Dito di zinco

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Rappresentazione della proteina Zif268 (in blu), contenente 3 dita di zinco (in verde), nel complesso con il DNA (in arancione).

I motivi adito di zinco(o, con accezioni leggermente differenti tra loro,zinc fingerozinc cluster) sono specifiche regioniproteichein grado di legare ilDNA.

Le dita di zinco svolgono un ruolo importante nel riconoscimento del DNA.[1]La loro scoperta è stata possibile grazie alfattore di trascrizioneTFIIIA degliovocitidellaranaacquaticaXenopus laevis.[2][3]

In questa rappresentazione si evidenziano i legami di coordinazione che lo zinco effettua con residui di cisteina (in verde) ed istidina (in giallo)

I motivizinc fingersono caratterizzati dalla presenza di unatomodizincoo nel caso dei motivi zinc cluster da due. Le proteine che presentano questi motivi sono caratterizzati da unalfa elicache si inserisce nel solco maggiore delDNAprendendo interazione con le basi. Sulla faccia dell'elica si trovano residui diistidinache vanno ad interagire con l'atomodizinco.

L'interazione con l'atomo di zinco permette di mantenere saldamente posizionata l'elica all'interno del solco maggiore poiché lozincostesso interagisce con residui dicisteinaposizionati sulla faccia di duefoglietti betaantiparalleli. Molto spesso i motivi zinc finger possono essere collegati l'uno all'altro grazie ad interazioni testa coda, provocando due importanti reazioni:

  • La prima è che in questo modo la quantità diDNAriconosciuto è maggiore
  • La seconda è che l'interazione con ilDNAsi fa più forte

Riconoscimento modulare

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Le sequenze delle dita di zinco si intrecciano attorno ai filamenti di DNA e dell'RNA,legandosi nelle invaginazioni, inserendo così gliamminoacidiper la lettura dellebasi azotate;se le dita di zinco sono legate più duramente, queste possono leggere sequenze più lunghe di DNA.

Una variante possono essere i motivizinc clusterusati ad esempio nell'attivatore dilievitogal4 per legare il DNA nel suo specifico sito di legame.

  1. ^(EN) A. Klug e D. Rhodes,Zinc Fingers: A Novel Protein Fold for Nucleic Acid Recognition,inCold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology,vol. 52, 1º gennaio 1987, pp. 473–482,DOI:10.1101/sqb.1987.052.01.054.URL consultato l'8 agosto 2017.
  2. ^(EN) J. S. Hanas, D. J. Hazuda e D. F. Bogenhagen,Xenopus transcription factor A requires zinc for binding to the 5 S RNA gene.,inJournal of Biological Chemistry,vol. 258, n. 23, 10 dicembre 1983, pp. 14120–14125.URL consultato l'8 agosto 2017.
  3. ^J. M. Berg,Zinc fingers and other metal-binding domains. Elements for interactions between macromolecules,inThe Journal of Biological Chemistry,vol. 265, n. 12, 25 aprile 1990, pp. 6513–6516.URL consultato l'8 agosto 2017.

Collegamenti esterni

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