Valina

Valina
	formula di struttura
NomeIUPAC
	Acido 2-ammino-3-metilbutanoico
Abbreviazioni
	V VAL
Nomi alternativi
	Valina
Caratteristiche generali
Formula brutaomolecolare	C5H11NO2
Massa molecolare(u)	117,15
Aspetto	solido cristallino biancastro
Numero CAS	72-18-4
Numero EINECS	200-773-6
PubChem	6287,88733505e6971018
DrugBank	DBDB00161
SMILES	CC(C)C(C(=O)O)N
Proprietà chimico-fisiche
Costante di dissociazione acidaa 293 K	pK1:2,39; pK2:9,74
Punto isoelettrico	6,00
Solubilitàinacqua	85 g/l a 293 K
Temperatura di fusione	315 °C (588 K) con decomposizione
Proprietà termochimiche
ΔfH0(kJ·mol−1)	−617,9
Indicazioni di sicurezza
Frasi H	---
Consigli P	---
	Modifica dati su Wikidata·Manuale

Lavalinaè unamminoacidoutilizzato dagli esseri viventi per lasintesi delle proteine.Viene indicato comunemente con le sigleVoValed ècodificatosull'RNA messaggerodaicodoniGUU, GUC, GUA e GUG.

Storia

La valina fu isolata per la prima volta dallacaseinanel 1901 daHermann Emil Fischer.^[2]Il nome valina deriva dall'acido valerico,che a sua volta prende il nome dalla piantavalerianaper la presenza dell'acido nelle radici della pianta.^[3]

Struttura

La valina, come tutti gli amminoacidi, è composta da ungruppo amminico( ${\ce {-NH2}}$ ) e da unocar Boss ilico( ${\ce {-COOH}}$ ). La catena laterale èalifaticae ramificata ( ${\ce {-CH-(CH3)2}}$ sostituentechiamatoisopropile), il che rende la molecolaapolare.Siccome la molecola presenta un gruppo a caratterebasico(quello amminico) ed uno a carattereacido(quello car Boss ilico), viene definitaanfoterain quanto può mostrare entrambi i comportamenti a seconda delpH.

Ilpunto isoelettricodella valina, ossia il valore di pH in cui l'amminoacido si dissocia nella sua parte acida ( ${\ce {-COO-}}$ ) e si protona nella sua parte basica ( ${\ce {-NH3+}}$ ), è 6,00. Questo valore lo si ottiene dalla media tra lacostante di dissociazione acidae quellabasica.L'amminoacido così dissociato viene definitozwitterione,il quale presenta cariche negative e positive in uguali quantità e dunque, carica globale neutra. Questa proprietà impedisce ad uno zwitterione di subire unamigrazione elettroforetica.

Siccome al carbonio 2, chiamato anche carbonio α, sono legati 4 sostituenti differenti ( ${\ce {-H}}$ ,isopropile, ${\ce {-NH2}}$ e ${\ce {-COOH}}$ ), viene identificato in quest'ultimo unostereocentro.A seconda di come sono orientati tridimensionalmente questi sostituenti, possono identificarsi 2enantiomeri:l'acido 2(S)-ammino-3-metilbutanoico e l'acido 2(R)-ammino-3-metilbutanoico. Queste due molecole hannoattività otticae quindi si possono distinguere l'L-valina come la D-valina.

Con il nome "valina" si intendono in genere lemiscele racemiche.

Struttura dell'L-valina
Struttura della D-valina

L-valina

L'enantiomero L della valina è quello utilizzato dagli esseri viventi terrestri comemattoncino per costruire le proteine.Non è sintetizzato nel nostro organismo, per cui rientra in quella categoria di amminoacidi definitiessenziali,che sono da introdurre con la dieta.

Biosintesi

La valina, come altri aminoacidi a catena ramificata, è sintetizzata dallepiante,ma non daglianimali.^[4]È sintetizzato nelle piante e neiprocariotiattraverso diversi passaggi a partire dall'acido piruvico.La parte iniziale del percorso porta anche allasintesi della leucina.L'intermedioα-chetoisovaleratosubisce un'amminazione riduttiva conglutammato.

Metabolismo

Come altri aminoacidi a catena ramificata, il catabolismo della valina inizia con la rimozione del gruppo amminico pertransaminazione,dando α-chetoisovalerato, che viene convertito inisobutirril-CoAattraverso la decar Boss ilazione ossidativa da parte del complesso enzimaticoα-chetoacido deidrogenasi.^[5]Questo viene ulteriormente ossidato insuccinil-CoA,che può entrare nel ciclo dell'acido citrico.

Malattie metaboliche

La scomposizione della valina è disturbata nelle seguenti malattie metaboliche:

Malattia delle urine a sciroppo d'acero

Utilizzi

La L-valina è l'amminoacido necessario per lasintesi proteica,ma è utilizzabile dall'organismo umano anche per la produzione di energia da alimenti molto proteici o in caso di mobilizzazione di riserve proteiche endogene. La valina serve per esempio, come gli altri dueaminoacidi con catena di idrocarburi ramificata:leucinaeisoleucina,al nutrimento delmuscolo.Questo è importante durante sforzi prolungati o in fasi difame,quando il corpo deve attingere alle proprie riserve interne. La distruzione della valina dà luogo apropionil-CoAche, dopo la conversione insuccinil-CoA,contribuisce al completamento delciclo di Krebs.^[6]

Resistenza all'insulina

Come altri aminoacidi a catena ramificata, anche la L-valina è associata all'insulinoresistenza:si osservano livelli più elevati di valina nel sangue di topi, ratti e umanidiabetici.^[7]I topi nutriti con una dieta di deprivazione di valina per un giorno hanno migliorato la sensibilità all'insulina e l'alimentazione di una dieta di deprivazione di valina per una settimana riduce significativamente i livelli di glucosio nel sangue.^[8]Nei topi obesi e insulinoresistenti, una dieta con livelli ridotti di valina e degli altri aminoacidi a catena ramificata determina una riduzione dell'adiposità e una migliore sensibilità all'insulina.^[9]Negli esseri umani, una dieta povera di proteine abbassa i livelli ematici di valina e diminuisce i livelli di glucosio nel sangue a digiuno.

Cellule staminali ematopoietiche

La valina è essenziale per l'auto-rinnovamento dellecellule staminali ematopoietiche(HSC), come dimostrato da esperimenti sui topi.^[10]La restrizione dietetica di valina esaurisce selettivamente le HSC presenti nel midollo osseo del topo. Il successo del trapianto di cellule staminali è stato ottenuto nei topi dopo 3 settimane di dieta a restrizione di valina. La sopravvivenza a lungo termine dei topi trapiantati è stata raggiunta quando la valina è stata restituita alla dieta gradualmente per un periodo di 2 settimane per evitare la sindrome da rialimentazione.

D-valina

Gli enantiomeri D degli amminoacidi a catena ramificata (D-BCAA dall'ingleseD-branched-chain amino acid) come la D-leucina, la D-isoleucina e la D-valina sono noti per essere intermedi di antibiotici peptidici ed esibiscono una varietà di attività biologiche.^[11]Tra queste è esclusa la sintesi proteica, dunque la D-valina è classificabile comeamminoacido non proteinogenico.

Sintesi

La D-valina viene sintetizzata tramite l'amminazione enantioselettiva NADPHdipendente. Questa reazione, catalizzata nella sua prima fase dall'enzimaD-amminoacido deidrogenasie nella seconda fase dallaglucosio deidrogenasi,consuma 2ossiacidia favore della formazione degli amminoacidi D, consumando come fonte energetica il NADPH.

Abbondanza negli alimenti

Tra i cereali, lasegalene è molto ricca, con 530 mg per 100 g.

I seguenti esempi del contenuto di valina si riferiscono a 100 g di alimento. Di fianco è riportata la percentuale di proteine totali.^[12]

Alimento	Proteine totali	Valina	Percentuale
Carne di manzo cruda	21,26 g	1055 mg	5,0 %
Petto di pollo crudo	23,09 g	1145 mg	5,0 %
Salmone crudo	20,42 g	1107 mg	5,4 %
Pollame	12,58 g	859 mg	6,8 %
Latte vaccino, materia grassa 3,7%	3,28 g	220 mg	6,7 %
Noci	15,23 g	753 mg	4,9 %
Farina integrale di frumento	13,70 g	618 mg	4,5 %
Farina integrale di mais	6,93 g	351 mg	5,1 %
Riso non sbramato	7,94 g	466 mg	5,9 %
Piselli secchi	24,55 g	1159 mg	4,7 %

La stima del fabbisogno giornaliero per un adulto sano oscilla - a seconda del metodo impiegato - tra i 10 e i 29 mg di valina per chilogrammo di peso corporeo.^[13]

Note

^scheda della valina suIFA-GESTIS Archiviatoil 16 ottobre 2019 inInternet Archive.
^(EN)valine | chemical compound,suEncyclopedia Britannica.URL consultato il 1º settembre 2021.
^(EN)Definition of VALINE,sumerriam-webster.URL consultato il 1º settembre 2021.
^P. Basuchaudhuri,Nitrogen metabolism in rice,2016,ISBN 978-1-4987-4668-7,OCLC 945482059.URL consultato il 6 settembre 2021.
^K. E. Van Holde e Kevin G. Ahern,Biochemistry,3rd ed, Benjamin Cummings, 2000,ISBN 0-8053-3066-6,OCLC 42290721.URL consultato il 6 settembre 2021.
^J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer:Biochemie.6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 697–698, 735, 746;ISBN 978-3-8274-1800-5.
^(EN) Christopher J. Lynch e Sean H. Adams,Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance,inNature Reviews Endocrinology,vol. 10, n. 12, 2014-12, pp. 723–736,DOI:10.1038/nrendo.2014.171.URL consultato il 6 settembre 2021.
^(EN) Fei Xiao, Junjie Yu e Yajie Guo,Effects of individual branched-chain amino acids deprivation on insulin sensitivity and glucose metabolism in mice,inMetabolism - Clinical and Experimental,vol. 63, n. 6, 1º giugno 2014, pp. 841–850,DOI:10.1016/j.metabol.2014.03.006.URL consultato il 6 settembre 2021.
^Nicole E. Cummings, Elizabeth M. Williams e Ildiko Kasza,Restoration of metabolic health by decreased consumption of branched-chain amino acids.
^(EN) Yuki Taya, Yasunori Ota e Adam C. Wilkinson,Depleting dietary valine permits nonmyeloablative mouse hematopoietic stem cell transplantation,inScience,2 dicembre 2016,DOI:10.1126/science.aag3145.URL consultato il 6 settembre 2021.
^(EN) Hironaga Akita, Hirokazu Suzuki e Katsumi Doi,Efficient synthesis of d-branched-chain amino acids and their labeled compounds with stable isotopes using d-amino acid dehydrogenase,inApplied Microbiology and Biotechnology,vol. 98, n. 3, 1º febbraio 2014, pp. 1135–1143,DOI:10.1007/s00253-013-4902-1.URL consultato il 6 settembre 2021.
^Database dei principi nutritividelMinistero dell'agricoltura degli Stati Uniti,ventunesima edizione.
^A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou:Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects.In:J. Nutr.136(1 Suppl); Jan 2006: S. 256S–263S;PMID 16365094.

Voci correlate

Altri progetti

Wikizionariocontiene il lemma di dizionario «valina»
Wikimedia Commonscontiene immagini o altri file suvalina

Collegamenti esterni

(EN)valine,suEnciclopedia Britannica,Encyclopædia Britannica, Inc.

Portale Chimica:il portale della scienza della composizione, delle proprietà e delle trasformazioni della materia

[1] scheda della valina suIFA-GESTIS Archiviatoil 16 ottobre 2019 inInternet Archive.

[2] (EN)valine | chemical compound,suEncyclopedia Britannica.URL consultato il 1º settembre 2021.

[3] (EN)Definition of VALINE,sumerriam-webster.URL consultato il 1º settembre 2021.

[4] P. Basuchaudhuri,Nitrogen metabolism in rice,2016,ISBN 978-1-4987-4668-7,OCLC 945482059.URL consultato il 6 settembre 2021.

[5] K. E. Van Holde e Kevin G. Ahern,Biochemistry,3rd ed, Benjamin Cummings, 2000,ISBN 0-8053-3066-6,OCLC 42290721.URL consultato il 6 settembre 2021.

[6] J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer:Biochemie.6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 697–698, 735, 746;ISBN 978-3-8274-1800-5.

[7] (EN) Christopher J. Lynch e Sean H. Adams,Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance,inNature Reviews Endocrinology,vol. 10, n. 12, 2014-12, pp. 723–736,DOI:10.1038/nrendo.2014.171.URL consultato il 6 settembre 2021.

[8] (EN) Fei Xiao, Junjie Yu e Yajie Guo,Effects of individual branched-chain amino acids deprivation on insulin sensitivity and glucose metabolism in mice,inMetabolism - Clinical and Experimental,vol. 63, n. 6, 1º giugno 2014, pp. 841–850,DOI:10.1016/j.metabol.2014.03.006.URL consultato il 6 settembre 2021.

[9] Nicole E. Cummings, Elizabeth M. Williams e Ildiko Kasza,Restoration of metabolic health by decreased consumption of branched-chain amino acids.

[10] (EN) Yuki Taya, Yasunori Ota e Adam C. Wilkinson,Depleting dietary valine permits nonmyeloablative mouse hematopoietic stem cell transplantation,inScience,2 dicembre 2016,DOI:10.1126/science.aag3145.URL consultato il 6 settembre 2021.

[11] (EN) Hironaga Akita, Hirokazu Suzuki e Katsumi Doi,Efficient synthesis of d-branched-chain amino acids and their labeled compounds with stable isotopes using d-amino acid dehydrogenase,inApplied Microbiology and Biotechnology,vol. 98, n. 3, 1º febbraio 2014, pp. 1135–1143,DOI:10.1007/s00253-013-4902-1.URL consultato il 6 settembre 2021.

[12] Database dei principi nutritividelMinistero dell'agricoltura degli Stati Uniti,ventunesima edizione.

[13] A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou:Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects.In:J. Nutr.136(1 Suppl); Jan 2006: S. 256S–263S;PMID 16365094.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

Valina

Indice

Storia

Struttura