Superfamille des immunoglobulines
Lasuperfamille des immunoglobulines(IgSF) est unesuper-famille de protéinesayant en commun unestructure tertiairecaractéristique desimmunoglobulines.La structure de ces protéines contient un ou plusieurs domaines dits « de type immunoglobuline » (domaines Ig)[1].Ces protéines sont impliquées dans les phénomènes d'interaction cellule-cellule et cellule-matrice extracellulaire.
Cette famille contient, outre les immunoglobulines, lesmoléculesducomplexe majeur d'histocompatibilité,desmolécules d'adhésion cellulaireappartenant à la famille desIg-CAM(en)[2](telles que lesVCAM-1(en),ICAM-1ouNCAM(en)), descorécepteurs(telles que les moléculesCD4etCD8intervenant dans l'activation deslymphocytes T), et certains récepteurs decytokines.
Certaines de ces molécules ont un rôle crucial dans les interactions entre les cellules impliquées dans la réponse immunitaire. Le complexe majeur d'histocompatibilité de type I et de type II et les anticorps font en effet partie de cette superfamille. Certains membres de cette famille sont la porte d'entrée de virus tels que levirus du SIDA(récepteur de la moléculeCD4) ou celui de larage[3].
La plupart des membres de cette superfamille ne sont cependant pas des effecteurs du système immunitaire, car ils n'ont pas de partie variable et ne lient pas d'antigène.
Nature biomoléculaire
[modifier|modifier le code]Les protéines membres de lasuperfamille des immunoglobinessont desglycoprotéinestrès souvent membranaires, mais parfois solubles trouvées en solution dans les liquides oumucusdu corps. Autour de 500 protéines exprimées par le génome humain ont été identifiées[4].Une analyse du génome humain a également suggéré que 2 % de l'ensemble des gènes coderaient pour des protéines IgSF[5].
Un domaine de type immunoglobuline est constitué d'un repliement de la chaîne polypeptidique d'environ 100 acides aminés de long en 2 couches de feuillets beta antiparallèles qui se font face et qui forment une structure « sandwich-like ». Ce repliement est stabilisé par la présence d'unpont disulfureentre 2 résidus cystéine de la chaîne peptidique espacés de 50 à 70 acide aminés[1].Le domaine est généralement représenté sur les schémas de structure de ces protéines par une boucle fermée par le pont disulfure.
Notes et références
[modifier|modifier le code]- (en)Kannan Natarajan, Michael G Mage et David H Margulies, National Institutes of Health, USA, «Immunoglobulin Superfamily»,eLS. John Wiley & Sons, Ltd: Chichester.,,p.1-7(DOI10.1002/9780470015902.a0000926.pub2)
- CAM (pour Cell adhesion molecule) désigne les molécules d'adhérence cellulaire. Rem: Outre les immunoglobulines on trouve parmi ces molécules d'adhérence: la superfamille descadhérines,et les familles dessélectineset desintégrines
- (en)MoniqueLafon,«Rabies virus receptors»,Journal of Neurovirology,vol.11,no1,,p.82–87(ISSN1355-0284,PMID15804965,DOI10.1080/13550280590900427,lire en ligne,consulté le)
- (en)Kai Zinn et Engin Özkan, «Neural Immunoglobulin Superfamily Interaction Networks»,Current Opinion in Neurobiology,vol.45,,p.99-105(lire en ligne)
- (en)Beck S, «Immunogenomics: towards a digital immune system.»,Novartis Foundation Symposium,vol.254,,p.223-230
Voir aussi
[modifier|modifier le code]Bibliographie
[modifier|modifier le code]- Caractérisation des domaines des superfamilles IgSF et MhcSF et classification fonctionnelle dans IMGTThèse de doctorat d'Élodie Duprat, Université Montpellier II, Science et techniques du Languedoc, 2005. (Discipline:Bioinformatique,189 pages)
