Alanin
| Strukturformel | ||||||||||||||||||||||
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| Strukturformel vonL-Alanin, dem natürlich vorkommendenEnantiomer | ||||||||||||||||||||||
| Allgemeines | ||||||||||||||||||||||
| Name | Alanin | |||||||||||||||||||||
| Andere Namen |
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| Summenformel | C3H7NO2 | |||||||||||||||||||||
| Kurzbeschreibung |
farbloser Feststoff[2] | |||||||||||||||||||||
| Externe Identifikatoren/Datenbanken | ||||||||||||||||||||||
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| Arzneistoffangaben | ||||||||||||||||||||||
| ATC-Code | ||||||||||||||||||||||
| Eigenschaften | ||||||||||||||||||||||
| Molare Masse | 89,10g·mol−1 | |||||||||||||||||||||
| Aggregatzustand |
fest | |||||||||||||||||||||
| Dichte |
1,40 g·cm−3[2] | |||||||||||||||||||||
| Schmelzpunkt | ||||||||||||||||||||||
| pKS-Wert | ||||||||||||||||||||||
| Löslichkeit |
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| Sicherheitshinweise | ||||||||||||||||||||||
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| Soweit möglich und gebräuchlich, werdenSI-Einheitenverwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten beiStandardbedingungen(0 °C, 1000 hPa). | ||||||||||||||||||||||
Alanin,abgekürztAlaoderA,ist einenicht-essentielleα-Aminosäure.
Enantiomere
[Bearbeiten|Quelltext bearbeiten]Alanin istchiral,tritt also in zwei spiegelbildlichen Formen auf, wobei dasL-Alanin eineproteinogeneAminosäure ist, die nachIUPACauch als (S)-2-Aminopropansäure oder als (S)-Alanin bezeichnet wird.D-Alanin [Synonym: (R)-Alanin] findet man als Baustein desMureins,der Grundsubstanz von Bakterienzellwänden. Daneben gibt es noch dasnichtproteinogeneβ-Alanin.
Wenn in diesem Text oder in der wissenschaftlichen Literatur „Alanin “ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) erwähnt wird, istL-Alanin gemeint.
| Enantiomere von Alanin | ||
| Name | L-Alanin | D-Alanin |
| Andere Namen | (S)-Alanin | (R)-Alanin |
| Strukturformel | |
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| CAS-Nummer | 56-41-7 | 338-69-2 |
| 302-72-7(Racemat) | ||
| EG-Nummer | 200-273-8 | 206-418-1 |
| 206-126-4 (Racemat) | ||
| ECHA-Infocard | 100.000.249 | 100.005.835 |
| 100.005.571(Racemat) | ||
| PubChem | 5950 | 71080 |
| 602(Racemat) | ||
| DrugBank | DB00160 | DB01786 |
| − (Racemat) | ||
| FL-Nummer | 17.002 | - |
| 17.024 (Racemat) | ||
| Wikidata | Q218642 | Q27076975 |
| Q27101911(Racemat) | ||
Geschichte
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NebenProlingehört Alanin zu den beiden Aminosäuren, die erstmals durch Synthese dargestellt und nicht zuvor aus pflanzlichem oder tierischem Material isoliert worden sind. Alanin wurde 1850 vonAdolph Streckergefunden, als er eigentlichMilchsäuredurch die Umsetzung vonAcetaldehydmitAmmoniakundBlausäurein Gegenwart vonSalzsäuresynthetisieren wollte, über die nach ihm benannte Strecker-Synthese. Strecker wählte dabei den Namen als Ableitung des BegriffsAldehyd,da er die Aminosäure aus genanntem Acetaldehyd erhielt.[7][8]Aus organischem Material wurde Alanin erstmals 1875 durchPaul Schützenbergererhalten, als dieser in einem Autoklaven mittelsBarytSeideaufspaltete und eine Mischung ausGlycinund Alanin identifizieren konnte.[6][9]Von den am Aufbau der Proteinkette beteiligten Aminosäuren stelltL-Alanin 29,7 %.[10]
Synthese
[Bearbeiten|Quelltext bearbeiten]Die industrielle Herstellung[11]vonL-Alanin erfolgt ausgehend von derL-Asparaginsäuredurch Abspaltung derβ-Carboxygruppein einem biotechnologischen Verfahren. DurchStrecker-Synthesegewonnenes racemisches Alanin kann an der Aminogruppe acetyliert werden und wird dann einerRacematspaltung[12]unterworfen. Dabei wird unter Verwendung vonL-Aminoacylase[13]enantioselektiv dieAcetylgruppevonL-N-Acetylalanin abgespalten und es entstehtL-Alanin, währendD-N-Acetylalanin nicht hydrolysiert wird. Die Trennung vonL-Alanin undD-N-Acetylalanin ist einfach. Benötigt manD-Alanin, so wirdD-N-Acetylalanin unter sauren Bedingungen hydrolysiert, d. h., die Acetylgruppe wird abgespalten. Wenn kein Bedarf fürD-Alanin besteht, wird das bei der kinetischen Racematspaltung anfallendeD-N-Acetylalanin durch Einwirkung vonEssigsäureanhydridracemisiertund recycliert.
DL-Alanin kann auch aus2-Brompropansäuresynthetisiert werden, dieses Verfahren besitzt jedoch keine industrielle Bedeutung.
Im Stoffwechsel wirdL-Alanin durchTransaminierungaus dem Endprodukt derGlykolyse,demPyruvat,synthetisiert. Bakterien erhalten benötigtesD-Alanin ausL-Alanin mittels desEnzymsAlaninracemase(EC5.1.1.1).[14]
Eigenschaften
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Alanin liegt meist als „inneres Salz “bzw.Zwitterionvor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass dasProtonderCarboxygruppean das freie Elektronenpaar des Stickstoffatoms derAminogruppewandert:
Beim physiologischenpH-Wertvon 7,4 liegt ein großer Teil der Alanin-Moleküle als Zwitterion vor. Der isoelektrische Punkt von Alanin liegt bei pH 6,1 und Alanin erreicht seine geringste Löslichkeit in Wasser, da fast alle Alanin-Moleküle als Zwitterionen vorliegen. Die Lösung hat an diesem Punkt die geringste elektrische Leitfähigkeit, da Zwitterionen als Ganzes ungeladen sind.
Physiologische Funktionen
[Bearbeiten|Quelltext bearbeiten]In Umkehrung dieser Synthese-Reaktion kann es enzymatisch auch wieder zu Pyruvat abgebaut werden (Transaminierung). So kann das Kohlenstoffgrundgerüst über Pyruvat wieder zum Aufbau vonGlucose(Gluconeogenese) verwendet oder über denZitronensäurezyklusvollständig zur Energiegewinnung abgebaut werden. Die oxidative Desaminierung desL-Alanins zu Pyruvat und Ammoniak, katalysiert durch das Enzym Alanin-Dehydrogenase, stellt eine weitere Abbaumöglichkeit dar; sie macht beispielhaft deutlich, wie ein Teil des Aminosäurestoffwechsels mit demKohlenhydratstoffwechselverknüpft ist.
L-Alanin ist eine für den Menschen nicht-essentielle Aminosäure, kann also biosynthetisch durch den menschlichen Stoffwechsel hergestellt werden.
Alanin tritt – neben anderen Aminosäuren wie z. B.LeucinundGlutaminsäure– inα-HelicesvonProteinenbevorzugt auf. Diese Aminosäuren begünstigen die Bildung diesesSekundärstrukturelementsund werden deshalb auch alsHelixbildnerbezeichnet.[15]
Verwendung
[Bearbeiten|Quelltext bearbeiten]L-Alanin ist Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung und von Diätetika.[16]
Die beiden Enantiomeren des Alanins werden, mit einerSchutzgruppeversehen, häufig für die Synthese vonPeptidenundProteineneingesetzt.[17][18]Weiterhin werdenL- oderD-Alanin auch in der stereoselektiven Synthese alsEdukteingesetzt.[19][20][21]
Verwandte Verbindungen
[Bearbeiten|Quelltext bearbeiten]Siehe auch
[Bearbeiten|Quelltext bearbeiten]Weblinks
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Einzelnachweise
[Bearbeiten|Quelltext bearbeiten]- ↑Eintrag zuALANINEin derCosIng-Datenbankder EU-Kommission, abgerufen am 28. Dezember 2020.
- ↑abcEintrag zuAlaninin derGESTIS-StoffdatenbankdesIFA,abgerufen am 19. Dezember 2019.(JavaScript erforderlich)
- ↑abcdEintrag zuAlanin.In:Römpp Online.Georg Thieme Verlag, abgerufen am 1. November 2022.
- ↑Hans Beyer,Wolfgang Walter:Lehrbuch der Organischen Chemie,Hirzel Verlag, Stuttgart 1991,ISBN 3-7776-0485-2,S. 822.
- ↑Robert C. Weast (Hrsg.):CRC Handbook of Chemistry and Physics.1. Student Edition. CRC Press, Boca Raton, Florida 1988,ISBN 0-8493-0740-6,S. C-706.
- ↑abP. Schützenberger, Untersuchungen über die Eiweisskörper, Chem Centralblatt, Band 285–286 (1876).
- ↑Biografie von Adolph Strecker(vom 21. Januar 2012 imInternet Archive)
- ↑Adolph Strecker:Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen Körper.In:Annalen der Chemie und Pharmacie.75, 1850, S. 27–45,doi:10.1002/jlac.18500750103.
- ↑S. Hansen:Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois.(vom 15. Juni 2016 imInternet Archive)Berlin 2015.
- ↑Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit:Aminosäuren, Peptide, Proteine.Verlag Chemie, Weinheim 1982,ISBN 3-527-25892-2,S. 19.
- ↑Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata, Tamio Itoh:Herstellung und Verwendung von Aminosäuren.In:Angewandte Chemie.90 (1987) S. 187–194; auch In:Angewandte Chemie International Edition.in Englisch, 17 (1978), S. 176–183,doi:10.1002/anie.197801761.
- ↑Hans-Ulrich Blaser, Elke Schmidt:Asymmetric Catalysis on Industrial Scale.1. Auflage. 2003,ISBN 3-527-30631-5,dort Aufsatz von Harald Gröger und Karlheinz Drauz auf S. 131–145.
- ↑W. Hartmeier:Immobilisierte Biokatalysatoren — auf dem Weg zur zweiten Generation.In:Naturwissenschaften.72, (1985) S. 310–314 und dort zitierte Literatur.
- ↑Hans Beyer,Wolfgang Walter:Lehrbuch der Organischen Chemie.20. Auflage. S. Hirzel Verlag, Stuttgart 1984,ISBN 3-7776-0406-2.
- ↑Berg, Tymozcko, Stryer:Biochemie.5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg/Berlin 2003,ISBN 3-8274-1303-6.
- ↑S. Ebel,H. J. Roth(Hrsg.):Lexikon der Pharmazie.Georg Thieme Verlag, 1987,ISBN 3-13-672201-9,S. 17.
- ↑Jesse Philip Greenstein, Milton Winitz:Chemistry of Amino Acids.Band 1–3, John Wiley & Sons, 1961,ISBN 0-471-32637-2.
- ↑Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit:Aminosäuren, Peptide, Proteine.Verlag Chemie, Weinheim 1982,ISBN 3-527-25892-2.
- ↑Karlheinz Drauz,Axel Kleemann,Jürgen Martens:Induktion von Asymmetrie durch Aminosäuren.In:Angewandte Chemie.Band94,Nr.8,1982,S.590–613,doi:10.1002/ange.19820940804.
- ↑Jürgen Martens:Asymmetric syntheses with amino acids.In:Topics in current chemistry.Band125.Springer, Berlin 1984,ISBN 978-3-540-13569-2,S.165–246,doi:10.1007/3-540-13569-3_5.
- ↑Gary M. Coppola, Garry M. Coppola:Asymmetric Synthesis: Construction of Chiral Molecules Using Amino Acids.2. Auflage. John Wiley & Sons, 1987,ISBN 0-471-82874-2.