Glúten
Oglútené um composto deproteínasde armazenamento denominadasprolaminaseglutaminas,[1]que se unem com oamidonoendosperma(que nutre aplanta embrionáriadurante agerminação) dassementesde várioscereaisdafamíliadas gramíneas (Poaceae), subfamíliaPooideae,principalmente das espécies datriboTriticeae,como otrigo,cevada,triticaleecenteio.[2]Esses cereais são compostos por cerca de 40-70% deamido,1-5% de lipídios, e 7-15% deproteínas(gliadina,glutenina,albuminaeglobulina). Por sua estrutura bioquímica, esse tipo de glúten é, muitas vezes, denominado "glútentriticeae",e popularmente conhecido como" glúten de trigo ".
![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/b3/Various_grains.jpg/220px-Various_grains.jpg)
Espécies da triboAveneae,como aaveia,não contém glúten, mas normalmente são processadas em fábricas e moinhos que também processam cereais que contêm essa substância, causando assim acontaminaçãoda aveia pelos resíduos de glúten.[3][4]
A frase "contém glúten",encontrada em embalagens de diversos produtos alimentícios, serve para alertar as pessoas portadoras de hipersensibilidade imunomediada (doença celíaca) ou reações alérgicas ao glúten, para que não consumam aquele alimento pois, mesmo contendo traços pequenos dessa substância, pode ser prejudicial à saúde nesses casos.[5][6]
Propriedades
editarO glúten (gliadina e glutenina) aparece geralmente combinado com outras proteínas como asalbuminaseglobulinase também em combinação com oamidodessescereais,sendo responsável pela viscoelasticidade da massa composta pela mistura defarinha(proteína e amido em forma granular) e água.
Aviscosidadeeelasticidadesão propriedades naturais dos elementos proteicos do glúten, a gliadina (prolamina) e glutenina (glutelina); a gliadina (composta pelos aminoácidos sulfurados, cistina ecisteína) é uma proteína bastante extensível, mas pouco elástica, responsável pela ductibilidade e coesividade, enquanto a glutenina é opolímeroresponsável pela elasticidade da estrutura.[7]A complexa mistura dessas duas cadeias proteicas longas resulta na formação da massa com propriedades de coesão e viscoelasticidade, na qual o glúten retém a água nos interstícios das cadeias proteicas.
As características de textura e granulosidade, associadas à elasticidade das massas compostas por farinha com glúten, permitem que a massa proteica seja preenchida com água e bolhas de gás produzido no processo defermentação,resultando na consistência elástica e porosa ou esponjosa dospãese bolos em que se utilizafermento.
O glúten está presente nos produtos, farinhas e derivados dos seguintes cereais:trigo,cevada,triticale,trigo de Khorasan,centeio(datriboTriticeae,subfamíliaPooideae).
Obtenção
editarO glúten pode ser obtido a partir dafarinhade trigo e alguns outros cereais, separando-se a parte proteica do glúten, composta por prolaminas e gluteninas (que são insolúveis em água), da parte proteica solúvel em água (albuminas) ou solúvel em soluções salinas (globulinas) e doamido(fécula). Para isso, se forma uma massa de farinha e água, que é lavada, até a água tornar-se limpa.
Para usos químicos (não alimentares), é preferível usar umasoluçãosalinapara obter o resultado com maior pureza (pois a solução salina ajuda a extrair as globulinas). O produto resultante terá uma textura pegajosa e fibrosa, parecida com a dochiclete.
Quantidade e qualidade
editarA complexa estrutura de glúten é proveniente de dois tipos de proteínas que absorvem água. A relação entre estas duas proteínas leva à formação de glúten, mais ou menos tenaz que diferencia os vários tipos de farinha nas suas qualidades tecnológicas.
A quantidade de glúten é determinada em laboratório, a mistura de farinha e água em um almofariz. A mistura resultante é "lavada" com uma solução salina (4% monofosfato dissódico, pH 6,8 e 2% decloreto de sódio) ou manualmente com um lavaglutine especial. Desta forma, ela vai escorrer deixando apenas uma fração do amido que é o glúten insolúvel em contato com uma solução salina. A quantidade de glúten assim obtida é chamada glúten úmido e é expresso como uma percentagem do peso da amostra analisada e extraídas do glúten, e sua umidade é medida em estufa a 80° C. O glúten úmido é seco para determinar glúten seco.
Para determinar uma qualidade maior do glúten, pode-se utilizar diferentes métodos. O método de Berlim é baseado no comportamento do glúten em uma solução de ácido fraco (a presença de glúten de má qualidade faz com que a solução se torne turva). Outro método avalia o sedimento formado após a dispersão da farinha em uma solução de ácido láctico, quando o glúten incha e se instala (sedimentação Zeleny). A extensão dos resultados de sedimentos em um valor de sedimentação da refeição varia dependendo da quantidade e qualidade de glúten: este valor está correlacionado positivamente com a atitude dos produtos de panificação.
Uma vez cozido, o glúten adquire uma consistência firme e toma um pouco do sabor do caldo no qual foi cozido. Esta propriedade faz com que seja apreciado como substituto dacarnenas cozinhasvegetarianasebudista.
Emassados,o glúten é o responsável pela permanência dosgasesda fermentação no interior da massa, fazendo com que ocorra um aumento em seu volume. Depois do cozimento, acoagulaçãodo glúten é responsável pela não desinflação do bolo ou pão.
Reações adversas
editarAs pessoas portadoras de doença celíaca têm uma hipersensibilidade ao glúten, que pode ser resultado de uma alergia ou de intolerância ao glúten. Nestas pessoas, o glúten provoca danos namucosadointestino delgado,impedindo umadigestãonormal. Após eliminar o glúten da dieta, o intestino volta a funcionar com normalidade, entre algumas semanas a até alguns meses. Outra manifestação de intolerância, porém mais rara é a presença de lesões na pele chamadadermatite herpetiforme.Em geral, pessoas celíacas que não sabem que sejam portadoras desta doença, ao ingerirem alimentos com glúten sentem uma discreta indisposição estomacal que se torna mais acentuada com o tempo.
A hipersensibilidade ao glúten está mais comumente relacionada a problemas de intolerância ou alergias à proteína gliadina (prolamina), embora também existam alergias a outras proteínas encontradas no trigo, como aglutenina,aalbuminae aglobulina.Embora omilhoapresente uma variedade destas proteínas, não produz o mesmo tipo de glúten, e a alergia a derivados de milho não está associada à hipersensibilidade ao glúten.[carece de fontes]
Entre 1% e 2% da população mundial apresenta intolerância ao glúten,[8]embora até metade dos celíacos não apresentem sintomas graves ou que interfiram na vida cotidiana destes.
Os portadores da doença celíaca devem evitar certos alimentos que contenham glúten, destacando-se os derivados de trigo, cevada, centeio, triticale e aveia, incluindo derivados de fabricação caseira ou industrial, como pães, massas alimentícias (macarrão), biscoitos, bolos, salgadinhos, barras de cereais, quibe, pizzas, molhos brancos, granola, empanados, farinha de rosca, cerveja, whisky e vodka de cereais.[9][10]
Os portadores de doença celíaca não devem consumir nem mesmo carnes e legumes empanados em farinha de trigo, ou alimentos produzidas em óleo de fritura onde tenha sido imerso outro alimentos contendo farinha de trigo. Como a doença celíaca écrônica,seus portadores devem adotar uma alimentação sem glúten que geralmente deve ser seguida por toda a vida.[11]Mas tal restrição também depende do grau de sensibilidade da pessoa ao glúten.
Existe uma crença bastante popular de que osautistasapresentariam um tipo hipersensibilidade bastante particular ao glúten e àcaseína(uma proteína presente noleite). Ambas as substâncias teriam um efeitoopiáceonestes indivíduos[carece de fontes].Entretanto, estudos científicos a respeito, sugerem que dietas sem glúten não trazem nenhum benefício para crianças autistas.[12][13]
Distúrbios
editar"Distúrbios relacionados ao glúten" é o termo genérico para todas as doenças desencadeadas pelo glúten, que incluem adoença celíaca,asensibilidade ao glúten não-celíaca,alergia ao trigo,ataxiaao glúten edermatite herpetiforme.[14]
Pesquisa fisiopatológica
editarOspeptídeosdo glúten são responsáveis por desencadear distúrbios relacionados ao glúten.[15]Em pessoas que têm doença celíaca, os peptídeos causam lesões nos intestinos, variando deinflamaçãoà destruição parcial ou total dasvilosidades intestinais.[16][17]Para estudar os mecanismos desse dano, são feitos experimentos de laboratórioin vitroein vivo.[18][17]Entre os peptídeos de glúten, agliadinafoi estudada extensivamente.[15]
EstudosIn vitroein vivo
editarNo contexto da doença celíaca, os peptídeos de gliadina são classificados embásicaepesquisa clínicacomotóxicoouimunogênico,dependendo de seumecanismo de ação:[15][19]
- Os peptídeos tóxicos são aqueles capazes de afetar diretamente células e preparações intestinais “in vitro”, produzindo dano celular “in vivo” e induzindo a resposta imune inata.[15][19]In vitro,os peptídeos promovemapoptosecelular (uma forma demorte celular programada) e inibem a síntese deácido nucleicos(DNA e RNA) e proteínas, reduzindo a viabilidade das células.[20]Experimentos “in vivo” com camundongos normais mostraram que eles causam um aumento na morte celular e na produção deInterferona de tipo I(um mediador inflamatório).[15]In vitro,o glúten altera amorfologiaemotilidade,citoesqueletoorganização celular,equilíbrio oxidativoejunção estreitas.[21][20][22]
- Os peptídeos imunogênicos são aqueles capazes de ativarcélulas Tin vitro'.[15]
Pelo menos 50Epítoposde glúten podem produzir atividades citotóxicas, imunomoduladoras epermeação do intestino.[21]
O efeito dos peptídeos de aveia (aveninas) em celíacos depende da aveiacultivarconsumida por causa dos genes da prolamina, das sequências de aminoácidos das proteínas e da imunotoxicidade das prolaminas que variam entre as variedades de aveia.[23][24][25]Além disso, os produtos de aveia podem sofrer contaminação cruzada com outros cereais contendo glúten.[24]
Incidência
editarDesde 2017[update],distúrbios relacionados ao glúten estavam aumentando em frequência em diferentes áreas geográficas.[22][26][27][28]Algumas explicações sugeridas para esse aumento incluem: a crescente ocidentalização das dietas,[26]o uso crescente de alimentos à base de trigo incluídos nadieta mediterrânea,[29][30]a substituição progressiva do arroz pelo trigo em muitos países da Ásia, Oriente Médio e Norte da África,[26]o desenvolvimento nos últimos anos de novos tipos de trigo com maior quantidade decitotóxicaglútenpeptídeos,[31][32]e o maior teor de glúten em pães e produtos de panificação devido à redução do tempo de fermentação da massa.[31][33]
Outros distúrbios neurológicos
editarAlém da ataxia ao glúten, a sensibilidade ao glúten pode causar um amplo espectro de distúrbios neurológicos, que se desenvolvem com ou sem a presença de sintomas digestivos ou danos intestinais.[34]Estes incluemneuropatia periférica,epilepsia,cefaleia,encefalopatia,vasculardemênciae vários distúrbio do movimentos(síndrome das pernas inquietas,coreia,parkinsonismo,síndrome de Tourette,tremor palatal,mioclonia,distonia,síndrome de mioclonia opsoclonia,paroxismos,discinesia,miorritmia,mioquimia).[34][35]
O diagnóstico de sensibilidade ao glúten subjacente é complicado e tardio quando não há sintomas digestivos. As pessoas que experimentam problemas gastrointestinais são mais propensas a receber um diagnóstico e tratamento corretos. Umadieta rigorosa sem glútené o tratamento de primeira linha, que deve ser iniciado o mais rápido possível. É eficaz na maioria desses distúrbios. Quando a demência progrediu para um grau avançado, a dieta não tem efeito benéfico. A mioclonia cortical parece ser resistente ao tratamento tanto na dieta sem glúten quanto na imunossupressão.[34]
Ver também
editarReferências
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Similar proteins to the gliadin found in wheat exist as secalin in rye, hordein in barley, and avenins in oats and are collectively referred to as “gluten.” The gluten found in all of these grains has been identified as the component capable of triggering the immune-mediated disorder, coeliac disease.
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Estudos anteriores mostraram que a gliadina pode causar um aumento imediato e transitório da permeabilidade intestinal. Esse efeito de permeação é secundário à ligação de fragmentos específicos de gliadina não digeríveis ao receptor de quimiocina CXCR3 com subsequente liberação de zonulina, um modulador das junções estreitas intercelulares. Este processo ocorre em todos os indivíduos que ingerem glúten. Para a maioria, esses eventos não levam a consequências anormais. No entanto, esses mesmos eventos podem levar a um processo inflamatório em indivíduos geneticamente predispostos quando o sistema de vigilância imunológica reconhece erroneamente o glúten como um patógeno.
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É necessário considerar que a aveia inclui muitas variedades, contendo várias sequências de aminoácidos e apresentando diferentes imunorreatividades associadas a prolaminas tóxicas. Como resultado, vários estudos mostraram que a imunogenicidade da aveia varia de acordo com a cultivar consumida. Assim, é essencial estudar minuciosamente a variedade de aveia utilizada em um ingrediente alimentar antes de incluí-la em uma dieta sem glúten.
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O aumento do consumo mundial de uma dieta mediterrânea, que inclui uma ampla variedade de alimentos à base de trigo, possivelmente contribuiu para um aumento alarmante na incidência de distúrbios relacionados ao trigo (glúten?).1, 2
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a mecanização da lavoura e o crescente uso industrial de agrotóxicos favoreceram o desenvolvimento de novos tipos de trigo com maior quantidade de peptídeos de glúten tóxicos que causam o desenvolvimento de distúrbios relacionados ao glúten
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