Miosina

Parte da estrutura da miosina.

Aproteínamiosinaé umaATPaseque se movimenta ao longo daactinae em presença deATP,são responsáveis pelacontração muscular.Estas proteínas são as principais componentes dosmiofilamentos,osorganelosque constituem o "esqueleto"dascélulas musculares.Sua forma microscópica lembra um taco de golf.

Ela é umaenzimamecanoquímica, isto é, converte a energia química em mecânica e por isso é também chamada de proteína motora. Então, nos movimentos gerados por esses elementos, a miosina é o motor, os filamentos de actina são os trilhos e o ATP, o combustível.

Estudos de sequência deDNAmostram mais de 10 classes degenespara miosina. Entretanto, três são os mais conhecidos:miosina I,miosina II,e miosina V. A estrutura molecular de todas mostra

• uma "cabeça", onde se encontra o sítio de ligação com ATP e com a actina, sendo o local de geração de força;
• um "pescoço", que regula a atividade da "cabeça" ligando-se àcalmodulinaoutra proteína reguladora semelhante;
• uma "cauda" que contém sítios de ligação que determina se a molécula vai se ligar à membrana plasmática ou a outras caudas para formar um filamento grosso.

Estrutura

A miosina I tem uma; nesta, tem sítio de ligação para a membrana plasmática à qual se prende; pela cabeça ela se prende à actina. A miosina II e V são diméricas. Como a miosina I, a miosina V se relaciona à membrana plasmática e ao transporte de vesículas de secreção. A miosina II se polimeriza em filamentos grossos observados nas células musculares estriadas. Esses filamentos têm organização bipolar (as cabeças estão colocadas em ambas extremidades e separadas por uma zona composta só de caudas que se interagem).

Fisiologia

Nas células musculares estriadas, os filamentos de actina e de miosina estão arranjados de maneira definida e estável nocitoplasma,para que possam promover a tensão no processo decontração musculardevido ao encurtamento dosarcômeroprovocado pela mudança da conformação da miosina quando interage com a actina. A contração das células musculares lisas e das mioepiteliais também é feita pela interação da actina e miosina, só que a organização desses filamentos nessas células musculares estriadas.

A interação actina-miosina cessa quando otrifosfato de adenosinada célula muscular esgota-se. Isso resulta na rigidez característica dos músculos do cadáver, conhecida comorigor mortis,na qual os mesmos tornam-se endurecidos.

Esse sistema actina-miosina promove outros tipos de movimentos em outras células não-musculares. Por exemplo, ao final da divisão celular aparece abaixo da membrana plasmática, na porção central da célula, um anel contráctil constituído de filamento de actina e miosina; ele promove a contração do citoplasma nessa região, levando à separação das duas células-filhas.

Na verdade, são inúmeros os movimentos promovidos pelo sistema actina-miosina, como movimentos ameboides, deslocamento de organelas no citoplasma, etc. Os filamentos intermediários são encontrados em quase todos os eucariotos, mas ainda não foram vistos em fungos e outros organismos inferiores. Sua função primordial é estrutural, reforçando as células e estruturando-as em tecidos.

Algumas características distinguem-nos dos demais tecidos filamentos de citoesqueleto:

• são extremamente estáveis, pois a grande maioria continua polimerizada após extração com detergentes e altas concentrações de sais:
• suassubunidades proteicassão filamentos emalfa-héliceque se agregam como correntes, com seqüências e pesos moleculares diferentes;
• suas subunidades não se ligam a nucleotídeos e, portanto não requerem ahidrólisede ATP napolimerização.

Bibliografia

• Patologia, processos gerais; Pedro Colares, Marcelo Franco; Atheneu; 4º edição; 2004