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Deossiribodipirimidina foto-liasi

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deossiribodipirimidina foto-liasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC4.1.99.3
ClasseLiasi
Nome sistematico
deossiribociclobutadipirimidina pirimidina-liasi
Banche datiBRENDA,EXPASY,GTD,PDB (RCSB PDBPDBePDBjPDBsum)
Fonte:IUBMB

Ladeossiribodipirimidina foto-liasi(ofotoliasi) è unenzima,appartenente alla classe delleliasiche lega specificamente i filamenti di DNA danneggiati dall'esposizione aradiazione ultravioletta,le quali provocano la formazione di dimeri di pirimidina e di 6-4 fotoprodotti. I dimeri di pirimidina si producono quando duebasi azotateadiacenti (timinae\ocitosina) sullo stesso filamento diDNAvengono legate covalentemente fra di loro. La fotoliasi ha alta affinità per queste strutture chimiche, alle quali si lega reversibilmente e le ripara. Catalizza la seguente reazione:

ciclobutadipirimidina(inDNA) = 2 residuipirimidinici(inDNA)

Questoenzimafunziona come un meccanismo diriparazione del DNAquando la luce dilunghezza d'ondacompresa fra 320 e 370 nm lo colpisce attivandolo. La reazione enzimatica prevede la rottura del dimero e la ricostituzione della struttura corretta delle basi (fotoriattivazione). Questo enzima è unaflavoproteinaed agisce attraverso iltrasferimento di elettroni.Nella reazioneredoxla molecolaFADagisce da donatore di elettroni, mentre il dimero agisce da accettore di elettroni La fotoliasi è presente e funzionante neiprocariotiè presente neglieucariotiinferiori come illievito,dove si ritiene abbia però un ruolo minore ed è assente nelle cellule umane.

  • (EN) Eker, A.P.M. e Fichtinger-Schepman, A.M.J. Studies on a DNA photoreactivating enzyme from Streptomyces griseus. II. Purification of the enzyme. Biochim. Biophys. Acta 378 (1975) 54–63.Entrez PubMed804322
  • (EN) Sancar, G.B., Smith, F.W., Reid, R., Payne, G., Levy, M. e Sancar, A. Action mechanism of Escherichia coli DNA photolyase. I. Formation of the enzyme-substrate complex. J. Biol. Chem. 262 (1987) 478–485.Entrez PubMed3539939
  • (EN) Setlow, J.K. e Bollum, F.J. The minimum size of the substrate for yeast photoreactivating enzyme. Biochim. Biophys. Acta 157 (1968) 233–237.Entrez PubMed5649902

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