Enzīmi

Tipiska enzīma — cilvēka laktoilglutationa liāzes — uzbūves shēma

Enzīmi(grieķu:ενζυμον,enzumon— 'iekšā' + 'ieraugs'), arīfermenti(latīņu:fermentum— 'ieraugs'), ir lielmolekulāribiokatalizatori,kas paātrina visas organismā notiekošāsvielmaiņasreakcijas—uzturvielunoārdīšanu, jaunu vielu sintēzi, dažādu vielu un jonu transportu,ķermeņa temperatūrasunpHregulēšanu un tā tālāk. Vielas, kuras tiek pārveidotas enzīmu katalizētajās reakcijās, sauc parsubstrātiem.Savulaik tika uzskatīts, ka visi enzīmi irolbaltumvielas,bet kopš 1980. gada ir pierādīta dažunukleīnskābju(ribozīmu) katalītiskā spēja, kas apgāza šoaksiomu.Latviešu valodā parasti enzīmu nosaukumu izskaņā ir ‘-āze’, kas parasti tiek pievienots substrāta nosaukumam. Pastāv arī tradicionālie enzīmu nosaukumi, piemēram,pepsīns,tripsīns.

Iedalījums un uzbūve

Līdzīgi kā pārējās olbaltumvielas, arī enzīmus pēc uzbūves iedala 2 kategorijās:

• vienkāršajos enzīmos jeb enzīmos proteīnos, kas veidoti tikai noaminoskābēm.
• saliktajos enzīmos jeb enzīmos proteīdos, ko veidoapofermentsjeb apoenzīms (olbaltumvielas daļa), kas saista katalizējamo vielu (substrātu) un tākofaktors(prostētiskā grupajeb neolbaltumvielas daļa), kas darbojas kākatalizatorsun bieži vien veidoaktīvo centru,pie kura notiek substrāta piesaiste. Ja kofaktors ir sarežģītas uzbūves organiska viela, piemēram,vitamīns,tad to sauc parkofermentujeb koenzīmu. Visbiežāk kofaktors atrodas apoenzīma trešējās struktūras padziļinājumā un tam ir piesaistījies arkovalento saišupalīdzību vai gadījumos, kad kofaktors ir metāla joni —koordinatīvajām saitēm.Abas šīs enzīma daļas — kofaktoru un apoenzīmu — sauc parholoenzīmu.

Pēc katalizējamās reakcijas tipa enzīmus iedala 6 klasēs:

• oksidoreduktāzes,katalizēoksidēšanās-reducēšanās reakcijas,
• transferāzes,katalizē funkcionālo grupu pārnesi,
• hidrolāzes,katalizē dažādu vielu hidrolītisku šķelšanu,
• liāzes,katalizē nehidrolītiskas šķelšanas un pievienošanas reakcijas,
• izomerāzes,katalizēizomerācijasreakcijas,
• ligāzes,katalizē reakcijas, kas saistītas arķīmisko saišuveidošanos.

Enzīmu reakciju ātruma ietekmējošie faktori

Temperatūrai pieaugot, enzīma efektivitāte pieaug līdz ~46 grādiem pēccelsija,kad tas sāk denaturēties un maina formu.

Lai gan enzimātiskās reakcijas normālos apstākļos noris diezgan ātri, pastāv faktori, kas var ietekmēt to darbības ātrumu. Viens no šiem faktoriem ir mērenatemperatūra.Paaugstinoties temperatūrai, enzīmu aktivitāte pieaug, jo palielinās efektīvo sadursmju skaits starp enzīma un substrāta molekulām. Ja temperatūra paceļas augstāk par noteiktu punktu, enzīma aktivitāte vairs nepalielinās, bet pēc brīža sāk strauji pazemināties, jo enzīmsdenaturējas.Denaturācijas laikā enzīma molekulas forma pārmainās, tādēļ tā vairs nespēj efektīvi saistīties ar atbilstošo substrātu.

Katra enzīma darbībai pastāv optimālais vides pH, kurā reakcijas ātrums ir vislielākais. Ārpus vielu normālā pH līmeņa arī var notikt enzīmu denaturācija.

Katrai reakcijai ir savi specifiski enzīmi, tādēļšūnavisu laiku regulē, kādiem enzīmiem šūnā katrā momentā jābūt aktīvā stāvoklī. Tādēļ šūnā var atrasties arī enzīmi, kuri reakcijai nav nepieciešami. Šādi tiek kontrolēts enzīmu ātrums, palielinot atbilstošā enzīma koncentrāciju vai pretēji - atņemtot aktivitāti enzīmiem, tos apslāpējot. Viens no veidiem, kā tas tiek panākts, ir caurfosforilāciju.Molekulas, kuras saista membrānas receptori, aktivē kināzes, kuras savukārt aktivē enzīmus, fosforilējot tos. Citas molekulas, kurus sauc par fosfatāzēm, atdala no enzīma molekulām fosforu, kas aptur šī enzīma darbību.

Parastākais veids, kā regulē enzīmu aktivitāti, ir toinhibēšana.Inhibēšana iedalās divos gadījumos:

1) Konkurentās inhibēšanās gadījumā šūnā ir molekulas, kuras ir substrātam līdzīgas formās, un, konkurējot ar šo substrātu, aizņem enzīma aktīvo centru. Šāda molekula reakciju kavē jeb inhibē. Biežākais tā piemērs: kad šī enzīma produkta ir pārāk daudz, tas var traucēt enzīma aktīvo centru. Produktam samazinoties, šāda inhibēšana mazinās. Šādā veidā produkta koncentrācija vienmēr tiek kontrolēta.

2) Nekonkurentās inhibēšanās gadījumā šūna saistās ar enzīma molekulu citā vietā, nevis aktīvajā centrā. Ja molekulas piesaistīšanās enzīmam izraisatelpiskāsstruktūras pārmaiņas, substrāts vairs nespēs saistīties ar aktīvo centru.

Vēsture

1833. gadā tika izolēts pirmais enzīms –diastāze.Ap 1850. gaduLuijs Pastērsnonāca pie secinājuma, karaugoscukuru par alkoholu pārvērš īpašs spēks, ko nosauca par “fermentu”, bet uzskatīja, ka tas var pastāvēt tikai dzīvās šūnās. Vārdu “enzīms” pirmo reizi 1877. gadā lietoja vācu fiziologsVilhelms Kūns.1897. gadāEduards Buhnerspierādīja, ka cukurafermentēšanainav nepieciešamas dzīvas rauga šūnas. 1965. gadā tika noteikta pirmā enzīma trīsdimensionālā struktūra, dodot pirmo precīzo ieskatu molekulārās darbības principos.

Ārējās saites

• Vikikrātuvēpar šo tēmu ir pieejamimultividesfaili. Skatīt:Enzīmi.
• «Enzīmi | Medicīnas termins»(latviešu). Popularā medicīnas enciklopēdija.
• «Enzyme»(angļu). Britannica.com.
• BRENDA— comprehensive compilation of information and literature references about all known enzymes