Tâm cân トロポニンT
Tâm cân トロポニンT( しんきんトロポニンT,Anh:cardiac muscle troponin T,Lược xưng:cTnT) は, ヒトではTNNT2Di vân tửにコードされるタンパク chấtである[5][6].トロポニンTはトロポニンPhục hợp thể のトロポミオシンKết hợp サブユニットである. トロポニンはHoành văn cânの tế いフィラメントに vị trí し, tế bào nội のカルシウムイオン nùng độ の変 hóa に ứng đáp して cân thâu súc を điều tiết する.
TNNT2Di vân tử はヒトゲノムの1q32に vị trí し, トロポニンTのTâm cânHìnhアイソフォーム( cTnT ) をコードする. ヒトのcTnTは ước 36 kDaのタンパク chất で, tối sơ のメチオニン tàn cơ を hàm めて297アミノ toan から cấu thành され,Đẳng điện điểm( pI ) は4.88である. cTnTは tâm cân tế bào trung のトロポニン phục hợp thể におけるトロポミオシン kết hợp サブユニットであり, tế いフィラメントへの hệ lưu サブユニットである[7][8][9].TNNT2Di vân tử は tích chuy động vật の tâm cân tế bào とPhôiのCốt cách cânTế bào で phát hiện している[8][9][10].
Cấu tạo[Biên tập]
Tâm cân トロポニンTは298アミノ toan から cấu thành される35.9 kDaのタンパク chất である[11][12].cTnTは tâm cân の tế いアクチンフィラメント thượng のトロポニンの3つのサブユニット ( tha の2つはトロポニンI( TnI ) とトロポニンC( TnC ) ) の trung で tối đại のものである. TnTの cấu tạo は phi đối xưng đích であり, cầu trạng のC mạt đoan ドメインがトロポミオシン, TnI, TnCと tương hỗ tác dụng し, N mạt đoan lĩnh vực はトロポミオシンと cường lực に kết hợp して cố định を hành っている. TnTのN mạt đoan lĩnh vực はTuyển 択 đích スプライシングを thụ け, tâm cân nội で quan sát される phục sổ のアイソフォームが sinh み xuất されている[13].
Cơ năng[Biên tập]
cTnTはトロポニン phục hợp thể の nhất bộ として, cân thâu súc を điều tiết する cơ năng を quả たす. TnTのN mạt đoan lĩnh vực はアクチンと cường cố に kết hợp し,ミオシンのクロスブリッジKết hợp と lực phát sinh の tế にトロポミオシンやアクチンと cộng に di động している khả năng tính が cao い. この lĩnh vực は, tế いフィラメント thượng の hiệp động tính の vân đạt に quan dữ していると khảo えられている[14].TnTのC mạt đoan lĩnh vực は cầu trạng のトロポニン phục hợp thể ドメインの nhất bộ を cấu thành し, tế いフィラメントへのミオシンのクロスブリッジ kết hợp のカルシウム cảm thụ tính に quan dữ している[15].
Lâm sàng đích ý nghĩa[Biên tập]
TNNT2Di vân tử の変 dị は, gia tộc tính のPhì đại hình tâm cân chứng,Câu thúc hình tâm cân chứng[16],拡 trương hình tâm cân chứngと quan hệ している[17].この di vân tử の変 dị は, tâm phì đại は khinh độ もしくは bạn わないもののĐột nhiên tửのリスクが cao い, chủ に câu thúc tính の tâm tật hoạn と quan hệ している khả năng tính がある[16].TNNT2Di vân tử 変 dị の hoạn giả では, ミオシン trọng tỏa 変 dị hình の hoạn giả と bỉ giác して拡 trương hình tâm cân chứng への tiến hành が tốc い khả năng tính がある[18][19].
Mạn tính の phi viêm chứng tính ミオパチーや cân viêm の hoạn giả では, cốt cách cân が huyết trung tâm cân トロポニンTの đại きな cung cấp nguyên となっており, huyết trung tâm cân トロポニンTの tăng gia は đa くの tràng hợp tâm dị thường とは quan hệ していない. こうした hoạn giả でCấp tính tâm cân ngạnh tắcが nghi われる tràng hợp には, tâm cân トロポニンTではなく tâm cân トロポニンIの trắc định が thôi thưởng される[20].
COVID-19 mRNAワクチン tiếp chủng hậu の thượng thăng[Biên tập]
バーゼル đại họcとバーゼル đại học bệnh viện で hành われた nghiên cứu によって,COVID-19に đối するmRNAワクチンの tiếp chủng hậu に huyết trung の tâm cân トロポニンT nùng độ が hữu ý に thượng thăng することが phán minh した. Bị nghiệm giả の3%が3 hồi mục の tiếp chủng hậu に tâm cân トロポニンT nùng độ の thượng thăng を kỳ し, その ảnh hưởng は nhược い nam tính で tối も đại きかった. その cơ cấu はまだ minh らかではないが, quan sát されたトロポニン nùng độ は lâm sàng đích に trọng yếu な tâm tật hoạn thời にみられる trị よりもはるかに đê い[21].
Tiến hóa[Biên tập]
Tích chuy động vật では, トロポニンT ( TnT ) の cân đặc dị đích アイソフォームをコードする3つの tương đồng di vân tử が tiến hóa している[9].Các アイソフォームはトロポニン phục hợp thể の trở hại サブユニットをコードするトロポニンI ( TnI ) アイソフォーム di vân tử と liên tỏa しており, tốc cân hình TnI ( fsTnI ) -fsTnT, trì cân hình TnI ( ssTnI ) -cTnT, cTnI-ssTnTの3つの di vân tử đối を hình thành している. Phối liệt やエピトープの bảo tồn tính に quan する nghiên cứu からは, TnTとTnIのアイソフォームはTnI dạng の tổ tiên di vân tử に khởi nguyên を trì ち, trọng phục と đa dạng hóa によってが các di vân tử đối が hình thành されたことが kỳ toa されている[22].
ssTnI-cTnTとcTnI-ssTnTの kiến かけ thượng hỗn ぜこぜになった liên tỏa は, thật tế には phôi の tâm cân においてTNNT2Di vân tử がssTnI di vân tử と cộng に phát hiện していることを phản ánh している[23].アミノ toan phối liệt のアラインメントからは, TnTの các アイソフォームの trung ương lĩnh vực とC mạt đoan lĩnh vực は các アイソフォームの gian でも tích chuy động vật の sinh vật chủng の gian でも bảo tồn されているのに đối し, N mạt đoan lĩnh vực は phi thường に đa dạng hóa していることが kỳ されている[8][9].
Tuyển 択 đích スプライシング[Biên tập]
Bộ nhũ loại のTNNT2Di vân tử には, 14 cá の cấu thành đích エクソンと3 cá の tuyển 択 đích エクソンが hàm まれる[24].N mạt đoan の khả 変 lĩnh vực をコードするエクソン4, 5, そして trung ương lĩnh vực とC mạt đoan lĩnh vực の gian に vị trí するエクソン13が tuyển 択 đích スプライシングを thụ ける[25].エクソン5は, sinh lý đích pHで toan tính かつ phụ に đái điện した, 9または10アミノ toan からなる đoạn phiến をコードしている[8].エクソン5は phôi の tâm 臓で phát hiện しており, xuất sinh hậu の phát sinh quá trình で phát hiện はダウンレギュレーションされ tiêu thất する[26].
N mạt đoan lĩnh vực の chính điện hà が đa い phôi hình cTnTは, thành thể hình cTnTと bỉ giác してアクトミオシンのATPアーゼ hoạt tính や cân tuyến duy の lực phát sinh のカルシウム cảm thụ tính が cao く,アシドーシスに đối する nại tính も cao い[27].
Điểu loại と bộ nhũ loại では,TNNT2Di vân tử は phôi と tân sinh nhi の cốt cách cân で nhất quá đích に phát hiện する[23][28][29].Tân sinh nhi の cốt cách cân でTNNT2Di vân tử が phát hiện している tế, エクソン5の tuyển 択 đích スプライシングは tâm 臓と đồng kỳ している[23].この hiện tượng は,TNNT2のpre-mRNAの tuyển 択 đích スプライシングが, di vân đích に tổ み込まれた, toàn thân đích な sinh vật học đích thời kế の chế ngự hạ に trí かれていることを kỳ toa している.
Phiên 訳 hậu tu sức[Biên tập]
リン toan hóa[Biên tập]
cTnTのN mạt đoan に vị trí するSer2は vị tri の cơ cấu によて hằng thường đích にリン toan hóa されている[7].cTnTはPKCによってC mạt đoan lĩnh vực のThr197, Ser201, Thr206, Ser208, Thr287がリン toan hóa されることが tri られている. Cân tuyến duy のカルシウム cảm thụ tính と lực phát sinh を đê hạ させるためには, Thr206のリン toan hóa のみで thập phân である[30][31][32][33].ストレス điều kiện hạ ではThr194とSer198もリン toan hóa され[34],Tâm cân thâu súc の giảm nhược が dẫn き khởi こされる. Tế bào mô を trừ khứ した tâm cân では,ROCK2によるSer278とThr287のリン toan hóa によってミオシンのATPアーゼ hoạt tính と cân tuyến duy の lực phát sinh が đê hạ する[35].cTnTのリン toan hóa tu sức とその thôi định される cơ năng については hạ の biểu にまとめられている.
O-GlcNAc hóa[Biên tập]
ラットでは, tâm bất toàn の phát chứng quá trình でSer190のO-GlcNAcHóa tu sức が tăng gia し, それに bạn ってSer208のリン toan hóa が đê hạ する[33].
タンパク chất phân giải[Biên tập]
アポトーシスを khởi こしている tâm cân tế bào ではcTnTはカスパーゼ-3によって thiết đoạn され, N mạt đoan が thiết り cật められた25 kDaの đoạn phiến が sinh thành される[36].この đoạn phiến hóa によって trung ương lĩnh vực のトロポミオシン kết hợp bộ vị 1が trừ khứ され[22],ミオシンのATPアーゼ hoạt tính が đê hạ することで cân tuyến duy の lực sản sinh が giảm nhược する[36].
また, ストレス điều kiện hạ の tâm cân ではcTnTはカルパインIによって thiết đoạn され, N mạt đoan の khả 変 lĩnh vực toàn thể が hạn định trừ khứ される[37][38].このタンパク chất phân giải は, cấp tính hư huyết tái quán lưu thương hại や áp phụ hà thời の tâm cân に sinh じる[39].
このN mạt đoan が hạn định đích に thiết り cật められたcTnTは cân tuyến duy nội での cơ năng は duy trì されているが, tâm thất cân の thâu súc tốc độ が đê hạ することでĐại động mạch biệnの khai phóng からTả tâm thấtÁp がピークに đạt するまでの thời gian が diên trường し, đặc に hậu phụ hà の tăng đại thời にNhất hồi phách xuất lượngの tăng gia が dẫn き khởi こされる[39].In vitroでの nghiên cứu では, このN mạt đoan が thiết り cật められたcTnTは toàn thể đích な cân tuyến duy のカルシウム cảm thụ tính や hiệp động tính は bảo tồn されているものの, TnTのトロポミオシン, TnIやTnCへの kết hợp thân hòa tính が変 hóa することが kỳ されており[40][41],ミオシンの tối đại ATPアーゼ hoạt tính や cân tuyến duy の lực sản sinh がわずかに đê hạ することで tâm thất cân の thâu súc tốc độ を tuyển 択 đích に đê hạ させ, エネルギー tiêu phí lượng の đại きな tăng gia を dẫn き khởi こすことなく phách xuất lượng の tăng gia をもたらしている[39].
Tâm cân tế bào におけcTnTの bán giảm kỳ は bỉ giác đích đoản いため ( 3–4 nhật )[42],N mạt đoan が thiết り cật められたcTnTは sổ nhật trung に tân たに hợp thành された vô thương なcTnTで trí き hoán えられると khảo えられる. そのため, この cơ cấu はストレス điều kiện に thích ứng して tâm 臓 cơ năng を điều tiết するための, khả nghịch đích な phiên 訳 hậu điều tiết cơ cấu となっている.
| リン toan hóa bộ vị | キナーゼ | Cơ năng | Xuất điển | ||
|---|---|---|---|---|---|
| cTnT | ssTnT | fsTnT | |||
| Ser2 | C | C | PKC | Bất minh | [43][44][45] |
| Thr197 | N | N | PKC | Cơ năng への ảnh hưởng なし | [31][46] |
| Ser201 | N | N | PKC | Cơ năng への ảnh hưởng なし | [31][46] |
| Thr204 | N | N | PKC | ミオシンのATPアーゼ hoạt tính, cân tuyến duy の lực phát sinh, Ca2+Cảm thụ tính の đê hạ | [46][47][48] |
| Thr204 | N | N | CaMK II | Bất minh | [49] |
| Thr204 | N | N | ASK I | Tâm cân thâu súc の đê hạ | [34] |
| Thr206 | PKC | Ca2+Cảm thụ tính, アクトミオシンのATPアーゼ hoạt tính, cân trương lực の đê hạ | [31] | ||
| Ser208 | N | N | PKC | ミオシンのATPアーゼ hoạt tính の đê hạ, cân tuyến duy のCa2+Cảm thụ tính の変 hóa | [46][48][50] |
| Ser208 | N | N | ASK I | Tâm cân thâu súc の đê hạ | [34] |
| Thr213 | C | C | PKC | ミオシンのATPアーゼ hoạt tính, cân tuyến duy の lực phát sinh, Ca2+Cảm thụ tính の đê hạ | [51] |
| Thr213 | C | C | Raf-1 | Bất minh | [52] |
| Ser285 | N | C | PKC | ミオシンのATPアーゼ hoạt tính, cân tuyến duy の lực phát sinh, Ca2+Cảm thụ tính の đê hạ | [50] |
| Ser285 | N | C | ROCK-II | ミオシンのATPアーゼ hoạt tính, cân tuyến duy の lực phát sinh, Ca2+Cảm thụ tính の đê hạ | [35] |
| Thr294 | N | N | PKC | ミオシンのATPアーゼ hoạt tính, cân tuyến duy の lực phát sinh, Ca2+Cảm thụ tính の đê hạ | [46][47][48][50] |
| Thr294 | N | N | ROCK-II | ミオシンのATPアーゼ hoạt tính, cân tuyến duy の lực phát sinh, Ca2+Cảm thụ tính の đê hạ | [35] |
Tàn cơ phiên hào は tối sơ のメチオニンを hàm んだ phiên hào である. ssTnTやfsTnTの đối ứng tàn cơ との bỉ giác は, Cがリン toan hóa が bảo tồn されていること, Nが bảo tồn されていないことを biểu している.
Tâm cân chứng における変 dị[Biên tập]
TNNT2Di vân tử thượng の điểm 変 dị は, phì đại hình tâm cân chứng ( HCM ), 拡 trương hình tâm cân chứng ( DCM ), câu thúc hình tâm cân chứng ( RCM ) など, さまざまな chủng loại の tâm cân chứng の nguyên nhân となる. Hạ の biểu では, ヒトや động vật の tâm cân chứng でみられる đại biểu đích な変 dị やスプライシングの dị thường をまとめている.
| 変 dị | Tật hoạn | Xuất điển |
|---|---|---|
| Ile79Asn | HCM | [53][54][55] |
| Arg92Gln | HCM | [53][56] |
| Intron 16G1→A (D14 and D28+7) | HCM | [53] |
| Arg92Leu | HCM | [55][57] |
| Arg92Trp | HCM | [18][58][59] |
| Arg94Leu | HCM | [55][60] |
| Arg94Cys | HCM | [61] |
| ΔE96 | RCM | [62][63] |
| Ala104Val | HCM | [64] |
| Phe110Ile | DCM | [65][66] |
| Arg130Cys | HCM | [67] |
| Arg131Trp | DCM | [68][69] |
| E136K | RCM | [70] |
| Arg141Trp | DCM | [71][72] |
| DGlu160 | HCM | [73] |
| Glu163Arg | HCM | [67] |
| Glu163Lys | HCM | [65] |
| Ser179Phe | HCM | [74] |
| Arg205Leu | DCM | [68] |
| DLys210 | DCM | [75][76][77] |
| Glu244Asp | HCM | [65] |
| Asp270Asn | DCM | [75] |
| Lys273Glu | DCM | [19] |
| Arg278Cys | HCM | [65][78] |
変 dị の tàn cơ phiên hào はヒトcTnTのもので, tối sơ のメチオニン tàn cơ を hàm んだ phiên hào である. Tâm cân chứng の nguyên nhân となる変 dị の đại bộ phân は, bảo tồn された trung ương lĩnh vực やC mạt đoan lĩnh vực に vị trí している[79].
Xuất điển[Biên tập]
- ^abcGRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000118194-Ensembl,May 2017
- ^abcGRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000026414-Ensembl,May 2017
- ^Human PubMed Reference:
- ^Mouse PubMed Reference:
- ^“Human cardiac troponin T: identification of fetal isoforms and assignment of the TNNT2 locus to chromosome 1q”.Genomics21(2): 311–6. (May 1994).doi:10.1006/geno.1994.1271.PMID8088824.
- ^“A rapid protocol for cardiac troponin T gene mutation detection in familial hypertrophic cardiomyopathy”.Human Mutation11(2): 179–82. (1998).doi:10.1002/(SICI)1098-1004(1998)11:2<179::AID-HUMU12>3.0.CO;2-W.PMID9482583.
- ^ab“Troponin T: genetics, properties and function”.Journal of Muscle Research and Cell Motility19(6): 575–602. (Aug 1998).doi:10.1023/a:1005397501968.PMID9742444.
- ^abcd“Isoform diversity, regulation, and functional adaptation of troponin and calponin”.Critical Reviews in Eukaryotic Gene Expression18(2): 93–124. (2008).doi:10.1615/critreveukargeneexpr.v18.i2.10.PMID18304026.
- ^abcd“Troponin T isoforms and posttranscriptional modifications: Evolution, regulation and function”.Archives of Biochemistry and Biophysics505(2): 144–54. (Jan 2011).doi:10.1016/j.abb.2010.10.013.PMC3018564.PMID20965144.
- ^“Gene regulation, alternative splicing, and posttranslational modification of troponin subunits in cardiac development and adaptation: a focused review”.Frontiers in Physiology5:165. (2014).doi:10.3389/fphys.2014.00165.PMC4012202.PMID24817852.
- ^“Troponin T, cardiac muscle”.Cardiac Organellar Protein Atlas Database.2016 niên 3 nguyệt 5 nhật thời điểm のオリジナルよりアーカイブ.2015 niên 4 nguyệt 14 nhậtDuyệt lãm.
- ^“Integration of cardiac proteome biology and medicine by a specialized knowledgebase”.Circulation Research113(9): 1043–53. (Oct 2013).doi:10.1161/CIRCRESAHA.113.301151.PMC4076475.PMID23965338.
- ^“Troponin T isoform expression in humans. A comparison among normal and failing adult heart, fetal heart, and adult and fetal skeletal muscle”.Circulation Research69(5): 1226–33. (Nov 1991).doi:10.1161/01.res.69.5.1226.PMID1934353.
- ^“Calcium, thin filaments, and the integrative biology of cardiac contractility”.Annual Review of Physiology67:39–67. (2005).doi:10.1146/annurev.physiol.67.040403.114025.PMID15709952.
- ^“Cardiac thin filament regulation”.Pflügers Archiv457(1): 37–46. (Oct 2008).doi:10.1007/s00424-008-0511-8.PMC2898130.PMID18421471.
- ^ab“Long-term follow-up of R403WMYH7 and R92WTNNT2 HCM families: mutations determine left ventricular dimensions but not wall thickness during disease progression”.Cardiovascular Journal of Africa18(3): 146–53. (2007).PMC4213759.PMID17612745.
- ^“Entrez Gene: TNNT2 troponin T type 2 (cardiac)”.2022 niên 12 nguyệt 18 nhậtDuyệt lãm.
- ^ab“Cardiac troponin T Arg92Trp mutation and progression from hypertrophic to dilated cardiomyopathy”.Clinical Cardiology24(5): 397–402. (May 2001).doi:10.1002/clc.4960240510.PMC6654954.PMID11346248.
- ^ab“A novel mutation Lys273Glu in the cardiac troponin T gene shows high degree of penetrance and transition from hypertrophic to dilated cardiomyopathy”.The American Journal of Cardiology89(1): 29–33. (Jan 2002).doi:10.1016/S0002-9149(01)02158-0.PMID11779518.
- ^“Skeletal Muscle Disorders: A Noncardiac Source of Cardiac Troponin T”.Circulation145(24): 1764–1779. (June 2022).doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.121.058489.PMID35389756.
- ^“Corona-Booster wirkt häufiger aufs Herz als erwartet [Corona booster affects heart more often than expected]”(ドイツ ngữ ). Swiss Radio and Television SRF. (2022 niên 11 nguyệt 10 nhật )2022 niên 11 nguyệt 10 nhậtDuyệt lãm.
- ^ab“To investigate protein evolution by detecting suppressed epitope structures”.Journal of Molecular Evolution68(5): 448–60. (May 2009).Bibcode:2009JMolE..68..448C.doi:10.1007/s00239-009-9202-0.PMC2752406.PMID19365646.
- ^abc“Alternative RNA splicing-generated cardiac troponin T isoform switching: a non-heart-restricted genetic programming synchronized in developing cardiac and skeletal muscles”.Biochemical and Biophysical Research Communications225(3): 883–9. (Aug 1996).doi:10.1006/bbrc.1996.1267.PMID8780706.
- ^“Complete nucleotide sequence and structural organization of rat cardiac troponin T gene. A single gene generates embryonic and adult isoforms via developmentally regulated alternative splicing”.Journal of Molecular Biology227(4): 1269–76. (Oct 1992).doi:10.1016/0022-2836(92)90540-Z.PMID1433301.
- ^“Genomic organisation, alternative splicing and polymorphisms of the human cardiac troponin T gene”.Journal of Molecular and Cellular Cardiology30(6): 1247–53. (Jun 1998).doi:10.1006/jmcc.1998.0698.PMID9689598.
- ^“Isolation and characterization of cDNA clones encoding embryonic and adult isoforms of rat cardiac troponin T”.The Journal of Biological Chemistry264(24): 14471–7. (Aug 1989).doi:10.1016/S0021-9258(18)71702-X.PMID2760070.
- ^“Effects of acidosis on ventricular muscle from adult and neonatal rats”.Circulation Research63(4): 779–87. (Oct 1988).doi:10.1161/01.RES.63.4.779.PMID3168178.
- ^“Isoform variants of troponin in skeletal and cardiac muscle cells cultured with and without nerves”.Cell33(1): 297–304. (May 1983).doi:10.1016/0092-8674(83)90358-6.PMID6380757.
- ^“A single cardiac troponin T gene generates embryonic and adult isoforms via developmentally regulated alternate splicing”.The Journal of Biological Chemistry260(20): 11140–8. (Sep 1985).doi:10.1016/S0021-9258(17)39158-5.PMID2993302.
- ^“Protein kinase C phosphorylation of cardiac troponin T decreases Ca2+-dependent actomyosin MgATPase activity and troponin T binding to tropomyosin-F-actin complex”.The Biochemical Journal288(1): 123–9. (Nov 1992).doi:10.1042/bj2880123.PMC1132088.PMID1445257.
- ^abcd“Identification of a functionally critical protein kinase C phosphorylation residue of cardiac troponin T”.The Journal of Biological Chemistry278(37): 35135–44. (Sep 2003).doi:10.1074/jbc.M306325200.PMID12832403.
- ^“Dephosphorylation specificities of protein phosphatase for cardiac troponin I, troponin T, and sites within troponin T”.International Journal of Biological Sciences2(1): 1–9. (2006).doi:10.7150/ijbs.2.1.PMC1415850.PMID16585947.
- ^ab“Interplay between troponin T phosphorylation and O-N-acetylglucosaminylation in ischaemic heart failure”.Cardiovascular Research107(1): 56–65. (Jul 2015).doi:10.1093/cvr/cvv136.PMID25916824.
- ^abc“ASK1 associates with troponin T and induces troponin T phosphorylation and contractile dysfunction in cardiomyocytes”.The American Journal of Pathology163(1): 243–51. (Jul 2003).doi:10.1016/S0002-9440(10)63647-4.PMC1868161.PMID12819028.
- ^abc“Functional effects of rho-kinase-dependent phosphorylation of specific sites on cardiac troponin”.Circulation Research96(7): 740–7. (Apr 2005).doi:10.1161/01.RES.0000162457.56568.7d.PMID15774859.
- ^ab“Functional consequences of caspase activation in cardiac myocytes”.Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America99(9): 6252–6. (Apr 2002).Bibcode:2002PNAS...99.6252C.doi:10.1073/pnas.092022999.PMC122935.PMID11972044.
- ^“Micro-calpain is essential for postmortem proteolysis of muscle proteins”.Journal of Animal Science84(10): 2834–40. (Oct 2006).doi:10.2527/jas.2006-122.PMID16971586.
- ^“Selective deletion of the NH2-terminal variable region of cardiac troponin T in ischemia reperfusion by myofibril-associated mu-calpain cleavage”.Biochemistry45(38): 11681–94. (Sep 2006).doi:10.1021/bi060273s.PMC1762003.PMID16981728.
- ^abc“Restricted N-terminal truncation of cardiac troponin T: a novel mechanism for functional adaptation to energetic crisis”.The Journal of Physiology586(14): 3537–50. (Jul 2008).doi:10.1113/jphysiol.2008.153577.PMC2538805.PMID18556368.
- ^“Deletion of the first 45 NH2-terminal residues of rabbit skeletal troponin T strengthens binding of troponin to immobilized tropomyosin”.The Journal of Biological Chemistry266(19): 12432–8. (Jul 1991).doi:10.1016/S0021-9258(18)98916-7.PMID1829457.
- ^“Troponin T core structure and the regulatory NH2-terminal variable region”.Biochemistry46(5): 1368–79. (Feb 2007).doi:10.1021/bi061949m.PMC1794682.PMID17260966.
- ^“Turnover of cardiac troponin subunits. Kinetic evidence for a precursor pool of troponin-I”.The Journal of Biological Chemistry256(2): 964–8. (Jan 1981).doi:10.1016/S0021-9258(19)70073-8.PMID7451483.
- ^“Purification and properties of dog cardiac troponin T kinase”.The Journal of Biological Chemistry256(14): 7409–15. (Jul 1981).doi:10.1016/S0021-9258(19)68978-7.PMID7251602.
- ^“Some properties of cardiac troponin T structure”.The Biochemical Journal213(1): 123–9. (Jul 1983).doi:10.1042/bj2130123.PMC1152098.PMID6615417.
- ^“Phosphorylation, but not alternative splicing or proteolytic degradation, is conserved in human and mouse cardiac troponin T”.Biochemistry50(27): 6081–92. (Jul 2011).doi:10.1021/bi2006256.PMC3312388.PMID21639091.
- ^abcde“Phosphorylation specificities of protein kinase C isozymes for bovine cardiac troponin I and troponin T and sites within these proteins and regulation of myofilament properties”.The Journal of Biological Chemistry271(38): 23277–83. (Sep 1996).doi:10.1074/jbc.271.38.23277.PMID8798526.
- ^ab“Identification of sites phosphorylated in bovine cardiac troponin I and troponin T by protein kinase C and comparative substrate activity of synthetic peptides containing the phosphorylation sites”.The Journal of Biological Chemistry264(34): 20778–85. (Dec 1989).doi:10.1016/S0021-9258(19)47130-5.PMID2584239.
- ^abc“Transgenic incorporation of skeletal TnT into cardiac myofilaments blunts PKC-mediated depression of force”.American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology280(3): H1011–8. (Mar 2001).doi:10.1152/ajpheart.2001.280.3.H1011.PMID11179042.
- ^“A site phosphorylated in bovine cardiac troponin T by cardiac CaM kinase II”.Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology1248(2): 193–5. (Apr 1995).doi:10.1016/0167-4838(95)00028-s.PMID7748902.
- ^abc“Impact of cardiac troponin T N-terminal deletion and phosphorylation on myofilament function”.Biochemistry48(32): 7722–31. (Aug 2009).doi:10.1021/bi900516n.PMID19586048.
- ^“Posttranslational modifications of cardiac troponin T: an overview”.Journal of Molecular and Cellular Cardiology63:47–56. (Oct 2013).doi:10.1016/j.yjmcc.2013.07.004.PMID23871791.
- ^“Raf-1: a novel cardiac troponin T kinase”.Journal of Muscle Research and Cell Motility30(1–2): 67–72. (2009).doi:10.1007/s10974-009-9176-y.PMC2893395.PMID19381846.
- ^abc“Alpha-tropomyosin and cardiac troponin T mutations cause familial hypertrophic cardiomyopathy: a disease of the sarcomere”.Cell77(5): 701–12. (Jun 1994).doi:10.1016/0092-8674(94)90054-x.PMID8205619.
- ^“Altered cardiac troponin T in vitro function in the presence of a mutation implicated in familial hypertrophic cardiomyopathy”.The Journal of Clinical Investigation97(12): 2842–8. (Jun 1996).doi:10.1172/JCI118740.PMC507378.PMID8675696.
- ^abc“Disease-causing mutations in cardiac troponin T: identification of a critical tropomyosin-binding region”.Biophysical Journal81(5): 2827–37. (Nov 2001).Bibcode:2001BpJ....81.2827P.doi:10.1016/S0006-3495(01)75924-3.PMC1301748.PMID11606294.
- ^“Expression of a mutant (Arg92Gln) human cardiac troponin T, known to cause hypertrophic cardiomyopathy, impairs adult cardiac myocyte contractility”.Circulation Research81(1): 76–85. (Jul 1997).doi:10.1161/01.res.81.1.76.PMID9201030.
- ^“Codon 102 of the cardiac troponin T gene is a putative hot spot for mutations in familial hypertrophic cardiomyopathy”.Circulation94(12): 3069–73. (Dec 1996).doi:10.1161/01.cir.94.12.3069.PMID8989109.
- ^“Sudden death due to troponin T mutations”.Journal of the American College of Cardiology29(3): 549–55. (Mar 1997).doi:10.1016/s0735-1097(96)00530-x.PMID9060892.
- ^“Autopsy findings in siblings with hypertrophic cardiomyopathy caused by Arg92Trp mutation in the cardiac troponin T gene showing dilated cardiomyopathy-like features”.Clinical Cardiology26(11): 536–9. (Nov 2003).doi:10.1002/clc.4960261112.PMC6654022.PMID14640471.
- ^“Cytosine methylation confers instability on the cardiac troponin T gene in hypertrophic cardiomyopathy”.Journal of Medical Genetics37(9): 18e–18. (Sep 2000).doi:10.1136/jmg.37.9.e18.PMC1734704.PMID10978365.
- ^“Infantile restrictive cardiomyopathy resulting from a mutation in the cardiac troponin T gene”.Pediatrics117(5): 1830–3. (May 2006).doi:10.1542/peds.2005-2301.PMID16651346.
- ^“A troponin T mutation that causes infantile restrictive cardiomyopathy increases Ca2+sensitivity of force development and impairs the inhibitory properties of troponin”.The Journal of Biological Chemistry283(4): 2156–66. (Jan 2008).doi:10.1074/jbc.M707066200.PMID18032382.
- ^“Novel missense mutation in cardiac troponin T gene found in Japanese patient with hypertrophic cardiomyopathy”.Journal of Molecular and Cellular Cardiology29(2): 839–43. (Feb 1997).doi:10.1006/jmcc.1996.0322.PMID9140840.
- ^abcd“Mutations in the genes for cardiac troponin T and alpha-tropomyosin in hypertrophic cardiomyopathy”.The New England Journal of Medicine332(16): 1058–64. (Apr 1995).doi:10.1056/NEJM199504203321603.PMID7898523.
- ^“Effects of missense mutations Phe110Ile and Glu244Asp in human cardiac troponin T on force generation in skinned cardiac muscle fibers”.Journal of Biochemistry126(3): 457–60. (Sep 1999).doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022473.PMID10467159.
- ^ab“Clinical manifestations of hypertrophic cardiomyopathy with mutations in the cardiac beta-myosin heavy chain gene or cardiac troponin T gene”.Journal of Cardiac Failure2(4 Suppl): S97–103. (Dec 1996).doi:10.1016/s1071-9164(96)80064-9.PMID8951566.
- ^ab“Severe disease expression of cardiac troponin C and T mutations in patients with idiopathic dilated cardiomyopathy”.Journal of the American College of Cardiology44(10): 2033–40. (Nov 2004).doi:10.1016/j.jacc.2004.08.027.PMID15542288.
- ^“Dilated cardiomyopathy mutations in three thin filament regulatory proteins result in a common functional phenotype”.The Journal of Biological Chemistry280(31): 28498–506. (Aug 2005).doi:10.1074/jbc.M412281200.PMID15923195.
- ^“Idiopathic restrictive cardiomyopathy in children is caused by mutations in cardiac sarcomere protein genes”.Heart94(11): 1478–84. (Nov 2008).doi:10.1136/hrt.2007.134684.PMID18467357.
- ^“Novel cardiac troponin T mutation as a cause of familial dilated cardiomyopathy”.Circulation104(18): 2188–93. (Oct 2001).doi:10.1161/hc4301.098285.PMID11684629.
- ^“Cardiac troponin T mutation R141W found in dilated cardiomyopathy stabilizes the troponin T-tropomyosin interaction and causes a Ca2+desensitization”.Journal of Molecular and Cellular Cardiology35(12): 1421–7. (Dec 2003).doi:10.1016/j.yjmcc.2003.09.003.PMID14654368.
- ^“Functional consequences of the deletion mutation deltaGlu160 in human cardiac troponin T”.Journal of Biochemistry127(2): 263–8. (Feb 2000).doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022603.PMID10731693.
- ^“Prevalence and severity of" benign "mutations in the beta-myosin heavy chain, cardiac troponin T, and alpha-tropomyosin genes in hypertrophic cardiomyopathy”.Circulation106(24): 3085–90. (Dec 2002).doi:10.1161/01.cir.0000042675.59901.14.PMID12473556.
- ^ab“Mutations in sarcomere protein genes as a cause of dilated cardiomyopathy”.The New England Journal of Medicine343(23): 1688–96. (Dec 2000).doi:10.1056/NEJM200012073432304.PMID11106718.
- ^“Cardiac troponin T lysine 210 deletion in a family with dilated cardiomyopathy”.Journal of Cardiac Failure8(1): 28–32. (Feb 2002).doi:10.1054/jcaf.2002.31157.PMID11862580.
- ^“Clinical and functional characterization of TNNT2 mutations identified in patients with dilated cardiomyopathy”.Circulation: Cardiovascular Genetics2(4): 306–13. (Aug 2009).doi:10.1161/CIRCGENETICS.108.846733.PMC2900844.PMID20031601.
- ^“Functional consequences of a carboxyl terminal missense mutation Arg278Cys in human cardiac troponin T”.Biochemical and Biophysical Research Communications261(1): 79–82. (Jul 1999).doi:10.1006/bbrc.1999.1000.PMID10405326.
- ^Wei, Bin; Jin, J.-P. (2016-05-10).“TNNT1, TNNT2, and TNNT3: Isoform genes, regulation, and structure-function relationships”.Gene582(1): 1–13.doi:10.1016/j.gene.2016.01.006.ISSN1879-0038.PMC5325693.PMID26774798.
Ngoại bộ リンク[Biên tập]
- Mass spectrometry characterization of human TNNT2 at COPaKBArchived2016-03-05 at theWayback Machine.
- GeneReviews/NIH/NCBI/UW entry on Familial Hypertrophic Cardiomyopathy Overview
- Overview of all the structural information available in thePDBforUniProt:P45379(Troponin T, cardiac muscle) at thePDBe-KB.