Sklerotin
Sklerotine(altgriechischσκληρόςsklēros„hart “) sind durchChinon-Derivate verfestigteArthropodine(Strukturproteine),[1]die imExoskelettvonGliederfüßern(Arthropoden wieInsektenundKrebstieren) eine wesentliche Komponente darstellen. Sie kommen außer beiTieren(Gliederfüßer undPlattwürmer) auch beiProtistenvor. Die Einlagerung von Sklerotin bewirkt eine Verfestigung anatomischer Strukturen, besonders an mechanisch stark beanspruchten Stellen.
Vorkommen
[Bearbeiten|Quelltext bearbeiten]In derCuticulader Insekten tritt Sklerotin mit einem Anteil von 50 bis 70 % in der Regel gemeinsam mitChitinauf.[2]Chitin ohne Sklerotin ermöglicht eine Flexibilität dieser Bereiche. Im Exoskelett mariner Krebstiere ist sein Anteil deutlich geringer, hier sorgt die Einlagerung vonKalziumsalzendurchKalzifizierungfür die nötige Festigkeit.[2][3]
Bei Plattwürmern tritt es in denEischalenvonSaugwürmern[4]undStrudelwürmern[1]auf, wird von denDotterstockzellen(Vitellocyten) desKeimdotterstockssynthetisiert.[5]Bei Protisten ist es eine Hauptkomponente der schützenden Außenschicht derOocystenvonKokzidien.[6]
Sklerotisierung
[Bearbeiten|Quelltext bearbeiten]Bei der Sklerotisierung werdenPhenol- undChinon-Verbindungen durch dasEnzymPhenoloxidase (wiePolyphenoloxidaseEC1.10.3.1) anaminoreicheStrukturproteine kovalent gebunden.[1][4]Durch die Sklerotisierung erfolgt eine Polymerisierung der Komponenten, die so gebildete Matrix wird starr, sie kann nicht mehr enzymatischabgebautwerden und bettet die weiteren Komponenten der Cuticula fixierend ein.[7]Die Sklerotisierung beinhaltet auch kovalente Bindungen der Chinone mit Aminogruppen von Chitin undAminosäurenandererProteineund führt zu einer dunklen Färbung der Arthropodine, z. B. in der Cuticula vonKäfern.
In Anwesenheit vonLipidenwährend der Sklerotisierung erhält die InsektencuticulawasserabstoßendeEigenschaften.[8]
Literatur
[Bearbeiten|Quelltext bearbeiten]- W. Westheide, R. Rieger:Spezielle Zoologie. Teil 1: Einzeller und Wirbellose Tiere.2. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007,ISBN 978-3-8274-1575-2.
Einzelnachweise
[Bearbeiten|Quelltext bearbeiten]- ↑abcDieter Bunke:Skerotin-Komponenten in den Vitellocyten von Microdalyellia fairchildi (Turbellaria).In:Zeitschrift für Zellforschung und Mikroskopische Anatomie.Band 135, Nr. 3, 1972, S. 383–398.
- ↑abH. Börner:Arthropoden.In:Pflanzenkrankheiten und Pflanzenschutz.(=Springer-Lehrbuch). 2009,ISBN 978-3-540-49067-8,Kapitel 10, S. 173–290.
- ↑Benny Sabroe Welinder:The crustacean cuticle — I. Studies on the composition of the cuticle.In:Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Physiology.Band 47, Nr. 2, 1974, S. 779–787.
- ↑abK. Ramalingam:Prophenolase and the role of Mehlis' gland in helminths.In:Experientia.Band 26, Nr. 8, 1970, S. 828–828.
- ↑Histologische Untersuchungen über den Feinbau des Oogenotop bei digenen Trematoden.In:Zeitschrift für Parasitenkunde.Band27.Springer, Juni 1966,S.475–492,doi:10.1007/BF00264132.
- ↑E. Löser, R. Gönnert:Zur Bildung der Sklerotinhülle der Oocysten einiger Coccidien.In:Zeitschrift für Parasitenkunde.Band25,1. November 1965,S.597–605,doi:10.1007/BF00259603.
- ↑Martin G Peter:Chemische Modifikationen von Biopolymeren durch Chinon und Chinonmethide.In:Angewandte Chemie.Band 101, Nr. 5, 1989, S. 572–587.doi:10.1002/ange.19891010505
- ↑V. B. Wigglesworth:Sclerotin and lipid in the waterproofing of the insect cuticle.In:Tissue & Cell.Band 17, Nr. 2, 1985, S. 227–248,doi:10.1016/0040-8166(85)90091-6.