Ugrás a tartalomhoz

Cisztein

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Nem tévesztendő össze a következővel:cisztin.
Cisztein
IUPAC-név (R)-2-amino-3-szulfanil-propionsav
Kémiai azonosítók
CAS-szám 52-90-4
PubChem 5862
ChemSpider 5653
Gyógyszerkönyvinév Cysteini hydrochloridum monohydricum
SMILES
C([C@@H](C(=O)O)N)S
InChI
1S/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1
InChIKey XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N
Kémiai és fizikai tulajdonságok
Kémiai képlet C3H7NO2S
Moláris tömeg 121,16 g/mol
Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyagstandardállapotára(100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak.

Acisztein(rövidítveCysvagyC)[1]egy α-aminosav,melynek képlete HO2CCH(NH2)CH2SH. Nemesszenciálisaminosav, ami azt jelenti, hogy az emberi szervezet elő tudja állítani. Az UGU és az UGCkodonokkódolják.Tiolosoldallánccal (R-SH) hidrofil tulajdonsággal rendelkező aminosav. Mivel a tiol oldallánc igen reakcióképes, ezért a cisztein általában kulcsszerepet játszik afehérjékszerkezeti és funkciós elemeként. Nevét oxidált dimerje, acisztinután kapta. A természetben legelterjedtebb térszerkezetű formája azl-cisztein elnevezésű konformáció.

Forrása

[szerkesztés]

Tápanyagként

[szerkesztés]

Bár nem esszenciális aminosav, előfordulhat, hogy bevitele nélkülözhetetlen. Ez főként újszülötteknél, időseknél, vagy egyes metabolikus rendellenességekben szenvedő emberek esetén fordulhat elő. Az emberi szervezetben normális körülmények között megfelelő mennyiségűmetioninbőlszintetizálódik. A cisztein potenciálisan mérgező anyag, ezért a szervezetbe kerülve az emésztőrendszerben cisztinné alakul, mely sokkal stabilabb vegyület. Az emésztőrendszeren és avérárambancisztin formájában halad át, majd asejtekhezérve, a sejtbe történő bejutás előtt alakul vissza ciszteinné.

A cisztein a legtöbb, magas fehérjetartalmú élelmiszerben előfordul:

Ipari alapanyagként

[szerkesztés]

Manapság a legolcsóbb, L-cisztein előállítására szolgáló alapanyag az emberihaj,ugyanakkor másszőrök,éstollakis használható e célra. A legnagyobb előállítókKínábantalálhatók. Bár a legtöbb aminosavat fermentációval már viszonylag régóta elő tudják állítani, az L-cisztein előállításának módját csak 2001-ben, egy német gyár, a Wacker Chemie kísérletezte ki (a folyamatban nincs szükség emberi, vagy állati alapanyagra).

Bioszintézis

[szerkesztés]

Állatokbana cisztein szintetizálása általábanszerinnelkezdődik. Akéntametioninadja, melyet az S-adenozil-metioninen keresztül alakul át homociszteinné. Ezt követően acisztationin-β-szintázösszekapcsolja a homociszteint és a szerint, ezáltal egy aszimmetrikus tioétert,cisztationintképez. A folyamatot acisztationin-γ-liázzárja, mely a cisztationintalfa-ketobutiráttáés ciszteinné alakítja.

Baktériumokesetén a folyamat kissé máshogy zajlik: először a szerinO-acetilszerinnéalakul a szerin-transzacetiláz segítségével, majd az O-acetilszerint kén felhasználásával az O-acetilszerin-(tiol)-liáz nevű enzim alakítja tovább ciszteinné. A folyamatacetátfelszabadulásával jár.[2]

Biológiai tulajdonságai

[szerkesztés]

A cisztein (a tiol-csoport miatt) nukleofil, és könnyen oxidálódik. A reakcióképessége megnő, ha a tiol-csoportionizálódik,és a fehérjében található cisztein-származékok savassága közelít a semlegeshez, azaz a sejtekben főként a reakcióképesebb, tiolát formában fordul elő.[3]Erős reakcióképessége miatt a cisztein tiol-csoportja számos fehérje kulcsfontosságú tulajdonságát határozza meg.

A glutation nevű antioxidáns prekurzora

[szerkesztés]

A tiol-csoport miatt redoxireakciókban könnyen részt vesz, ezért antioxidáns tulajdonságokkal rendelkezik. Ezen tulajdonsága főként aglutationnevű tripeptidbenmutatkozik meg, mely számos élőlényben megtalálható. A szervezetbe bejuttatott glutation nem reakcióképes, ezért azt cisztein,glicinésglutaminsavfelhasználásával a szervezetnek elő kell állítania. A glutaminsav és a glicin a nyugati fajta táplálkozási szokásokkal nagy mennyiségben kerül bevitelre, ezért a glutation előállításának egyetlen korlátja a cisztein bevitelének megfelelő mennyisége.

Oxidáció

[szerkesztés]

A cisztein oxidácójával diszulfid cisztin keletkezik. Az oxidált cisztein erős kötéseket képez, melyekkel hozzájárul a főként az extarcelluláris térben található fehérjék stabil térszerkezetének kialakításához. A sejten belüli térben a cisztein által képzett kénkötések elsősorban a fehérjék másodlagos térszerkezetéért felelősek. Azinzulinbanpéldául két különálló peptidláncot a cisztein által képzett kénhidak kapcsolnak össze.

A kénkötéseket aprotein-diszulfid-izomeráznevű enzim alakítja ki.

Vas–kén csoportok prekurzora

[szerkesztés]

A cisztein az emberi szervezetben kulcsszerepet tölt be, mert a lebontó folyamatok során szulfidot szolgáltat. Avas–kénklaszterekben, valamint anitrogenázbantalálható szulfid a cisztinből származik, mely a folyamat végénalaninnéalakul.[4]

Fémionok megkötése

[szerkesztés]

A vas–kén tartalmú fehérjéken kívül számos egyéb fém is megköthető a ciszteinben található tiolcsoport által. Ilyen fém lehet például acink,aréz,vagy például anikkelis.[5]A tiol csoportnak nagy az affinitása anehézfémekhez,így a ciszteint tartalmazó fehérjék erősen megkötik a néhézfémeket, mint például a higany, az ólom és a kadmium.[6]

Felhasználása

[szerkesztés]

A ciszteint (főleg azl-ciszteint) az élelmiszer és a gyógyszeripar széles körben alkalmazza. Főként különféle ízek előállítására, például aMaillard-reakciósorán, amikor a cisztein különfélecukrokkalreagál, végeredményként húsízű anyag termelődik. Ezen kívül pékáruk elkészítésekor is alkalmazzák, ugyanis nagyon kis mennyiségben a tésztához keverve megpuhítja azt, ezáltal az elkészítési idő rövidül. Élelmiszerekben fényesítőanyagként E910 néven, pékárukban alkalmazott adalékanyagként (állagjavítóként) pedig E920 néven alkalmazzák. Napi maximum beviteli mennyisége nincs meghatározva, és nincs ismert mellékhatása.

Egy az öt piacvezető dohánygyár által1994-ben kiadott jelentésben szerepel, hogy a cisztein egyike azon 599 adalékanyagnak, melyek megtalálhatók a dohánytermékekben, bár a használat pontos indoka nem ismert.[7]Adalékanyagként való felhasználásának két fő oka lehet. Alkalmazásával nő atüdőnyálkahártyánakváladékozása, valamint elősegíti glutation képződését, melyantioxidánskéntszolgál, és a dohányzás hatására a glutation szervezetben található mennyisége csökken.

Cisztin,diszulfid-kötéssel

Kőképződés

[szerkesztés]

A cisztein anyagcserezavara a cisztein magas szintjéhez vezethet a vizeletben. A cisztein a fehérjék lebontásakor keletkezik. A cisztein hajlamos kristályképzésre, ami kövek kialakulásához vezethet. Ezek a kövek ritkán fordulnak elő. Avesekövek1-3%-a képződik ciszteinből.

Másnaposság elleni használata

[szerkesztés]

A ciszteint szokás a másnaposság egyes tüneteinek kezelésére is használni. A másnaposságért felelősacetaldehidmérgező hatásait ellensúlyozza[8](a másnaposság fő oka azalkohollebomlásakor keletkező acetaldehid). A cisztein elősegíti, hogy az alkohol metabolizmusa során az acetaldehid mielőbb a lebomlás következő fázisába lépjen, azaz viszonylag ártalmatlanecetsavváalakuljon.Patkányokonvégzett kísérletek során az állatoknakLD50mennyiségű acetaldehidet adtak be (ez az a mennyiség, melytől az állatok fele elpusztul). Melyek ezt követően ciszteint is kaptak, azok közül az egyedek 80%-a maradt életben (tiaminnalez az érték 100%).[9]A másnaposság ellen a szervezetbe juttatott cisztein hatásmechanizmusa tisztázatlan.

N-acetilcisztein (NAC)

[szerkesztés]

AzN-acetil-L-cisztein (NAC)a cisztein származéka, melyben a nitrogénatomhoz egy acetilcsoport kapcsolódik. Ezt a vegyületet táplálékkiegészítőként is alkalmazzák, bár nem ideális ciszteinforrás, mivel lebomlása már anyelőcsőbenmegkezdődik. A NAC-t köhögés elleni gyógyszerként is alkalmazzák, mert felszakítja a nyálkában található diszulfid-kötéseket, ezáltal az folyékonyabb, könnyen felköhöghetőbb lesz.Acetaminofentúladagolásakor ellenanyagként használják.

Jegyzetek

[szerkesztés]
  1. ↑IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature:Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides.Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc.(Hozzáférés: 2007. május 17.)
  2. ↑Hell, R (1997). „Molecular physiology of plant sulfur metabolism”.Planta202,138-148. o.PMID 9202491.
  3. ↑Bulaj G, Kortemme T, Goldenberg D (1998). „Ionization-reactivity relationships for cysteine thiols in polypeptides.”.Biochemistry37(25), 8965-72. o.PMID 9636038.
  4. ↑Roland Lill, Ulrich Mühlenhoff “Iron-Sulfur Protein Biogenesis in Eukaryotes: Components and Mechanisms” Annual Review of Cell and Developmental Biology, 2006, Volume 22, pp. 457-486. doi:10.1146/annurev.cellbio.22.010305.104538.
  5. ↑S. J. Lippard, J. M. Berg “Principles of Bioinorganic Chemistry” University Science Books: Mill Valley, CA; 1994.ISBN 0-935702-73-3.
  6. ↑Baker D, Czarnecki-Maulden G (1987). „Pharmacologic role of cysteine in ameliorating or exacerbating mineral toxicities.”.J Nutr117(6), 1003-10. o.PMID 3298579.
  7. ↑Archivált másolat.[2006. május 23-i dátummal azeredetibőlarchiválva]. (Hozzáférés: 2008. május 23.)
  8. ↑http://www.lef.org/protocols/prtcl-004.shtml[halott link]
  9. ↑Effects of cysteine on acetaldehyde lethalityhttp://www.springerlink.com/content/w307w62037125v33/[halott link]

Fordítás

[szerkesztés]
  • Ez a szócikk részben vagy egészben aCysteinecímű angol Wikipédia-szócikk fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

Források

[szerkesztés]
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Cisztein&oldid=26677794”