Lactato desidrogenase
Alactato desidrogenase(LDH) é umaenzima(EC1.1.1.27) que participa do processo de transformar aglicoseem energia das células de animais, plantas e até de bactérias. Nos animais está presente nas células do fígado, coração, pâncreas, rins, músculos esqueléticos, cérebro e glóbulos vermelhos. Doenças que rompem essas células liberam LDH no sangue e podem ser detectados em exame de sangue, urina ouLCR.[1]
Tipos
[editar|editar código-fonte]Diferentes isoenzimas LDH são encontradas em diferentes órgãos. Assim um exame de isotipos permite ter uma ideia de quais células estão se rompendo. As áreas de maior concentração para cada tipo deisoenzimasão[2]:
- LDH-1: Coração e glóbulos vermelhos
- LDH-2: Glóbulos brancos
- LDH-3: Pulmões
- LDH-4: Rins, placenta e pâncreas
- LDH-5: Fígado e músculo esquelético
LDH aumentada
[editar|editar código-fonte]Diversas doenças que lesionam células, como uminfartoou umaanemia hemolíticaaumentam os valores de LDH, nesses casos os níveis de LDH 1 seriam superiores ao do LDH 2. Certos medicamentos e drogas podem aumentar o nível de LDH:Álcool,anestésicos,aspirina,fluoretos,mitramicinaeprocainamida.O exercício extenuante também pode aumentar os níveis de LDH.[2]
LDH diminuída
[editar|editar código-fonte]Avitamina C(ácido ascórbico) pode diminuir os níveis de LDH. Em raros casos os baixos níveis podem ser causados por mutações genéticas e acompanhados por cansaço e dor muscular mais rápido que o normal.[2]
Reações
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Catalisa a interconversão depiruvatoelactatocom uma concomitante interconversão de NADH eNAD+.Converte o piruvato, o produto final daglicóliseem lactato quando o oxigénio está ausente ou em pequenas quantidades, e realiza a reacção reversa durante ociclo de Cori,via glicolítica anaeróbica, nofígado.A grandes concentrações de lactato, a enzima exibe inibição porfeedbacke a taxa de conversão do piruvato a lactato é reduzida. Emhumanos,embora presente em praticamente todos ostecidosdo corpo (em cinco diferentes isoformas), há quantidade muito mais elevada emcélulasadaptáveis (mesmo que por curtíssimo período de tempo) àvia anaeróbica,como os diferentesmiócitos,ou que dela dependem, como oseritrócitos.Sua elevação pode ser dosada durante dano tecidual inespecífico (LDH-Total). Se comprovada, solicita-se dosagem de suas isoformas no auxílio de qual órgão está a ser afetado, acordando para o fato de maior quantidade de LDH-1 estar presente na mm cardíaca eeritrócitos,LDH-2 nosleucócitosemiócitoscardíacos, LDH-3 nospneumócitos,LDH-4 nosrins,placentaepâncrease LDH-5 noshepatócitosemiócitosesqueléticos.
Também catalisa a desidrogenação de2-hidroxibutirato,mas é um substrato mais fraco que o lactato. Existe pouca ou nenhuma actividade combeta-hidroxibutirato.
Ver também
[editar|editar código-fonte]Referências
- ↑https://labtestsonline.org/understanding/analytes/ldh/tab/test/
- ↑abcJudith Epstein e Natalie Butler RD (2015). What Are the Types of LDH Isoenzymes?http:// healthline /health/lactate-dehydrogenase-test#Types2