biochemistry.[s.l.]: Lange Medical Books/McGraw-Hill; Medical Publishing Division, 2003.ISBN0-07-138901-6.
  15. ↑Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP. 4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer.J. Biol. Chem..1992, roč. 267, čís. 25, s. 17716–21.PMID1339435.
  16. ↑Smith S. The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes.FASEB J..1 December 1994, roč. 8, čís. 15, s. 1248–59.Dostupné online.PMID8001737.
  17. ↑Dunaway-Mariano D. Enzyme function discovery.Structure.2008, roč. 16, čís. 11, s. 1599–600.DOI10.1016/j.str.2008.10.001.PMID19000810.
  18. ↑The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute[online]. [cit. 2012-06-07].Dostupné v archivupořízeném dne 2013-08-03.
  19. ↑abhttp://enzyme-database.org/downloads/ec7.pdf
  20. ↑RADZICKA, A.; WOLFENDEN, R. A proficient enzyme.Science..1995, roč. 267, čís. 5194, s. 90–3.Dostupné online.ISSN0036-8075.
  21. ↑Mechanisms.Biology LibreTexts[online]. 2013-11-21 [cit. 2021-03-10].Dostupné online.(anglicky)
  22. ↑Shevelev IV, Hubscher U. The 3' 5' exonucleases.Nat Rev Mol Cell Biol..2002, roč. 3, čís. 5, s. 364–76.DOI10.1038/nrm804.PMID11988770.
  23. ↑Tymoczko, John L.; Stryer Berg Tymoczko; Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark.Biochemistry.San Francisco: W.H. Freeman, 2002.Dostupné online.ISBN0-7167-4955-6.
  24. ↑YOSHIKUNI, Y.; FERRIN, T. E.; KEASLING, J. D. Designed divergent evolution of enzyme function.Nature..2006, roč. 440, čís. 7087, s. 1078–82.ISSN1476-4687.
  25. ↑Fischer E. Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme.Ber. Dt. Chem. Ges..1894, roč. 27, s. 2985–93.Dostupné online.DOI10.1002/cber.18940270364.
  26. ↑Koshland D. E. Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis.Proc. Natl. Acad. Sci..1958, roč. 44, čís. 2, s. 98–104.DOI10.1073/pnas.44.2.98.PMID16590179.
  27. ↑Vasella A, Davies GJ, Bohm M. Glycosidase mechanisms.Curr Opin Chem Biol..2002, roč. 6, čís. 5, s. 619–29.DOI10.1016/S1367-5931(02)00380-0.PMID12413546.
  28. ↑abVODRÁŽKA, Zdeněk.Biochemie.Praha: Academia, 2007.ISBN978-80-200-0600-4.
  29. ↑Enzymy proti klimatickým změnám[online]. OSEL.cz, 8. 12. 2010. Zřejmě založeno na[1].Dostupné online.
  30. ↑Chemists Create 'Designer Enzymes'[online]. Medical News Today, 2008 [cit. 2011-04-24].Dostupné v archivupořízeném dne 2009-10-02.
  31. ↑ROSS, Don.Food and Nutrition.Jaipur, Indie: Oxford Book Company, 2010.ISBN978-93-80179-13-1.
  32. ↑NOUZA, K.; WALD, M. [Systemic enzyme therapy: problems of resorption of enzyme macromolecules].Casopis Lekaru Ceskych.1995-10-04, roč. 134, čís. 19, s. 615–619.PMID 7585873.Dostupné online[cit. 2017-01-17].ISSN0008-7335.PMID7585873.
  33. ↑TOMALOVÁ, Iva.Využití enzymů v restaurátorské praxi.Brno, 2008. 32 s. Bakalářská práce.Přírodovědecká fakulta Masarykovy univerzity.Vedoucí práce Igor Fogaš.Dostupné online.

Literatura

[editovat|editovat zdroj]
  • VODRÁŽKA, Zdeněk.Biochemie.Praha: Academia, 2007.ISBN978-80-200-0600-4.
  • VODRÁŽKA, Zdeněk; RAUSCH, Pavel; KÁŠ, Jan.Enzymologie.[s.l.]: VŠCHT v Praze, 1998.
  • VOET, Donald; VOET, Judith.Biochemie.1.. vyd. Praha: Victoria Publishing, 1995.ISBN80-85605-44-9.
  • MURRAY, Robert K., et al.Harperova biochemie.Překlad Jiří Kraml et al.. 4. v ČR. vyd. Praha: H & H, 2002. 872 s s.ISBN80-7319-013-3.

Externí odkazy

[editovat|editovat zdroj]

Citováno z „https://cs.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzym&oldid=23896170“