Valina
Valina | |
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NomeIUPAC | |
Acido 2-ammino-3-metilbutanoico | |
Abbreviazioni | |
V
VAL | |
Nomi alternativi | |
Valina | |
Caratteristiche generali | |
Formula brutaomolecolare | C5H11NO2 |
Massa molecolare(u) | 117,15 |
Aspetto | solido cristallino biancastro |
Numero CAS | |
Numero EINECS | 200-773-6 |
PubChem | 6287,88733505e6971018 |
DrugBank | DBDB00161 |
SMILES | CC(C)C(C(=O)O)N |
Proprietà chimico-fisiche | |
Costante di dissociazione acidaa 293 K | pK1:2,39 pK2:9,74 |
Punto isoelettrico | 6,00 |
Solubilitàinacqua | 85 g/l a 293 K |
Temperatura di fusione | 315 °C (588 K) con decomposizione |
Proprietà termochimiche | |
ΔfH0(kJ·mol−1) | −617,9 |
Indicazioni di sicurezza | |
Frasi H | --- |
Consigli P | ---[1] |
Lavalinaè unamminoacidoutilizzato dagli esseri viventi per lasintesi delle proteine.Viene indicato comunemente con le sigleVoValed ècodificatosull'RNA messaggerodaicodoniGUU, GUC, GUA e GUG.
Storia
[modifica|modifica wikitesto]La valina fu isolata per la prima volta dallacaseinanel 1901 daHermann Emil Fischer.[2]Il nome valina deriva dall'acido valerico,che a sua volta prende il nome dalla piantavalerianaper la presenza dell'acido nelle radici della pianta.[3]
Struttura
[modifica|modifica wikitesto]La valina, come tutti gli amminoacidi, è composta da ungruppo amminico() e da unocar Boss ilico(). La catena laterale èalifaticae ramificata (sostituentechiamatoisopropile), il che rende la molecolaapolare.Siccome la molecola presenta un gruppo a caratterebasico(quello amminico) ed uno a carattereacido(quello car Boss ilico), viene definitaanfoterain quanto può mostrare entrambi i comportamenti a seconda delpH.
Ilpunto isoelettricodella valina, ossia il valore di pH in cui l'amminoacido si dissocia nella sua parte acida () e si protona nella sua parte basica (), è 6,00. Questo valore lo si ottiene dalla media tra lacostante di dissociazione acidae quellabasica.L'amminoacido così dissociato viene definitozwitterione,il quale presenta cariche negative e positive in uguali quantità e dunque, carica globale neutra. Questa proprietà impedisce ad uno zwitterione di subire unamigrazione elettroforetica.
Siccome al carbonio 2, chiamato anche carbonio α, sono legati 4 sostituenti differenti (,isopropile,e), viene identificato in quest'ultimo unostereocentro.A seconda di come sono orientati tridimensionalmente questi sostituenti, possono identificarsi 2enantiomeri:l'acido 2(S)-ammino-3-metilbutanoico e l'acido 2(R)-ammino-3-metilbutanoico. Queste due molecole hannoattività otticae quindi si possono distinguere l'L-valina come la D-valina.
Con il nome "valina" si intendono in genere lemiscele racemiche.
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Struttura dell'L-valina
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Struttura della D-valina
L-valina
[modifica|modifica wikitesto]L'enantiomero L della valina è quello utilizzato dagli esseri viventi terrestri comemattoncino per costruire le proteine.Non è sintetizzato nel nostro organismo, per cui rientra in quella categoria di amminoacidi definitiessenziali,che sono da introdurre con la dieta.
Biosintesi
[modifica|modifica wikitesto]La valina, come altri aminoacidi a catena ramificata, è sintetizzata dallepiante,ma non daglianimali.[4]È sintetizzato nelle piante e neiprocariotiattraverso diversi passaggi a partire dall'acido piruvico.La parte iniziale del percorso porta anche allasintesi della leucina.L'intermedioα-chetoisovaleratosubisce un'amminazione riduttiva conglutammato.
Metabolismo
[modifica|modifica wikitesto]Come altri aminoacidi a catena ramificata, il catabolismo della valina inizia con la rimozione del gruppo amminico pertransaminazione,dando α-chetoisovalerato, che viene convertito inisobutirril-CoAattraverso la decar Boss ilazione ossidativa da parte del complesso enzimaticoα-chetoacido deidrogenasi.[5]Questo viene ulteriormente ossidato insuccinil-CoA,che può entrare nel ciclo dell'acido citrico.
Malattie metaboliche
[modifica|modifica wikitesto]La scomposizione della valina è disturbata nelle seguenti malattie metaboliche:
Utilizzi
[modifica|modifica wikitesto]La L-valina è l'amminoacido necessario per lasintesi proteica,ma è utilizzabile dall'organismo umano anche per la produzione di energia da alimenti molto proteici o in caso di mobilizzazione di riserve proteiche endogene. La valina serve per esempio, come gli altri dueaminoacidi con catena di idrocarburi ramificata:leucinaeisoleucina,al nutrimento delmuscolo.Questo è importante durante sforzi prolungati o in fasi difame,quando il corpo deve attingere alle proprie riserve interne. La distruzione della valina dà luogo apropionil-CoAche, dopo la conversione insuccinil-CoA,contribuisce al completamento delciclo di Krebs.[6]
Resistenza all'insulina
[modifica|modifica wikitesto]Come altri aminoacidi a catena ramificata, anche la L-valina è associata all'insulinoresistenza:si osservano livelli più elevati di valina nel sangue di topi, ratti e umanidiabetici.[7]I topi nutriti con una dieta di deprivazione di valina per un giorno hanno migliorato la sensibilità all'insulina e l'alimentazione di una dieta di deprivazione di valina per una settimana riduce significativamente i livelli di glucosio nel sangue.[8]Nei topi obesi e insulinoresistenti, una dieta con livelli ridotti di valina e degli altri aminoacidi a catena ramificata determina una riduzione dell'adiposità e una migliore sensibilità all'insulina.[9]Negli esseri umani, una dieta povera di proteine abbassa i livelli ematici di valina e diminuisce i livelli di glucosio nel sangue a digiuno.
Cellule staminali ematopoietiche
[modifica|modifica wikitesto]La valina è essenziale per l'auto-rinnovamento dellecellule staminali ematopoietiche(HSC), come dimostrato da esperimenti sui topi.[10]La restrizione dietetica di valina esaurisce selettivamente le HSC presenti nel midollo osseo del topo. Il successo del trapianto di cellule staminali è stato ottenuto nei topi dopo 3 settimane di dieta a restrizione di valina. La sopravvivenza a lungo termine dei topi trapiantati è stata raggiunta quando la valina è stata restituita alla dieta gradualmente per un periodo di 2 settimane per evitare la sindrome da rialimentazione.
D-valina
[modifica|modifica wikitesto]Gli enantiomeri D degli amminoacidi a catena ramificata (D-BCAA dall'ingleseD-branched-chain amino acid) come la D-leucina, la D-isoleucina e la D-valina sono noti per essere intermedi di antibiotici peptidici ed esibiscono una varietà di attività biologiche.[11]Tra queste è esclusa la sintesi proteica, dunque la D-valina è classificabile comeamminoacido non proteinogenico.
Sintesi
[modifica|modifica wikitesto]La D-valina viene sintetizzata tramite l'amminazione enantioselettiva NADPHdipendente. Questa reazione, catalizzata nella sua prima fase dall'enzimaD-amminoacido deidrogenasie nella seconda fase dallaglucosio deidrogenasi,consuma 2ossiacidia favore della formazione degli amminoacidi D, consumando come fonte energetica il NADPH.
Abbondanza negli alimenti
[modifica|modifica wikitesto]Tra i cereali, lasegalene è molto ricca, con 530 mg per 100 g.
I seguenti esempi del contenuto di valina si riferiscono a 100 g di alimento. Di fianco è riportata la percentuale di proteine totali.[12]
Alimento | Proteine totali | Valina | Percentuale |
---|---|---|---|
Carne di manzo cruda | 21,26 g | 1055 mg | 5,0 % |
Petto di pollo crudo | 23,09 g | 1145 mg | 5,0 % |
Salmone crudo | 20,42 g | 1107 mg | 5,4 % |
Pollame | 12,58 g | 859 mg | 6,8 % |
Latte vaccino, materia grassa 3,7% | 3,28 g | 220 mg | 6,7 % |
Noci | 15,23 g | 753 mg | 4,9 % |
Farina integrale di frumento | 13,70 g | 618 mg | 4,5 % |
Farina integrale di mais | 6,93 g | 351 mg | 5,1 % |
Riso non sbramato | 7,94 g | 466 mg | 5,9 % |
Piselli secchi | 24,55 g | 1159 mg | 4,7 % |
La stima del fabbisogno giornaliero per un adulto sano oscilla - a seconda del metodo impiegato - tra i 10 e i 29 mg di valina per chilogrammo di peso corporeo.[13]
Note
[modifica|modifica wikitesto]- ^scheda della valina suIFA-GESTISArchiviatoil 16 ottobre 2019 inInternet Archive.
- ^(EN)valine | chemical compound,suEncyclopedia Britannica.URL consultato il 1º settembre 2021.
- ^(EN)Definition of VALINE,sumerriam-webster.URL consultato il 1º settembre 2021.
- ^P. Basuchaudhuri,Nitrogen metabolism in rice,2016,ISBN978-1-4987-4668-7,OCLC945482059.URL consultato il 6 settembre 2021.
- ^K. E. Van Holde e Kevin G. Ahern,Biochemistry,3rd ed, Benjamin Cummings, 2000,ISBN0-8053-3066-6,OCLC42290721.URL consultato il 6 settembre 2021.
- ^J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer:Biochemie.6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 697–698, 735, 746;ISBN 978-3-8274-1800-5.
- ^(EN) Christopher J. Lynch e Sean H. Adams,Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance,inNature Reviews Endocrinology,vol. 10, n. 12, 2014-12, pp. 723–736,DOI:10.1038/nrendo.2014.171.URL consultato il 6 settembre 2021.
- ^(EN) Fei Xiao, Junjie Yu e Yajie Guo,Effects of individual branched-chain amino acids deprivation on insulin sensitivity and glucose metabolism in mice,inMetabolism - Clinical and Experimental,vol. 63, n. 6, 1º giugno 2014, pp. 841–850,DOI:10.1016/j.metabol.2014.03.006.URL consultato il 6 settembre 2021.
- ^Nicole E. Cummings, Elizabeth M. Williams e Ildiko Kasza,Restoration of metabolic health by decreased consumption of branched-chain amino acids.
- ^(EN) Yuki Taya, Yasunori Ota e Adam C. Wilkinson,Depleting dietary valine permits nonmyeloablative mouse hematopoietic stem cell transplantation,inScience,2 dicembre 2016,DOI:10.1126/science.aag3145.URL consultato il 6 settembre 2021.
- ^(EN) Hironaga Akita, Hirokazu Suzuki e Katsumi Doi,Efficient synthesis of d-branched-chain amino acids and their labeled compounds with stable isotopes using d-amino acid dehydrogenase,inApplied Microbiology and Biotechnology,vol. 98, n. 3, 1º febbraio 2014, pp. 1135–1143,DOI:10.1007/s00253-013-4902-1.URL consultato il 6 settembre 2021.
- ^Database dei principi nutritividelMinistero dell'agricoltura degli Stati Uniti,ventunesima edizione.
- ^A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou:Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects.In:J. Nutr.136(1 Suppl); Jan 2006: S. 256S–263S;PMID 16365094.
Voci correlate
[modifica|modifica wikitesto]- Amminoacido
- Amminoacidi essenziali
- Amminoacidi ramificati
- Amminoacidi proteinogenici
- Amminoacidi non proteinogenici
Altri progetti
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Collegamenti esterni
[modifica|modifica wikitesto]- (EN)valine,suEnciclopedia Britannica,Encyclopædia Britannica, Inc.