Protéine

Représentation d'une protéine, ici deuxsous-unitésd'une molécule d'hémoglobine.On observe leshélices αreprésentées en couleur, ainsi que deux des quatremoléculesd'hème,qui sont lesgroupes prosthétiquescaractéristiques de cette protéine.

Liaison peptidique–CO–NH– au sein d'unpolypeptide.Le motif –NH–C_αHR_n–CO–constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes –R_nliés auxcarbones αsont leschaînes latéralesdesrésidusd'acides aminés.

Lesprotéinessont desmacromoléculesbiologiques présentes dans toutes lescellules vivantes.Ce sont despolymères,formées d'une ou de plusieurs chaînespolypeptidiques.Chacune de ces chaînes est constituée de l'enchaînement derésidusd'acides aminésliés entre eux par desliaisons peptidiques.

Les protéines assurent une multitude de fonctions au sein de la cellule vivante et dans lestissus.Certaines (appeléesenzymes) catalysent les réactions chimiques de synthèse et de dégradation nécessaires au métabolisme de la cellule. D'autres protéines assurent un rôle structurel au sein ducytosqueletteou des tissus (actine,collagène), certaines sont des moteurs moléculaires qui permettent lamobilité(myosine), d'autres sont impliquées dans le conditionnement de l'ADN(histones), la régulation de l'expression génétique(facteurs de transcription), le métabolisme énergétique (ATP synthase) ou encore la transmission designaux cellulaires(récepteurs membranaires).

Les chaînes protéiques sont synthétisées dans la cellule au niveau duribosome,à partir de l'information codée dans lesgènesqui détermine l'ordre dans lequel s'enchaînent les22 acidesaminés, dits« protéinogènes »,qui sont incorporés directement lors de labiosynthèse des protéines.La succession des acides aminés est appelée« séquence »du polypeptide. Desmodifications post-traductionnellespeuvent intervenir ensuite, une fois la protéine synthétisée, ce qui peut avoir pour effet d'en modifier les propriétés physiques ou chimiques. Il est également fréquent que des molécules non protéiques, appelées «cofacteurs», sont incorporés dans des protéines et jouent un rôle essentiel dans leur fonction biologique: c'est par exemple le cas de l'hèmedans l'hémoglobine,sans lequel cette protéine ne pourrait pas transporter l'oxygènedans lesang.

Les protéines adoptent unestructuretridimensionnelle qui leur permet d'assurer leur fonction biologique. Cette structure particulière est déterminée avant tout par leur séquence en acides aminés dont les propriétés physico-chimiques diverses conduit la chaîne protéique à adopter un repliement stable.

Au laboratoire, elles peuvent être séparées des autres constituants cellulaires (à l'aide de diverses techniques telles que l'ultracentrifugation,laprécipitation,l'électrophorèseet lachromatographie) et identifiée parspectrométrie de masse.Legénie génétiqueoffre un grand nombre de méthodes permettant de modifier les protéines (parmutagenèse dirigée) et d’en faciliter la purification, ou localisation dans les tissus (parimmunohistochimie). Leur structure tridimensionnelle peut être déterminée parcristallographie aux rayons X,parrésonance magnétique nucléaireou parcryomicroscopie électronique.

Les protéines sont un composant important de l'alimentationanimale, elles sont dégradées dans letube digestifet les acides aminés libérés sont absorbés au niveau de l'intestin grêlepour ensuite être réutilisés par l'organisme.

Étymologie

Gerardus Johannes Mulder.

Le termeprotéinevient dugrec ancienπρῶτος/prỗtos,« premier », plus précisément deπρώτειος/prốteios(« qui occupe le premier rang, de première qualité »), auquel vient s'adjoindre lesuffixe-inequi permet de former des substantifs féminin dans le vocabulaire scientifique, et particulièrement en chimie.

Cette étymologie fait probablement référence au fait que^{[réf. nécessaire]}les protéines sont indispensables à la vie et qu'elles constituent souvent la part majoritaire (environ 60 %) du poids sec descellules(animales).Une autre théorie voudrait que^{[réf. nécessaire]}protéinefasse référence, comme l'adjectifprotéiforme,audieu grecProtée,qui pouvait changer de forme à volonté. Les protéines adoptent en effet de multiples formes et assurent de multiples fonctions.Toutefois, cette caractéristique ne fut mise en évidence bien plus tard^{[réf. nécessaire]},au cours duXX^esiècle.

Histoire de la découverte

Les protéines furent découvertes à partir de 1835 auxPays-Baspar lechimiste organicienGerardus Johannes Mulder(1802-1880), sous le nom dewortelstof.C'est son confrère suédoisJöns Jacob Berzeliusqui lui suggéra en 1838 le nom^{[réf. nécessaire]}deprotéine.

Biochimie

Les protéines sont formées d'une ou plusieurschaînes polypeptidiques,qui sont desbiopolymèreslinéaires pouvant être très longs, composés d'acidesL-α-aminésdont il existe une vingtaine de variétés. On parle généralement de protéine au-delà d'une cinquantaine de résidus dans la moléculeet depeptidejusqu'à quelques dizaines de résidus.

Tous lesacides aminés protéinogènes— à l'exception de laproline— partagent une structure commune, constituée d'unefonctionacide carboxylique,d'uneamine primairesur lecarbone α,et d'unechaîne latérale.Cette dernière présente une très grande variété de structures chimiques, et c'est l'effet combiné de toutes ces chaînes latérales d'une chaîne polypeptidique qui détermine la structure tridimensionnelle ainsi que les propriétés chimiques de cette dernière.La planche ci-dessous présente lastructure chimiquedes22 acidesaminés protéinogènes:

L-Alanine L-Arginine L-Asparagine L-Aspartate L-Cystéine L-Glutamate L-Glutamine Glycine L-Histidine L-Isoleucine L-Leucine L-Lysine L-Méthionine L-Phénylalanine L-Proline L-Pyrrolysine L-Sélénocystéine L-Sérine L-Thréonine L-Tryptophane L-Tyrosine L-Valine

Structure des 22 acides aminés protéinogènes.Lapyrrolysineet lasélénocystéine(ci-dessus grisées) sont spécifiques à certainesprotéines: - lapyrrolysinene se rencontre que chez certainesarchéesméthanogènes, - lasélénocystéineest présente également chez leseucaryotesmaisa prioridans quelques dizaines d'enzymesde la famille desoxydoréductases. Les 20 autres acides aminés, dits standards, sont en revanche universellement distribués chez tous les êtres vivants connus.

Les acides aminés d'une chaîne polypeptidique sont liés entre eux par desliaisons peptidiquesqui s'établissent entre lecarboxyle–COOH d'un premier acide aminé et l'amine primaire–NH₂d'un second:

Formation d'uneliaison peptidique(en rouge) entre deuxacides aminés,avec élimination d'unemolécule d'eau(en bleu).

Le squelette de la protéine est ainsi constitué d'un enchaînement linéaire d'acides aminés sur lequel sont branchées les chaînes latérales et reliées par des liaisons peptidiques. La liaison peptidique présente deuxformes de résonancequi lui confèrent en partie les propriétés d'unedouble liaison,ce qui limite les rotations autour de son axe, de sorte que les quatre atomes du groupementamide-(C=O)NH- sont toujours à peu prèscoplanaires.Les deux autres liaisons constituant le squelette de l'acide aminé peuvent en revanche tourner librement. Les deuxangles dièdrescorrespondant à ces deux liaisons internes déterminent la géométrie locale adoptée par la chaîne protéique.

L'extrémité de la chaîne polypeptidique côté carboxyle est appeléeextrémitéC-terminale,tandis que celle côté amine est appeléeextrémitéN-terminale.Les mots protéine, polypeptide et peptide sont assez ambigus et leur sens peut se recouvrir. On parle généralement de protéine en référence à la molécule biologique complète dotée d'une conformation stable, tandis qu'un peptide désigne généralement une molécule plus courte dépourvue de structure tridimensionnelle stable. La limite entre les deux est très imprécise et se situe autour de quelques dizaines de résidus d'acides aminés.

Tailles

Les protéines étaient censées toujours être de grande taille (aux échelles biomoléculaires); on sait dès le début des années 1990 que ce n'est pas le cas, à la suite de la découverte d'une, puis de quelques autresmicroprotéines(parfois dénomméesMiPs). Depuis, les scientifiques ont mis en évidence l'existence de centaines puis de milliers de microprotéines et de nanoprotéines (n'associant parfois que quelques acides aminés, peut-être auto-assemblés), si petites que les systèmes classiques d'analyse génomiquene les repéraient pas.Elles semblent avoir des rôles-clés au sein des cellules au sein ducomplexe protéique,en interagissant dans les relations protéines-protéines. Certaines contrôlent ainsi l’activité de protéines plus grosses, jouant un rôle de régulateurs post-traductionnels, sans interagir directement avec l'ADN ou l'ARN.D'autres promeuvent le développement musculaire et régulent lacontraction musculaire.D'autres encore contribuent à la gestion des déchets intracellulaires (ARN ancien, dégradé ou défectueux).Chez les plantes,elles pourraient participer à la détection de la lumière et dans d'autres cas jouer un rôle dans la signalisationphytohormonale.Chez l'animal, elles participeraient au fonctionnement de l'horloge biologique.

On en trouve notamment dans lesvenins(d'araignées,descorpionset d'autresanimaux venimeux).Des nanoprotéines complexes peuvent être créées in vitro parautoassemblaged'acides aminés;elles pourraient peut-être être utilisées pour la reconnaissance et à la catalyse biomoléculaires.On leur a déjà trouvé un intérêt commercial: certainsinsecticidesen utilisent.Elles présentent un intérêt médical: on s'en sert pour marquer des tumeurs cérébrales afin de permettre une chirurgie plus précise.

Structure

Structure cristallographique d'uneprotéine chaperonne(PDB1AON).

Trois représentations possibles de la structure tridimensionnelle d'une même protéine: latriose-phosphate isomérase,uneenzymede laglycolyse.
À gauche:représentation de tous lesatomeset de leursliaisons,chaqueélément chimiqueétant représenté par une couleur différente.
Au centre:représentation de la conformation du squelette polypeptidique colorée parstructure secondaire.
À droite:surface moléculaire en contact avec lesolvantcolorée par type derésidu(acideen rouge,basiqueen bleu,polaireen vert, apolaire en blanc).

La nature des protéines est déterminée avant tout par leur séquence en acides aminés, qui constitue leurstructure primaire.Les acides aminés ayant des propriétés chimiques très diverses, leur disposition le long de la chaîne polypeptidique détermine leur arrangement spatial. Celui-ci est décrit localement par leurstructure secondaire,stabilisée par desliaisons hydrogèneentre résidus d'acides aminés voisins, et globalement par leurstructure tertiaire,stabilisée par l'ensemble des interactions entre les résidus — parfois très éloignés sur la séquence peptidique mais mis en contact spatialement par lerepliement de la protéine— ainsi qu'entre la protéine elle-même et son environnement. Enfin, l'assemblage de plusieurssous-unités protéiquespour former un complexe fonctionnel est décrit par lastructure quaternairede cet ensemble.

Il peut aussi se former des liaisons covalentes supplémentaires, soit au sein d'une même chaîne protéique, soit entre différentes chaînes peptidiques au sein d'une protéine, notamment au travers de la formation deponts disulfureentre résidus decystéine.

La plupart des protéines adoptent une conformation tridimensionnelle unique. La forme naturelle d'une protéinein vivoest sonétat natif,qui correspond à la forme qu'elle prend pour être biologiquement active et fonctionnelle. De nombreuses protéines prennent par elles-mêmes leur forme biologiquement active sous l'effet de la distribution spatiale desrésidusd'acides aminésqui les constituent, d'autres ont besoin d'être assistées pour ce faire par desprotéines chaperonnespour êtrerepliéesselon leur état natif.

Niveaux d'organisation

Enbiochimie,on peut donc distinguer quatre niveaux d'organisation pour décrire la structure des protéines:

• Lastructure primairecorrespond à laséquenceen acides aminés.
• Lastructure secondairedécrit l'arrangement des résidus d'acides aminés observable à l'échelle atomique. Stabilisés par desliaisons hydrogène,ces arrangements locaux sont par exemple leshélices α,lesfeuillets β,lestonneaux β,ou les coudes. Il en existe plusieurs variétés, et il est courant qu'une protéine possède globalement plusieurs types de structures secondaires.
• Lastructure tertiairecorrespond à la forme générale de la protéine observable à l'échelle de la molécule tout entière. Elle décrit les interactions entre les différents éléments de la structure secondaire. Elle est stabilisée par tout un ensemble d'interactions conduisant le plus souvent à la formation d'un cœurhydrophobe,avec éventuellement desliaisons salines,des liaisons hydrogène, desponts disulfure,voire desmodifications post-traductionnelles.On désigne souvent par structure tertiaire lerepliementd'une protéine.
• Lastructure quaternairedécrit le complexe résultant de l'assemblage de plusieurs molécules de protéines (plusieurs chaînes polypeptidiques), appelées dans ce cassous-unités protéiques,pour former un complexe protéique unique. Toutes les protéines ne sont pas nécessairement constituées de plusieurs sous-unités et ne possèdent par conséquent pas toujours de structure quaternaire.

Les protéines ne sont pas des molécules entièrement rigides. Elles sont susceptibles d'adopter plusieurs conformations apparentées en réalisant leurs fonctions biologiques. La transition d'une de ces conformations à une autre est appeléechangement conformationnel.Dans le cas d'uneenzymepar exemple, de tels changements conformationnels peuvent être induits par l'interaction avec lesubstratau niveau dusite actif.En solution, les protéines subissent également de nombreux changements conformationnels en raison de la vibration thermique de la collision avec d'autres molécules.

Surface moléculaire de plusieurs protéines représentées à l'échelle. De gauche à droite:immunoglobuline G(unanticorps,PDB1IGY),hémoglobine(PDB2DHB),insuline(unehormone,PDB4INS),adénylate kinase(uneenzyme,PDB1ZIN) etglutamine synthétase(PDB1FPY).

Implications biologiques et détermination des structures tertiaire et quaternaire

Diagramme de diffractionauxrayons Xd'uncristaldelysozymed'œufdepoule(EC3.2.1.17).

Structure d'unlysozymed'œufdepouleobtenue parcristallographie aux rayons Xà une résolution de 1,8Å(PDB132L).

On peut distinguer trois grands groupes de protéines en fonction de leur structure tertiaire ou quaternaire: lesprotéines globulaires,lesprotéines fibreuseset lesprotéines membranaires.Presque toutes les protéines globulaires sont solubles et ce sont souvent desenzymes.Les protéines fibreuses jouent souvent un rôle structurel, à l'instar ducollagène,constituant principal destissus conjonctifs,ou de lakératine,constituant protéique despoilset desongles.Les protéines membranaires sont souvent desrécepteursou des canaux permettant aux molécules polaires ou électriquement chargées de traverser lamembrane.

La connaissance de la structure tertiaire, voire quaternaire, d'une protéine peut fournir des éléments importants pour comprendre comment cette protéine remplit sa fonction biologique. Lacristallographie aux rayons Xet laspectroscopie RMNsont des méthodes expérimentales courantes pour étudier la structure des protéines, qui peuvent l'une et l'autre fournir des informations avec unerésolutionà l'échelleatomique.Les données RMN permettent d'obtenir des informations à partir desquelles il est possible d'estimer un sous-ensemble de distances entre certaines paires d'atomes, ce qui permet d'en déduire les conformations possible de cette molécule. L'interférométrie par double polarisationest une méthode analytique quantitative permettant de mesurer la conformation globale de la protéine ainsi que ses changements conformationnels en fonction de son interaction avec d'autres stimulus. Ledichroïsme circulairefournit une autre technique de laboratoire permettant de résoudre certains éléments de lastructure secondairedes protéines (hélices αetfeuillets βnotamment). Lacryo-microscopie électroniquepermet d'obtenir des informations structurelles à plus faible résolution sur les très grosses protéines, notamment lesvirus.Lacristallographie électronique,technique issue de la précédente, permet dans certains cas de produire également des données à haute résolution, notamment pour les cristaux bidimensionnels deprotéines membranaires.Les structures protéiques résolues sont généralement déposées dans laProtein Data Bank(PDB), unebase de donnéesen accès libre donnant la structure d'un millier de protéines pour laquelle lescoordonnées cartésiennesde chaque atome sont disponibles.

Le nombre de protéines dont la structure a été résolue est bien plus faible que le nombre de gènes dont la séquence est connue. De plus, le sous-ensemble de protéines dont la structure a été résolue est biaisé en faveur des protéines qui peuvent être aisément préparées en vue d'une analyse par cristallographie aux rayons X, l'une des principales méthodes de détermination des structures protéiques. En particulier, lesprotéines globulairessont comparativement les plus faciles à cristalliser en vue d'une cristallographie, tandis que les protéines membranaires sont plus difficiles à cristalliser et sont sous-représentées parmi les protéines disponibles dans la PDB.Pour remédier à cette situation, des démarches degénomique structuraleont été entreprises afin de résoudre les structures représentatives des principales classes derepliement des protéines.Les méthodes deprédiction de la structure des protéinesvisent à fournir le moyen de générer la structure plausible d'une protéine à partir des structures qui ont pu être déterminées expérimentalement.

Synthèse

Lesacidesα-aminésprotéinogènessont assemblés enpolypeptidesau sein descellulespar lesribosomesà partir de l'information génétiquetransmise par lesARN messagersdepuis l'ADNconstituant lesgènes.C'est laséquence nucléotidiquede l'ADN,transcriteà l'identique dans l'ARN messager, qui porte l'information lue par les ribosomes pour produire les protéines selon laséquence peptidiquespécifiée par les gènes. La correspondance entre la séquence nucléotidique de l'ADN et de l'ARN messager d'une part et la séquence peptidique des protéines synthétisées d'autre part est déterminée par lecode génétique,qui est essentiellement le même pour tous les êtres vivants connus hormis un certain nombre de variantes assez limitées.

Code génétique

Laséquence nucléotidiquede l'ADNet de l'ARN messagerdétermine laséquence peptidiquedes protéines à travers lecode génétique.

Lecode génétiqueétablit la correspondance entre un triplet debases nucléiques,appelécodon,sur l'ARN messager et un acideα-aminéprotéinogène. Cette correspondance est réaliséein vivopar lesARN de transfert,qui sont desARNcomptant une centaine denucléotidestout au plus et portant un acide aminéesterifiantleur extrémité 3’-OH. Chacun des acides aminés est lié à des ARN de transfert spécifiques, portant des codons eux aussi spécifiques, de sorte que chacun des64 codonspossibles ne peut coder qu'un seul acide aminé. En revanche, chacun des22 acidesaminés protéinogènes peut être codé par plusieurs codons différents. Ce sont lesenzymesréalisant l'estérification des ARN messagers avec les acides aminés — lesaminoacyl-ARNt synthétases— qui maintiennent le code génétique: en effet, ces enzymes se lient spécifiquement à la fois à un ARN de transfert donné et à un acide aminé donné, de sorte que chaque type d'ARN de transfert n'est estérifié que par un acide aminé spécifique.

Le cas de lasélénocystéineet de lapyrrolysineest quelque peu différent en ce que ces acides aminés particuliers ne sont pas codés directement par des codons spécifiques mais par recodage traductionnel decodons stopen présence de séquences d'insertions particulières appelées respectivementélément SECISetélément PYLIS,qui recodent les codons stop UGA (Opale) et UAG (Ambre) respectivement en sélénocystéine et en pyrrolysine. De surcroît, la sélénocystéine n'est pas liée telle quelle à son ARN de transfert, car elle est trop réactive pour exister librement dans la cellule; c'est lasérinequi est liée à un ARN de transfert de sélénocystéineARNt^Secpar lasérine-ARNt ligase.Leséryl-ARNt^Secne peut être utilisé par les ribosomes car il n'est pas reconnu par lesfacteurs d'élongationintervenant au cours de labiosynthèse des protéines,de sorte que la sérine ne peut être incorporée dans lessélénoprotéinesà la place de la sélénocystéine. En revanche, le séryl-ARNt^Secest unsubstratpour certaines enzymes qui assurent sa conversion ensélénocystéinyl-ARNt^Sec:conversion directe par lasélénocystéine synthasechez lesbactéries,conversion indirectevial'O-phosphoséryl-ARNt^Secsuccessivement par laO-phosphoséryl-ARNt^Seckinaseet laO-phosphoséryl-ARNt:sélénocystéinyl-ARNt synthasechez lesarchéeset leseucaryotes.

Les gènes codés dans l'ADN sont tout d'abord transcrits enARN pré-messagerpar desenzymestelles que lesARN polymérases.La plupart des êtres vivants modifient cet ARN pré-messager à travers un ensemble de processus appelésmodifications post-transcriptionnellesconduisant à l'ARN messager mature. Ce dernier est alors utilisable par les ribosomes pour servir de modèle lors de labiosynthèse des protéines.Chez lesprocaryotes,l'ARN messager peut être utilisé dès qu'il est synthétisé ou être traduit en protéines après avoir quitté lenucléoïde.En revanche, chez leseucaryotes,l'ARN messager est produit dans lenoyaude la cellule tandis que les protéines sont synthétisées dans lecytoplasme,de sorte que l'ARN messager doit traverser lamembrane nucléaire.

Biosynthèse

Lesribosomesassurent latraductionde l'ARN messageren protéines.

La biosynthèse d'une protéine à partir d'un ARN messager est latraductionde cet ARNm. L'ARN messager se lie au ribosome, qui le lit séquentiellement à raison de trois nucléotides à chaque étape de la synthèse. Chaque triplet de nucléotides constitue un codon sur l'ARN messager, auquel peut se lier l'anticodond'un ARN de transfert apportant l'acide aminé correspondant. L'appariemententre le codon et l'anticodon repose sur lacomplémentaritéde leursséquencesrespectives. C'est cette complémentarité qui assure la reconnaissance entre l'ARN de transfert et le codon de l'ARN messager. L'acide aminé apporté par l'ARN de transfert sur le ribosome établit uneliaison peptidiqueavec l'extrémitéC-terminalede la chaîne naissante, ce qui permet de l'allonger d'un résidu d'acide aminé. Le ribosome se déplace alors de trois nucléotides sur l'ARN messager pour faire face à un nouveau codon, qui suit exactement le codon précédent. Ce processus se répète jusqu'à ce que le ribosome soit en face d'uncodon stop,auquel cas la traduction s'arrête.

La biosynthèse d'une protéine s'effectue ainsi résidu après résidu, de l'extrémitéN-terminalevers l'extrémitéC-terminale.Une fois synthétisée, la protéine peut subir diversesmodifications post-traductionnellestelles queclivage,phosphorylation,acétylation,amidation,méthylation,glycosylation,lipidation,voire la formation deponts disulfure.La taille des protéines ainsi synthétisées est très variable. Cette taille peut être exprimée en nombre derésidusd'acides aminés constituant ces protéines, ainsi qu'en daltons (symbole Da), qui correspondent enbiologie moléculaireà l'unité de masse atomique.Les protéines étant souvent des molécules assez grosses, leur masse est souvent exprimée en kilodaltons (symbole kDa). À titre d'exemple, les protéines delevureont une longueur moyenne de466 résidusd'acides aminés, pour une masse de53kDa.Les plus grosses protéines connues sont lestitinesdessarcomèresformant lesmyofibrillesdesmuscles striés squelettiques:la titine desouriscontient quelque 35 213 résidus d'acides aminés formés de 551 739atomespour une masse de plus de 3 900kDaet une longueur de l'ordre de 1µm.

Synthèse chimique

Les petites protéines peuvent également être synthétiséesin vitropar un ensemble de méthodes appeléessynthèse peptidique,qui reposent sur des techniques desynthèse organiquetelles que laligature chimique(en)pour produire efficacement des peptides.La synthèse chimique permet d'introduire desacides aminésnon naturels dans la chaîne polypeptidique, en posant par exemple des sondesfluorescentessur lachaîne latéralede certains d'entre eux.Ces méthodes sont utiles au laboratoire enbiochimieet enbiologie cellulairemais ne sont généralement pas employées pour des applications commerciales. La synthèse chimique n'est pas efficace pour synthétiser des peptides de plus de300résidusd'acides aminés environ, et les protéines ainsi produites peuvent ne pas adopter facilement leurstructure tertiairenative. La plupart des méthodes de synthèse chimique des protéines procèdent de l'extrémitéC-terminalevers l'extrémitéN-terminale,c'est-à-dire dans le sens inverse de labiosynthèse des protéinespar lesribosomes.

Fonctions

Représentation d'une molécule d'hexokinase,unenzyme,à l'échelle avec ses deuxsubstrats,l'ATPet leglucose,dans l'angle supérieur droit.

Parmi tous les constituants de la cellule, les protéines sont les éléments les plus actifs. Hormis certainsARN,la plupart des autres molécules biologiques sont chimiquement assez peu réactives et ce sont les protéines qui agissent sur elles. Les protéines constituent environ la moitié de la matière sèche d'une cellule d'E. colitandis que l'ARNet l'ADNen constituent respectivement un cinquième et 3 %. L'ensemble des protéines exprimées dans une cellule constitue sonprotéome.

La caractéristique principale des protéines qui leur permet de réaliser leurs fonctions biologiques est leur faculté de se lier à d'autres molécules de façon à la fois très spécifique et très étroite. La région d'une protéine permettant de se lier à une autre molécule est son site de liaison, qui forme souvent une dépression, une cavité, ou « poche », dans la surface de la molécule. C'est lastructure tertiairede la protéine et la nature chimique deschaînes latéralesdesrésidusd'acides aminésdu site de liaison qui déterminent la spécificité de cette interaction. Les sites de liaison peuvent conduire à des liaisons particulièrement spécifiques et étroites: ainsi, l'inhibiteur de ribonucléasese lie à l'angiogéninehumaine avec uneconstante de dissociationsub-femtomolaire (< 10⁻¹⁵mol/L) mais ne se lie pas du tout à laranpirnase,homologued'amphibiende cette protéine (constante supérieure à 1mol/L). Une légère modification chimique peut radicalement modifier la faculté d'une molécule à interagir avec une protéine donnée. Ainsi l'aminoacyl-ARNt synthétasespécifique de lavalinese lie à cette dernière sans interagir avec l'isoleucine,qui lui est pourtant structurellement très proche.

Les protéines peuvent se lier selon les cas à d'autres protéines ou à depetites moléculescommesubstrats.Lorsqu'elles se lient spécifiquement à d'autres protéines identiques à elles-mêmes, elles peuventpolymériserpour former desfibrilles.Ceci est fréquent pour les protéines structurelles, formées demonomèresglobulaires qui s'auto-assemblentpour former des fibres rigides. Desinteractions protéine-protéinerégulent également leur activitéenzymatique,l'avancement ducycle cellulaireet l'assemblage de grands complexes protéiques réalisant des réactions étroitement apparentées partageant une fonction biologique commune. Les protéines peuvent également se lier à la surface desmembranescellulaires et même fréquemment en faire partie intégrante. La capacité de certaines protéines à changer de conformation lorsqu'elles se lient à des molécules spécifiques permet de construire des réseaux designalisation cellulaireextrêmement complexes. D'une manière générale, l'étude des interactions entre protéines spécifiques est un élément clé de notre compréhension du fonctionnement des cellules et de leur faculté à échanger de l'information.

Enzymes

Le rôle le plus visible des protéines dans la cellule est celui d'enzyme,c'est-à-dire debiomoléculecatalysantdesréactions chimiques.Les enzymes sont généralement très spécifiques et n'accélèrent qu'une ou quelques réactions chimiques. La très grande majorité des réactions chimiques dumétabolismesont réalisées par des enzymes. Outre le métabolisme, ces dernières interviennent également dans l'expression génétique,laréplication de l'ADN,laréparation de l'ADN,latranscriptionde l'ADNenARN,et latraductionde l'ARN messageren protéines. Certaines enzymes agissent sur d'autres protéines pour y lier ou en cliver certainsgroupes fonctionnelset desrésidusd'autres biomolécules, selon un processus appelémodification post-traductionnelle.Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes.Comme tous les catalyseurs, elles ne modifient pas leséquilibres chimiquesmais accélèrent les réactions, parfois dans des proportions considérables; ainsi, l'orotidine-5'-phosphate décarboxylasecatalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait sinon plusieurs millions d'années.

Les molécules qui se lient aux enzymes et sont modifiées chimiquement par elles sont appeléessubstrats.Bien que les enzymes soient parfois constituées de plusieurs centaines de résidus d'acides aminés, seuls quelques-uns d'entre eux entrent en contact avec le ou les substrats de l'enzyme, et un très petit nombre — généralement trois ou quatre — sont impliqués directement dans la catalyse. On appellesite actifla région d'une enzyme impliquée dans la réaction chimique catalysée par cette protéine: il regroupe les résidus qui se lient au substrat ou contribuent à son positionnement, ainsi que les résidus qui catalysent directement la réaction.

Signalisation cellulaire et liaison de ligands

Structure d'unanticorpsanti-cholérade souris qui se lie à unantigèneglucidique.

De nombreuses protéines sont impliquées dans les mécanismes designalisation cellulaireet detransduction de signal.Certaines protéines telles que l'insulineappartiennent aumilieu extracellulaireet transmettent un signal de lacelluleoù elles sont synthétisées vers d'autre cellules parfois situées dans destissuséloignés. D'autres sont desprotéines membranairesqui agissent commerécepteursdont la fonction principale est de se lier aux molécules porteuses de signaux et d'induire une réponse biochimique dans la cellule cible. De nombreux récepteurs membranaires ont un site de liaison exposé à l'extérieur de la cellule et un domaineeffecteur(en)en contact avec le milieu intracellulaire. Ce domaine effecteur peut être porteur d'une activitéenzymatiqueou peut subir des changements conformationnels agissant sur d'autres protéines intracellulaires.

Lesanticorpssont les constituants protéiques dusystème immunitairedont la fonction principale est de se lier auxantigènesou auxxénobiotiquesafin de les marquer pour élimination par l'organisme. Les anticorps peuvent être sécrétés dans le milieu extracellulaire ou bien ancrés dans lamembrane plasmiquedelymphocytes Bspécialisés appelésplasmocytes.Là où les enzymes sont très spécifiques de leurs substrats afin d'accélérer des réactions chimiques très précises, les anticorps n'ont pas cette contrainte; en revanche, leur affinité pour leur cible est extrêmement élevée.

De nombreuses protéines transporteuses deligandsse lient spécifiquement à depetites moléculeset les transportent à destination à travers les cellules et les tissus desorganismes multicellulaires.Ces protéines doivent posséder une forte affinité pour leur ligand lorsque la concentration de celui-ci est élevée, mais doivent également pouvoir le libérer lorsque sa concentration est faible dans les tissus cibles. L'exemple canonique de la protéine porteuse de ligand est l'hémoglobine,qui transporte l'oxygènedespoumonsvers les autresorganeset tissus chez tous lesvertébréset a deshomologuesapparentés dans tous lesrègnesdu vivant. Leslectinessont des protéines qui se lient réversiblement à certainsglucidesavec une très grande spécificité. Elles jouent un rôle dans les phénomènes de reconnaissance biologique impliquant cellules et protéines.

Lesprotéines transmembranairespeuvent également jouer le rôle de protéines transporteuses de ligands susceptibles de modifier la perméabilité de lamembrane plasmiqueaux petites moléculespolaireset auxions.La membrane elle-même possède un cœurhydrophobeà travers lequel les molécules polaires ouélectriquement chargéesne peuvent pas diffuser. Les protéines membranaires peuvent ainsi contenir un ou plusieurs canaux à travers la membrane cellulaire et permettant à ces molécules et à ces ions de la traverser. De nombreuxcanaux ioniquessont très spécifiques de l'ion dont ils permettent la circulation. Ainsi, lescanaux potassiqueset lescanaux sodiquessont souvent spécifiques de l'un des deux ionspotassiumetsodiumà l'exclusion de l'autre.

Protéines structurelles

Les protéines structurelles confèrentraideuret rigidité à des constituants biologiques qui, sans elles, seraient fluides. La plupart des protéines structurelles sont fibreuses. C'est par exemple le cas ducollagèneet de l'élastinequi sont des constituants essentiels detissus conjonctifstels que lecartilage,et de lakératineprésente dans les structures dures ou filamenteuses telles que lespoils,lesongles,lesplumes,lessabotset l'exosquelettede certainsanimaux.Certainesprotéines globulairespeuvent également jouer un rôle structurel, par exemple l'actineet latubulinedont lesmonomèressont globulaires et solubles maispolymérisentpour former de longs filaments rigides constituant lecytosquelette,ce qui permet à la cellule de maintenir sa forme et sa taille.

Lesprotéines motricessont des protéines structurelles particulières qui sont capables de générer des forces mécaniques. Ce sont par exemple lamyosine,lakinésineet ladynéine.Ces protéines sont essentielles à lamotilitédes organismesunicellulairesainsi qu'auxspermatozoïdesdes organismesmulticellulaires.Elles permettent également de générer les forces à l'œuvre dans lacontraction musculaireet jouent un rôle essentiel dans le transport intracellulaire.

Lesmannoprotéinessemblent pourtant avoir des rôles-clé au sein des cellules, notamment en y contrôlant la porosité de la paroi cellulaire.

Récapitulatif de fonctions assurées par les protéines

Les protéines remplissent ainsi des fonctions très diverses au sein de la cellule et de l'organisme:

• lesprotéines structurelles,qui permettent à la cellule de maintenir son organisation dans l'espace, et qui sont les constituants ducytosquelette;
• lesprotéines de transport,qui assurent le transfert des différentes molécules dans et en dehors des cellules;
• lesprotéines régulatrices,qui modulent l'activité d'autres protéines ou qui contrôlent l'expression des gènes;
• lesprotéines de signalisation,qui captent les signaux extérieurs, et assurent leur transmission dans la cellule ou l'organisme; il en existe plusieurs sortes, par exemple lesprotéines hormonales,qui contribuent à coordonner les activités d'un organisme en agissant comme des signaux entre les cellules;
• lesprotéines réceptrices,qui détectent les molécules messagères et les autres signaux pour que la cellule agisse en conséquence:
  • lesprotéines sensoriellesdétectent les signaux environnementaux (ex.:lumière) et répondent en émettant des signaux dans la cellule,
  • lesrécepteurs d'hormonedétectent leshormoneset envoient des signaux à la cellule pour qu'elle agisse en conséquence (ex.:l'insulineest une hormone qui, lorsqu'elle est captée, signale à la cellule d'absorber et d'utiliser leglucose);
• lesprotéines motrices,permettant aux cellules ou organismes ou à certains éléments (cils) de se mouvoir ou se déformer (ex.:l'actineet lamyosinepermettent aumusclede secontracter);
• lesprotéines de défense,qui protègent la cellule contre lesagents infectieux(ex.:lesanticorps);
• lesprotéines de stockage,qui permettent la mise en réserve d'acidesaminés pour pouvoir biosynthétiser d'autres protéines (ex.:l'ovalbumine,la principale protéine dublanc d'œufpermet leur stockage pour le développement desembryonsdepoulet);
• lesenzymes,qui modifient la vitesse de presque toutes lesréactions chimiquesdans la cellule sans être transformées dans la réaction.

Méthodes d'étude

La structure et les fonctions des protéines peuvent être étudiéesin vivo,in vitroetin silico.Les étudesin vivopermettent d'explorer le rôlephysiologiqued'une protéine au sein d'unecellule vivanteou même au sein d'unorganismedans son ensemble. Les étudesin vitrode protéines purifiées dans des environnements contrôlés sont utiles pour comprendre la façon dont une protéine fonctionnein vivo:par exemple, l'étude de lacinétiqued'uneenzymepermet d'analyser lemécanisme chimiquede son activitécatalytiqueet de sonaffinitérelative vis-à-vis de différentssubstrats.Les étudesin silicoutilisent desalgorithmesinformatiquespourmodéliserdes protéines.

Purification des protéines

Pour pouvoir être analyséein vitro,une protéine doit préalablement avoir été purifiée des autres constituants chimiques de la cellule. Ceci commence généralement par lalysede la cellule, au cours de laquelle lamembrane plasmiqueest rompue afin d'en libérer le contenu dans une solution pour donner un lysat. Ce mélange peut être purifié parultracentrifugation,ce qui permet d'en séparer les constituants en fractions contenant respectivement les protéines solubles, leslipidesetprotéines membranaires,lesorganitescellulaires, et lesacides nucléiques.Laprécipitationdes protéines parrelargagepermet de les concentrer à partir de ce lysat. Il est alors possible d'utiliser plusieurs types dechromatographiepour isoler les protéines que l'on souhaite étudier en fonction de leurs propriétésphysico-chimiquestelles que leurmasse molaire,leurcharge électrique,ou encore leur affinité de liaison. Le degré de purification peut être suivi à l'aide de plusieurs types d'électrophorèse sur gelsi la masse moléculaire et lepoint isoélectriquedes protéines étudiées sont connus, parspectroscopiesi la protéine présente des caractéristiques spectroscopiques identifiables, ou pardosage enzymatique(en)si la protéine est porteuse d'une activité enzymatique. Par ailleurs, les protéines peuvent être isolées en fonction de leur charge électrique parfocalisation isoélectrique.

Les protéines naturelles requièrent éventuellement une série d'étapes de purification avant de pouvoir être étudiées en laboratoire. Afin de simplifier ce procédé, legénie génétiqueest souvent utilisé pour modifier les protéines en les dotant de caractéristiques qui les rendent plus faciles à purifier sans pour autant altérer leur structure ni leur activité. On ajoute ainsi des « étiquettes » reconnaissables sur les protéines sous forme deséquencesd'acides aminésidentifiées, souvent une série derésidusd'histidine—étiquette poly-histidine,ouHis-tag— à l'extrémitéC-terminaleou à l'extrémitéN-terminalede lachaîne polypeptidique.De ce fait, lorsque le lysat est placé dans une colonne chromatographique contenant dunickel,les résidus d'histidine se complexent au nickel et restent liées à la colonne tandis que les constituants dépourvus d'étiquette la traversent sans être arrêtés. Plusieurs types d'étiquettes ont été développés afin de permettre aux chercheurs de purifier des protéines particulières à partir de mélanges complexes.

Localisation cellulaire

(en)Localisation de protéines marquées à laprotéine fluorescente verte,apparaissant en blanc, dans différentscompartiments cellulaires:noyau,nucléole,membrane nucléaire,réticulum endoplasmique(RE),appareil de Golgi,lysosomes,membrane plasmique,cytoplasme,centrosomes,mitochondries,microtubules,actine.

L'étudein vivodes protéines implique souvent de savoir précisément où elles sont synthétisées et où elles se trouvent dans les cellules. Bien que la plupart des protéines intracellulaires soient produites dans lecytoplasmeet que la plupart des protéines membranaires ou sécrétées dans le milieu extracellulaire sont produites dans leréticulum endoplasmique,il est rare qu'on comprenne précisément comment les protéines ciblent spécifiquement certaines structures cellulaires ou certainsorganites.Legénie génétiqueoffre des outils utiles pour se faire une idée de la localisation de certaines protéines, par exemple en liant la protéine étudiée à une protéine permettant de la repérer, c'est-à-dire en réalisant uneprotéine de fusionentre la protéine étudiée et une protéine utilisée comme marqueur, telle que laprotéine fluorescente verte.La localisation intracellulaire de la protéine de fusion résultante peut être facilement et efficacement visualisée parmicroscopie.

D'autres méthodes de localisation intracellulaire des protéines impliquent l'utilisation de marqueurs connus pour certainscompartiments cellulairestels que leréticulum endoplasmique,l'appareil de Golgi,leslysosomes,lesmitochondries,leschloroplastes,lamembrane plasmique,etc. Il est par exemple possible de localiser des protéines marquées avec une étiquette fluorescente ou ciblées avec desanticorpscontre ces marqueurs. Les techniques d'immunofluorescencepermettent ainsi de localiser des protéines spécifiques. Des pigments fluorescents sont également utilisés pour marquer des compartiments cellulaires dans un but similaire.

L'immunohistochimieutilise généralement un anticorps ciblant une ou plusieurs protéines étudiées qui sont conjugués à desenzymesémettant des signaux luminescents ouchromogènespouvant être comparés à divers échantillons, ce qui permet d'en déduire des informations sur la localisation des protéines étudiées. Il est également possible d'utiliser des techniques de cofractionnement dans un gradient desaccharose(ou d'une autre substance) à l'aide d'une centrifugation isopycnique.

La microscopie immunoélectronique combine l'utilisation d'unemicroscopie électroniqueclassique à l'utilisation d'un anticorps dirigé contre la protéine étudiée, cet anticorps étant préalablement conjugué à un matériau à forte densité électronique telle que l'or.Ceci permet de localiser des détails ultrastructurels ainsi que la protéine étudiée.

Protéomique

L'ensemble des protéines d'unecelluleou d'un type de cellule constitue sonprotéome,et la discipline scientifique qui l'étudie est laprotéomique.Ces deux termes ont été forgés par analogie avec legénomeet lagénomique.Si le protéome dérive du génome, il n'est cependant pas possible de prédire exactement quel sera le protéome d'une cellule à partir de la simple connaissance de son génome. En effet, l'expressiond'ungènevarie d'une cellule à l'autre au sein d'un même organisme en fonction de ladifférenciation cellulaire,voire dans la même cellule en fonction ducycle cellulaire.Par ailleurs, un même gène peut donner plusieurs protéines (par exemple lespolyprotéinesvirales), et desmodifications post-traductionnellessont souvent nécessaires pour rendre une protéine active.

Parmi les techniques expérimentales utilisées en protéomique, on relève l'électrophorèse bidimensionnelle,qui permet la séparation d'un grand nombre de protéines, laspectrométrie de masse,qui permet l'identification de protéines rapide et à haut débit ainsi que leséquençagedepeptides(le plus souvent aprèsdigestion en gel(en)), lespuces à protéines(en),qui permettent la détection deconcentrationsrelatives d'un grand nombre de protéines présentes dans une cellule, et l'approchedouble hybridequi permet également l'exploration desinteractions protéine-protéine.L'ensemble des interactions protéine-protéine d'une cellule est appeléinteractome.L'approche visant à déterminer la structure des protéines parmi toutes leurs conformations possibles est lagénomique structurale.

Bio-informatique

Il existe à présent tout un ensemble de méthodes informatiques permettant d'analyser la structure, la fonction et l'évolution des protéines. Le développement de tels outils a été rendu nécessaire par la grande quantité de donnéesgénomiquesetprotéomiquesdisponibles pour un très grand nombre d'êtres vivants, à commencer par legénome humain.Il est impossible d'étudier toutes les protéines expérimentalement, de sorte que seules un petit nombre d'entre elles font l'objet d'études au laboratoire tandis que les outils de calcul permettent d'extrapoler les résultats ainsi obtenus à d'autres protéines qui leur sont semblables. De telles protéineshomologuessont efficacement identifiées par les techniques d'alignement de séquences.Des outils de profilage desséquences peptidiquespermettent de localiser les sitesclivéspar lesenzymes de restriction,lescadres de lecturedans lesséquences nucléotidiques,et de prédire lesstructures secondaires.Il est également possible de construire desarbres phylogénétiqueset d'élaborer des hypothèses relatives à l'évolutionà l'aide delogicielstels queClustalW(en)permettant de remonter aux ancêtres des organismes modernes et à leurs gènes. Les outils bio-informatiques sont devenus indispensables à l'étude des gènes et des protéines exprimées par ces gènes.

Prédiction de structure et simulation

En plus de la génomique structurelle, la prédiction de la structure des protéines vise à développer des moyens permettant d'élaborer efficacement des modèles plausibles décrivant la structure de protéines qui n'ont pu être résolues expérimentalement.Le mode de prédiction de structure le plus efficace, appelémodélisation par homologie,se fonde sur l'existence de structures modèles connues dont la séquence présente des similitudes avec celle de la protéine étudiée. Le but de la génomique structurelle est de fournir suffisamment de données sur les structures résolues afin de permettre l'élucidation de celles qui restent à résoudre.Bien qu'il demeure malaisé de modéliser précisément des structures lorsqu'il n'existe que des modèles structurels éloignés auxquels se référer, on pense que le nœud du problème se trouve au niveau de l'alignement des séquences car des modèles très exacts peuvent être établis dès lors qu'un alignement de séquences très exact est connu.De nombreuses prédictions de structures ont été utiles au domaine émergent dugénie protéique(en),qui a notamment élaboré de nouveaux modes derepliement.Un problème plus complexe à résoudre par le calcul est la prédiction des interactions intermoléculaires, comme la prédiction de l'ancrage des molécules et desinteractions protéine-protéine.

Le repliement et la liaison des protéines peuvent être simulés à l'aide de techniques telles que lamécanique moléculaire,ladynamique moléculaireet laméthode de Monte Carlo,qui bénéficient de plus en plus desarchitectures informatiquesparallèleset ducalcul distribué,comme le projetFolding@homeou la modélisation moléculaire surprocesseur graphique.Le repliement de petits domaines protéiques enhélice α,comme la coiffe de lavillineet la protéine accessoire duVIHont été simuléesin silicoavec succès, et les méthodes hybrides qui combinent la dynamique moléculaire standard avec des éléments demécanique quantiqueont permis l'exploration des états électroniques desrhodopsines.

Phénotype

Le plan de fabrication des protéines dépend donc en premier lieu dugène.Or les séquences des gènes ne sont pas strictement identiques d'un individu à l'autre. De plus, dans le cas des êtres vivantsdiploïdes,il existe deux exemplaires de chaque gène. Et ces deux exemplaires ne sont pas nécessairement identiques. Un gène existe donc en plusieurs versions d'un individu à l'autre et parfois chez un même individu. Ces différentes versions sont appeléesallèles.L'ensemble des allèles d'un individu forme legénotype.

Puisque les gènes existent en plusieurs versions, les protéines vont également exister en différentes versions. Ces différentes versions de protéines vont provoquer des différences d'un individu à l'autre: tel individu aura les yeux bleus mais tel autre aura les yeux noirs,etc.Ces caractéristiques, visibles ou non, propres à chaque individu sont appelées lephénotype.Chez un même individu, un groupe de protéines àséquencesimilaire et fonction identique est ditisoforme.Les isoformes peuvent être le résultat de l'épissage alternatifd'un même gène, l'expression de plusieurs allèles d'un gène, ou encore la présence de plusieursgènes homologuesdans le génome.

Évolution

Au cours de l'évolution,les accumulations demutationsont fait diverger lesgènesau sein des espèces et entreespèces.De là provient la diversité des protéines qui leur sont associées. On peut toutefois définir desfamillesde protéines, elles-mêmes correspondant à des familles de gènes. Ainsi, dans une espèce peuvent coexister des gènes, et par conséquent des protéines, très similaires formant une famille. Deux espèces proches ont de fortes chances d'avoir des représentants de même famille de protéines.

On parle d'homologieentre protéines lorsque différentes protéines ont une origine commune, ungène ancestralcommun.

La comparaison des séquences de protéines permet de mettre en évidence le degré de« parenté »entre différentes protéines, on parle ici de similarité de séquence. La fonction des protéines peut diverger au fur et à mesure que la similarité diminue, donnant ainsi naissance à des familles de protéines ayant une origine commune mais ayant des fonctions différentes.

L'analyse desséquences et des structuresde protéine a permis de constater que beaucoup s'organisaient endomaines,c'est-à-dire en parties acquérant une structure et remplissant une fonction spécifique. L'existence de protéines à plusieurs domaines peut être le résultat de la recombinaison en un gène unique de plusieurs gènes originellement individuels, et réciproquement des protéines composés d'un unique domaine peuvent être le fruit de la séparation en plusieurs gènes d'un gène originellement codant une protéine à plusieurs domaines.

Alimentation humaine

Lors de ladigestion,à partir de l'estomacles protéines d'origine végétale, bactérienne, fongique ou animale sont désagrégées (hydrolysées) par desprotéases;découpées enpolypeptideset ensuite enacides aminésutiles pour l'organisme,y compris enacides aminés essentiels(que l'organisme ne peut pas synthétiser). Lepepsinogèneest converti enpepsineau contact de l'acide chlorhydriquestomacal. La pepsine est la seuleenzyme protéolytiquequi digère lecollagène,la principale protéine dutissu conjonctif.

La digestion des protéines a surtout lieu dans leduodénum.Elles sont principalement absorbées quand elles arrivent dans lejéjunumet seules 1 % des protéines ingérées se retrouvent dans lesfèces.Certains acides aminés restent dans lescellules épithélialesde l'intestin, utilisés pour la biosynthèse de nouvelles protéines, y compris des protéinesintestinalesconstamment digérées, recyclées et absorbées par l'intestin grêle.

La digestibilité des protéines varie considérablement selon leur nature et la préparation de l'aliment.

Quantités recommandées

L'ANSESrecommande unapport nutritionnel conseillé(ANC) de 0,83g/kgpar jour, pour un maximum de 2,2g/kgpar jour chez l’adulte en bonne santé,soit 62gpar jour pour un homme de 75kg.À noter que les ANC sont supérieurs aux besoins moyens qui sont de 0,66g/kgpar jour selon ce même rapport, ce qui donnerait 49,5gpar jour pour le cas précédent.

Les besoins moyens en protéines ont été définis par l'OMS,en 1985, qui recommande 49gde protéines pour les hommes adultes et 41gpour les femmes (47 si enceintes, 58,5 si allaitantes).

Protéines animales, fongiques, végétales

Selon l'American Heart Association,il n'est pas nécessaire de consommer des protéines animales pour avoir suffisamment de protéines dans son alimentation: les protéines végétales peuvent fournir suffisamment d'acides aminés essentiels et non essentiels, pourvu que les sources de protéines alimentaires soient variées et que l'apport calorique suffise à répondre aux besoins énergétiques. Il n'est pas nécessaire de les combiner dans un même repas.L'Association américaine de diététiquerappelle elle aussi que les protéines végétales peuvent répondre aux exigences en matière de protéines si l'alimentation végétale est variée et répond aux besoins en énergie. De plus,« un assortiment d'aliments végétaux consommés au cours d'une journée peut fournir tous les acides aminés essentiels et assurer une rétention et une utilisation suffisantes de l'azote chez les adultes en bonne santé, de sorte que la combinaison de protéines au cours d'un même repas n'est pas nécessaire ».

Protéines animales

Les protéines animales sont toujours accompagnées delipides saturésdont la consommation est souvent excessive, et parfois d'additifs alimentaires(tels lesnitritesdescharcuteries,soupçonnés d'être cancérigènes par leCentre international de recherche sur le cancer(CIRC), et qui provoquent la formation de deux produits cancérogènes avérés en milieu acide, comme c'est le cas dans l'estomac). Les protéines animales, ou des produits associés comme lesamineshétérocycliques seraient également un facteur de risque pour certains cancers (côlon,vessie).Depuis 2015, l'OMS et le CIRC ont classé la viande rouge (porc, boeuf, mouton, cheval et chèvre)cancérigène probableet laviande transforméecommecancérigèneavéré (34 000 décès/an dans le monde, selon une étude duGlobal Burden of Disease Project;selon l'OMS, manger cinquante grammes de viande transformée par jour augmente le risque decancer colorectalde 18 % (une viande est dite« transformée »si elle a subi une salaison, maturation, fermentation, fumaison ou d'autres processus visant à améliorer sa saveur ou sa conservation).Faute de données, le Groupe de travail du CIRC n'a pas pu classer laviande cruevis à vis du risque de cancer, mais il rappelle qu'elle présente unrisque infectieux.Les animaux risquent plus d'avoir bioconcentré des polluants via lachaine alimentaire.

Protéines végétales

Les protéines végétales ont des effets positifs associés aux végétaux riches en protéines.Leslégumes secssont riches en protéines, mais aussi enfibres,en minéraux et apportent un sentiment de satiété pour un indice glycémique faible. Consommer des haricots contribue à diminuer le taux decholestérolet le risque d'accident cardio-vasculaireet de certains cancers (colorectal,de laprostate,et dupancréas).Elles sont bien évidemment une alternative pour les végans ou végétariens. Les noix, les légumes, les haricots, le quinoa et les céréales contiennent de grandes quantités de protéines mais aussi d'énergie.

Protéines fongiques

Protéines fongiques: les champignons comestibles sont souvent riches en protéines et, comme les plantes, ils sont sources de fibres alimentaires et de minéraux. Par contre, récoltés dans la nature ou cultivés sur des substrats pollués, ils tendent à fortement accumuler de nombreuxmétaux lourds,métalloïdesvoire desradionucléides.

Qualité des protéines

La totalité des acides aminés nécessaires doit être apportée par la nourriture, sous peine d'être carencé, ce qui implique des sources diversifiés de protéines.

La recommandation decombiner les protéinesanimale et végétales dans chaque repas est invalidée depuis1994à la suite d'un article de Vernon Young et Peter Pellett devenu une référence sur le métabolisme des protéines chez l'homme, confirmant que la combinaison de protéines dans les repas est totalement inutile. Les personnes ne souhaitant pas manger de protéines animales ne risquent pas de déséquilibre d'amino-acides des protéines végétales de leur régime alimentaire.De nombreuses protéines végétales contiennent un peu moins d'un ou de plusieurs des acides aminés essentiels (lysinesurtout et moindrementméthionineetthréonine), sans pour autant que la consommation exclusive de sources de protéines végétales empêche d'avoir une alimentation équilibrée en acides aminés essentiels.

Les conclusions de l'article de Young et Pellet sont seulement à considérer dans le cas très général où les céréales ne sont pas la source exclusive de l'alimentation, ce qu'ils prennent soin de préciser d'ailleurs, où qu'ils explicitent dans d'autres articles.Ainsi dans certaines régions défavorisées, les rations alimentaires peuvent ne comporter que des céréales, ce qui entraîne de graves problèmes de santé pour les jeunes enfants, par exemple dans les foyers pauvres de l'État duMadhya Pradeshen Inde (blé et riz).

Par ailleurs, des firmes semencières cherchent à obtenir ou ont déjà obtenu des variétés de céréales à contenu en acides aminés modifié (OGM), par exemple des maïs enrichis en lysine.

Les autorités françaises de santé (AFSSA/ANSES) refusent encore de trancher cette question.

Compléments alimentaires

Lescompléments alimentairesprotéinés existent, pour les sportifs souhaitant développer leur volume musculaire, et pour les personnes en carences de protéines. Les protéines utilisées sont souvent des protéines issues de la luzerne (Luzerne sous forme d'extrait foliaire (EFL)) de laféverolle,dupoisou dulactosérumégalement connu sous le nom de « Whey », qui est un complément nutritionnel apprécié, disponible sous différentes formes:Concentré, Isolat, Hydrolysat, et Native.

Elles existent également sous forme d'acides aminés ramifiésou essentiels désignés sous le nom de « BCAA » ou « EAA ».

Aliments riches en protéines

Champignons

Leschampignonsont des teneurs en protéines difficiles à mesurer avec précision (teneurs autrefois surestimées de 70 à 200 % parfois) mais souvent relativement élevées (15 à 35 % du poids sec du champignon), beaucoup plus élevées que des céréales telles que le blé et le maïs, d'intérêt alimentaire.Ces teneurs sont comparables à celle delégumineusestelles que pois et lentilles.

Acides aminés essentiels

Lesacides aminés essentielscomptent souvent pour une part importante de ces protéines (ex.:61,8 et 63,3 % des teneurs totales en acides aminés respectivement chezTricholoma portentosumetTricholoma terreum(chez lesquels laleucine,l'isoleucineet letryptophanesont les acides aminés limitants).Les scores d'acides aminés corrigés (PDCAAS) des protéines de ces deux champignons sont faibles par rapport à ceux de la caséine, du blanc d'œuf et du soja, mais supérieurs à ceux de nombreuses protéines végétales. La teneur en matières grasses était faible (5,7 % pourTricholoma portentosumet 6,6 % pourTricholoma terreum) chez les deux espèces, les acides oléique et linoléique représentant plus de 75 % du total des acides gras.
Certains comme lechampignon de Paris(3,09gde protéine pour 100g) sont depuis longtemps cultivéset séchés, mais individuellement (comme d'autres aliments) ils peuvent être déficients en certains acides aminés (ex.:acides aminés soufrés,méthionineetcystinedans le cas despleurotespar exemple)mais ils sont riches enlysineetleucinequi manquent par exemple dans les céréales.On leur découvre encore des vertus (ex.:l'une de ces protéines semble chez la souris inhiber lesallergies alimentaires) et des défauts (ex.:une autre protéine fongique s'est montréecardiotoxique).

Aliments d'origine animale

Les aliments d'origine animale sont généralement plus protéinés que ceux d'origine végétale, et notamment lesœufs(riche en albumine) ou le fromage blanc, fromage (caséine…), comme le parmesan par exemple qui en contient 39,4g/100g,plus que la viande et le poisson. Outre certaines viandes (ex.:blanc de poulet cuit avec une teneur moyenne de 29,2g/100g) comme le bœuf qui en contient 26g/100g,des poissons tels que lethon blancet rouge, le saumon, le cabillaud, le maquereau ou lasardineen contiennent aussi environ 30g/100g.Les œufs sont aussi une source de protéines (24g/100gpour quatre œufs).

Aliments végétaux

Certains végétaux ou graines sont très riches en protéines:grainesoléagineuses(amande,pistache,lin,etc.) et delégumineuses(pois chiche,haricot,lentille,etc.). Ainsi 100gde produit brut contiennent une part en protéines de: 58gpour laspiruline,38gpour lesoja,30gpour les graines decitrouille,25gpour leharicot noir,24gpour leslentilles,21gpour leseitan(gluten) et lesnoix,20gpour lesamandeset lasemoule,15gpour lesflocons d'avoine,15gpour lerizsauvage, 14gpour lequinoa.

Levures, bactéries et cyanobactéries

Leslevures,bactériesetcyanobactériessont rarement cultivées pour être directement mangées, mais lalevure de bièreou la spiruline (58gde protéines pour 100gpour la spiruline) sont très riches en protéines.

Voir aussi

Bibliographie

• Gregory Petsko, Dagmar Ringe (trad. Chrystelle Sanlaville, Dominique Charmot-Bensimon),Structure et fonction des protéines,De Boeck, Bruxelles, 2009(ISBN978-2-8041-5888-0).
• Lubert Stryer, Jeremy Mark Berg, John L. Tymoczko (trad. Serge Weinman),Biochimie,Flammarion, « Médecine-Sciences », Paris, 2008,6^eéd.(ISBN978-2-257-00003-3).
• Carl-Ivar Brändén, John Tooze (trad. Bernard Lubochinsky, préf. Joël Janin),Introduction à la structure des protéines,De Boeck Université, Bruxelles, 1996(ISBN978-2-8041-2109-9).

Articles connexes

• Combinaison de protéines(alimentation - exemple: riz/lentilles)
• Protéines recombinantes
• Sous-famille de protéines
• Agrégation des protéines

Disciplines et méthodologies

• Biophysique
• Protéomique
• Protéinémie
• Électrophorèse des protéines

Liens externes

• Ressources relatives à la santé:
  • Medical Subject Headings
  • FMA
• Notices dans des dictionnaires ou encyclopédies généralistes:

  • Britannica
  • Brockhaus
  • Den Store Danske Encyklopædi
  • Enciclopedia De Agostini
  • Encyclopédie de l'Ukraine moderne
  • Gran Enciclopèdia Catalana
  • Larousse
  • Nationalencyklopedin
  • Store norske leksikon
  • Treccani
  • Universalis
• Notices d'autorité:

  • BnF(données)
  • LCCN
  • GND
  • Japon
  • Israël
  • Tchéquie
• (en)Projet Predictor,un logiciel decalcul partagéqui utilise la plateforme BOINC, pour étudier le repliement des protéines.
• (en)Serveur MRS,un serveur de banques de données biologiques, où l'identification d'une entrée dans la banque PDB permet de visualiser la structure à l'écran, en mode dynamique (voir par exemple ce que produit une recherche dans la banque PDB des entrées correspondant à la trypsine).
• (en)Proteins@home,un projet à grande échelle pour étudier le repliement des protéines, auquel on peut participer avec un ordinateur.