Anquirina
| |
| Modelo dun fragmento do dominio de unión á membrana da anquirina R.[1] | |
| Identificadores | |
| Símbolo | ANK1 |
| Símbolos alt. | AnkyrinR, Band2.1 |
| Entrez | 286 |
| HUGO | 492 |
| OMIM | |
| PDB | 1N11 |
| RefSeq | NM_000037 |
| UniProt | P16157 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 8p21.1-11.2 |
Repeticións de anquirina
| |
| Identificadores | |
| Símbolo | Ank |
| Outros datos | |
| Identificadores | |
| Símbolo | ANK2 |
| Símbolos alt. | AnkyrinB |
| Entrez | 287 |
| HUGO | 493 |
| OMIM | |
| RefSeq | NM_001148 |
| UniProt | Q01484 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 4q25-q27 |
| Identificadores | |
| Símbolo | ANK3 |
| Símbolos alt. | AnkyrinG |
| Entrez | 288 |
| HUGO | 494 |
| OMIM | |
| RefSeq | NM_020987 |
| UniProt | Q12955 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 10q21 |
Asanquirinas(da palabra grega que significa áncora; en inglésankyrins[2]) son unhafamilia de proteínasadaptadoras que median a unión deproteínas integrais de membranaaocitoesqueletoasociado á membrana baseado naespectrina-actina.[3]As anquirinas teñen sitios de unión para a subunidade beta da espectrina e para polo menos 12 familias de proteínas integrais de membrana. Esta unión é necesaria para manter a integridade damembrana plasmáticae para ancorarcanles iónicasespecíficos,intercambiadores iónicosetransportadores de iónsna membrana plasmática.
Estrutura
[editar|editar a fonte]As anquirinas conteñen catro dominios estruturais: un dominioN-terminalque contén 24repeticións de anquirinaen tándem,un dominio central que se une áespectrina,un dominio de morte (celular) que se une a proteínas implicadas naapoptose,e un dominioC-terminalregulatorio que é moi variable entre os diferentes tipos de proteínas anquirina.[3]
Subtipos
[editar|editar a fonte]As anquirinas están codificadas por tres xenes (ANK1,ANK2eANK3) en mamíferos. Cada xene á súa vez produce múltiples proteínas por medio dosplicing alternativo.
ANK1
[editar|editar a fonte]O xeneANK1codifica as proteínas anquirina-R. A anquirina-R foi caracterizada primeiro noseritrocitoshumanos, nos que esta anquirina se denominou anquirina do eritrocito ou banda 2.1.[4]A anquirina-R permite aos eritrocitos resistir as forzas de cizalla ás que están sometidos na circulación sanguínea. As persoas con anquirina-R reducida ou deficiente teñen unha forma deanemia hemolíticadenominadaesferocitose hereditaria.[5]Nos eritrocitos, a anquirina-R únese ao esqueleto da membrana polointercambiador aniónico Cl-/HCO3-.[6]
A anquirina 1 lígase aos receptores de membranaCD44poloreceptor inositol trifosfatoe ocitoesqueleto.[7]
ANK2
[editar|editar a fonte]Posteriormente, identificáronse as proteínas anquirina-B (produtos doxeneANK2[8]) nocerebroemúsculo.A anquirina-B e a anquirina-G requírense para a distribución polarizada de moitas proteínas de membrana, como aATPase Na+/K+,acanle de Na+regulada por voltaxe e o intercambiador de Na+/Ca2+.
ANK3
[editar|editar a fonte]As proteínas anquirina-G (produtos do xeneANK3[9]) identificáronse nas célulasepiteliaiseneuronas.Unha análise xenética a grande escala realizada en 2008 mostrou a posibilidade de que aANK3estea implicada notrastorno bipolar.[10][11]
Notas
[editar|editar a fonte]- ↑1N11enRCB Protein Data Bankreferenciado tamén enMichaely P, Tomchick DR, Machius M, Anderson RG (2002)."Crystal structure of a 12 ANK repeat stack from human ankyrinR".EMBO J.21(23): 6387–96.PMC136955.PMID12456646.doi:10.1093/emboj/cdf651.
- ↑MesH name Ankyrin
- ↑3,03,1Bennett V, Baines AJ (1 July 2001)."Spectrin and ankyrin-based pathways: metazoan inventions for integrating cells into tissues".Physiol. Rev.81(3): 1353–92.PMID11427698.Arquivado dendeo orixinalo 13 de maio de 2010.Consultado o 10 de outubro de 2012.
- ↑Bennett V, Stenbuck PJ (10 April 1979)."Identification and partial purification of ankyrin, the high affinity membrane attachment site for human erythrocyte spectrin".J Biol Chem254(7): 2533–41.PMID372182.
- ↑Lux SE, Tse WT, Menninger JC, John KM, Harris P, Shalev O, Chilcote RR, Marchesi SL, Watkins PC, Bennett V (1990). "Hereditary spherocytosis associated with deletion of human erythrocyte ankyrin gene on chromosome 8".Nature345(6277): 736–9.PMID2141669.doi:10.1038/345736a0.
- ↑Bennett V, Stenbuck PJ (1979). "The membrane attachment protein for spectrin is associated with band 3 in human erythrocyte membranes".Nature280(5722): 468–73.PMID379653.doi:10.1038/280468a0.
- ↑Singleton PA, Bourguignon LY (2004). "CD44 interaction with ankyrin and IP3 receptor in lipid rafts promotes hyaluronan-mediated Ca2+ signaling leading to nitric oxide production and endothelial cell adhesion and proliferation".Exp Cell Res295(1): 102–18.PMID15051494.doi:10.1016/j.yexcr.2003.12.025.
- ↑Schott JJ, Charpentier F, Peltier S; et al. (1995)."Mapping of a Gene for Long QT Syndrome to Chromosome 4q25-27".Am. J. Hum. Genet.57(5): 1114–22.PMC1801360.PMID7485162.
- ↑Kapfhamer D, Miller DE, Lambert S, Bennett V, Glover TW, Burmeister M (1995). "Chromosomal localization of the ankyrinG gene (ANK3/Ank3) to human 10q21 and mouse 10".Genomics27(1): 189–91.PMID7665168.doi:10.1006/geno.1995.1023.
- ↑Ferreira MA, O'Donovan MC, Meng YA; et al. (2008)."Collaborative genome-wide association analysis supports a role for ANK3 and CACNA1C in bipolar disorder".Nat. Genet.40(9): 1056–8.PMC2703780.PMID18711365.doi:10.1038/ng.209.
- ↑"Channeling Mental Illness: GWAS Links Ion Channels, Bipolar Disorder".Schizophrenia Research Forum: News.schizophreniaforum.org. 2008-08-19. Arquivado dendeo orixinalo 18 de decembro de 2010.Consultado o2008-08-21.
Véxase tamén
[editar|editar a fonte]Ligazóns externas
[editar|editar a fonte]- Proteopedia|1n11Ankyrin-R
