Mostrar código-fonte de Lactato desidrogenase

[[Ficheiro:Lactate dehydrogenase M4 (muscle) 1I10.png|thumb]]
A '''lactato desidrogenase''' ('''LDH''') é uma [[enzima]] ({{número_EC|1.1.1.27}}) que participa do processo de transformar a [[glicose]] em energia das células de animais, plantas e até de bactérias. Nos animais está presente nas células do fígado, coração, pâncreas, rins, músculos esqueléticos, cérebro e glóbulos vermelhos. Doenças que rompem essas células liberam LDH no sangue e podem ser detectados em exame de sangue, urina ou [[LCR]]. <ref>https://labtestsonline.org/understanding/analytes/ldh/tab/test/</ref>

== Tipos ==
Diferentes isoenzimas LDH são encontradas em diferentes órgãos. Assim um exame de isotipos permite ter uma ideia de quais células estão se rompendo. As áreas de maior concentração para cada tipo de [[isoenzima]] são<ref name=HL>Judith Epstein e Natalie Butler RD (2015). What Are the Types of LDH Isoenzymes? http:// healthline /health/lactate-dehydrogenase-test#Types2</ref>:
*LDH-1: Coração e glóbulos vermelhos
*LDH-2: Glóbulos brancos
*LDH-3: Pulmões
*LDH-4: Rins, placenta e pâncreas
*LDH-5: Fígado e músculo esquelético

== LDH aumentada ==
Diversas doenças que lesionam células, como um [[infarto]] ou uma [[anemia hemolítica]] aumentam os valores de LDH, nesses casos os níveis de LDH 1 seriam superiores ao do LDH 2. Certos medicamentos e drogas podem aumentar o nível de LDH: [[Álcool]], anestésicos, [[aspirina]], [[fluoreto]]s, [[mitramicina]] e [[procainamida]]. O exercício extenuante também pode aumentar os níveis de LDH.<ref name=HL/>

== LDH diminuída ==
A [[vitamina C]] (ácido ascórbico) pode diminuir os níveis de LDH. Em raros casos os baixos níveis podem ser causados por mutações genéticas e acompanhados por cansaço e dor muscular mais rápido que o normal.<ref name=HL/>

== Reações ==
[[Ficheiro:LDH reaction.png|centro|thumb|355px|Função catalítica da LDH]]

Catalisa a interconversão de [[piruvato]] e [[lactato]] com uma concomitante interconversão de NADH e [[Dinucleótido de nicotinamida e adenina|NAD<sup>+</sup>]]. Converte o piruvato, o produto final da [[glicólise]] em lactato quando o oxigénio está ausente ou em pequenas quantidades, e realiza a reacção reversa durante o [[ciclo de Cori]], via glicolítica anaeróbica, no [[fígado]]. A grandes concentrações de lactato, a enzima exibe inibição por ''feedback'' e a taxa de conversão do piruvato a lactato é reduzida. Em [[humanos]], embora presente em praticamente todos os [[tecidos]] do corpo (em cinco diferentes isoformas), há quantidade muito mais elevada em [[células]] adaptáveis (mesmo que por curtíssimo período de tempo) à [[via anaeróbica]], como os diferentes [[miócitos]], ou que dela dependem, como os [[eritrócitos]]. Sua elevação pode ser dosada durante dano tecidual inespecífico (LDH-Total). Se comprovada, solicita-se dosagem de suas isoformas no auxílio de qual órgão está a ser afetado, acordando para o fato de maior quantidade de LDH-1 estar presente na mm cardíaca e [[eritrócitos]], LDH-2 nos [[leucócitos]] e [[miócitos]] cardíacos, LDH-3 nos [[pneumócitos]], LDH-4 nos [[rins]], [[placenta]] e [[pâncreas]] e LDH-5 nos [[hepatócitos]] e [[miócitos]] esqueléticos.

Também catalisa a desidrogenação de [[2-hidroxibutirato]], mas é um substrato mais fraco que o lactato. Existe pouca ou nenhuma actividade com [[beta-hidroxibutirato]].

== Ver também ==
* [[Oxidoredutase]]
* [[Desidrogenase]]

{{referências}}

{{DEFAULTSORT:Lactato Desidrogenase}}
[[Categoria:EC 1.1.1]]