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Tryptophane

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Tryptophane

L ouS(–)-tryptophane


D ouR(+)-tryptophane
Identification
Nom UICPA acide 2-amino-3-(1H-indol-3-yl)propanoïque
Synonymes

W, Trp

NoCAS 54-12-6(racémique)
73-22-3(L) ouS(–)
153-94-6(D) ouR(+)
NoECHA 100.000.723
NoCE 200-795-6 (L)
Code ATC N06AX02
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule C11H12N2O2[Isomères]
Masse molaire[1] 204,225 2 ± 0,010 6g/mol
C 64,69 %, H 5,92 %, N 13,72 %, O 15,67 %,
Propriétés physiques
T°fusion 290,5°C(décomposition)
Solubilité 13.1 g.L−1dans l'eau à 25 °C[2]
Propriétés biochimiques
Codons UGG
pH isoélectrique 5,89[3]
Acide aminé essentiel oui
Occurrence chez lesvertébrés1,3 %[4]
Unités duSIetCNTP,sauf indication contraire.
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Letryptophane(abréviationsIUPAC-IUBMB:TrpetW) est unacideα-aminédont l'énantiomèreLest l'un des22 acides aminés protéinogèneset l'un des9 acides aminés essentielspour l'humain.Il estencodésur lesARN messagerspar lecodonUGG. C'est l'acide aminé protéinogène le plus rare composant uniquement 1,3 % des acides aminés totaux des vertébrés et 1,1% de ceux des protéines.

Propriétés

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Il estaromatique,apolaireethydrophobe(comme laphénylalanine). Très fragile, il est détruit par lesacides minérauxet ne peut être isolé dans les hydrolysats acides desprotéines.C'est unacide aminécontenant unhétérocycleindolequi lui confère des propriétés spectroscopiques d'absorptiondans l'UVà 280nmet defluorescence.En dehors de son utilisation dans labiosynthèse des protéines,c'est le précurseur d'autres composés importants comme lasérotonine,lamélatonineou encore labufoténine.

Biosynthèse et production

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Seuls lesmicroorganismeset lesplantessont capables de synthétiser le tryptophane. Cette voie debiosynthèseutilise lechorismateou l'anthranilatecomme point de départ. Celui-ci est condensé sur duphosphoribosyl pyrophosphate(PRPP). Le cyclefuranosede ce dernier est ensuite ouvert. Après décarboxylation réductive, il se forme de l'indole-3-glycérol-phosphate. Ce dernier est alors transformé en deux étapes: d'abord enindole,puis en tryptophane par latryptophane synthase.Cette enzyme sert également dans le cadre de procédés industriels pour labiotransformationde l'indole en tryptophane.

Occurrence chez l'humain

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Dans l'organisme humain,le tryptophane est indispensable et représente environ 1 % desacides aminésprésents dans lesprotéines(le plus rare des 20acides aminés). Il est cependant requis pour la synthèse de lasérotonineet de lamélatonine,ainsi que pour la production d'une variété demétabolitesappelés collectivement leskynurénines.Seulement, le R-tryptophane possède une action de baisse de sensibilité auxrécepteurs à la sérotonine5-HT1A,5-HT2B,5-HT2Cet5-HT5A.Rendant les aliments contenant du tryptophane sous forme de mélange racémique nuisible auxrécepteurs à la sérotonine

Laproductionde lasérotoninedans lecerveauvarie directement en fonction du transport du tryptophane dans lecerveau(au travers de labarrière hémato-encéphalique). Le taux de transport est lui-même inversement proportionnel aux concentrations des autres grandsacides aminésneutres (leucine,isoleucine,valine,tyrosine,phénylalanine) qui lui font compétition à l'entrée ducerveau.Les concentrations de ces derniers, enfin, varient en fonction de la proportion englucideset enprotéinesconsommées. C'est ainsi que la consommation desucreou de repas sucrés aura pour effet d'augmenter indirectement les concentrations de tryptophane dans lecerveau,tandis qu'un aliment très protéiné (qui, paradoxalement, contient plus de tous lesacides aminés,y compris le tryptophane), aura pour effet de diminuer les concentrations cérébrales de tryptophane et, probablement, desérotonine[5].

Certains constituants alimentaires facilitent à notre organisme la synthèse desérotonine,neuromédiateurqui régule notre humeur, notre comportement alimentaire et nous prépare ausommeil.Certaines situations physiologiques comme unrégime hypocaloriquepar exemple, peuvent entraîner une baisse de sécrétion de lasérotonine,souvent responsable destress,de fatigue psychique, de troubles dusommeil.Certains aliments sont riches en tryptophane:œufs,noix de coco,lactosérum;d'autres en sont pauvres:maïs,carottes,chou.

Dans le cerveau, le tryptophane esthydroxylépar uneenzyme,latryptophane hydroxylaseet transformé en5-hydroxytryptophane.Ce 5-HTP estdécarboxylé(en présence devitamine B6) pour donner lasérotonine.Des suppléments de tryptophane et de son métabolite, le 5-hydroxytryptophane ou 5-HTP, favorisent la sécrétion desérotonine.Plusieurs études ont établi leur intérêt dans le traitement de ladépression.

C'est le chercheur américain Richard Wurtman qui découvrit la forme L-tryptophane dans des travaux qui le conduisirent ensuite à des développements dans le domaine desfenfluramines[6].

Cas d'empoisonnement

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En 1989, la compagnie japonaiseShowa Denkocommercialisait auxÉtats-Unisdu tryptophane comme supplément alimentaire produit par manipulation génétique d'une bactérie. On assista alors à une épidémie d’une nouvelle et mystérieusemaladie,lesyndrome éosinophilie–myalgiequi causait des douleurs musculaires[7].Par la suite, on relia cette maladie à la consommation du tryptophane transgénique, imputable à une mauvaise filtration qui laissait passer un contaminant[8].Ce tryptophane tua 37 personnes et en rendit 1500 autres infirmes. Il s'agit d'une véritablecatastrophe industrielleliée à un produit obtenu par manipulation génétique commercialisé. L'utilisation de bactéries génétiquement modifiées pour produire de grandes quantités de tryptophane a mené à une production également importante d'impuretés[9].

Sources alimentaires de tryptophane

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Notes et références

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  1. ↑Masse molaire calculée d’après«Atomic weights of the elements 2007», surwww.chem.qmul.ac.uk.
  2. ↑(en)David R. Lide,Handbook of chemistry and physics,,89eéd.,chap.8(« Aqueous Solubility and Henry’s Law Constants of Organic Compounds »),p.115
  3. ↑ (en)Francis A. Carey, «Table of pKa and pI values», surDépartement de chimie de l'université de Calgary,(consulté le).
  4. ↑ (en)M. Beals, L. Gross, S. Harrell, «Amino Acid Frequency», surThe Institute for Environmental Modeling (TIEM) à l'université du Tennessee(consulté le).
  5. ↑(en)Wurtman RJ, Wurtman JJ, Regan MM, McDermott JM, Tsay RH, Breu JJ, «Effects of normal meals rich in carbohydrates or proteins on plasma tryptophan and tyrosine ratios»,Am. J. Clin. Nutr.,vol.77,no1,‎,p.128–32(PMID12499331,lire en ligne)
  6. ↑«PULMONARY HYPERTENSION - Fen-Phen», surantidepressantsfacts.com(consulté le).
  7. ↑L-tryptophan implicated in human eosinophilia-myalgia syndrome causes fasciitis and perimyositis in the Lewis rat.,L J Crofford et al.; J Clin Invest., 1990, Vol. 86(5),p.1757–1763.DOI10.1172/JCI114902.
  8. ↑An Investigation of the Cause of the Eosinophilia-Myalgia Syndrome Associated with Tryptophan Use,Belongia et al.; The New England Journal of Medicine, 1990, Vol. 323(6),p.357-365)
  9. ↑(en)EABelongia,CWHedberg,GJGleich,KEWhite,ANMayeno,DALoegeringet al.,«An investigation of the cause of the eosinophilia-myalgia syndrome associated with tryptophan use.»,N Engl J Med,vol.323,no6,‎,p.357-65(PMID2370887,DOI10.1056/NEJM199008093230601)

Voir aussi

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Liens externes

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v·m
Acide aminé protéinogène
Aliphatique
Aromatique
Polaire,non chargé
Charge positive (pKa)
Charge négative (pKa)
Acide aminé non protéinogène
v·m
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