Bacteria

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Batteri
Escherichia coli
Intervallo geologico
Eoarcheano(3800 Ma) -recente
Classificazione scientifica
DominioProkaryota
RegnoBacteria
Divisioni/phylum

Inmicrobiologiaebiologia,iBacteria(batteri) sono unregnocomprendentemicrorganismiunicellulari,procarioti,in precedenza chiamati ancheschizomiceti.Le loro dimensioni sono solitamente dell'ordine di pochimicrometri,ma possono variare da circa0,2 μmdeimicoplasmifino a30 μmdi alcunespirochete.Particolarissimo il caso del batterioThiomargarita magnifica,il quale raggiunge 2 cm di lunghezza.

Secondo latassonomiaproposta daRobert Whittakernel1969,assieme alle cosiddette "alghe azzurre" o "cianoficee", oggi più correttamente chiamatecianobatteri,i batteri costituivano ilregno delle monere. La classificazione proposta daThomas Cavalier-Smith(2003) riconosce invece duedomini:Prokaryota(comprendente i regni archaea e bacteria) edEukaryota(comprendente tutti glieucarioti,sia monocellulari siapluricellulari).

Alcuni batteri vivono a spese di altri organismi e sono responsabili di danni più o meno gravi all'uomo,allepiantee aglianimali.Nell'uomo provocano, per esempio, malattie qualipeste,colera,lebbra,polmonite,tetanoedifterite,fino a cento anni fa spesso mortali e oggi efficacemente combattute con l'uso deifarmaci.Altri batteri invece sono utili per l'essere umano, per esempio andando a costituire ilmicrobiota umano.

Suddivisione e classificazione

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I procarioti si distinguono quindi in due gruppi principali:

Fra loro si distinguono per forma nei seguenti:

Un'altra importante suddivisione è quella che li raggruppa secondo l'optimum di temperatura alla quale possono crescere; per questa suddivisione si hanno tre sottoclassi:

Una classificazione è basata sulla loro relazione rispetto ad un organismo:

  • battericommensali(osimbionti): normalmente presenti sulla superficie di un determinato tessuto, senza causare malattia e/o possono svolgere funzioni che possono essere utili all'organo stesso;
  • batteri patogeni: la cui presenza indicapatologiaeinfezione;nel dettaglio si ha:
    • patogeni facoltativi: non causano sempre malattia ma dipende dall'individuo e dalla loro concentrazione;
    • patogeni obbligati: causano in modo indipendente un processo morboso.

Identificazione

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Per procedere all'identificazione di un batterio, si usano le seguenti metodologie:

  • riconoscimento amicroscopioottico o elettronico
  • colorazione di Gram,analisi della morfologia dellacolonia,mobilità, capacità di produrrespore,acido-resistenza e esigenza di condizioni aerobiche o anaerobiche per la crescita

La colorazione di Gram è una delle metodologie più utilizzate e si basa sulla distinzione delle caratteristiche dellaparete batterica:una struttura con piùpeptidoglicanisi colora e di conseguenza si dice che il batterio èGram-positivo;una minor presenza di peptidoglicani contraddistingue iBatteri Gram-negativi.

Altre prove di naturabiochimica,quali:

  • la valutazione della capacità del microrganismo di metabolizzare particolariterreni(con conseguente generazione di acidi e/o gas);
  • di produrre particolarienzimi(es.catalasi,fosfatasi), oppure di ridurre od ossidare determinati componenti.

I batteri si possono trovare, sotto forma di spore, in forma di vita latente, molto resistente a condizioni estreme. I batteri sporigeni sono specie che, trovandosi in scarsità di nutrimento o in unhabitata loro ostile, producono dellespore,ossia delle cellule resistenti agli agenti esterni. I batteri sporigeni sono il più delle volte deibacilliGram-positivi eclostridi.

Le più moderne tendenze sono inoltre volte all'osservazione di caratteristichegeneticheanziché morfologiche o biochimiche.[1]Tra le più diffuse tecniche DNA-based impiegate, vi sono:

  • VNTR(Variable Number of Tandem Repeat);
  • PFGE(Pulsed-Field Gel Elettrophoresis);
  • MLST(Multi-Locus Sequence Typing);
  • sequenziamento dell'intero genoma batterico per individuare in modo inequivocabile la specie del batterio osservato.

Struttura della cellula batterica

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I batteri posseggono unaparete batterica,composta da peptidoglicani, una parte proteine e una parte peptina, che è una struttura caratteristica della cellula procariotica, e al di sotto della parete è presente lamembrana cellulare:su di essa si trovano quasi tutti gli enzimi che svolgono lereazioni metaboliche.IlDNAnon è sempre presente sotto forma di cromosoma singolo e circolare: esso può essere circolare o lineare e possono essere presenti fino a tre cromosomi in una stessa cellula batterica. Il DNA si trova in una zona chiamatanucleoidee non è separato dalcitoplasmada alcunamembrana nucleare,che invece è presente nelle cellule eucariotiche; nel citoplasma si trovano anche piccole molecole circolari di DNA chiamateplasmidi.Posseggono organi di locomozione:fimbrieo uno o piùflagelli. La parete batterica può essere rivestita esternamente da unacapsula,formata di regola dapolisaccaridisecreti dai batteri stessi. Nel caso diBacillus anthracis,la capsula è composta dapolipeptididell'acido D-glutammico.La presenza di capsula conferisce alle colonie batteriche un aspetto "liscio" o "mucoide", mentre quelle prive di capsula manifestano un aspetto "rugoso". La funzione della capsula è quella di proteggere meccanicamente la cellula procariotica dall'ambiente esterno.

Membrana cellulare o citoplasmatica

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Batteri visti al microscopio (1000X)

Lamembrana cellulareha unastruttura a mosaico fluidocome quella degli eucarioti, tuttavia è priva disteroli.Fanno eccezione imicoplasmi,che incorporano gli steroli nella membrana quando si sviluppano in terreni che li contengono. Nei Gram-negativi può essere anche chiamatamembrana interna,in contrapposizione alla loromembrana esterna.

Le principali funzioni della membrana sono:barriera semipermeabile,piattaforma di supporto per enzimi dellacatena respiratoriae delle biosintesi difosfolipididi membrana, dipolimeridella parete e delDNA.

Le membrane cellulari batteriche formano centri di proteine fosforiche dette introflessioni omesosomi,di cui si distinguono due tipi: mesosomi settali, che intervengono nella formazione del setto durante ladivisione cellulare,e mesosomi laterali, che costituiscono una piattaforma sulla quale si associanoproteinecellulari, quali gli enzimi della catena respiratoria (svolgendo una funzione analoga all'energia liberata dall'idrolisi diadenosintrifosfato(ATP) per trasportarezuccheri,amminoacidi,vitaminee piccoli peptidi. Le proteine di trasporto sono dette transporters o permeasi e sono responsabili delladiffusione facilitata[tipo canale o tipocarrier(uniporto)], deltrasporto attivo primario,deltrasporto attivo secondario(tipo simporto o antiporto) e del trasporto confosforilazionedel substrato (fosfotransferasi). Circa la metà delle proteine di trasporto dei batteri appartengono al sistema di trasporto attivo primario ABC (ATPase Binding Cassette) e al sistema di diffusione facilitata/trasporto attivo secondario MFS (major facilitator superfamily). Le permeasi batteriche sono generalmente inducibili, per cui la densità delle proteine di trasporto nella membrana è regolata dalla concentrazione del soluto nel mezzo e dalle necessità metaboliche della cellula.

Il trasporto dal citoplasma allo spazio extracitoplasmatico comprende due sistemi di efflusso noti, entrambi presenti nella membrana citoplasmatica: sistema antiporto H+/farmaci e proteine della famigliaABC.

Le ABC permeasi trasportano sia piccole molecole sia macromolecole in risposta allaidrolisidiATP.Questo sistema di trasporto è composto da due proteine integrali di membrana con sei segmenti transmembranosi, due proteine periferiche associate sul versante citoplasmatico, che legano idrolizzano l'ATP, e una proteina olipoproteinarecettorialeperiplasmica (vedi sotto) che lega il substrato. Le ABC permeasi più studiate comprendono il sistema di trasporto delmaltosiodiEscherichia colie quello dell'istidinadiSalmonella typhimurium.

Dal momento che i batteri Gram-positivi sono privi della membrana esterna, il recettore, una volta secreto, si perderebbe nell'ambiente extracellulare. Di conseguenza, questi recettori risultano legati alla superficie esterna della membrana citoplasmatica mediante ancore lipidiche. Poiché di frequente i batteri vivono in mezzi dove la concentrazione di nutrienti è bassa, le proteine ABC permettono alla cellula di concentrare i nutrienti nel citoplasma contro ilgradiente di concentrazione.

La superfamiglia MFS (detta anche famiglia uniporto-simporto-antiporto) comprende proteine di trasporto composte da una sola catena polipeptidica che possiede 12 o 14 potenziali segmenti transmembranosi adalfa elica.È interessata alla diffusione facilitata e al trasporto attivo secondario (simporto o antiporto) di piccoli soluti in risposta a gradienti ionici chemiostitici (principalmente gradienti di H+ o Na+): zuccheri semplici, oligosaccaridi, inositoli, amminoacidi,nucleosidi,esteri organici del fosfato, metaboliti del ciclo di Krebs, farmaci e una gran varietà dianioniecationiorganici.

Parete cellulare

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Laparete cellularepresenta una struttura notevolmente diversa a seconda che si tratti di batteri Gram-positivi o Gram-negativi, anche se ilpeptidoglicanocostituisce la sostanza universalmente presente nella parete cellulare dei batteri. Nei batteri Gram-negativi lo strato di peptidoglicano è piuttosto sottile, con uno spessore di circa 50-100Ångström.La maggioranza dei batteri Gram-positivi ha invece una parete cellulare relativamente spessa (circa 200-800 Ångström), in cui al peptidoglicano sono covalentemente legati altri polimeri, qualiacidi teicoici,polisaccaridi e peptidoglicolipidi. Esternamente al peptidoglicano i batteri Gram-negativi hanno una membrana esterna di spessore di circa 75-100 Ångström.

Ilpeptidoglicano,detto anchemucopeptide battericoomureina,è composto da un peptide complesso formato da unpolimerodiaminoglucidiepeptidi.Neibatteri Gram-positiviè disposto in molteplici strati, tanto da rappresentare dal 50% al 90% del materiale della parete cellulare, mentre neibatteri Gram-negativivi sono uno o al massimo due strati di peptidoglicano, che costituiscono il 5%-20% della parete.

Il peptidoglicano è un polimero composto da: una catena principale, identica in tutte le specie batteriche, formata da subunità disaccaridiche diN-acetilglucosaminae daacidoN-acetilmuramico,unite da legame Beta, 1-4 glicosidico; catene laterali di un identicotetrapeptide,legato all'acidoN-acetilmuramico; di solito, una serie di ponti peptidici trasversali, che uniscono i tetrapeptidi di polimeri adiacenti. I tetrapeptidi dei polimeri adiacenti possono essere legati, invece che da ponti peptidici, da legami diretti tra la D-alanina di un tetrapeptide e la L-lisina o l'acido diaminopimelico del tetrapeptide adiacente. Le catene tetrapeptidiche laterali e i ponti trasversali variano a seconda della specie batterica.

Il peptidoglicano dei batteri Gram-positivi è legato a molecole accessorie, come acidi teicoici, acidi teucuronici, polifosfati o carboidrati. La maggior parte dei batteri Gram-positivi contiene considerevoli quantità diacidi teicoici,fino al 50% del peso umido della parete. Si tratta di polimeri idrosolubili, formati daribitolooglicerolo,uniti dalegami fosfodiesterici.Il ribitolo e il glicerolo possono legare residui glucidici, comeglucosio,galattosiooN-acetilglucosamina, e di solitoD-alanina,in genere legata in posizione 2 o 3 del glicerolo oppure 3 o 4 del ribitolo. Gli acidi teicoici rappresentano i principaliantigenidi superficie dei batteri Gram-positivi che li contengono.

La parete dei batteri gram-negativi è notevolmente più complessa, in quanto esternamente allo strato di peptidoglicano è presente la membrana esterna; le due strutture sono legate dalla lipoproteina.

La componente proteica dellalipoproteinaè unita conlegame peptidicoai residui di DAPA (acido diaminopimelico) delle catene laterali tetrapeptidiche del peptidoglicano, mentre la componente lipidica è fissata conlegame covalentealla membrana esterna, del cui foglietto interno è una componente importante.

Membrana esterna

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La membrana esterna ha la struttura tipica delle membrane biologiche ed è riscontrata solo nei batteri Gram-negativi, esternamente alla loro parete cellulare. Gran parte del foglietto fosfolipidico esterno è composto da molecole dilipopolisaccaride(LPS), oendotossinadei batteri gram-negativi, formato da unlipidecomplesso, chiamato lipide A, a cui è unito unpolisaccaridecomposto da una parte centrale e da una serie terminale di unità ripetute. Il lipide A è formato da una catena di disaccaridi dellaglucosammina,uniti da ponti dipirofosfato,a cui sono legati numerosiacidi grassi a catena lunga,fra cui l'acido beta-idrossimiristico(C14), sempre presente è caratteristico di questo lipide.

La parte centrale del polisaccaride è costante in tutte le specie batteriche gram-negative, mentre le unità ripetute sono specie-specifiche e sono costituite di solito da trisaccaridi lineari oppure da tetrasaccaridi o pentasaccaridi ramificati. Il polisaccaride costituisce l'antigene O di superficie e la specificità antigenica è dovuta alle unità ripetute terminali. Latossicitàdel LPS è invece dovuta al lipide A.

Fra le principali proteine della membrana esterna, le più abbondanti sono leporine. Le porine sono proteine transmembranose, organizzate in triplette, ciascuna subunità è formata da 16 domini inconformazione betaadisposizione antiparallelache danno origine a una struttura cilindrica cava. Il canale consente ladiffusionedimolecole idrofiledip.m.< 600-700Da(fosfati, disaccaridi, ecc.), mentre lemolecole idrofobe(compresi alcuni antibiotici beta-lattamici, comeampicillinae cefalosporine) possono attraversare la componente lipidica della membrana esterna.

Altre proteine della membrana esterna permettono la diffusione facilitata di numerose sostanze, qualimaltosio,vitamina B12,nucleosidie complessi ferro-carboniosi, mentre non sembra siano presenti sistemi di trasporto attivo.

Oltre alle proteine di trasporto, sono presenti recettori per laconiugazione batterica,per ifagie le colicine (il recettore per il fago T6 e la colicina k è anche implicato nel trasporto deinucleosidi).

Tra la membrana interna e quella esterna è compreso lo spazio periplasmico, parzialmente occupato dal peptidoglicano con la sua porosità. In questo spazio sono presenti le proteine periplasmiche: binding-proteins, che specificamente legano zuccheri, aminoacidi e ioni, coinvolte nell'attività recettoriale e di trasporto; enzimi, come lebetalattamasi,codificate dai plasmidi. Lo spazio periplasmico è più spesso nei gram-negativi e più sottile nei Gram-positivi.

Metabolismo batterico

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Nei batteri non fotosintetici, l'ATPviene prodotto da reazioni diossidoriduzione.

Vi sono due meccanismi generali per la formazione di ATP negli organismi non fotosintetici: larespirazione,in cui il substrato organico o inorganico è ossidato completamente (nel caso di composti del carbonio, es. glucosio, l'ossidazione completa produce CO2e H2O) e gli elettroni sono trasportati attraverso una catena di trasporto di elettroni (catena respiratoria) fino all'accettore finale, che èossigeno,nellarespirazione aerobia,o un substrato diverso (NO-3,SO=4,CO2,fumarato), in caso direspirazione anaerobica;lafermentazione,in cui il substrato organico è ossidato parzialmente e l'accettore finale di elettroni è un composto organico, senza che vi sia l'intervento di una catena di trasporto di elettroni. I processi di fermentazione prendono il nome dal prodotto finale (f. lattica,alcolica,butirrica,propionica,ecc.).

Nella catena respiratoria, i portatori di elettroni sono ancorati nella membrana cellulare, in modo tale che il passaggio di elettroni sia seguito dal trasferimento diprotoni(H+) dal citoplasma all'esterno. Poiché la membrana è impermeabile ai protoni, questo fenomeno determina un gradiente di protoni. L'energia del gradiente di protoni può essere utilizzata in diversi processi, quali la generazione di ATP (modello chemiosmoticodi formazione dell'ATP) o il trasporto di soluti. L'ATP si forma quando gli H+diffondono nella cellula attraverso leATP sintasi,il passaggio dei protoni attraverso queste proteine determina la conversione enzimatica diADPefosfato inorganicoin ATP.

L'E. coliè uno dei batteri più studiati. Gli studi hanno dimostrato cheE. colipuò utilizzare diversi enzimi nella catena respiratoria, a seconda delle condizioni ambientali, in particolare della presenza o meno di ossigeno, e del tipo di substrato presente in caso di condizioni anaerobie.

Incondizioni aerobie,E. colisintetizza due distintecitocromo-ossidasi(citocromossidasi o e d), mentre incondizioni anaerobiepuò utilizzare nella catena respiratoria almeno cinqueossidoriduttasiterminali, che impiegano come accettori terminali di elettroninitrato,dimetilsolfossido(DMSO), trimetilamina-N-ossido (TMAO), ofumarato.

Nella catena respiratoria, un pool dichinoni(ubichinoneo menachinone) accoppia l'ossidazionediNADHper opera dellaNADH-deidrogenasiallariduzionedell'accettore terminale di elettroni da parte delleossidoreduttasiterminali.

Lacitocromossidasio è l'enzima prevalente in condizioni ricche di ossigeno, ma con il diminuire della concentrazione di O2i livelli della citocromossidasi o si riducono, mentre quelli della citocromossiadasi d aumentano. In condizioni povere di ossigeno, la sintesi degli enzimi della respirazione anaerobia permette di utilizzare accettori di elettroni diversi da O2,consentendo alla cellula procariota di mantenere il più efficientemetabolismo respiratorioin luogo delmetabolismo fermentativo.

La sintesi delle ossidoreduttasi anaerobie è nitrato-dipendente, nel senso che ilnitratoè l'accettore di elettronipreferenziale, per cui quando, in condizioni anaerobiotiche, la sua concentrazione è elevata, la sintesi dellanitrato reduttasiè elevata mentre quella degli altri enzimi (DMSO/TMAO-reduttasi e fumarato-reduttasi) rimane bassa. Soltanto quando il nitrato è deficitario, la sintesi delle altre ossidoreduttasi aumenta. Questo tipo di regolazione degli enzimi della catena respiratoria permette di utilizzare al meglio lo spazio disponibile sulla membrana cellulare.

In assenza dei substrati alternativi delle ossidoreduttasi, la cellula utilizza la fermentazione.

In presenza di nitrato e in condizioni di anaerobiosi, la nitrato-reduttasi respiratoria (Nar) costituisce circa il 50% delle proteine della membrana cellulare diE. coli,mentre la formato-deidrogenasi ne rappresenta il 10% circa. Quindi, sebbene diversi donatori possano fornire elettroni alla Nar (es., NADH-deidrogenasi,succinato-deidrogenasi,lattato deidrogenasi) il sistemaformato-nitrato reduttasi riveste una grande importanza fisiologica nelle suddette condizioni ambientali. Nar è composta da tre subunità proteiche: subunità catalitica NarG, che riduce il nitrato; subunità NarH, che contiene un centro [3Fe-4S] e tre centri [4Fe-4S] e trasferisce gli elettroni tra le altre due subunità; subunità NarI, che grazie ai suoi cinque domini transmembranosi ancora le altre due subunità alla membrana, inoltre contiene un citocromo b e ossida i chinoni (ubichinone o menachinone), liberando due protoni nello spazio periplasmico. Gli elettroni sono trasferiti dai chinoni a NarI, quindi attraverso i centri Fe-S di NarH a NarG.

InE. colisono presenti dueisoenzimiNar: NarA e NarZ. Il primo isoenzima è inducibile ed è espresso in condizioni di anaerobiosi e in presenza di nitrato; si ritiene che sia responsabile del 90% dell'attività nitrato-reduttasica. Il secondo isoenzima è presente costitutivamente e mostra una modesta induzione da parte del nitrato. Il ruolo fisiologico della NarZ è quello di assicurare un rapido adattamento agli improvvisi passaggi dall'aerobiosi alla anaerobiosi, in attesa che la sintesi di NarA raggiunga livelli sufficienti.

La Nar dei batteri intestinali è responsabile dellanitrosazionedelleamminealchiliche e aromatiche a causa della sua debole capacità di generareNO.La formazione dei nitroso-composti è una delle possibili cause delcancro gastrico.

Sintesi del peptidoglicano

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La sintesi dellaparete cellulareneibatteri Gram-positivisi sviluppa in 3 stadi, che si svolgono in distinti compartimenti cellulari:citoplasma,membrana cellularee parete cellulare.

La sintesi deiprecursoridella parete cellulare comincia nel citoplasma e porta alla formazione dell'UDP-NAM-pentapeptide nucleotide di Park (UDP-MurNAc-L-Ala-D-iGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala). Inizialmente si verifica l'attacco dell'acetil-glucosaminaall'UDPe quindi la conversione ad acido UDP-muramico percondensazioneconfosfoenolpiruvatoeriduzione.Gliaminoacididel pentapeptide vengono aggiunti singolarmente, con l'intervento di uno specificoenzimaper ciascun amminoacido.

Il nucleotide di Parker è trasferito su unlipidedella membrana cellulare, in seguito alLegame fosfo-estereocon un undecaprenil-pirofosfato a spese dell'UDP, così da formare il lipide I (C55-PP-MurNAc-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala). Dopo un'ulteriore modificazione che comporta l'aggiunta di undisaccarideper interazione con UDP-GlcNAc, così da generare il lipide II [C55-PP-MurNAc(-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys(Gly5)-D-Ala-D-Ala)- 1-4-GlcNAc], il precursore del peptidoglicano, ancorato al lipide, è traslocato alla superficie extracitoplasmatica della membrana cellulare.

Quindi il precursore del peptidoglicano è incorporato nella parete cellulare, attraverso reazioni di transpeptidazione e transglicosilazione, con il contemporaneo distacco dal carrier lipidico. L'assemblaggio della parete cellulare è catalizzato dagli enzimi PBP (proteine che legano lapenicillina), localizzati nella membrana citoplasmatica. Si distinguono due gruppi di PBP, a basso e ad altopeso molecolare(HMW), enzimi bifunzionali comprendenti la classe A e quella B, che differiscono per i dominiN-terminali.

Le PBP HMW di classe A promuovono sia lapolimerizzazionedelglicanodai precursori disaccaridici (successive addizioni delle unità glicopeptidiche MurNAc(-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala)-GlcNAc a C55-PP-MurNAc(-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala)-GlcNAc) sia la transpeptidazione (cross-linking) dei peptici della parete. Quest'ultima reazione consiste nella rimozione proteolitica della D-Ala all'estremità C-terminale del pentapeptide e nella formazione di un nuovo legame ammidico tra l'aminogruppo del peptide trasversale (crossbridge) e il gruppo carbonilico della D-Ala in posizione 4. Questa reazione è il bersaglio degli antibiotici beta-lattamici che mimano la struttura della D-alanil-D-alanina. Dopo la reazione proteolitica, gli antibiotici beta-lattamici continuano a occupare il residuo serinico del sito attivo delle PBP, inibendole.

Interazioni tra batteri

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Già nel1970i ricercatori dell'Università di Harvard,Kenneth H. Nealson e John Woodland Hastings, confermarono l'intuizione che i batteri comunichino per mezzo di sostanze chimiche e, nel caso specifico dei batteri marini luminescenti, individuarono in unmessaggero molecolareche si muove da una cellula batterica a un'altra, il controllore dell'emissione della luce; è proprio il messaggero a indurre l'attivazione deigeniche codificano per unenzima(luciferasi) e per leproteinecoinvolte in questo fenomeno.[2] Mentre in alcuni casi la comunicazione intercellulare non implica mutamenti nella forma o nel comportamento delle cellule, in altri, invece, la diffusione di segnali chimici induce a modificazioni sostanziali nella struttura e nella attività dei microrganismi. Ad esempio iMyxococcus xanthus,che vivono nel suolo, quando sono a corto disostanze nutritivesi riuniscono instrutture pluricellulari,che consentono a migliaia dispore,ossia a cellule con maggiore resistenza alle condizioni estreme, di venir trasportate in un sito più idoneo. Le operazioni di aggregazione e di formazione di spore sono guidate da messaggeri chimici, che vengono attivati solo se un numero di cellule alto, o comunque superiore a una soglia, segnala problemi di sopravvivenza.
Le cellule batteriche elaborano interazioni anche con organismi complessi: ad esempio, iRhizobiumpromuovono lo sviluppo di alcunepiante,instaurando un rapporto disimbiosicon esse, comunicando permanentemente[3]con esse allo scopo di regolare tutte le fasi di un percorso che governa l'interazione di entrambi gli organismi.[2]

Classificazione delle specie
Haeckel(1894)
Tre regni
Copeland(1938)
Quattro regni
Whittaker(1969)
Cinque regni
Woese (1990)
Tre domini
Cavalier-Smith(2004)
Due domini e sette regni
Animalia Animalia Animalia Eukarya Eukaryota Animalia
Plantae Plantae Plantae Plantae
Protista Fungi Fungi
Protista Chromista
Protista Protozoa
Monera Monera Bacteria Prokaryota Bacteria
Archaea Archaea
  1. ^Ellen Jo Baron, Medical Microbiology. 4th edition (1996). Chapter 3.
  2. ^ab"La comunicazione nei batteri", di Richard Losick & Dale Kaiser, pubbl. su "Le Scienze (American Scientific)", num.345, maggio 1997, pag.70-75
  3. ^(EN) Witzany G. (2008). "Bio-Communication of Bacteria and their Evolutionary Roots in Natural Genome Editing Competences of Viruses". Open Evol J 2: 44-54

Collegamenti esterni

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Controllo di autoritàThesaurus BNCF1792·LCCN(EN)sh85010813·GND(DE)4004296-0·BNE(ES)XX525557(data)·J9U(EN,HE)987007284499305171·NDL(EN,JA)00570000