RuBisCO
| Ribulose-bisfosfato carboxilase oxigenase | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 4.1.1.39 | ||||||
| Número CAS | 9027-23-0-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| EstruturasPDB | RCSB PDBPDBePDBjPDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO/EGO | ||||||
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RuBisCO(abreviatura deribulose-1,5-bisfosfatocarboxilaseoxigenase) é aenzimamais abundante nasplantase, por conseguinte, aproteínamais abundante noplaneta.[1]
Esta enzima capta odióxido de carbonoprocedente doare umaçúcarexistente nacélulachamado RuDP (ribulose 1,5-difosfatoou RuBP -ribulosebis-fosfato). Areacçãoentre estes doisreagentesdá origem a duasmoléculasdo açúcar PGA (fosfoglicerato). A RuBisCO é assim responsável pelo importante primeiro passo dociclo de Calvine em concreto pela fixação do dióxido de carbono na sua forma orgânica.
É importante dizer que a reacção pode acontecer tanto com dióxido de carbono quanto comoxigêniomolecular (O2). Quando o oxigênio é absorvido, o processo faz parte da fotorespiração, sem absorção de carbono. Algumas plantas (por volta de 5% das plantas existentes na Terra), utilizam um processo intermédio e mais seletivo para absorção do dióxido decarbono,evitando o contato direto com o oxigênio doartípico do "processo rubisco" (às vezes chamadoC3), com o processo chamadoC4ou oCAM( "Crassulacean acid metabolism"). O C4 usa estruturas dentro dacélulae um sistemabioquímicode transporte que envolve moléculas com 4átomosde carbono (por isso C4). O CAM é usado por plantas em ambientes muitoáridos,em que osestômatossó abrem à noite, a fim de economizarágua,que se perderia porevaporaçãose estes ficassem abertos durante o dia. Assim, à noite, absorvem o dióxido de carbono em moléculas de 4 carbonos, que ficam armazenadas emvacúolospara serem utilizadas durante o dia.
Os processos C3, C4 e CAM têm vantagens e desvantagens. O C3 é mais direto, gastando cerca de 18ATPspara fixar cada molécula de dióxido de carbono, mas requer concentrações mais altas de dióxido de carbono e água. O C4 requer mais estruturas e maisenergia(30ATPs), porém trabalha com concentrações de dióxido de carbono mais baixas naatmosferae é mais apropriado para ambientes secos. O CAM é usado em ambientes predominantemente áridos, mas fixa pouco dióxido de carbono, levando a taxas de crescimento da planta baixas.
Existe ainda um quarto processo, chamadopirenoide,que é usado pelasalgase plantas aquáticasCeratophyllaceae.
Processo
[editar|editar código-fonte]Ascianobactériase as plantas compartilham o RuBisCO, que captura o dióxido de carbono doclima.A captura de carbono é a primeira de uma série de reações que transformam carbono em moléculas de alta energia. RuBisCO nas plantas, muitas vezes é bloqueado por pequenas moléculas que se ligam a ele. Aqui, aRubisco activase (Rca)regula o RuBisCO, removendo moléculas indesejadas para que o RuBisCO possa funcionar novamente.[2]
Foi identificado um gene cianobacteriano que se parece com o que codifica a RuBisCO activase da planta. O gene codifica aproteínacianobacteriana do tipo ativase (ALC). A ALC ajuda seuhospedeiroa identificar os níveis de CO2para ajustar as taxas defotossíntese.[3]
Referências
[editar|editar código-fonte]- ↑Cooper, Geoffrey M. (2000). "10.The Chloroplast Genome".The Cell: A Molecular Approach (2nd ed.). Washington, D.C: ASM Press.ISBN 0-87893-106-6
- ↑Lechno-Yossef, By Igor Houwat, Sigal.«Identifying a cyanobacterial gene family that helps control photosynthesis».prl.natsci.msu.edu(em inglês).Consultado em 10 de outubro de 2019
- ↑«Scientists identified a gene family that helps control photosynthesis».Tech Explorist(em inglês). 10 de outubro de 2019.Consultado em 10 de outubro de 2019
Leitura adicional
[editar|editar código-fonte]- Chase MW, Soltis DE, Olmstead RG, Morgan D, Les DH, Mishler BD, et al. (1993).«Phylogenetics of Seed Plants: An Analysis of Nucleotide Sequences from the Plastid GenerbcL»(PDF).Annals of the Missouri Botanical Garden.80(3): 528–580.JSTOR2399846.doi:10.2307/2399846
- Sugawara H, Yamamoto H, Shibata N, Inoue T, Okada S, Miyake C, Yokota A, Kai Y (maio de 1999). «Crystal structure of carboxylase reaction-oriented ribulose 1, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase from a thermophilic red alga, Galdieria partita».The Journal of Biological Chemistry.274(22): 15655–61.PMID10336462.doi:10.1074/jbc.274.22.15655
- Portis AR, Parry MA (outubro de 2007). «Discoveries in Rubisco (Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase): a historical perspective».Photosynthesis Research.94(1): 121–43.PMID17665149.doi:10.1007/s11120-007-9225-6
- Ashida H, Danchin A, Yokota A (2005). «Was photosynthetic RuBisCO recruited by acquisitive evolution from RuBisCO-like proteins involved in sulfur metabolism?».Research in Microbiology.156(5–6): 611–8.PMID15950120.doi:10.1016/j.resmic.2005.01.014
- Marcus Y, Altman-Gueta H, Finkler A, Gurevitz M (junho de 2005).«Mutagenesis at two distinct phosphate-binding sites unravels their differential roles in regulation of Rubisco activation and catalysis».Journal of Bacteriology.187(12): 4222–8.PMC1151729
.PMID15937184.doi:10.1128/JB.187.12.4222-4228.2005
