Frederick Sanger

Frederick Sanger
Frederick Sanger
Conhecido(a) por	Sequenciamento de DNA
Nascimento	13 de agostode1918 Rendcomb
Morte	19 de novembrode2013(95 anos)
Nacionalidade	Inglês
Alma mater	St John's College (Cambridge)
Prêmios	Medalha Corday–Morgan(1951),Nobel de Química(1958),Medalha Real(1969),Medalha Copley(1977),Prêmio Albert Lasker de Pesquisa Médica Básica(1979),Nobel de Química(1980)
Orientador(es)(as)	Albert Neuberger
Orientado(a)(s)	Rodney Porter,Elizabeth Blackburn
Instituições	Universidade de Cambridge,Laboratório de Biologia Molecular
Campo(s)	Bioquímica

Frederick SangerOM,CH,CBE,FRS(Rendcombe,Gloucestershire,13 de agostode1918—19 de novembrode2013) foi umbioquímicoinglês.

Vida

É o segundo filho de Frederick Sanger, médico, e sua esposa, Cicely Sanger, nascida Crewdson.Estudou na Escola Bryanston e, posteriormente concluiu obacharelatoem ciências naturais, em 1939, na St John's College de Cambridge. Criado como membro de um grupo religioso de tradição protestante, ele aprendeu a abominar a violência, e durante aSegunda Guerra Mundialele foi um objector de consciência, tendo sido autorizado a prosseguir a sua investigação para odoutoramento.

Recebeu oNobel de Químicade 1958, por ter determinado a estrutura molecular dainsulina.Conjuntamente comWalter Gilbert,recebeu novamente o Nobel de Química de 1980, por estudos sobre oDNA.

Inicialmente, destinado a estudarmedicina,ficou interessado embioquímica,porque alguns dos principais bioquímicos de todo o mundo, viviam em Cambridge, na altura. Ele completou seu doutoramento em 1943 sobre o metabolismo da lisina e mais um problema prático relativo aoazotode batatas, de A. Neuberger. Descobriu ainda a estrutura dasproteínas,mais conhecida como ainsulinaproteína. Também contribuiu para a determinação das sequências base do DNA.

Investigação

Sanger descobriu a sequência completa deaminoácidosdeinsulina,em 1955, provando que asproteínastêm estruturas definidas. Ele começou por separar e fragmentar a molécula deinsulinaatravés da mistura da enzimatripsinacom uma solução deinsulina.Posteriormente, então assumiu uma forma decromatografiasobre a mistura aplicando uma pequena amostra da mesma para o final de uma folha de papel de filtro. Passou um solvente através do filtro de papel numa direcção, e uma corrente eléctrica, através do papel, no sentido oposto. Dependendo da suasolubilidadee decarga,os diferentes fragmentos de insulina mudaram-se para diferentes posições sobre o papel, criando um padrão distinto. Sanger chamou a esses padrões "impressões digitais". Tal como as impressões digitais dos humanos, esses padrões são característicos de cada proteína, e reprodutíveis. Reagrupou os pequenos fragmentos em sequências maiores para deduzir a estrutura completa da insulina, concluindo que a insulina tinha uma sequência precisa de aminoácidos. Foi graças a este êxito que ele recebeu seu primeiroNobel de Química,em 1958.

Em 1975, ele desenvolveu o método da cadeia de rescisão de sequenciamento doDNA,também conhecido como o ‘’método rescisão Dideoxy’’ ou o ‘’método Sanger’’. Dois anos mais tarde ele usou a sua técnica, sequenciando com sucesso ogenomadofagoΦ-X174;a primeira base de genoma do DNA totalmente sequenciada. Este tem sido de fundamental importância em projectos como oProjecto Genoma Humano,e ele recebeu seu segundoNobel de Química,em 1980, juntamente comWalter Gilbert.Os outros únicos laureados a recebem um Prêmio Nobel duas vezes foramMarie Curie,Linus PaulingeJohn Bardeen.Ele é o único a receber dois prémios em química. Em 1979, foi congratulado com o Prémio Louisa Bruto Horwitz naUniversidade de Columbia,juntamente comWalter GilbertePaul Berg,co-agraciados doNobel de Químicade 1980.

Recentemente

Frederick Sanger reformou-se em 1983. Em 1992, aWellcome Truste o Conselho de Investigação Médica fundou o Centro Sanger (que passou aSanger Institute), em sua homenagem.

O Instituto Sanger, localizado próximo deCambridge,Inglaterra,é um dos mais importantes centros de investigação do genoma, do mundo e desempenhou um papel proeminente na sequenciação dogenoma humano. A sua única manifestação pública em duas décadas foi a de juntar o seu nome a uma carta de outros laureados com oPrémio Nobel,britânicos, protestando contra aguerranoIraque.Referindo-se à sua juventude de objector de consciência, ele disse, "Eu ainda odeio a guerra. É por isso que assinei esta carta".

Em 2007, foi dada àSociedade Britânica de Bioquímicosuma concessão por parte daWellcome Trustpara catalogar e preservar os 35 cadernos de laboratório, nos quais Sanger tinha gravado a sua notável investigação de 1958 a 1983. Referindo-se à esta questão, a revista "Science"constatou que Sanger," a mais modesta pessoa que poderíamos conhecer ", desfrutava agora o seu tempo fazendo jardinagem na sua casa emCambridgeshire.

Mesmo na reforma, Sanger tem utilizado o seu amplo conhecimento doDNAajudando cientistas e académicos actuais nos seus trabalhos.

Publicações selecionadas

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• Neuberger, A.; Sanger, F. (1944), «The metabolism of lysine»,Biochemical Journal,38(1): 119–125,PMC1258037,PMID16747737,doi:10.1042/bj0380119.
• Sanger, F. (1945), «The free amino groups of insulin»,Biochemical Journal,39(5): 507–515,PMC1258275,PMID16747948,doi:10.1042/bj0390507.
• Sanger, F. (1947), «Oxidation of insulin by performic acid»,Nature,160(4061): 295–296,Bibcode:1947Natur.160..295S,PMID20344639,doi:10.1038/160295b0.
• Porter, R.R.; Sanger, F. (1948), «The free amino groups of haemoglobins»,Biochemical Journal,42(2): 287–294,PMC1258669,PMID16748281,doi:10.1042/bj0420287.
• Sanger, F. (1949a), «Fractionation of oxidized insulin»,Biochemical Journal,44(1): 126–128,PMC1274818,PMID16748471,doi:10.1042/bj0440126.
• Sanger, F. (1949b), «The terminal peptides of insulin»,Biochemical Journal,45(5): 563–574,PMC1275055,PMID15396627,doi:10.1042/bj0450563.
• Sanger, F.; Tuppy, H. (1951a), «The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. 1. The identification of lower peptides from partial hydrolysates»,Biochemical Journal,49(4): 463–481,PMC1197535,PMID14886310,doi:10.1042/bj0490463.
• Sanger, F.; Tuppy, H. (1951b), «The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. 2. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates»,Biochemical Journal,49(4): 481–490,PMC1197536,PMID14886311,doi:10.1042/bj0490481.
• Sanger, F.; Thompson, E.O.P. (1953a), «The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. 1. The identification of lower peptides from partial hydrolysates»,Biochemical Journal,53(3): 353–366,PMC1198157,PMID13032078,doi:10.1042/bj0530353.
• Sanger, F.; Thompson, E.O.P. (1953b), «The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. 2. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates»,Biochemical Journal,53(3): 366–374,PMC1198158,PMID13032079,doi:10.1042/bj0530366.
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• Ryle, A.P.; Sanger, F.; Smith, L.F.; Kitai, R. (1955), «The disulphide bonds of insulin»,Biochemical Journal,60(4): 541–556,PMC1216151,PMID13249947,doi:10.1042/bj0600541.
• Brown, H.; Sanger, F.; Kitai, R. (1955), «The structure of pig and sheep insulins»,Biochemical Journal,60(4): 556–565,PMC1216152,PMID13249948,doi:10.1042/bj0600556.
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• Sanger, F.; Coulson, A.R. (1978), «The use of thin acrylamide gels for DNA sequencing»,FEBS Letters,87(1): 107–110,PMID631324,doi:10.1016/0014-5793(78)80145-8.
• Sanger, F.; Coulson, A.R.; Barrell, B.G.; Smith, A.J.; Roe, B.A. (1980), «Cloning in single-stranded bacteriophage as an aid to rapid DNA sequencing»,Journal of Molecular Biology,143(2): 161–178,PMID6260957,doi:10.1016/0022-2836(80)90196-5.
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Ligações externas

• «Perfil no sítio oficial do Nobel de Química 1958»(em inglês)
• «Perfil no sítio oficial do Nobel de Química 1980»(em inglês)