Myoglobin

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Myoglobin
Myoglobin
Bändermodell von Myoglobin (α-Helices) mit Häm (Stäbchenmodell) und gebundenem Disauerstoff (Kalottenmodell,rot)

Vorhandene Strukturdaten:1MBO

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/LängePrimärstruktur 153Aminosäuren,17053Dalton
Sekundär-bisQuartärstruktur Monomer
Bezeichner
Gen-Namen MB;MGC13548; PVALB
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Myoglobin
ÜbergeordnetesTaxon Chordatiere

Myoglobinist einMuskelprotein(vongriech.μῦς,mŷs‚Muskel‘ undlat.globus‚Kugel‘) aus der Gruppe derGlobine,kugelförmigen Proteinen, die einesauerstoffbindendeHämgruppeenthalten. Myoglobin kann Sauerstoff aufnehmen und wieder abgeben und ist verantwortlich für den intramuskulären Sauerstofftransport. Es übernimmt den Sauerstoff aus dem Blut vomHämoglobinund gibt ihn am Ort derphysiologischenVerbrennungsprozesse in denMuskelzellenwieder ab.

Wissenschaftliche Beschreibung

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Myoglobinist einHäm-basiertes,globuläres,einkettigesProteinaus 153Aminosäurenmit einerMolekülmassevon 17.053Dalton(17 kDa), das die Fähigkeit besitzt,Sauerstoff(O2)reversibelzu binden. DieSekundärstrukturdes Proteins besteht aus insgesamt achtα-Helices.

Unter physiologischen Bedingungen liegt es alsMonomervor. Das aktive Zentrum des Myoglobins ist ein Hämb,d. h. einProtoporphyrin IXmit einem über die vier innerenStickstoffeligiertenEisen(II)-Ion.Das Häm ist über einaxialan das zentrale Eisenion koordiniertes, proximalesHistidinan die Proteinmatrix gebunden. Die zweite axiale Position dient der Bindung des Sauerstoffmoleküls.

Im Gegensatz zum strukturverwandtenHämoglobinbindet Myoglobin den Sauerstoff nichtpositiv kooperativ.Das Bindungsverhalten von O2an Myoglobin lässt sich durch das Auftragen des Sättigungsgrades Y gegen den Sauerstoffpartialdruck pO2in einem Koordinatensystem beschreiben. Y=0 bedeutet hierbei, dass kein Sauerstoff gebunden ist, wohingegen das Myoglobin bei Y=1 vollständig mit O2gesättigt ist. Der O2-Partialdruck bei halbmaximaler Sättigung (Y=0,5) wird als p50 bezeichnet. Die experimentelle Untersuchung des Bindungsverhaltens von Myoglobin ergibt dann eine hyperbolische Kurve, die sich wie folgt interpretieren lässt: Bei niedrigem pO2wird Sauerstoff von Myoglobin praktisch vollständig aufgenommen. Diese Phase entspricht einem steilen und näherungsweise linearen Anstieg der Kurve. Bei höheren pO2wird es für die Sauerstoffmoleküle zunehmend unwahrscheinlicher, ungesättigtes Myoglobin anzutreffen. Die Bindung nähert sich daher dem Zustand vollständiger Sättigung, repräsentiert durch den immer schwächer ansteigenden asymptotischen Teil der Kurve.[1]

Das Vorkommen von Myoglobin ist aufHerz-undSkelettmuskelzellenvonWirbeltierenbeschränkt. Hier liegt es in hohen Konzentrationen (bis etwa 100 µmol/l) vor und gibt dem Muskelgewebe seine rote Farbe. Die Sauerstoffaufnahme kann gutabsorptionsspektroskopischverfolgt werden, die charakteristischeSoret-Bandedes Häm verschiebt sich bei Sauerstoffaufnahme deutlich von 418 zu 434 nm.

Myoglobin zählt zu denGlobinen.Dem Myoglobin nah verwandt ist das erst 2002 beschriebeneCytoglobin,[2]welches in nahezu allen Zellen der Wirbeltiere vorkommt. Es dient vermutlich ebenso als Sauerstoffspeicher in der Zelle. Es scheint sogar, dass Myoglobin wohl während derEvolutiondurch eineGenduplikationdie muskelspezifische Variante des Cytoglobins geworden ist.

Bedeutung

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AlsbiologischeFunktion des Myoglobins wird der Sauerstoff-Transport innerhalb derMuskelzelle,von derZellmembranzu denMitochondrien,angesehen. Aus diesem Grund ist seine Affinität zum Sauerstoff auch höher als bei Hämoglobin, dies fördert den Sauerstofftransport in Richtung Zellinneres. Auch die beim Hämoglobin beobachtete Regulation der Sauerstoffaffinität fehlt dem Myoglobin. Zumindest beiMeeressäugetierenwird auch die Sauerstoff-Speicherung diskutiert:Walehaben einen etwa 5- bis 10-mal höheren Myoglobin-Gehalt in ihrer Muskulatur alsLandsäugetiere.Beim Menschen enthalten die Muskeln etwa 6 Gramm Myoglobin pro Kilogramm, beim Seehund sind es 52, beim Pottwal sogar 56 Gramm. Dort dient es den Meeressäugern beim Tauchen als Sauerstoffvorrat.[3]

Das Myoglobin desPottwalswar daher auch das erste Protein, an demJohn Kendrew1958 eine Strukturaufklärung (Röntgenstrukturanalyse) gelang.[4]Diese Pionierleistung war Grundlage für die spätere Aufklärung der Hämoglobin-Struktur durchMax Perutz(1959).[5]Beide Wissenschaftler erhielten 1962 denNobelpreis für Chemie.

Ein Maß für den Myoglobingehalt ist der Eisengehalt. Dieser ist bei Schweinefleisch binnen 30 Jahren um ca. 75 % auf durchschnittlich 4,1 mg/kg Frischmasse gefallen.[6]

Bedeutung in der Medizin

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Ein Anstieg der Myoglobinkonzentration imBlutserumvon Säugetieren deutet aufRhabdomyolysehin und kann als Indikator für einenHerzinfarktgelten. Da ein erhöhter Myoglobinwert aber unspezifisch ist, verwendet man heutekardiale Troponinezur Herzdiagnostik.[7]Außer beim Untergang von Herzmuskelzellen zeigen sich erhöhte Myoglobinwerte auch bei Schädigung der Skelettmuskulatur (extremer Sport,epileptische Anfälle,Polytrauma,intramuskuläre Injektionen,Alkoholintoxikation,Muskelerkrankungen, Verschüttungen). Wird bei einem Stromschlag Muskelgewebe verletzt, hat dies eine Freisetzung von Myoglobin zur Folge.[8]Stark erhöhte Myoglobin-Konzentrationen können dabei zu einem akuten Nierenversagen führen (Crush-Niere).[9][10]

Die Plasmahalbwertszeit von Myoglobin beträgt nur 10 bis 20 min, da es rasch über dieNierenausgeschieden wird (glomeruläre Filtration). Der Myoglobinwert steigt bei einem Herzinfarkt nach ca. 1–2 Stunden an und erreicht sein Maximum nach 4–6 Stunden. Bereits innerhalb von 12–24 Stunden sinkt es wieder in den Normbereich ab.

Normwerte beim Menschen imBlut: Frauen bis 35 µg/l, Männer bis 55 µg/l[11]

Normwert beim Menschen imUrin: Frauen und Männer bis 0,3 mg/l

Literatur

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  • Brunori M:Myoglobin strikes back.In:Protein Sci.19. Jahrgang,Nr.2,Februar 2010,S.195–201,doi:10.1002/pro.300,PMID 19953516.
  • Springer-Verlag GmbH:Biochemie: Eine Einführung für Mediziner und Naturwissenschaftler.3., korrigierte Auflage. Berlin,ISBN 978-3-662-54850-9.
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Einzelnachweise

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  1. ↑Werner Müller-Esterl:Biochemie eine Einführung für Mediziner und Naturwissenschaftler.Hrsg.: Werner Müller-Esterl. 3. Auflage, 2018,doi:10.1007/978-3-662-54851-6.
  2. ↑Trent JT, Hargrove MS:A ubiquitously expressed human hexacoordinate hemoglobin.In:J. Biol. Chem.277. Jahrgang,Nr.22,Mai 2002,S.19538–45,doi:10.1074/jbc.M201934200,PMID 11893755.
  3. ↑ Frank Patalong:Die Evolution wiederholt sich doch.Der Spiegel,18. April 2015,abgerufen am 18. August 2015.
  4. ↑J. C. Kendrew, G. Bodo, H. M. Dintzis, R. G. Parrish, H. Wyckoff, D. C. Phillips:A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis.In:Nature.181. Jahrgang,Nr.4610,März 1958,S.662–6,doi:10.1038/181662a0,PMID 13517261.
  5. ↑M.F. Perutz, M.G. Rossmann, A.F. Cullis, H. Muirhead, G. Will, A.C.T. North:Structure of H.In:Nature.185. Jahrgang,Nr.4711,1960,S.416–422,doi:10.1038/185416a0,PMID 18990801.
  6. ↑Freistaat Sachsen LfULG Schriftenreihe Heft 35/2009 "Eisengehalt von Fleisch"
  7. ↑Kristian Thygesen, Joseph S. Alpert, Allan S. Jaffe, Maarten L. Simoons, Bernard R. Chaitman:Third Universal Definition of Myocardial Infarction.In:Journal of the American College of Cardiology.Band60,Nr.16,S.1581–1598,doi:10.1016/j.jacc.2012.08.001(elsevier.com[abgerufen am 9. Juli 2017]).
  8. ↑Daniel P. Runde:Verletzungen durch Elektrizität - Verletzungen, Vergiftungen.April 2018,abgerufen am 6. April 2020.
  9. ↑Stone MJ, Waterman MR, Harimoto D,et al.:Serum myoglobin level as diagnostic test in patients with acute myocardial infarction.In:British Heart Journal.39. Jahrgang,Nr.4,April 1977,S.375–80,PMID 869974,PMC 483248(freier Volltext).
  10. ↑Plotnikov EY, Chupyrkina AA, Pevzner IB, Isaev NK, Zorov DB:Myoglobin causes oxidative stress, increase of NO production and dysfunction of kidney's mitochondria.In:Biochim. Biophys. Acta.1792. Jahrgang,Nr.8,August 2009,S.796–803,doi:10.1016/j.bbadis.2009.06.005,PMID 19545623.
  11. ↑Laborlexikon:Myoglobin
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