Treonina

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Treonina
formula di struttura
formula di struttura
Modello 3D della L-treonina
Modello 3D della L-treonina
NomeIUPAC
L-treonina
Abbreviazioni
T
Thr
Nomi alternativi
acido 2(S)-ammino-3(R)-idrossibutanoico

acido α-amminico-β-idrossibutirrico

Caratteristiche generali
Formula brutaomolecolareC4H9NO3
Massa molecolare(u)119,12
Aspettosolido cristallino bianco
Numero CAS80-68-2
Numero EINECS201-300-6
PubChem6288e6971019
DrugBankDBDB00156
SMILES
C[C@H]([C@@H](C(=O)O)N)O
Proprietà chimico-fisiche
Costante di dissociazione acidaa 293 KpK1:2,09

pK2:9,10

Punto isoelettrico5,64
Solubilitàinacqua200 g/L a 298 K
Coefficiente di ripartizione1-ottanolo/acqua-0.7
Temperatura di fusione255 °C (528 K)
Proprietà termochimiche
ΔfH0(kJ·mol−1)−807,2
Proprietà tossicologiche
DL50(mg/kg)3098(intraperitoneale, ratto)
Indicazioni di sicurezza
Frasi H---
Consigli P---[1]
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LaTreonina,ThroT[2],è un α-amminoacidoutilizzato nella biosintesi delleproteine.La sua struttura contiene un gruppocar Boss ilico,che in condizioni fisiologiche si presenta in forma deprotonata;rispetto a questo troviamo in posizione α unafunzione amminica primariache in condizioni fisiologiche si presenta in forma protonata,ed una catena laterale polare contenente ungruppo ossidrilico.Nelle condizioni di pH fisiologico la Treonina si trova comezwitterioneneutro e polare. Essa è unaminoacido essenzialein quanto non viene sintetizzato dal corpo umano: può solo essere assunto attraverso la dieta. Quando ci si riferisce alla Treonina si intende la L-treonina, ossia lostereoisomeroacido-(2S,3R)-2-amino-3-idrossibutanoico, questa infatti è la configurazione naturale.[3]

Fonti alimentari

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Le informazioni riportate non sono consigli medici e potrebbero non essere accurate. I contenuti hanno solo fine illustrativo e non sostituiscono il parere medico:leggi le avvertenze.

La treonina è uno degliamminoacididi cui sono composteproteineepeptidi,sia animali che vegetali. Si assume che, per un adulto, il fabbisogno giornaliero sia di 15 mg/kg di peso corporeo.[4]Gli esempi nella tabella seguente riportano le più abbondanti fonti alimentari di Treonina basata su 100 g di alimento; la percentuale è indicata sulla quantità totale di proteine.[5]

Alimento Treonina

[g/100 g di alimento]

Proteine

[g/100 g di alimento]

Treonina/Proteine

[%]

Albume disidratato 3,69 81,1 2,99
Proteine di soia isolate 3,14 88,32 2,77
Spirulina disidratata 2,29 57,47 1,32
Merluzzo 2,75 62,82 1,73
Soia 1,95 49,2 0,96
Farina di arachidi 1,79 52,2 0,93
Latte in polvere 1,6 35,5 0,57
Fesa di vitello 1,56 35,73 0,56
Manzo sgrassato cotto 1,56 29,7 0,46
Parmigiano 1,53 37,86 0,58
Farina di soia 1,51 38,09 0,58
Pancetta affumicata 1,5 33,92 0,51
Carne di coniglio cotto 1,48 33,02 0,49
Grana 1,32 35,75 0,47

Negli alimenti indicati la Treonina è presente quasi esclusivamente come residuo peptidico e non in forma libera.

Storia

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La Treonina è stato l’ultimo tra i 20 comuni amminoacidi proteici ad essere scoperto. È stata individuata nel 1936 ad opera di William Cumming Rose, in collaborazione con Curtis Meyer. Questo amminoacido è stato chiamato Treonina in quanto simile nella struttura all'acido treonico,unmonosaccaridedi formula molecolare.[6]

Chimica

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Stereochimica

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Tra gli amminoacidi proteinogenici la Treonina fa parte, assiemeall'isoleucina,della ristretta famiglia di α-amminoacidi naturali contenenti due centri stereogenici. I possibili stereoisomeri sono quattro e posseggono rispettivamenteconfigurazione assoluta:(2S,3R), (2R,3S), (2S,3S) e (2R,3R). Quando si parla di L-treonina ci si riferisce allo stereoisomero (2S,3R), il più rappresentato in natura. Raramente è possibile trovare in composti biologici lo stereoisomero (2S,3S) chiamato L-allotreonina[2],principalmente come metabolita vegetale.[7]


L-Treonina (2S,3R) eD-Treonina (2R,3S)

L-allo-Treonina (2S,3S) eD-allo-Treonina (2R,3R)

Biochimica

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La Treonina fa parte degli amminoacidi con catena lateralepolare.All'interno delle proteine i residui di treonina si possono trovare nella porzione centrale della struttura secondaria difoglietto β:solo per questo amminoacido risulta essere la posizione preferenziale.[8][9]

Quando presenti in α eliche i residui di treonina modificano la normale struttura delle stesse:[10]la catena laterale della treonina forma spesso legami ad idrogeno con la serina dando luogo a motivi riccorrenti, come l'ST-turn[11],ST-motif[12][13]e ST-staple.[14][15]

Analogamente allaserina,il suo gruppo laterale può subire reazione diO-glicosilazione,cioè l'addizione di una molecola diglucosio,oltre a fosforilazione (conserina,tirosina,idrossiprolinaeidrossilisina): questa è una caratteristica fondamentale, per esempio, per spiegare il funzionamento, deirecettori cellulari di membrana.

Biosintesi

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Biosintesi della Treonina
Biosintesi della Treonina nella E.colie C.glutamicum

La Treonina, come accennato, non viene sintetizzata nel corpo umano, ma una sua sintesi può essere riscontrata in altri tipi di organismi. La biosintesi della Treonina inE.colicomincia con la formazione delpiruvatoa partire dal glucosio tramite laglicolisi.[16]Il piruvato viene ossidato adacido ossalaceticoad opera delpiruvato car Boss ilasi.Quest'ultimo subisce il trasferimento di un gruppo amminico per mezzo dellaaspartato transaminasiper formareL-aspartato.[17]A partire dall'L-aspartato cominciano una serie di vie metaboliche che conducono alla sintesi di diversi amminoacidi:Lisina,Metionina,Isoleucina,Glicinae Treonina; nello schema a fianco è riportata la sola via che conduce all'amminoacido di interesse.[18]Nella fattispecie:

  1. Lo L-aspartato vienefosforilatoad aspartil-β-fosfato per mezzo dell'enzimaaspartato chinasiconsumandoATP.A questo livello si ha ilcontrollo inibitoriodella via di sintesi tramiteretroinibizione da prodotto finaledata dalla Treonina stessa.
  2. A questo punto il substrato subisce unariduzionecon rimozione del gruppo fosfato e formazione delgruppo aldeidicodella aspartil semialdeide ad opera dellaaspartato-semialdeide deidrogenasi,consumando.
  3. Successivamente la aspartil semialdeide viene ridotta a L-omoserina ad operadell'omoserina deidrogenasi,consumando ulteriore.
  4. Quindi si ha una O-fosforilazione della L-omoserina ad opera della omoserina chinasi a produrre la 4-fosfo-L-omoserina consumando ATP.
  5. Quest'ultima viene de-fosforilata ad opera dellaliasitreonina sintasi formando la L-treonina.[16]

Catabolismo

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La L-treonina ècatabolizzatain un sistema complesso di vie metaboliche, che in quanto tale è difficilmente razionalizzabile unitariamente. Complessivamente esistono quattro principali vie di degradazione:[19]

Schema del catabolismo della treonina
  1. Nella prima la Treonina è catabolizzata dalla treonina deidratasi a 2-ossabutanoato, il quale è convertito a propanoil-CoA[20]
  2. Nella seconda via la treonina èossidatadallaL-treonina 3-deidrogenasia formare L-2-ammino-3-ossobutanoato tramite,scisso successivamente dal 2-ammino-3-chetobutirrato CoA ligasi in glicina ed acetil-CoA: questa via è stata osservata inarchibatteri[21],batteri[22],funghi[23],uccelli[24]emammiferi[25].In assenza dell'ultimo enzima lo L-2-ammino-3-ossobutanoato si converte in 1-ammino-2-propanone; quest'ultimo può essere trasformato inmetilgliossale,grazie a l'ossigenoe aammino ossidasi.[26]
  3. Nella terza via metabolica, differentemente da quanto detto per la seconda, anziché in metilgliossale la L-treonina viene trasformata in (R)-ammino-2-propanolo O-2 fosfato, grazie all'azione della L-treonina chinasi.[27]
  4. Nella quarta via scinde la treonina direttamente inglicinaedacetaldeidetramite l'enzima L-treonina aldolasi; quest'ultima via è stata dimostrata grazie a studi su alcuni ceppi diPseudomonas putida.[28]

Nessuna di queste vie è completamente rappresentata in un unico organismo: lo schema riportato è il sunto della gran parte delle vie metaboliche scoperte.

Produzione

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Lo schema riporta in maniera essenziale le fasi di produzione della L-treonina per via fermentativa.

La L-treonina non viene prodotta per sintesi chimica, in quanto il processo risulta economicamente poco conveniente, a causa della formazione deldiastereoisomero(2S,3S) che rende troppo costosa la purificazione del prodotto.[29][30]Si predilige quindi la sintesi perfermentazione,utilizzando unbioreattorein cui si fa avvenire la crescita di opportuni batteri ingegnerizzati allo scopo di produrre grandi quantità di L-treonina in manierastereoselettiva.Una volta conclusa la fase di fermentazione, vi è una separazione della biomassa cellulare con tecniche diultrafiltrazioneocentrifugazione:la biomassa ottenuta può essere utilizzata nella formulazione di fertilizzanti.[31]In passato, a questo punto, si procedeva con una separazione incolonna a scambio ionicodegli aminoacidi, ma questa tecnica è caduta in disuso a fronte di progressi in campo tecnico.[29][31]Attualmente si procede con il trattamento delle acque madri aggiustando ilpHdella miscela ottenuta: il controllo del pH è di estrema importanza per le successive fasi dicristallizzazione,si riscontra infatti che certi amminoacidi cristallizzano solo da soluzioni che si trovano in uno specifico range di pH. È quindi necessario il suo controllo per ottenere una cristallizzazione in maniera selettiva verso un amminoacido e il più quantitativa possibile.[32][33]La lavorazione procede con successive fasi di concentrazione termica, e infine si fa avvenire la cristallizzazione della L-Treonina.[29]L'ultima fase della produzione è la separazione dei cristalli dalle acque madri, che vengono riciclate, e l'essiccamento del prodotto ottenuto.[31][32]

Utilizzi

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Le informazioni riportate non sono consigli medici e potrebbero non essere accurate. I contenuti hanno solo fine illustrativo e non sostituiscono il parere medico:leggi le avvertenze.

Uomo

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Si possono trovare commercialmente miscele di amminoacidi contenenti anche la treonina, generalmente utilizzati per la nutrizione parenterale.[34]

Si è studiata la sua applicazione nell'ambito dellaneurologiaper il trattamento di patologie come lasclerosi laterale amiotrofica[35][36],lasclerosi multipla[37][38][39]espasticità[40]:non risultano ancora evidenze scientifiche circa l'utilità di terapie di questo tipo, ed anzi in taluni casi si sono evidenziati addirittura possibili trend negativi, ancora da dimostrare.[35]

Allevamento

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Integratori di L-treonina sono utilizzati anche nell'industria della produzione di mangimi: nella fattispecie è stato provato come possa migliorare l'immunità, la salute intestinale, le capacitàantiossidantie la performance di crescita dei polli in tenera età.[41]Una sua supplementazione in eccesso in galline ovaiole ha dimostrato anche l'incremento delle prestazioni di posa e dell'unità Haugh.[42]Entrambi i fattori descritti risultano essere importanti perché limitano l'impiego di risorse naturali.

Organocatalisi

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Molti derivarti della Treonina, particolarmente gli O-terz-butildimetilsilil derivati, sono utilizzati comeorganocatalizzatorinelle reazioni dicondensazione aldolicastereoselettiva, e varianti di essa, dichetoniciclici conaldeidi:il meccanismo d'azione è quello viaenamminae la tecnica fornisce buoneresecon elevatieccessi enantiomerici.[43][44][45][46]L'utilizzo di questicatalizzatoririsulta particolarmente utile, in quanto la L-treonina è commercialmente disponibile in forma enantiopura a prezzi molto accessibili.

Note

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  1. ^Scheda tecnica della L-treonina Merk,susigmaaldrich.URL consultato il 14/11/2018.
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  3. ^Lehninger, Albert L. e Cox, Michael M.,Lehninger principles of biochemistry.,3rd ed., Worth Publishers, 2000,ISBN1572591536,OCLC42619569.URL consultato il 12 dicembre 2018.
  4. ^(EN) Sudhir Borgonha, Meredith M. Regan e Seung-Ho Oh,Threonine requirement of healthy adults, derived with a 24-h indicator amino acid balance technique,inThe American Journal of Clinical Nutrition,vol. 75, n. 4, 2002-4, pp. 698-704,DOI:10.1093/ajcn/75.4.698.URL consultato il 9 novembre 2018.
  5. ^(EN)USDA Food Composition Databases,sundb.nal.usda.gov.URL consultato il 9 novembre 2018(archiviato dall'url originaleil 20 ottobre 2020).
  6. ^(EN) Robert D. Simoni, Robert L. Hill e Martha Vaughan,The Discovery of the Amino Acid Threonine: the Work of William C. Rose,inJournal of Biological Chemistry,vol. 277, n. 37, 13 settembre 2002, pp. e25–e25.URL consultato il 9 novembre 2018.
  7. ^(EN)Human Metabolome Database: Showing metabocard for L-Allothreonine (HMDB0004041),suhmdb.ca.URL consultato il 9 novembre 2018.
  8. ^(EN) Nicholus Bhattacharjee e Parbati Biswas,Position-specific propensities of amino acids in the β-strand,inBMC Structural Biology,vol. 10, 28 settembre 2010, p. 29,DOI:10.1186/1472-6807-10-29.URL consultato il 13 novembre 2018.
  9. ^(EN) Patrice Koehl e Michael Levitt,Structure-based conformational preferences of amino acids,inProceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America,vol. 96, n. 22, 26 ottobre 1999, pp. 12524-12529.URL consultato il 13 novembre 2018.
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  13. ^(EN) Alexandre Atkinson, Jérôme Graton e Jean-Yves Le Questel,Insights into a highly conserved network of hydrogen bonds in the agonist binding site of nicotinic acetylcholine receptors: A structural and theoretical study,inProteins: Structure, Function, and Bioinformatics,vol. 82, n. 10, 28 giugno 2014, pp. 2303-2317,DOI:10.1002/prot.24589.URL consultato il 14 novembre 2018.
  14. ^(EN) Gray T.M., Matthews B.W.,Intrahelical hydrogen bonding of serine, threonine and cysteine residues within α-helices and its relevance to membrane-bound proteins,inJournal of Molecular Biology,vol. 175, n. 1, 5 maggio 1984, pp. 75-81,DOI:10.1016/0022-2836(84)90446-7.URL consultato il 14 novembre 2018.
  15. ^(EN) Ballesteros J.A., Deupi X., Olivella M., Haaksma E.E.J., Pardo L.,Serine and Threonine Residues Bend α-Helices in the χ1 = g− Conformation,inBiophysical Journal,vol. 79, n. 5, 1º novembre 2000, pp. 2754-2760,DOI:10.1016/S0006-3495(00)76514-3.URL consultato il 14 novembre 2018.
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  18. ^(EN) Atsushi Yokota e Isamu SHIIO,Dihydrodipicolinate synthase deficiency of Brevibacterium flavum strain BB69, a threonine-producing mutant with a feedback-resistant homoserine dehydrogenase.,inAgricultural and Biological Chemistry,vol. 54, n. 2, 1990, pp. 547-548,DOI:10.1271/bbb1961.54.547.URL consultato il 12 novembre 2018.
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