Glicyna

Glicyna
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	kwas 2-aminoetanowy
	Inne nazwy i oznaczenia
farm.	łac.glycinum
inne	glikokol, kwas aminooctowy
	Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C2H5NO2
Inne wzory	H; 2N−CH; 2−COOH,CH; 2(NH; 2)COOH
Masa molowa	75,07 g/mol
Wygląd	biały lub prawie biały, krystaliczny proszek,o słodkawym smaku
	Identyfikacja
Numer CAS	56-40-6; 15743-44-9(sól monopotasowa); 17829-66-2(sól kobaltowa); 29728-27-6(sól monoamonowa); 32817-15-5(sól miedziowa); 33242-26-1(sól wapniowa); 6000-43-7(chlorowodorek); 6000-44-8(sól monosodowa); 75194-99-9(fosforan)
PubChem	750
DrugBank	DB00145
SMILES
	C(C(=O)O)N
Właściwości
	Gęstość
	1,64 g/cm³;ciało stałe
	Rozpuszczalnośćwwodzie
	249 g/l
	w innych rozpuszczalnikach
	etanol:bardzo trudno
Temperatura topnienia	262 °C (rozkład)
Punkt krytyczny	387 °C;61,8 MPa
logP	−3,21
Kwasowość(pKa)	pK(−COOH)= 2,35; pK(−NH+; 3)= 9,78
Punkt izoelektryczny	6,06
Skręcalność właściwa[α]D	0
Niebezpieczeństwa
	Karta charakterystyki:dane zewnętrznefirmy Sigma-Aldrich
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	Substancja nie jest klasyfikowana jako; niebezpieczna według kryteriów GHS; (na podstawie podanej karty charakterystyki).
	Europejskie oznakowanie substancji
	oznakowanie ma znaczenie wyłącznie historyczne
	Substancja nie jest klasyfikowana jako; niebezpieczna według europejskich kryteriów; (na podstawie podanej karty charakterystyki).
	NFPA 704
Na podstawie; podanego źródła	0 1 0
Temperatura zapłonu	99,5 °C
Numer RTECS	MB7600000
Dawka śmiertelna	LD502370 mg/kg (mysz, dożylnie)
	Podobne związki
Podobne związki	etyloamina
Pochodne	betaina,glifosat,kwas hipurowy,sarkozyna
	Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą; stanu standardowego(25 °C, 1000 hPa)
	Klasyfikacja medyczna
ATC	B05 CX03
Farmakokinetyka
Metabolizm	wątrobowy
Uwagi terapeutyczne
Drogi podawania	dootrzewnowo
	Multimedia w Wikimedia Commons

Glicyna(łac.acidum aminoaceticum), skr.Gly,G –organiczny związek chemiczny,najprostszy spośród 20 standardowychaminokwasów białkowych,jedyny niebędącyczynny optycznie^[2].Za jej pojawienie się włańcuchu polipeptydowymodpowiada obecnośćkodonówGGU, GGC, GGA lub GGG w łańcuchumRNA.

Można ją otrzymać sztucznie w reakcjikwasu chlorooctowegozamoniakiem^[2].

ClCH₂COOH + 2NH₃→ H₂NCH₂COOH + NH₄Cl

Struktura i właściwości

Glicyna posiada najmniejszą resztę aminokwasową, z jednym tylko atomem wodoru włańcuchu bocznym.Ze względu na to, że z atomemwęglaα związane są dwa atomywodoru,glicyna – w przeciwieństwie do innych aminokwasów – nie jestoptycznie czynna.Glicyna zalicza się do grupy aminokwasówniepolarnych alifatycznych.

W trakcieewolucjidywergentnej (rozbieżnej) reszty glicyny zmieniają się znacznie rzadziej niż pozostałych aminokwasów, a gdy już ulegają mutacji w białkach homologicznych, to na takie reszty jakalanina,seryna,kwas asparaginowylubasparagina.Ta konserwatywność w występowaniu glicyny wiąże się z jej niewielkimi rozmiarami – zmiana tego aminokwasu na inny, z większym łańcuchem bocznym, mogłaby zaburzyć strukturę przestrzenną białka i pozbawić to białko jego funkcji biologicznej.

Glicyna stanowi średnio około 7,2% reszt aminokwasowych występujących w białkach^[6].Wyjątkiem jestkolagen,w którym glicyna stanowi blisko jedną trzecią wszystkich budujących go aminokwasów.

Glicyna jestaminokwasem endogennym.

Objętość van der Waalsa 48 Å³.

Funkcja fizjologiczna

Glicyna jako samodzielny aminokwas występuje przede wszystkim w roliprzekaźnikawośrodkowym układzie nerwowym(CNS). Działa jako hamujący przekaźnikreceptorów glicynowych,a ponadto jako koagonista kluczowy do aktywacjireceptorów NMDA.Stężenie glicyny w CNS jest wyższe wrdzeniu przedłużonym,mościeorazrdzeniu kręgowym,natomiast niższe wpółkulach mózgowychorazmóżdżku.

Wperoksysomach hepatocytówglicyna ulega sprzęgnięciu z pierwotnymikwasami żółciowymi,tworząc w ten sposób sole żółciowe.

Glicyna bierze udział w biosynteziepurynde novo,w trakcie której zostaje wbudowana do pierścienianukleotydowego,będąc źródłem węgli C4 i C5 oraz azotu N7 w tym pierścieniu.

Wraz z sukcynylo-CoAbierze udział w synteziehemu.

LD50dla glicyny wynosi 7930 mg/kg (szczury, podawana ustnie), natomiast śmierć następuje zazwyczaj na skutek wzmożonej pobudliwości.

Biosynteza

Uproszczony szlak syntezy glicyny zcholiny.

Ludzki organizm potrafi syntetyzować glicynę, dlatego nazywa się ją aminokwasem endogennym. Glicyna może być produkowana: z glioksalanu iglutaminianuprzez aminotransferazę glutaminianową; zalaninyprzez aminotransferazę alaninową. Ważnym sposobem syntezy glicyny u ssaków jest także synteza zcholinyorazseryny.

Degradacja glicyny

Glicyna ulega degradacji na drodze trzechszlaków metabolicznych.

Glicyna może ulec przekształceniu w serynę. Reakcję katalizuje hydroksymetylotransferaza serynowa, akoenzymamireakcji sątetrahydrofolianorazfosforan pirydoksalu.

Degradacja glicyny może zachodzić także wwątrobieza pomocąmitochondrialnego kompleksu syntazy glicynowej,który rozkłada glicynę nadwutlenek węglaijon amonowy,przy okazji tworzącN⁵,N¹⁰-metylenotetrahydrofolian.Kofaktoremtego procesu jestfosforan pirydoksalu.Ta ścieżka metaboliczna ma olbrzymie znaczenie dlassaków,a jej zaburzenia mogą prowadzić do hiperglicynemii.

Trzecim sposobem degradacji glicyny jestutlenienieprzezoksydazęD-aminokwasów.Glicyna zostaje przekształcona doglioksalanu,który z kolei jest utleniany w NAD⁺-zależnej reakcji doszczawianu.

Ponadto glicyna ulega licznym przemianom w innemetabolity,co zostało opisane w podrozdziale dotyczącym jej funkcji.

Choroby związane z przemianami glicyny

Z metabolizmem glicyny związane są następujące schorzenia:

Glicynuria– wynika z zaburzeń reabsorpcji glicyny wkanalikach nerkowychi polega na wydalaniu większych niż normalnie ilości tego aminokwasu.

Pierwotna hiperoksaluria– jest to zaburzeniekatabolizmu glioksalanu,który powstaje przez deaminację glicyny. Następujące po tym utlenienie glioksalanu do szczawianu skutkujekamicą moczowąorazwapnicą nerek,a także może prowadzić do przedwczesnych zgonów na skutek niewydolności nerek lubnadciśnienia.

Nieketonowa hiperglicynemia–choroba genetycznapowodująca nagromadzenie się glicyny wekrwiorazpłynie mózgowo-rdzeniowym.

Zastosowanie w lecznictwie

Glicyna jest wykorzystywana do zwiększania skutecznościleków przeciwpsychotycznychzawierającychkwas glutaminowy.Choć sama w sobie nie ma działania psychotropowego, to jednak wzmacnia efekty działania glutaminianu w mózgu (zgodnie zhipotezą glutaminową). Przyłącza się doreceptora NMDAwraz z glutaminianem i pokonujebarierę krew-mózg^[7].

Występowanie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej

W roku 1994 grupa badaczy zUniversity of Illinoispod kierownictwem Lewisa Snydera ogłosiła wstępnie odkrycie glicyny wprzestrzeni międzygwiazdowej,jednak późniejsze badania nie potwierdziły ich przypuszczeń^[8].

Dziewięć lat później, w 2003 roku, Yi-Jehng Kuan zNational Taiwan Normal Universitywraz ze Steve’em Charlneyem zNASAponowili to doniesienie. Badacze monitorowalifale radiowepod kątem obecnościlinii spektralnychcharakterystycznych dla glicyny, których zarejestrowali w sumie 27. Kuan i Charlney wysunęlihipotezę,że glicyna międzygwiazdowa powstała z prostych cząsteczek organicznych uwięzionych w lodzie na skutek ekspozycji nanadfiolet^[9].

W roku 2004 Snyder wraz ze współpracownikami opublikowali pracę, w której próbowali określić obiektywne kryterium, które powinny spełniać rejestrowane linie spektralne, aby można było mówić o potwierdzonym odkryciu glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej. Uznali jednocześnie, że żaden z rezultatów uzyskanych przez grupę Kuana nie spełnia tego kryterium^[10].

W roku 2009 dzięki misji NASAStardustostatecznie potwierdzono występowanie glicyny w przestrzeni kosmicznej pobierając próbki z kometyWild 2^[11].

W 2016 roku ogłoszono, że sondaRosettaodkryła glicynę w komie komety67P/Czuriumow-Gierasimienkopodczas pomiarów za pomocą spektrometru masowego ROSINA w latach 2014–2015.^[12]

Tzw. glicyna fotograficzna

W fotografii terminem „glicyna” określa się typwywoływacza fotograficznegozawierającegopochodnąglicyny,N-(4-hydroksyfenylo)glicynę.

Przypisy

↑^a^bFarmakopea Polska VIII,Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne, Warszawa:Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych,2008, s. 3491,ISBN978-83-88157-53-0.
↑^a^b^cPodręczny słownik chemiczny,RomualdR.Hassa(red.),JanuszJ.Mrzigod(red.),JanuszJ.Nowakowski(red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 147–148,ISBN83-7183-240-0.
↑^a^b^c^d^eGlicyna.^{[martwy link]}The Chemical Database. Wydział ChemiiUniwersytetu w Akronie.[dostęp 2012-09-01].(ang.).^{[niewiarygodne źródło?]}
↑^a^bGlycine,[w:] ChemIDplus,United States National Library of Medicine[dostęp 2012-09-01](ang.).
↑Glycine,[w:]DrugBank,University of Alberta,DB00145(ang.).
↑Nelson D., Cox M.,Lehninger Principles of Biochemistry,wyd. 4, 2005, W.H. Freeman & Co.
↑JamesJ.KalatJamesJ.,Biologiczne podstawy psychologii,2004.
↑Rachel Nowak:Amino acid found in deep space.[w:]New Scientist[on-line]. newscientist.com, 2002-07-18. [dostęp 2016-10-16].
↑Yi-Jehng Kuan and Steven B. Charnley and Hui-Chun Huang and Wei-Ling Tseng and Zbigniew Kisiel.Interstellar Glycine.„The Astrophysical Journal”. 593 (2), s. 848–867, 2003.DOI:10.1086/375637.
↑L. E. Snyder and F. J. Lovas and J.M. Hollis and D. N. Friedel and P. R. Jewell and A. Remijan and V. V. Ilyushin and E. A.A Rigorous Attempt to Verify Interstellar Glycine.„The Astrophysical Journal”. 619 (2), s. 914–930, 2005.DOI:10.1086/426677.
↑Maggie McKee:Found: first amino acid on a comet.[w:]New Scientist[on-line]. newscientist.com, 2009-08-17. [dostęp 2016-10-16].
↑Kathrin Altwegg, Hans Balsiger, Akiva Bar-Nun, Jean-Jacques Berthelier, Andre Bieler.Prebiotic chemicals–amino acid and phosphorus–in the coma of comet 67P/Churyumov-Gerasimenko.„Science Advances”. 2 (5), s. e1600285, 2016.DOI:10.1126/sciadv.1600285.

Bibliografia

Nelson D., Cox M.,Lehninger Principles of Biochemistry,wyd. 4, 2005, W.H. Freeman & Co.
Murray R.K. et al.,Harper’s Ilustrated Biochemistry,wyd. 26, 2003, Lange Medical Books.
Encyclopedia of Biological Chemistry,Lenarz W.J., Lane M.D. (red.), 2004, Elsevier.
Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L.,Biochemistry,wyd. 5, 2002, W.H. Freeman & Co.

Linki zewnętrzne

Szlaki metaboliczne glicyny– baza danych Uniwersytetu w Kyoto
Szlaki metaboliczne glicyny 2– baza szlaków metabolicznych MetaCyc

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

[FP8-1] Farmakopea Polska VIII,Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne, Warszawa:Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych,2008, s. 3491,ISBN978-83-88157-53-0.

[psc-2] Podręczny słownik chemiczny,RomualdR.Hassa(red.),JanuszJ.Mrzigod(red.),JanuszJ.Nowakowski(red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 147–148,ISBN83-7183-240-0.

[AKRON-3] Glicyna.^{[martwy link]}The Chemical Database. Wydział ChemiiUniwersytetu w Akronie.[dostęp 2012-09-01].(ang.).^{[niewiarygodne źródło?]}

[CID-4] Glycine,[w:] ChemIDplus,United States National Library of Medicine[dostęp 2012-09-01](ang.).

[DB-5] Glycine,[w:]DrugBank,University of Alberta,DB00145(ang.).

[a-6] Nelson D., Cox M.,Lehninger Principles of Biochemistry,wyd. 4, 2005, W.H. Freeman & Co.

[Kalat-7] JamesJ.KalatJamesJ.,Biologiczne podstawy psychologii,2004.

[NS1-8] Rachel Nowak:Amino acid found in deep space.[w:]New Scientist[on-line]. newscientist.com, 2002-07-18. [dostęp 2016-10-16].

[Yi-Jehng2003-9] Yi-Jehng Kuan and Steven B. Charnley and Hui-Chun Huang and Wei-Ling Tseng and Zbigniew Kisiel.Interstellar Glycine.„The Astrophysical Journal”. 593 (2), s. 848–867, 2003.DOI:10.1086/375637.

[L2005-10] L. E. Snyder and F. J. Lovas and J.M. Hollis and D. N. Friedel and P. R. Jewell and A. Remijan and V. V. Ilyushin and E. A.A Rigorous Attempt to Verify Interstellar Glycine.„The Astrophysical Journal”. 619 (2), s. 914–930, 2005.DOI:10.1086/426677.

[NS2-11] Maggie McKee:Found: first amino acid on a comet.[w:]New Scientist[on-line]. newscientist.com, 2009-08-17. [dostęp 2016-10-16].

[Altwegg-12] Kathrin Altwegg, Hans Balsiger, Akiva Bar-Nun, Jean-Jacques Berthelier, Andre Bieler.Prebiotic chemicals–amino acid and phosphorus–in the coma of comet 67P/Churyumov-Gerasimenko.„Science Advances”. 2 (5), s. e1600285, 2016.DOI:10.1126/sciadv.1600285.

[waregz-13] Aminokwasy warunkowo egzogenne dla człowieka.

[egz-14] Aminokwasy egzogennedla człowieka.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[A]

[B]