Beta-galattosidasi
| beta-galattosidasi | |
|---|---|
 Una molecola di β-galattosidasi daPenicillium | |
| Numero EC | 3.2.1.23 |
| Classe | Idrolasi |
| Nome sistematico | |
| β-D-galattoside galattoidrolasi | |
| Altri nomi | |
| colinesterasi vera; colina esterasi I; colinesterasi; acetiltiocolinesterasi; acetilcolina idrolasi; acetil.β-metilcolinesterasi; AcCholE | |
| Banche dati | BRENDA,EXPASY,GTD,PDB (RCSB PDBPDBePDBjPDBsum) |
| Fonte:IUBMB | |
| beta-galattosidasi | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | GLB1 |
| Entrez | 2720 |
| Locus | Chr. 3pter-p22 |
| Proteina | |
| Numero CAS | |
| OMIM | 230500 |
| UniProt | P16278 |
| PDB | 1TG7 |
| Enzima | |
| Numero EC | 3.2.1.23 |
Laβ-galattosidasiè unenzimaidrolitico che catalizza l'idrolisidei residui terminali di β-D-galattosionei polisaccaridi noti come β-galattosidi,tramite la rottura dei legami β-glicosidiciterminali. Alcune β-galattosidasi sono anche in grado di idrolizzare α-L-arabinosidi,β-D-fucosidie β-D-glucosidi.
Struttura
[modifica|modifica wikitesto]La sequenza amminoacidica della β-galattosidasi venne inizialmente determinata inE. colinel1970.[1] La struttura quaternaria dell'enzima è unomotetramerodi 464-kDa.Ognuna delle quattro subunità consta di cinque domini, il terzo dei quali contiene la maggior parte delsito attivo.[2]
Reazione
[modifica|modifica wikitesto]Il sito attivo della β-galattosidasi catalizza l'idrolisi del substratodisaccarideattraverso legame "poco profondo" e "profondo". Il funzionamento ottimale dell'enzima richiede la presenza delloionemonovalentepotassio(K+) e dello ionemagnesiodivalente (Mg2+). Il β-legame del substrato è fuso da un terminale formato da un gruppocarbossilesulla catena laterale di unacido glutammico.
Nell'E. coli,ilnucleofilonella reazione disostituzioneera ritenuto essere il Glu-461;[3].Oggi si sa che il Glu-461 è unacidocatalizzatore. Il Glu-537 è invece il vero nucleofilo,[4]legato ad un intermediario galattosilico.
Nell'Uomo,il nucleofilo della reazione di idrolisi è il Glu-268.[5]
Ruolo nella fisiopatologia umana
[modifica|modifica wikitesto]Le β-galattosidasi sono enzimi essenziali nel corpo umano. La sua carenza può essere un sintomo dellagalattosialidosio dellasindrome di Morquio B. Possono catalizzare ad esempio l'idrolisi del disaccaride lattosio nei suoi due monosaccaridi costituenti, ilglucosioed ilgalattosio.Lalattasi,la cui carenza provoca nell'Uomol'intolleranza allattosio,è un enzima che fa parte della classe delle β-galattosidasi.
Ruolo in biologia molecolare
[modifica|modifica wikitesto]La β-galattosidasi riveste inoltre un ruolo importante nella storia della biologia molecolare, in quanto il gene delbatterioE. coliche codifica per questo enzima, dettoLacZ,è stato il primo esempio studiato in dettaglio di regolazione dell'espressione genica, nei confronti della quale costituisce un modello classico. Infatti tale gene è parte di un insieme di geni regolati in modo coordinato dettooperone(operone lac), la cui espressione dipende dalla presenza o assenza di lattosio e di altre fonti energetiche nel mezzo di crescita.
Note
[modifica|modifica wikitesto]- ^Fowler et. al,The amino acid sequence of β-galactosidase,inJ. Biol. Chem.,1970.URL consultato il 30 dicembre 2006(archiviato dall'url originaleil 28 giugno 2008).
- ^Matthews et. al.,The structure ofE. coliBeta-galactosidase,inC. R. Biologies,2004.
- ^Gebler et. al.,Glu-537, not Glu-461, is the nucleophile in the active site of (lac Z) beta-galactosidase fromEscherichia coli,inJ. Biol. Chem.,1991.URL consultato il 30 dicembre 2006(archiviato dall'url originaleil 2 marzo 2007).
- ^Yuan et. al.,Substitutions for Glu-537 of Beta-galactosidase from Escherichia coli cause large decreases in catalytic activity,inBiochem J,1994(archiviato dall'url originalel'8 maggio 2006).
- ^McCarter et. al.,Identification of Glu-268 as the Catalytic Nucleophile of Human Lysosomal Beta-galactosidase Precursor by Mass Spectrometry,1997.
Bibliografia
[modifica|modifica wikitesto]- (EN) Blakely, J.A. e MacKenzie, S.L. Purification and properties of a β-hexosidase from Sporobolomyces singularis. Can. J. Biochem. 47 (1969) 1021–1025.Entrez PubMed5389663
- (EN) Kuby, S.A. e Lardy, H.A. Purification and kinetics of β-D-galactosidase from Escherichia coli, strain K-12. J. Am. Chem. Soc. 75 (1953) 890–896.
- (EN) Kuo, C.H. e Wells, W.W. β-Galactosidase from rat mammary gland. Its purification, properties, and role in the biosynthesis of 6β-O-D-galactopyranosyl myo-inositol. J. Biol. Chem. 253 (1978) 3550–3556.Entrez PubMed418065
- (EN) Landman, O.E. Properties and induction of β-galactosidase in Bacillus megaterium. Biochim. Biophys. Acta 23 (1957) 558–569.Entrez PubMed13426167
- (EN) Llanillo, M., Perez, N. e Cabezas, J.A. β-Galactosidase and β-glucosidase activities of the same enzyme from rabbit liver. Int. J. Biochem. 8 (1977) 557–564.
- (EN) Monod, J. e Cohn, M. La biosynthèse induite des enzymes (adaptation enzymatique). Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 13 (1952) 67–119.Entrez PubMed14943665
- (EN) Wallenfels, K. e Malhotra, O.P. In: Boyer, P.D., Lardy, H. e Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 4, Academic Press, New York, 1960, pp. 409–430.
Collegamenti esterni
[modifica|modifica wikitesto]- (EN)beta-galactosidase,suEnciclopedia Britannica,Encyclopædia Britannica, Inc.
