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Désiodase

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Ladésiodase,iodure-peroxidase ou monodésiodase est uneenzymeperoxydaseimpliquée dans l'activation ou la désactivation deshormones thyroïdiennes.

Les types de désiodase comprennent:

famille groupe prothétique gènes
Iodothyronine désiodase DIO1,DIO2,DIO3
Iodotyrosine désiodase Flavine mononucléotide(FMN) IYD

Les iodothyronines désiodase catalysent la libération d'iode directement à partir des hormonesthyronine.Ce sont des protéines membranaires dépendantes de lasélénocystéineavec un domaine catalytique ressemblant à celui desperoxirédoxines(Prx)[1].Trois isoformes apparentées, les désiodases de type I, II et III, contribuent à l'activation et à l'inactivation du précurseur hormonal T4 (thyroxine) initialement libéré en T3 (triiodothyronine) ou rT3 (triiodothyronine inverse) dans les cellules cibles. Les enzymes catalysent l'élimination réductrice de l'iode (les différentes isoformes attaquent différentes positions de la thyronine), s'oxydant ainsi de manière similaire à Prx, avant un recyclage de l'enzyme par réduction.

L'iodotyrosine désiodase contribue à la dégradation des hormones thyroïdiennes. Elle libère de l'iode, pour une utilisation renouvelée, à partir de tyrosines iodées résultant du catabolisme des iodothyronines. L'iodotyrosine désiodase emploie un cofacteur mononucléotidique de la flavine et appartient à la superfamille des NADH oxydase / flavine réductase[2].

Notes et références

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  1. Schweizer U, Schlicker C, Braun D, Köhrle J, Steegborn C, «Crystal structure of mammalian selenocysteine-dependent iodothyronine deiodinase suggests a peroxiredoxin-like catalytic mechanism»,Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America,vol.111,no29,‎,p.10526–31(PMID25002520,PMCID4115520,DOI10.1073/pnas.1323873111)
  2. Thomas SR, McTamney PM, Adler JM, Laronde-Leblanc N, Rokita SE, «Crystal structure of iodotyrosine deiodinase, a novel flavoprotein responsible for iodide salvage in thyroid glands»,The Journal of Biological Chemistry,vol.284,no29,‎,p.19659–67(PMID19436071,PMCID2740591,DOI10.1074/jbc.M109.013458)