Amylase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDBPDBePDBjPDBsum |
| GO | AmiGO/EGO |
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDBPDBePDBjPDBsum |
| GO | AmiGO/EGO |
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDBPDBePDBjPDBsum |
| GO | AmiGO/EGO |
L'amylase(EC) est uneenzymedigestiveclassée commesaccharidase(enzymequi brise lespolysaccharides). C'est surtout un constituant dusuc pancréatiqueet de lasalive,requis pour lecatabolismedesglucidesà longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains decéréales.Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse(ouhydrolyse) de l'amidondemaltd'orge, processus nécessaire à la fabrication de labière,ainsi que dans l'hydrolyse duglycogène,permettant sa transformation englucose.
Vendu commemédicament(sous le nom de Maxilase ou autre), l'« Alpha -amylase » a été ajoutée (avec 11 autres) en2020à la liste noire des médicaments aux effets indésirables disproportionnés par rapport à leur faible efficacité ou à la bénignité de la situation clinique dans laquelle ils sont autorisés (liste publiée annuellement par larevue médicale Prescrire)[1].
Types
[modifier|modifier le code]Il y a deux iso-enzymes de l'amylase: l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par lesanticorps monoclonauxspécifiques. Laptyalineou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive.
Fonction
[modifier|modifier le code]L'α-amylasebrise lesliaisons glycosidiquesde type α(1-4) à l'intérieur des chaînes de l'amyloseet de l'amylopectine.L'amylose est converti en molécules de maltotriose etmaltose,alors que l'amylopectine donne des molécules de maltose, glucose etdextrine.
Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Elle pos sắc de un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène, et se lie avec affinité auStreptococcus viridans(en)ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ouadsorbéeà la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glucose que celle-ci produit en acide organique.
L'amylase salivaire semble être produite en plus forte concentration chez des individus en manque de sommeil, mais n'est pour autant pas directement liée à la régulation du sommeil[2].
Génétique
[modifier|modifier le code]Chez l'Homme,toutes les iso-amylases sont liées auchromosome1q21.
L'enzyme peut être détectée en la mélangeant à son substrat pour obtenir un ou plusieurs produits. Dans ce cas, cette enzyme pos sắc de un substrat qui est l'amidon. Ces produits seront le maltose, sucre (diholoside) réducteur qui pourra être détecté grâce à laliqueur de Fehlingen formant unprécipitérouge brique, à chaud (80à90°C) et à pH neutre.
Interprétation
[modifier|modifier le code]
Des niveaux plasmatiques élevés chez l'homme sont retrouvés dans:
- traumatisme salivaire (y compris l'intubation anesthésique);
- oreillons— en raison d'une inflammation de laglande salivaires;
- pancréatite— en raison de dommages aux cellules qui produisent de l'amylase;
- insuffisance rénale— en raison d'une excrétion réduite.
Les résultats d'amylase totales supérieures à 10 fois la limite supérieure de la normale (LSN) suggèrent une pancréatite. 5 à 10 fois la LSN peut indiquer une maladieiléonouduodénumou une insuffisance rénale, et des élévations plus faibles sont généralement observées dans les maladies des glandes salivaires.
Historique
[modifier|modifier le code]La première amylase (et la première enzyme) connue fut l'α-amylase ( Alpha -amylase) ou diastase (dumalt), découverte en 1833 parAnselme PayenetJean-François Persoz[3].
Notes et références
[modifier|modifier le code]- Stéphanie ALEXANDRE, «La liste des 105 médicaments à éviter en 2020»,Le Figaro,(lire en ligne,consulté le)
- (en)Seugnet et al., «Identification of a biomarker for sleep drive in flies and humans»,PNAS,,articlenopnas.0609463104(lire en ligne)
- Payen et Persoz, « Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels »,Annales de chimie et de physique,2esérie, t. 53, 1833,p.73-92,consultable surGoogle Books.
