Treonina
Treonina | |
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NomeIUPAC | |
L-treonina | |
Abbreviazioni | |
T Thr | |
Nomi alternativi | |
acido 2(S)-ammino-3(R)-idrossibutanoico acido α-amminico-β-idrossibutirrico | |
Caratteristiche generali | |
Formula brutaomolecolare | C4H9NO3 |
Massa molecolare(u) | 119,12 |
Aspetto | solido cristallino bianco |
Numero CAS | |
Numero EINECS | 201-300-6 |
PubChem | 6288e6971019 |
DrugBank | DBDB00156 |
SMILES | C[C@H]([C@@H](C(=O)O)N)O |
Proprietà chimico-fisiche | |
Costante di dissociazione acidaa 293 K | pK1:2,09 pK2:9,10 |
Punto isoelettrico | 5,64 |
Solubilitàinacqua | 200 g/L a 298 K |
Coefficiente di ripartizione1-ottanolo/acqua | -0.7 |
Temperatura di fusione | 255 °C (528 K) |
Proprietà termochimiche | |
ΔfH0(kJ·mol−1) | −807,2 |
Proprietà tossicologiche | |
DL50(mg/kg) | 3098(intraperitoneale, ratto) |
Indicazioni di sicurezza | |
Frasi H | --- |
Consigli P | ---[1] |
LaTreonina,ThroT[2],è un α-amminoacidoutilizzato nella biosintesi delleproteine.La sua struttura contiene un gruppocar Boss ilico,che in condizioni fisiologiche si presenta in forma deprotonata;rispetto a questo troviamo in posizione α unafunzione amminica primariache in condizioni fisiologiche si presenta in forma protonata,ed una catena laterale polare contenente ungruppo ossidrilico.Nelle condizioni di pH fisiologico la Treonina si trova comezwitterioneneutro e polare. Essa è unaminoacido essenzialein quanto non viene sintetizzato dal corpo umano: può solo essere assunto attraverso la dieta. Quando ci si riferisce alla Treonina si intende la L-treonina, ossia lostereoisomeroacido-(2S,3R)-2-amino-3-idrossibutanoico, questa infatti è la configurazione naturale.[3]
Fonti alimentari
[modifica|modifica wikitesto]La treonina è uno degliamminoacididi cui sono composteproteineepeptidi,sia animali che vegetali. Si assume che, per un adulto, il fabbisogno giornaliero sia di 15 mg/kg di peso corporeo.[4]Gli esempi nella tabella seguente riportano le più abbondanti fonti alimentari di Treonina basata su 100 g di alimento; la percentuale è indicata sulla quantità totale di proteine.[5]
Alimento | Treonina
[g/100 g di alimento] |
Proteine
[g/100 g di alimento] |
Treonina/Proteine
[%] |
---|---|---|---|
Albume disidratato | 3,69 | 81,1 | 2,99 |
Proteine di soia isolate | 3,14 | 88,32 | 2,77 |
Spirulina disidratata | 2,29 | 57,47 | 1,32 |
Merluzzo | 2,75 | 62,82 | 1,73 |
Soia | 1,95 | 49,2 | 0,96 |
Farina di arachidi | 1,79 | 52,2 | 0,93 |
Latte in polvere | 1,6 | 35,5 | 0,57 |
Fesa di vitello | 1,56 | 35,73 | 0,56 |
Manzo sgrassato cotto | 1,56 | 29,7 | 0,46 |
Parmigiano | 1,53 | 37,86 | 0,58 |
Farina di soia | 1,51 | 38,09 | 0,58 |
Pancetta affumicata | 1,5 | 33,92 | 0,51 |
Carne di coniglio cotto | 1,48 | 33,02 | 0,49 |
Grana | 1,32 | 35,75 | 0,47 |
Negli alimenti indicati la Treonina è presente quasi esclusivamente come residuo peptidico e non in forma libera.
Storia
[modifica|modifica wikitesto]La Treonina è stato l’ultimo tra i 20 comuni amminoacidi proteici ad essere scoperto. È stata individuata nel 1936 ad opera di William Cumming Rose, in collaborazione con Curtis Meyer. Questo amminoacido è stato chiamato Treonina in quanto simile nella struttura all'acido treonico,unmonosaccaridedi formula molecolare.[6]
Chimica
[modifica|modifica wikitesto]Stereochimica
[modifica|modifica wikitesto]Tra gli amminoacidi proteinogenici la Treonina fa parte, assiemeall'isoleucina,della ristretta famiglia di α-amminoacidi naturali contenenti due centri stereogenici. I possibili stereoisomeri sono quattro e posseggono rispettivamenteconfigurazione assoluta:(2S,3R), (2R,3S), (2S,3S) e (2R,3R). Quando si parla di L-treonina ci si riferisce allo stereoisomero (2S,3R), il più rappresentato in natura. Raramente è possibile trovare in composti biologici lo stereoisomero (2S,3S) chiamato L-allotreonina[2],principalmente come metabolita vegetale.[7]
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L-Treonina (2S,3R) eD-Treonina (2R,3S) |
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L-allo-Treonina (2S,3S) eD-allo-Treonina (2R,3R) |
Biochimica
[modifica|modifica wikitesto]La Treonina fa parte degli amminoacidi con catena lateralepolare.All'interno delle proteine i residui di treonina si possono trovare nella porzione centrale della struttura secondaria difoglietto β:solo per questo amminoacido risulta essere la posizione preferenziale.[8][9]
Quando presenti in α eliche i residui di treonina modificano la normale struttura delle stesse:[10]la catena laterale della treonina forma spesso legami ad idrogeno con la serina dando luogo a motivi riccorrenti, come l'ST-turn[11],ST-motif[12][13]e ST-staple.[14][15]
Analogamente allaserina,il suo gruppo laterale può subire reazione diO-glicosilazione,cioè l'addizione di una molecola diglucosio,oltre a fosforilazione (conserina,tirosina,idrossiprolinaeidrossilisina): questa è una caratteristica fondamentale, per esempio, per spiegare il funzionamento, deirecettori cellulari di membrana.
Biosintesi
[modifica|modifica wikitesto]![Biosintesi della Treonina](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/83/Threonine_biosynthesis.svg/416px-Threonine_biosynthesis.svg.png)
La Treonina, come accennato, non viene sintetizzata nel corpo umano, ma una sua sintesi può essere riscontrata in altri tipi di organismi. La biosintesi della Treonina inE.colicomincia con la formazione delpiruvatoa partire dal glucosio tramite laglicolisi.[16]Il piruvato viene ossidato adacido ossalaceticoad opera delpiruvato car Boss ilasi.Quest'ultimo subisce il trasferimento di un gruppo amminico per mezzo dellaaspartato transaminasiper formareL-aspartato.[17]A partire dall'L-aspartato cominciano una serie di vie metaboliche che conducono alla sintesi di diversi amminoacidi:Lisina,Metionina,Isoleucina,Glicinae Treonina; nello schema a fianco è riportata la sola via che conduce all'amminoacido di interesse.[18]Nella fattispecie:
- Lo L-aspartato vienefosforilatoad aspartil-β-fosfato per mezzo dell'enzimaaspartato chinasiconsumandoATP.A questo livello si ha ilcontrollo inibitoriodella via di sintesi tramiteretroinibizione da prodotto finaledata dalla Treonina stessa.
- A questo punto il substrato subisce unariduzionecon rimozione del gruppo fosfato e formazione delgruppo aldeidicodella aspartil semialdeide ad opera dellaaspartato-semialdeide deidrogenasi,consumando.
- Successivamente la aspartil semialdeide viene ridotta a L-omoserina ad operadell'omoserina deidrogenasi,consumando ulteriore.
- Quindi si ha una O-fosforilazione della L-omoserina ad opera della omoserina chinasi a produrre la 4-fosfo-L-omoserina consumando ATP.
- Quest'ultima viene de-fosforilata ad opera dellaliasitreonina sintasi formando la L-treonina.[16]
Catabolismo
[modifica|modifica wikitesto]La L-treonina ècatabolizzatain un sistema complesso di vie metaboliche, che in quanto tale è difficilmente razionalizzabile unitariamente. Complessivamente esistono quattro principali vie di degradazione:[19]
![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Catabolismo_treonina.jpg/840px-Catabolismo_treonina.jpg)
- Nella prima la Treonina è catabolizzata dalla treonina deidratasi a 2-ossabutanoato, il quale è convertito a propanoil-CoA[20]
- Nella seconda via la treonina èossidatadallaL-treonina 3-deidrogenasia formare L-2-ammino-3-ossobutanoato tramite,scisso successivamente dal 2-ammino-3-chetobutirrato CoA ligasi in glicina ed acetil-CoA: questa via è stata osservata inarchibatteri[21],batteri[22],funghi[23],uccelli[24]emammiferi[25].In assenza dell'ultimo enzima lo L-2-ammino-3-ossobutanoato si converte in 1-ammino-2-propanone; quest'ultimo può essere trasformato inmetilgliossale,grazie a l'ossigenoe aammino ossidasi.[26]
- Nella terza via metabolica, differentemente da quanto detto per la seconda, anziché in metilgliossale la L-treonina viene trasformata in (R)-ammino-2-propanolo O-2 fosfato, grazie all'azione della L-treonina chinasi.[27]
- Nella quarta via scinde la treonina direttamente inglicinaedacetaldeidetramite l'enzima L-treonina aldolasi; quest'ultima via è stata dimostrata grazie a studi su alcuni ceppi diPseudomonas putida.[28]
Nessuna di queste vie è completamente rappresentata in un unico organismo: lo schema riportato è il sunto della gran parte delle vie metaboliche scoperte.
Produzione
[modifica|modifica wikitesto]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/9a/Schema_produzione_L-treonina.jpg/220px-Schema_produzione_L-treonina.jpg)
La L-treonina non viene prodotta per sintesi chimica, in quanto il processo risulta economicamente poco conveniente, a causa della formazione deldiastereoisomero(2S,3S) che rende troppo costosa la purificazione del prodotto.[29][30]Si predilige quindi la sintesi perfermentazione,utilizzando unbioreattorein cui si fa avvenire la crescita di opportuni batteri ingegnerizzati allo scopo di produrre grandi quantità di L-treonina in manierastereoselettiva.Una volta conclusa la fase di fermentazione, vi è una separazione della biomassa cellulare con tecniche diultrafiltrazioneocentrifugazione:la biomassa ottenuta può essere utilizzata nella formulazione di fertilizzanti.[31]In passato, a questo punto, si procedeva con una separazione incolonna a scambio ionicodegli aminoacidi, ma questa tecnica è caduta in disuso a fronte di progressi in campo tecnico.[29][31]Attualmente si procede con il trattamento delle acque madri aggiustando ilpHdella miscela ottenuta: il controllo del pH è di estrema importanza per le successive fasi dicristallizzazione,si riscontra infatti che certi amminoacidi cristallizzano solo da soluzioni che si trovano in uno specifico range di pH. È quindi necessario il suo controllo per ottenere una cristallizzazione in maniera selettiva verso un amminoacido e il più quantitativa possibile.[32][33]La lavorazione procede con successive fasi di concentrazione termica, e infine si fa avvenire la cristallizzazione della L-Treonina.[29]L'ultima fase della produzione è la separazione dei cristalli dalle acque madri, che vengono riciclate, e l'essiccamento del prodotto ottenuto.[31][32]
Utilizzi
[modifica|modifica wikitesto]Uomo
[modifica|modifica wikitesto]Si possono trovare commercialmente miscele di amminoacidi contenenti anche la treonina, generalmente utilizzati per la nutrizione parenterale.[34]
Si è studiata la sua applicazione nell'ambito dellaneurologiaper il trattamento di patologie come lasclerosi laterale amiotrofica[35][36],lasclerosi multipla[37][38][39]espasticità[40]:non risultano ancora evidenze scientifiche circa l'utilità di terapie di questo tipo, ed anzi in taluni casi si sono evidenziati addirittura possibili trend negativi, ancora da dimostrare.[35]
Allevamento
[modifica|modifica wikitesto]Integratori di L-treonina sono utilizzati anche nell'industria della produzione di mangimi: nella fattispecie è stato provato come possa migliorare l'immunità, la salute intestinale, le capacitàantiossidantie la performance di crescita dei polli in tenera età.[41]Una sua supplementazione in eccesso in galline ovaiole ha dimostrato anche l'incremento delle prestazioni di posa e dell'unità Haugh.[42]Entrambi i fattori descritti risultano essere importanti perché limitano l'impiego di risorse naturali.
Organocatalisi
[modifica|modifica wikitesto]Molti derivarti della Treonina, particolarmente gli O-terz-butildimetilsilil derivati, sono utilizzati comeorganocatalizzatorinelle reazioni dicondensazione aldolicastereoselettiva, e varianti di essa, dichetoniciclici conaldeidi:il meccanismo d'azione è quello viaenamminae la tecnica fornisce buoneresecon elevatieccessi enantiomerici.[43][44][45][46]L'utilizzo di questicatalizzatoririsulta particolarmente utile, in quanto la L-treonina è commercialmente disponibile in forma enantiopura a prezzi molto accessibili.
Note
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Voci correlate
[modifica|modifica wikitesto]Altri progetti
[modifica|modifica wikitesto]Wikizionariocontiene il lemma di dizionario «treonina»
Wikimedia Commonscontiene immagini o altri file sutreonina
Collegamenti esterni
[modifica|modifica wikitesto]- (EN)threonine,suEnciclopedia Britannica,Encyclopædia Britannica, Inc.