Protein

Izvor: Wikipedija
Prijeđi na navigaciju Prijeđi na pretragu
Reprezentacija3Dstrukturemioglobina.Ovo je prvi protein kome je rešenastuktura

Protein(nem.Proteins,premagrč.πρῶτος: prvi), veliki organski biomakromolekuli sastavljeni odamino kiselina,koje su poređane u linearne lance i spojene međusobnopeptidnim vezamaizmeđuugljenikovogatoma iamino grupedveaminokiseline;takođebjelančevine(ijek.) ilibelančevine(ek.).[1]Sekvencaamino kiselinau proteinu definisana je ugenimai sadržana ugenetičkom kodu.Genetički kododređuju 20 „osnovnih “amino kiselina.Proteini mogu da deluju zajedno da bi tako lakše dostigli određene funkcije i zato se vezuju u stabilne komplekse. Kao i svi biološki makromolekuli, kao štopolisaharidiiamino kiseline,i proteini ulaze u sastav živih organizama i učestvuju u svim procesima međućelijama.Mnogi proteini suenzimikoji katališubiohemijske reakcijei značajni su zametabolizam.Drugi imaju strukturne ili mehaničke funkcije kao proteini ucitoskeletu,koji formiraju “kičmu” koja čini oblikćelije.Značajni su ućelijskom prenosu signala,adheziji ćelija,imunološkom sistemuićelijskom ciklusu.Neophodni su u našojishrani,jerživotinjene mogu da sintetišu sveamino kiseline,i moraju neke da uzimaju izhrane.Reč protein potiče odGrčkerečiπρώταšto znači “najvažniji, prvi”. Ovemolekuleje prvi opisao i imenovaoJakob Bercelijus1838.Prvi protein koji je izdvojen jeinsulinod straneFredericka Sangera,koji je dobioNobelovu nagraduza ovo otkriće1958.Među prvima su otkriveni ihemoglobinimioglobinna osnovukristalografjeX-zračenja.[2][3][4]

Protein je reč koja potiče iz grčkog jezika u kome ima značenjeprvi,zauzimam prvo mesto.U prirodnim naukama označava najširu klasu biološkihmakromolekulakoji su uključeni u praktično sve biološke pojave.[1]

Biohemija

[uredi|uredi kod]

Proteini su linearnipolimeriizgrađeni od 20 različitih L-αamino kiselina.Sveamino kiselinedele zajedničke strukturne karakteristike uključujući α-ugljenik za koji suamino grupa,COO-grupa i bočni lanac vezani. Samo seprolinrazlikuje u bočnoj strukturi jer sadrži neuobičajen prsten na N-krajuamino grupekoji drži CO-NH polovinu u fiksnoj konformaciji.[5]Bočni lanacamino kiselina,čiji su detalji dati u listu standardnihamino kiselina,imaju različite hemijske karakteristike koje reprodukuju3Dstrukturu.Amino kiselineu polipeptidnom lancu su povezanepeptidnim vezama.Peptidna veza je sačinjena od COO-i [NH3]+grupe. Peptidna veza je osnova peptidnog lanca. Formiranje peptidne veze rezultuje otpuštanjem H2O. NCC ponovljeni niz je “kičma” peptida dok sa strane stoje bočni lanci (R). Označavanje linearnog redaamino kiselinskihostataka ide odN-terminusakaC-terminusu.Delimično dvogubi karakter peptidne veze uzrokuje da lanac ima samo dva stepena slobode poamino kiselinama,tako da sekiseonikizkarbonilne grupeiamidnivodoniknalaze u istoj ravni kao i peptidna veza i jedino je moguća rotacija oko CO-Cα i N-Cα.Kiseonikizkarbonilne grupeivodonikizamidnegrupe se zbogsternih interakcijanalaze utranspoložaju koji je energetski najpovoljniji (transje u odnosu nacisstabilniji za 8 KJ/mol). Kraj proteina sa slobodnom COO-grupom je označen kaoC-terminus,a kraj [NH3]+kaoN-terminus.

Rezonantna struktura peptidnog lanca individualnihamino kiselinaiz proteina

Sinteza

[uredi|uredi kod]

Proteini su sklopljeni odamino kiselinačiji je raspored zapisan u genima. Svaki protein ima jedinstvenuamino kiselinskusekvencu koja je određena sekvencom nukleotida u genu, a nju određuje protein. Genetički kod je set tri nukleotida koji se zovu kodoni. Sve tri nukleotidne kombinacije su svojstvene za jednuaminokiselinu,npr. AUG je kombinacija zametionin.DNKsadrži četiri različitanukleotida,što znači da je broj mogućih kombinacijakodona64. Geni sadržani uDNKse prvo transkribuju u informacionuRNKpreko (iRNK) pošiljaoca, kao što jeRNK-polimeraza.Nakon toga ide uribozome.U prokariotimaiRNKmože da se koristi kao sama ili da se veže za ribozome koji je odnose iz nukleotida. Eukarioti praveiRNKu ćelijskom jedru i onda se premeštaju kroz membranu jedra u citoplazmu gde dolazi do sinteze proteina.[6]Proces sinteze proteina pomoćuiRNKse zovetranslacija.iRNKse ubacuje u ribozome i pronalazi tri nukleotida koji joj odgovaraju. Enzimi aminoacil-tRNK sintetaza punitRNKsa odgovarajućimamino kiselinama.Proteini se uvek sintetišu odN-terminusadoC-terminusa.[7][8]

Hemijska sinteza

[uredi|uredi kod]

Kratki proteini mogu da budu sintetisani grupom metoda poznatih kao “peptidne sinteze”, koje se oslanjaju na tehnikeorganske sinteze.[9]Hemijska sinteza je uvod u neprirodneamino kiselineu polipeptidnim lancima, kao dodatak zafluorescencijuamino kiselinskimspoljašnjim lancima[10].Ove metode su veoma korisne u laboratorijama zabiohemijuimikro-ćelijskubiologiju,pa generalno nije za komercijalnu upotrebu.Hemijska sintezaje neupotrebljiva za polipeptidne lance duže od 300amino kiselina.Proteini se uveksintetišuodN-terminusadoC-terminusa,nakonhemijskih reakcija.

Struktura

[uredi|uredi kod]
Tri moguće prezentacije3Dstrukturetri-fosfat izomerazelevo: predstavljeni su svi atomi različitim bojama u zavisnosti od vrste; sredina: predstavljene su veze unutar molekula; desno:kiselinskideo-crveno,baznideo-plavo, polarni deo-zeleno, nepolarni deo-belo.

Proteini nastaju formiranjem lanaca u čiji sastav ulazi 20aminokiselinakoje se nazivajuproteinogeničneilistandardneaminokiseline.Proteini su veliki molekuli čija masa može dostići i vrednosti od nekoliko milionadaltonaa struktura može obuhvatiti i neproteinske molekule. U tom smislu razlikujemo proteine sastavljene odaminokiselinai tzv.heteroproteinesastavljene od čisto proteinskog dela koji se nazivaapoproteiniprostetične grupe:

Heteroprotein=apoprotein+prostetična grupa

Ono što proteine čini posebnim jesu stadijumi više organizacije molekula koje nastaju specifičnim vezivanjem lanacaaminokiselinakoja mogu biti:

  1. Primarna
  2. Sekundarna
  3. Tercijarna
  4. Kvarterna
Struktura proteinacitohroma-ugljenika određenaNMR-om.

Primarna struktura

[uredi|uredi kod]
Glavni članak:Primarna struktura proteina

Primarna strukturaproteina je njegova jedinstvenaamino kiselinskasekvenca i rasporeddisulfidnih mostova.Broj i rasporedamino kiselinavarira od proteina do proteina. Direktna informacija o rasporedu je sadržana ugenima,a rasporeddisulfidnih mostovai3Dstruktura zavisi i od drugih faktora. I najmanja promena uprimarnoj strukturimože značajno uticati na ukupnu strukturu i funkcionisanje proteina.[1][11]

Sekundarna struktura

[uredi|uredi kod]
Glavni članak:Sekundarna struktura proteina

Ovo je lokalna konformacija polipeptidnog lanca zasnovana navodoničnim vezama.Međutim veze koje stabilizujusekundarnu strukturusu:disulfidni mostovi,polarne interakcije,vodonične veze. Podrazumeva lokalnu3Dstrukturu, zasnovanu na pravilno raspoređenimvodoničnim vezama.Osnovni oblici koji se podrazumevaju pod sekundarnom strukturom suα-heliks,β-nabranastruktura (β-ravan) i β-zavoj.Sekundarna strukturaproteina nije nepromenjiva, te su moguće konformacione promene vezane za funkcionisanje proteina, promene u okolini.[12]

Tercijarna struktura

[uredi|uredi kod]
Glavni članak:Tercijarna struktura proteina

Ovo je ukupan oblik polipeptida,3Draspored svih atoma u jednom polipeptidu.Tercijarna strukturaje zasnovana na nizu različitih interakcija:

  1. Između bočnih grupa i peptidnog okoline (vode)
  2. Bočnih grupa i bočnih grupa
  3. Bočnih grupa i kičme

Reč je o interakcijama između delova polipeptidnog lanca udaljenih uprimarnoj strukturi.[12]

Kvarterna struktura

[uredi|uredi kod]
Glavni članak:Kvaternarna struktura proteina

Kvaternarnastruktura je prostorni raspored polipeptida u proteinima koji imaju više podjedinica.[12]Prostorni raspored podjedinica u okviru proteina predstavlja njegovukvaternarnu strukturu.Neki autori govore i okvintarnoj stukturiu slučajevima kada polipeptidi prave komplekse sa drugim tipovimabiomolekula(npr. saRNKuribozomima).[13]Najčešće su kombinacije proteina iRNKiliDNK.Malo se zna o tim tipovima veze.

Kvarternu strukturu proteina srećemo, na primer, kodhemoglobina.

Podela proteina

[uredi|uredi kod]

Proteini mogu biti svrstani u tri klase:globularniproteini,fibrilarniproteini,membranskiproteini.

Skoro sviglobularni proteinisu rastvorljivi, a mnogi od njih su ienzimi.Prema tipusekundarne strukturekoja u njima dominira mogu se podeliti na:

  1. Antiparalelneα-heliksproteine
  2. Paralelne ili kombinovaneβ-ravanproteine
  3. Antiparalelneβ-ravanproteine
  4. Malemetalo-sulfidimabogate proteine

Unutrašnjost i spoljašnjost proteina su dobro definisane:

  1. ostaci nepolarnihaminokiselinausmereni su gotovo isključivo ka unutrašnjosti molekula proteina
  2. naelektrisani ostaci polarnihamino kiselinausmereni su gotovo isključivo ka površini
  3. nenaelektrisani ostaci polarnihamino kiselinasreću se i u unutrašnjosti, kao i na površini proteina
  4. gotovo sve grupe koje mogu da gradevodonične vezepostavljene su tako da se te veze oforme

Fibrilarniproteinisu veoma izduženi molekuli, čijasekundarna strukturačini dominantanstrukturni motiv.Najčešće imaju strukturnu ili motornu funkciju. U njih spadajuαiβ keratin,fibronektin,kolagen,elastin.

Membranskiproteinise dele na integralne i periferne. Integralni su čvrsto ugrađeni u membranu za koju su vezanihidrofobnimvezama. Periferni se lako odvajaju od membrane, za koju su najčešće vezani preko integralnih proteina,elektrostatičkiminterakcijama ivodoničnim vezama.Deo strukturemembranskih proteinakoji je u direktnom kontaktu samembranom,uređen je suprotno delu u vodenom rastvoru. Hidrofobne bočne grupe i strukture su okrenute prema spolja, dok je jezgro relativno polarno.[14]Membranskiproteini nisu fiksirani već im je dozvoljeno transverzalno kretanje, a nekim i flip-flop. Nisu raspoređeni uniformno u membrani, već postoje delovimembranesa više ili manje nekog proteina. Proteini koji gradejonske kanaleiliakvaporinisu posebno interesantni, jer deo koji prolazi krozmembranumora da bude nepolaran kalipidima,a polaran ili čak naelektrisan ka unutrašnjosti kanala.

Funkcija

[uredi|uredi kod]
Molekularna struktura nekoliko proteina prikazana u njihovoj komparativnoj veličini. Sleva na desno:Antitelo(IgG),Hemoglobin,Insulin(hormoni), (enzim) iGlutaminska sintetaza(enzim).

Proteini u zavisnosti od svoje građe, provode čitav niz različitih aktivnosti unutar organizma. Prvi i osnovni zadatak proteina je njihova neophodnost u procesu rasta i razvoja. Za bilo koji deo našeg tela koji prolazi kroz proces rasta ili regeneracije proteini su neophodni u svakodnevnici. U zavisnosti od pola i godina unos proteina treba korigovati. Proteini učestvuju praktično u svim procesima u jednom organizmu. Proteini subiomolekulisa najraznovrsnijimfunkcijama:

  1. Strukturna (kolagen,keratin)
  2. Skladišna (albumin,kazein)
  3. Transportna (hemoglobin)
  4. Katalitička (enzimi)
  5. Kontraktilna (miozin)
  6. Odbrambena (antitela)
  7. Signalna (insulin)
  8. Modulaciona (PKA)
  9. Egzotična (van podele npr. lepak-proteini kodškoljki)

Proteini zamenjuju izumrlećelije.Ćelijekoje traže ovakvu zamenu sa proteinima su obično:ćelije krvi,bubrega,jetre,mišića,kose,noktiju,zubaikosti.Takođe proteini su potrebni telu kako bi mogao da stvori čitav nizenzimaihormonaiantitela.Proteini grade velike molekulehemoglobina- materija koja prenosikiseoniki omogućava nam odvijanje procesadisanjau svim mestima u kojima se taj proces odvija.

Enzimi

[uredi|uredi kod]
Glavni članak:Enzim

Najveći posao proteina ućelijamaobavljajuenzimi,kada se radi okatalitičkimreakcijama unutarćelije.[15]Enzimisukatalizatoriu katalitičkim reakcijama. Enzimski efekti reakcija učestvuju u velikom brojumetabolitičkihikatabolitičkihprocesa, kao što suDNKpreslikavanje ili pakRNKsintetisanje.[16]Nekienzimipomažu proteinima da dodaju ili oduzmu neku hemijsku grupu uhemijskim reakcijama,proces poznat kaoposttranslaciona modifikacija.Poznato je oko 4 000 reakcija koje katališuenzimi[17].Aktivno mestoje jedan mali deo proteina koji je direktno uključen u reakciju, ostatak služi za regulaciju, za druge reakcije, zaspecifične interakcije(sainhibitorima,kofaktorima,membranomitd).[18]

Ćelijska komunikacija

[uredi|uredi kod]
Glavni članak:Ćelijska komunikacija
Antitelomišaprotivkolerevezujeugljeno hidratneantigene.

Neki proteini kao što jeinsulin,su ekstracelularni proteini koji prenose signal izćelijeu kojoj su se sintetisali do drugihćelija. Alosternaregulacija podrazumeva zavisnost vezivanja jednogliganda(molekul koga protein vezuje za sebe, da bi ga transportovao, hemijski obradio i sl) od vezivanja drugogliganda,koji se označava kaomodulator.Ako se radi o istimligandima(istim molekulima) –homotropni efekat,a ako su različiti –heterotropni.Efekti mogu biti pozitivni i negativni, u zavisnosti da li modulator povećava ili smanjuje afinitet proteina za sledeći ligand. Antitelasu proteini koji čuvajuimunološki sistemčoveka, tako što se bore protivćelijakoje žele da ga razore. Mnogi ligandni proteini su vezani za malebiomolekulei transportovanje njih do neke druge lokacije u telu vrši se tako što ti proteini moraju imati veliki afinitet vezivanja kada su njihovi ligandi prisutni u velikim koncentracijama u meti-tkivu. Primer ligandno-vezujućih proteina jehemoglobinkoji transportujekiseoniksvuda po organizmu.

Metode za određivanje strukture proteina

[uredi|uredi kod]

KombinacijaX-kristalografije,NMR-a,kompjuterskih simulacijai proračuna je dobitna kombinacija u najaktuelnijoj disciplini savremenebiofiziketj. određivanja strukture proteina. Poznatije metode za određivanje funkconisanja proteina su:

  1. X-kristalografijai2DNMR:

X-kristalografijaje dala prvi direktan uvid u strukturu proteina; i danas je nezamenjiva. Problem je u tome što kristalizovan protein nije isto što i protein u rastvoru i dobijena struktura je prosečna struktura proteina. Ne daje podatke o mobilnost i fleksibilnosti proteina. Te podatke dobijamoNMR-om. Kombinacija X kristalografije,NMR-a i mnogo satikompjuterskih simulacijai proračuna je dobitna kombinacija u najaktuelnijoj disciplini savremenebiofizike– određivanju strukture/funkcionisanja proteina.[19][20]

  1. Difrakcija:Higens-Fresnelov princip
  2. Jungova interferencija
  3. Bragov zakon
  4. Von Laueov uslov
  5. Akceleratori

Proteini u ishrani

[uredi|uredi kod]

Proteini se nalaze u raznim vrstamaprehrambenihnamirnica. Može se gotovo reći da su u većim ili manjim količinama zastupljeni u svojhraniosim u rafiniranimšećerimaimastima.Hrana životinjskog porekla poputmesa,riba,jaja,mleka,jogurtaisiradobar je izvor proteina u kvalitativnom i kvantitativnom smislu. Sadrže veliku količinu proteina, ali su i izvor svih esencijalnihaminokiselina.Mnogimikroorganizmiibiljkemogu da biosintetišu svih 20aminokiselina,dok životinje i čovek moraju da se podvrgnu određenoj vrsti dijete tj. ishrani[21].Mnogienzimikoji imaju glavnu funkciju u ljudskom organizmu nisu stalno prisutni i moraju se unositi.

Količina proteina koju osoba treba dnevno unositi je sporna tema koju stručnjaci neprestano istražuju. Opća medicinska preporuka u konzumiranju proteina dnevno je u rasponu od 1-1.2 grama pokilogramuukupne tjelesnetežineza starije osobe i 1.2-1.5 grama po kilogramu ukupne tjelesne težine zaaktivneosobe.[22]

Povezano

[uredi|uredi kod]

Reference

[uredi|uredi kod]
  1. ↑1,01,11,2Donald Voet, Judith G. Voet (2005).„Chapter 7. Covalent structure of proteins and nucleic acids”.Biochemistry(3 izd.). Wiley.ISBN978-0-471-19350-0.
  2. ↑Sumner, JB (1926).„The Isolation and Crystallization of the Enzyme Urease. Preliminary Paper”.J Biol Chem69:435-41.
  3. ↑Muirhead H, Perutz M (1963).„Structure of haemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human haemoglobin at 5.5 A resolution”.Nature199(4894): 633-8.DOI:10.1038/199633a0.ISSN0028-0836.PMID14074546.
  4. ↑Kendrew J, Bodo G, Dintzis H, Parrish R, Wyckoff H, Phillips D (1958).„A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis”.Nature181(4610): 662-6.DOI:10.1038/181662a0.PMID13517261.
  5. ↑David L. Nelson, Michael M. Cox (2005).Principles of Biochemistry(4th izd.). New York: W. H. Freeman.ISBN0-7167-4339-6.
  6. ↑Dobson CM (2000).„The nature and significance of protein folding”.u: RH Pain.Mechanisms of Protein Folding(2 izd.). New York, NY: Oxford University Press.ISBN978-0-19-963788-1.
  7. ↑Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J. (2004).Molecular Cell Biology(5 izd.). New York, NY.: WH Freeman and Company. Arhivirano izoriginalana datum 2011-07-17.Pristupljeno 2014-03-31.
  8. ↑Fulton A, Isaacs W (1991).„Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis”.Bioessays13(4): 157-61.DOI:10.1002/bies.950130403.PMID1859393.[mrtav link]
  9. ↑Bruckdorfer T, Marder O, Albericio F (2004).„From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future”.Curr Pharm Biotechnol5(1): 29-43.PMID14965208.
  10. ↑Schwarzer D, Cole P (2005).„Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail”.Curr Opin Chem Biol9(6): 561-9.DOI:10.1016/j.cbpa.2005.09.018.PMID1859393.
  11. ↑Branden C, Tooze J..Introduction to Protein Structure.New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
  12. ↑12,012,112,2Donald Voet, Judith G. Voet (2005).„Chapter 8. Three-Dimensional structures of proteins”.Biochemistry(3 izd.). Wiley.ISBN978-0-471-19350-0.
  13. ↑Gonen T, Cheng Y, Sliz P, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Harrison SC, Walz T. (2005).„Lipid-protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals”.Nature438(7068): 633-8.PMID16319884.
  14. ↑Walian P, Cross TA, Jap BK. (2004).„Structural genomics of membrane proteins”.Genome Biol5(4): 215.PMID395774.
  15. ↑Bairoch A. (2000).„The ENZYME database in 2000”.Nucleic Acids Res28:304-305.PMID10592255.
  16. ↑„The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute”.Arhivirano izoriginalana datum 2013-08-03.Pristupljeno 2015-04-23.
  17. ↑Radzicka A, Wolfenden R (1995).„A proficient enzyme”.Science267(6): 90-931.DOI:10.1126/science.7809611.PMID7809611.
  18. ↑Hoffmann M, Wanko M, Strodel P, Konig PH, Frauenheim T, Schulten K, Thiel W, Tajkhorshid E, Elstner M. (2006).„Color tuning in rhodopsins: the mechanism for the spectral shift between bacteriorhodopsin and sensory rhodopsin II”.J Am Chem Soc128(33): 10808-18.DOI:10.1021/ja062082i.
  19. ↑Zagrovic B, Snow CD, Shirts MR, Pande VS. (2002).„Simulation of folding of a small alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing”.J Mol Biol323(5): 927-37.DOI:10.1016/S0022-2836(02)00997-X.
  20. ↑Herges T, Wenzel W. (2005).„In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field”.Phys Rev Let94(1): 018101.DOI:10.1103/PhysRevLett.94.018101.
  21. ↑Kuhlman B, Dantas G, Ireton GC, Varani G, Stoddard BL, Baker D. (2003).„Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy”.Science302(5649): 1364-8.DOI:10.1126/science.1089427.
  22. ↑„ABCs of Creating a Good Diet Plan”.Corhealthfit. 25. maj 2022. Arhivirano izoriginalana datum 2022-05-29.Pristupljeno 2022-05-26.

Literatura

[uredi|uredi kod]
  • Branden C, Tooze J (1999).Introduction to Protein Structure.New York: Garland Pub.ISBN0-8153-2305-0.
  • Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW (2006).Harper's Illustrated Biochemistry.New York: Lange Medical Books/McGraw-Hill.ISBN0-07-146197-3.
  • Van Holde KE, Mathews CK (1996).Biochemistry.Menlo Park, California: Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc.ISBN0-8053-3931-0.
  • Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J. (2004).Molecular Cell Biology(5 izd.). New York, NY.: WH Freeman and Company. Arhivirano izoriginalana datum 2011-07-17.Pristupljeno 2014-03-31.
  • Dobson CM (2000).„The nature and significance of protein folding”.u: RH Pain.Mechanisms of Protein Folding(2 izd.). New York, NY: Oxford University Press.ISBN0-19-963788-1.
  • Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer:Biochemie.6. Auflage. Spektrum, Heidelberg 2007,ISBN3-8274-1800-3.
  • Friedrich Lottspeich, Haralabos Zorbas:Bioanalytik.Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 1998,ISBN978-3-8274-0041-3.
  • Hubert Rehm, Thomas Letzel:Der Experimentator: Proteinbiochemie / Proteomics.6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2009,ISBN978-3-8274-2312-2.
  • E. Buxbaum:Fundamentals of Protein Structure and Function(Englisch), Springer, New York 2007.ISBN9780387263526.
  • P. Kaumaya:Protein Engineering,Intech Open, 2012.ISBN978-953-51-0037-9.(Online Version in Englisch)

Spoljašnje veze

[uredi|uredi kod]
Izvor:https://sh.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein&oldid=42095574