ATP-Synthase

ATP-Synthase
Bezeichner
Gen-Name(n)	Fo,F1
Transporter-Klassifikation
TCDB	3.A.2
Bezeichnung	F-ATPase Superfamilie
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	7.1.2.2,Translokase
Substrat	ADP + Phosphat + H+außen
Produkte	ATP + H2O + H+innen

DasEnzymATP-SynthaseoderF_oF₁-ATPaseist einTransmembranprotein.Die ATP-Synthase tritt abhängig vom Verhältnis der Substrate und Produkte entweder als ATP-verbrauchende Protonenpumpe oder als protonen-getriebene ATP-Synthase auf. UnterphysiologischenBedingungen besteht die Hauptaufgabe desEnzymsallerdings darin, die Synthese vonATPzukatalysieren.ATP ist eine energiereiche Verbindung, deren Bildung der Zufuhr von Energie bedarf:

ADP+Phosphat→ ATP + H₂O mitΔH≈ 30,5 kJ/mol unter Standardbedingungen und ca. 50 kJ/mol unter physiologischen Bedingungen.

Um diese Energie aufzubringen, koppelt die ATP-Synthase die ATP-Bildung mit dem energetisch begünstigten Transport von Protonen (oder anderen Ionen) entlang einesProtonengradientenüber eine Membran. Das Enzym spielt im Stoffwechsel fast aller bekannten Organismen eine zentrale Rolle, da ATP ununterbrochen als Energieüberträger benötigt wird.

Die ATP-Synthase setzt sich aus 8 bis 20 verschiedenen Untereinheiten zusammen. Sie gruppieren sich zu zwei Komplexen:

• Der wasserlösliche Komplex F₁katalysiert die Bildung von ATP.
• Der wasserunlösliche, in eineMembraneingebaute Komplex F_otransportiert Protonen.

Das Enzym wird daher auch nach seinen beiden Untereinheiten als F_oF₁-ATPase bezeichnet.

Bedeutung und Vorkommen

Prinzip: ATP-Generierung durchpH-Gradient:außen niedriger (sauer bzw. weniger basisch). P_i= Phosphat

Praktisch alle Vorgänge in Organismen erfordern Adenosintriphosphat (ATP). Es stellt allen möglichen Stoffwechselvorgängen Energie zur Verfügung. Der größte Teil des verbrauchten ATP wird bei Tieren, Pflanzen und den meisten Bakterien durch die ATP-Synthase regeneriert. Der Tagesumsatz an ATP beträgt beim Menschen teilweise weit über 80 Kilogramm.

Die ATP-Synthase alias F-Typ-ATPase kommt vor

• in derPlasmamembranvonProkaryoten(„Bakterien “).
• in der innerenMitochondrienmembranvonEukaryoten(Zellen von Pflanzen und Tieren).
• in derThylakoid-Membran derChloroplastenvon Pflanzenzellen.

Urtümliche Organismen aus dem Reich derArchaeenhaben eine A-Typ-ATPase, die im Aufbau etwas von der „normalen “ATP-Synthase abweicht. Der Grund könnte mit dem abweichenden Aufbau von Zellmembran undZellwanddieser Organismen zusammenhängen.

ATP-Synthasen nutzen die Energie eines Ionengradienten, der zwischen den beiden Seiten derMembranexistiert. In der Regel handelt es sich dabei um einenProtonengradienten.BeialkaliphilenBakterien existiert auch eine ATP-Synthase, die statt eines Protonen- einen Natrium-Gradienten zur ATP-Synthese verwendet. (EC7.2.2.1)

Geschichte

Die Aufklärung von Funktion und Mechanismus der ATP-Synthase wurde im Wesentlichen von Forschern geleistet, die sich mit Mitochondrien beschäftigten. Obwohl dieses Enzym auch bei derPhotosyntheseder Pflanzen und beiaerobenBakterien eine wichtige Rolle spielt, geriet die ATP-Synthase als Bestandteil derZellatmungund derAtmungskettedes Menschen in den Fokus derBiochemie.

Der Komplex V

Veraltetes Modell der Atmungskette

Anfang der 1960er Jahre konnte die Biochemie auf enorme Fortschritte zurückblicken. Der Energiestoffwechsel war in ein paar Jahrzehnten fast aufgeklärt worden. DerZitronensäurezykluswar bekannt, ebenso die physiologische Rolle vonNADHalsWasserstoff-Überträger und die Rolle von ATP als Energielieferant.

Man wusste, dass der NADH-Wasserstoff mit Sauerstoff zu Wasser oxidiert wird. Und es war klar, dass bei diesem Prozess die Hauptmasse des in der Zelle benötigten ATP entsteht. Darüber hinaus wusste man, dass die Oxidation des NADH in Schritten verläuft. Man hatte in den Mitochondrien-Membranen Enzyme und Coenzyme gefunden, die eine Elektronentransport-Kette vom NADH zum Sauerstoff bilden.

Die Aufklärung dieser sogenanntenAtmungskettegestaltete sich indes zunehmend schwieriger. Die Enzyme der Atmungskette ließen sich nur schwer isolieren und untersuchen, da es sich umMembranproteinehandelt. Zusätzlich bilden sie große Enzym-Komplexe. Vier dieser Komplexe wurden (und werden) immer weiter aufgeklärt. Komplex V, der ATP bildet, blieb auch nach Isolierung seiner wasserlöslichen Komponente im Jahr 1961 im Dunkeln. Die Aufklärung der Atmungskette, und damit die Biochemie überhaupt, hatte also noch einen „Schönheitsfehler “.

Aus den Forschungen über den Zuckerabbau (Glycolyse) kannte man immerhin bereits einen Mechanismus (Substratkettenphosphorylierung), bei dem aus ADP und Phosphat ATP entsteht. Man zog den Schluss, dass es sich in der Atmungskette irgendwie ähnlich verhalten müsste und glaubte, dicht vor der endgültigen Aufklärung zu sein. Es fehlte „nur noch “

• die genaue Verbindung der Komplexe I–IV zur ATP-Synthese, also dieKopplungvon O₂-Verbrauch und ATP-Bildung.
• die Erklärung, warum der gefundene Komplex V zwar ATP spaltete, aber keines herstellte, sobald man ihn isoliert hatte.
• ein „energiereiches Zwischenprodukt “der Atmungskette als Substrat der ATP-Synthase.

Es fehlte also „nur noch “der gesamte Zusammenhang zwischen NADH-Oxidation und ATP-Produktion. Aber man hatte schon einen bis heute gültigen Namen für den Stoffwechsel-Weg:oxidative Phosphorylierung.

In dieser Situation stelltePeter D. Mitchell1960 eine Hypothese vor, die lange heftig angefeindet wurde. Denn Mitchell postulierte einen für die damalige Biochemie „unvorstellbaren “Mechanismus.

Die Mitchell-Hypothese

Prinzip der Atmungskette nach derchemiosmotischen Theorie

Mitchell selbst hatte zwar seit Beginn der 1940er Jahre schwerpunktmäßig die Atmungskette untersucht, kannte aber auch die Forschungsergebnisse derTransportvorgängean Membranen. Seine Arbeitsgruppe konzentrierte sich bei der Untersuchung der Atmungskette auf den ElektronenüberträgerUbichinon(Q-Zyklus). Die Ergebnisse waren mit der Idee eines „energiereichen Zwischenprodukts “der Atmungskette als Motor der ATP-Synthase nicht vereinbar. Mitchell postulierte stattdessen, dass das Enzym seine Energie von einempH-Gradientenbekommt.

Die Ablehnung der Fachwelt war überwältigend. Selbst als Mitchell 1978 für seinechemiosmotische TheoriedenNobelpreis(Chemie) bekam, sprachen namhafte Biochemiker noch abwertend von der „Mitchell-Hypothese “.

Die Aufklärung des Mechanismus

Auch Wissenschaftler, die der „Mitchell-Hypothese “offiziell sehr skeptisch gegenüberstanden, zogen bei ihrer Forschung im Labor die chemiosmotische Theorie ernsthaft in Betracht. Während sich die Beweise für Mitchells Theorie häuften, kam man auch im experimentellen Umgang mit der ATP-Synthase weiter. In Membranvesikelnkonnte man sie „in Aktion “studieren.

Paul D. Boyer,ursprünglich ein „Mitchell “-Skeptiker, klärte den molekularen Mechanismus der ATP-Synthase auf.John E. Walkerund Mitarbeitern gelang es, die ATP-Synthase zu kristallisieren und ihre räumliche Struktur aufzuklären. Beide bekamen dafür den Nobelpreis 1997 im Fach Chemie. Sie teilten sich den Preis mitJens C. Skou,der bereits 1957 die erste Protonenpumpe entdeckt und damit die Grundlage für die „Mitchell-Hypothese “gelegt hatte.

Stellung zu anderen Enzymen

Eine Vielzahl von Enzymen verbraucht das ATP, das von der ATP-Synthase geliefert wird, alsKosubstrat.Unter den Enzymen nimmt die ATP-Synthase also eine Schlüsselstellung ein.

Von den übrigen ATPasen unterscheidet sich die ATP-Synthase in verschiedener Hinsicht:

• Sie ist die Hauptquelle des ATP. Mit ihrer Funktion als ATP-Produzent unterscheidet sich die ATP-Synthase von den übrigen (durchweg) ATP-verbrauchenden ATPasen etwa wie ein Stromgenerator von einem Elektromotor.
• Sie besteht aus den beiden Untereinheiten F_ound F₁.Ihre Funktion erfordert beide Einheiten in einer spezifischen Anordnung. Man bezeichnet die ATP-Synthase daher oft auch alsF-Typ-ATPase.Im Unterschied dazu sind die ATP-spaltenden ATPasen V-Typ-ATPasen.
• Wie alle ATPasen kann die ATP-Synthase prinzipiell auch alsProtonenpumpefungieren und dabei ATP verbrauchen. Dass diese „Rück “-Reaktionin vivoin Mitochondrien eine große Rolle bei der ATP-Synthase spielt, ist allerdings fragwürdig. Die ATP-Synthase hat ein anderes „Übersetzungsverhältnis “als die Protonenpumpen-ATPasen. Letztere pumpen pro verbrauchtem ATP ca. zwei Protonen nach außen. Bei der ATP-Synthase würde sich die Energie eines ATP-Moleküls dagegen auf drei bis vier Protonen verteilen. Als Protonenpumpe könnte die ATP-Synthase also keinen so großenpH-Gradientenaufbauen.

Die ATP-Synthase hat entsprechend derIUBMBEnzym-Nomenklatur dieEC-NummerEC7.2.2.2und gehört zur Kategorie derTranslokasen.

Bauplan der ATP-Synthase

Entsprechend ihrer Stellung zur Membran (Abb. unten, heller Bereich) unterscheidet man einemembrangebundeneF_o- und eine wasserlösliche F₁-Untereinheit.

Mechanisch gesehen lässt sich das Enzym in einen sich drehendenRotor(Abb. „Vereinfachtes Modell “, rötlich bis violett) und einenStator(Abb., grün) gliedern. Wegen des flüssigen Charakters derMembranführt der Stator eine Drehbewegung gegenläufig zum Rotor aus.

Aufgrund dieses Aufbaus ist das Enzym wie auch die anderenmembrangebundenen ATPaseneinemolekulare Maschine.

Nachfolgend wird der Bauplan der ATP-Synthase des BakteriumsE. colibeschrieben, weil sie intensiv untersucht und relativ einfach gebaut ist.

Vereinfachtes Modell der ATP-Synthase vonE. coli.Bezeichnet sind die Untereinheiten des Enzyms.

Aufbau von F_o

F_obesteht aushydrophobenPeptiden(wasserunlöslichen Eiweißketten) und befindet sich in der Membran. Dieser Teil des Enzyms setzt sich zusammen aus drei verschiedenen Untereinheiten:

• F_oa dient zur Kraftübertragung auf F_ob und ist gleichzeitig Teil des Mechanismus, der die Protonenbewegung in eine Drehbewegung umsetzt.
• F_ob verbindet Membran und die F₁Komponente. F_ob dient der Kraftübertragung und besteht wie F_oa aus zweiPeptidketten.
• F_oc besteht beiE. coliaus zwölfSpiralen,die zu einem Ring angeordnet sind. Im Inneren des Rings befinden sich vermutlich diePhospholipide,aus denen auch die Zellmembran zusammengesetzt ist. Sie bilden eine isolierende Schicht, so dass dort kein Protonenfluss möglich ist.

Jede F_oc-Peptidkette verfügt über ein aktives Zentrum. Wenn von diesem ZentrumH⁺abgespalten wird, dann ändert sich die Struktur der Peptidkette in einen mechanisch angespannten Zustand. Nimmt das aktive Zentrum dann wieder ein H⁺auf, dreht sich die Peptidkette zurück. Diese Drehung übt eineKraftauf F_oa aus.

Motor der Drehbewegung bei der ATP-Synthase

Aufbau von F₁

F₁ist die wasserlösliche Komponente der ATP-Synthase. Sie befindet sich auf der Innenseite der Membran. Fünf verschiedene Peptide (α bis ε) bilden die Untereinheiten dieser Komponente:

• Je drei F₁α- und F₁β -Peptide bilden den F₁(αβ)₃-Komplex. Seine gelegentlich noch verwendete Bezeichnung alsglobuläre (αβ)₃-ATPaseweist darauf hin, dass hier die Umsetzung von ADP zu ATP stattfindet. Zwischen den Peptiden existieren insgesamt drei Poren, durch die Substrat und Produkt ein- und austreten können. In drei katalytischen Zentren wird im Inneren des F₁(αβ)₃-Komplexes das ATP produziert.
• F₁γ ist die drehbare Achse des Systems. Sie überträgt die Drehbewegung des in der Membran platzierten Rings zu den drei katalytischen (αβ)₃-Zentren.
• F₁δ und F₁ε sind im Bild rechts nicht dargestellt. ErsteresPeptidist Bindeglied zwischen F_ob und dem (αβ)₃-Komplex. F₁ε verbindet vermutlich den F_oc-Ring mit der F₁γ-Achse.

Übersicht über menschliche ATPase

Die menschliche ATPase besteht aus mindestens 16 Untereinheiten, von denen zwei durch mitochondriale Gene codiert sind. Sowohl von F₁γ als von F_oc existieren mehrere Genloci, die verschiedene Precursor, aber identische Untereinheiten codieren.

Gen(HGNC)	Protein (UniProt)	Länge (AA)	OMIM-Eintrag	Genlocus	Bemerkung
ATP5A1	F1α1	553	164360	18q12-q21
ATP5B	F1β	529	102910	12p13-qter
ATP5C1	F1γ1	298	108729	10q22-23
ATP5C2	F1γ2	?		14	Isoform
ATP5D	F1δ	168	603150	19p13.3
ATP5E	F1ε	51	606153	20q13.3
ATP5O	F1O	213	600828	21q22.1-22.2	Oligomycin sensitivity conferral protein
ATP5F1	Fob	256	603270	1p13.2
ATP5G1	Foc Isoform 1	136	603192	17q21.32	Proteolipid P1; Untereinheit 9;Morbus Batten
ATP5G2	Foc Isoform 2	141	603193	12q13.3	Proteolipid P2; Morbus Batten
ATP5G3	Foc Isoform 3	142	602736	2q31.1	Proteolipid P3; Morbus Batten
ATP5H	Fod	160		17q25	Stator
ATP5I	Foe	68	601519	4p16.3
ATP5J	FoF6	108	603152	21q21.1	Kopplungsfaktor 6
ATP5J2	Fof	93		7q22.1
ATP5L	Fog	103		11q23.3
ATP5S	Fos	215		14q21.3	Kopplungsfaktor B

Bewegungs- und Reaktionsabläufe

Die Funktion der „molekularen Maschine “wird hier am Beispiel derE. coli-ATP-Synthase beschrieben.

Hypothetischer Mechanismus der Drehbewegung

Der Ort des für die Bewegung zuständigen Zentrums geht aus der Abbildung „Motor“hervor. Der Mechanismus der Drehbewegung ist in der Abbildung rechts als Animation dargestellt.

Animierte Drehbewegung ATP-Synthase

	Jedes Foc-Peptid aus dem Rotor-Ring hat auf Position 61 einenAsparaginsäure(ASP)-Rest. Im Ruhezustand des Motors sind, mit einer Ausnahme, die ASP-Carboxyl-Gruppen protoniert (Peptid-COOH). Beim Rotor-Peptid 1, das neben dem Stator Fob liegt, befindet sich die ASP-Gruppe neben einerArginin-Gruppe des Stators. Deren positive Ladung kann durch ionische Wechselwirkung eine negative Ladung stabilisieren, sodass der ASP-Rest deprotoniert vorliegt (Peptid-COO−). Das negativ geladene Rotor-Peptid 1 weicht in seiner räumlichen Struktur von den übrigen Foc-Peptiden ab. In einerHaarnadelschleifehat es wie in einerSpiralfedereine starkemechanische Spannungaufgebaut.
	Rotor-Peptid 1 nimmt ein Proton von außen auf: Peptid-COO−+ H+(außen) → Peptid-COOH (Welchen Weg das Proton nimmt ist noch nicht genau geklärt. Die Foc-Peptide schaffen vielleicht den Raum dafür, dass es bis zur entscheidenden Position 61 vordringen kann. Nach der „Single Channel Theory “schafft das Stator-Peptid den Zugang.)
	Sobald Rotor-Peptid 1 protoniert ist, geht seine spannungsreiche Struktur wieder in den entspannten Normalzustand über. Die „Spiralfeder “gibt ihre Energie wieder ab. Auf den Stator wird eine Kraft ausgeübt. Das Peptid dreht sich. Chemische Energie wird hier in Bewegungsenergie verwandelt. Die Drehung des Peptids 1 ist der Antrieb des Motors.
	Die Drehbewegung bringt das Peptid 1 auf die andere Seite des Stator-Arginins und dreht den Rotor-Ring.
	Nun hat Rotor-Peptid 1 dieselbe Form wie die anderen Rotor-Peptide, die keinen Stator als Nachbarn haben: protoniert und mit entspannter Spiralstruktur.
	Der Ring ist nun um 30° gedreht. Die Bewegung des Rotor-Peptids hat allerdings gleichzeitig die nächste Foc-Peptidkette 2 in den „Bann “der positiv geladenen Arginin-Gruppe gezogen.
	Die Struktur des Peptid 2 wird in den spannungsreichen Zustand geändert. Die „Spiralfeder “wird gespannt.
	Peptid 2 trennt sich von dem H+,das es an der Aspartat-Gruppe an Position 61 hatte. Das Proton verlässt den Ort der Handlung in Richtung innen (im Bild: nach oben). Peptide-COOH → Peptide-COO−+ H+(innen)
	Der Ausgangszustand ist wiederhergestellt. Allerdings wurde durch die Drehung des Rotors Bewegungs-Energie übertragen, ein Proton von außen nach innen durchgeschleust.

Als weitere Rotationsmaschine auf zellulärer Ebene, die komplette Drehungen ausführt, ist nur noch dieGeißelbei vielen Einzellern bekannt.

ATP-Synthese im F₁(αβ)₃-Komplex

Die eigentliche Umsetzung vonADPzu ATP ist, biochemisch gesehen, im Vergleich zur Protonen getriebenen Drehung des F_oc-Rings nichts Ungewöhnliches. Es finden Struktur-Änderungen der beteiligten Peptidketten statt, die die Substrate (hier ADP und Phosphat) zur Reaktion bringen.

Im F₁(αβ)₃-Komplex gibt es drei katalytische Zentren. Sie nehmen nacheinander drei Formen an:

1. HoheAffinitätgegenüber ADP und Phosphat. Die Ausgangsprodukte ADP und Phosphat werden an das jeweilige katalytische Zentrum gebunden.
2. Hohe Affinität gegenüber ATP. Das Zentrum bekommt einen hydrophoben Charakter, der dieKondensationsreaktionzum ATP energetisch begünstigt.
3. Geöffnete Form, in der ATP ausgestoßen wird.

Der energieverbrauchende Schritt besteht darin, die geöffnete Form zu bilden, also das Reaktionsprodukt ATP aus dem Enzym zu entfernen. Genau das ermöglicht die Drehbewegung.

Die Drehung des Rotors um 360° liefert in drei Schritten drei Moleküle ATP. Da sich die „Maschine “bei jedem Protonendurchgang um 30° dreht, werden nach diesem Modell für jedes ATP vier H⁺verbraucht.

Varianten und Phylogenie der ATP-Synthasen

Varianten der ATP-Synthase

ATP-Synthetase

Streng genommen eine fehlerhafte Bezeichnung, da Synthetasen eine chemische Bindung unter ATP-Verbrauch herstellen.

ATPase

Die ATP-Synthase ist die am häufigsten vorkommendeATPase.Daher werden beide Namen oft synonym gebraucht.

F-ATPase, F_oF₁-ATPase (oder F₁F_o-ATPase), H⁺-ATP-Synthase, H⁺-transporting two-sector ATPase

ATP-Synthase bei Bakterien, Mitochondrien und Plastiden: Formal korrekte, teilweise aber weniger gebräuchliche Bezeichnungen

A-ATPase, A_oA₁-ATPase

ATPase bei Archaeen, ähnelt im Aufbau der V-ATPase bei Eukaryoten-Vesikeln. Gelegentliche Ausnahmen (A-Typ bei bestimmten Bakterien-, F-Typ bei einzelnen Archaeen-Spezies) werden aufhorizontalen Gentransferzurückgeführt.

F_NullF₁- alias F₀F₁-ATPase, A₀A₁-ATPase, V₀V₁-ATPase, FoFI ATP-

Nicht korrekt. Der Name der F_o-Untereinheit leitet sich vonOligomycinab. Das ist ein Gift (Inhibitor), das diese Untereinheit blockiert.

mtATP-Synthase

ATP-Synthase in Mitochondrien

CF_oF₁-ATP-Synthase

ATP-Synthase in Chloroplasten

Die Richtung, in der eine ATP-Synthase wirkt, kann sich entsprechend dem chemisch-osmotischen Gleichgewicht auch umkehren – daran ändert auch die interne motorische Aktivität des Enzym nichts (sieheGleichstrommaschine:in Abhängigkeit von der Richtung des Leistungsflusses: Dynamo versus Elektromotor). Die ATPasen arbeiten dann als echte membrangebundene Synthetasen. Beispiele sind V-ATPase, N-ATPase, P-ATPase (letztere mit anderem Aufbau, ohne rotierende Teile) und E-ATPase. Näheres über die verschiedenen Typen findet sich unterMembranständige ATPasen, Abschnitt: Typen.

ATP-Synthasen bei verschiedenen Organismen

Die ATP-Synthase des BakteriumsE. colibesteht aus acht verschiedenen Proteinen. Die ATP-Synthase in den Mitochondrien derHefeSaccharomyces cerevisiaebesteht bei prinzipiell gleicher Bauweise aus 20 verschiedenen Proteinen.

Eine ganze Bandbreite (9–14) gibt es auch bei der Anzahl der F_oc-Rotor-Peptide. Aus ihnen resultieren verschiedene Mengenverhältnisse zwischen verbrauchtem H⁺und hergestelltem ATP.

ATP-Ertrag bei unterschiedlichen ATP-Synthasen

Typ/Herkunft	Anzahl der Foc-Peptide	H+pro ATP
Bakterien (E. coli)	10	4
Mitochondrien (Hefe)	10	3,3
Chloroplasten (Spinat)	14	4
Na+-ATP-Synthase	11	3,7 Na+/ATP

Phylogenie

LUCA und LECA: die Ursprünge der Eukaryoten.
A:Unmittelbares Resultat desEndo­sym­biose­ereignises(am mit ‚?‘ markierten Ver­schmel­zungs­punkt unterhalb des LECA) ist der FECA. Viel früher entstanden aus dem gemeinsamenUrvorfahr(LUCA) die beidenDomänenderProkaryoten,BakterienundArchaeen.Nach LECA diversifizierten die Eukaryoten zu einerKronengruppemit den heutigenProtisten,Tiere,PilzeundPflanzen.
B,C:Zwei an diesem Modell orientierte Vorschläge zuPhylogenieder ATP-Synthasen.

Die Abstammung der ATP-Synthasen wurde in neuerer Zeit (2023) von Tara Mahendrarajah, Nina Dombrowski, Anja Spanget al.untersucht.

Literatur

• P. D. Boyer, R. L. Cross, W. Momsen:A new concept for energy coupling in oxidative phosphorylation based on a molecular explanation of the oxygen exchange reactions.In:Proceedings of the National Academy of Sciences.Band 70, Nummer 10, Oktober 1973, S. 2837–2839,PMID 4517936,PMC 427120(freier Volltext).
• Armen Y. Mulkidjanian, Kira S. Makarova, Michael Y. Galperin,Eugene V. Koonin:Inventing the dynamo machine: the evolution of the F-type and V-type ATPases.In:Nature Reviews Microbiology.5. Jahrgang,Nr.11,2007,S.892–899,doi:10.1038/nrmicro1767(englisch).Dieser Artikel(PDF) beiUni Osnabrück:Perspectives
• Armen Y. Mulkidjanian, Michael Y. Galperin,Eugene V. Koonin:Co-evolution of primordial membranes and membrane proteins.In:Trends Biochem Sci.4. Jahrgang,Nr.34,2009,S.206–215,doi:10.1016/j.tibs.2009.01.005,PMC 2752816(freier Volltext) – (englisch).
• Nick Lane:Der Funke des Lebens – Energie und Evolution.Konrad Theiss Verlag, 2017 by WBG,ISBN 978-3-8062-3484-8.Englischer Originaltitel: Nick Lane:The Vital Question – Energy, Evolution, and the Origins of Complex Life.W. W. Norton, 2015,ISBN 978-0-393-08881-6,armscoop.com(PDF). Textpassagen nahe Abbildung/Figure 10 (Struktur der ATP-Synthase).
• E. Hilario, J. P. Gogarten:Horizontal transfer of ATPase genes--the tree of life becomes a net of life.In:Biosystems,1993, 31(2-3), S. 111–119.PMID 8155843(englisch).

Weblinks

• Paul D. Boyer:ATP Synthase: eine prächtige molekulare Maschine.
• B. A. Feniouk:ATP Synthase FAQ.(englisch)
• Olaf Fritsche:Biophysiker entdeckten das älteste Rad der Welt.
• P. Gräber, A. Labahn:Die H⁺-ATPsynthase.(deutsch)
• Nobelpreis Chemie 1997 Präsentation.(Mementovom 15. Januar 2010 imInternet Archive) Nobel Media AB
• Oxidative phosphorylation – Reference pathway.Kanehisa Laboratories (KEGG); mit grafischer Darstellung im Zusammenhang zur Atmungskette und Links zu den EC-Nummern
• View Proteins belonging to: The H⁺- or NaH⁺-translocating F-type, V-type and A-type ATPase (F-ATPase) Superfamily.TCDB (englisch)
• Jennifer McDowall:Protein of the Month:ATP Synthase.ebi.ac.uk/interpro (englisch)
• Jassal/Reactome:Formation of ATP by chemiosmotic coupling.
• Gergely Pinke, Long Zhou, Leonid A. Sazanov: “Cryo-EM structure of the entire mammalian F-type ATP synthase”, in: Nature Structural & Molecular Biology, 14. September 2020,doi:10.1038/s41594-020-0503-8

• Complete Structure of ATPase, the World’s Smallest Turbine, Solved,auf: ScitechDaily vom 26. September 2020, Quelle: Institute of Science and Technology Austria
• Rätsel um riesige Protonenpumpe gelöstundMystery of giant proton pump solved.EurekAlert!, 24. September 2020