Peptid
Prijeđi na navigaciju
Prijeđi na pretragu
Peptidi(odgrč.πεπτός- "svaren", odgrč.πέσσειν"variti" ) su kratkipolimeriaminokiselinavezanihpeptidnim vezama.[1]Oni imaju istu hemijsku strukturu kao iproteini,ali su manje dužine.
Peptidni lanci koji su dovoljno kratki da se mogu sintetički napraviti su se tradicionalno nazivali peptidi, umestoproteini.Međutim, sa razvojem sintetičkih metoda, peptidi sa više stotina aminokiselina se mogu napraviti, što obuhvata proteine poputubikvitina.Prirodna hemijska ligacijaomogućava formiranje još dužih proteina, tako da je ova konvencija u znatnoj meri zastarela.
Jedna druga konvencija stavlja stavlja neformalnu liniju podele na dužinu od aproksimativno 50 aminokiselina. Ta definicija je u nekoj meri arbitrarna. Dugački peptidi, poputamiloidnog beta peptidavezanog zaAlchajmerovu bolest,se smatraju proteinima; i mali proteini, kao što jeinsulin,mogu se smatrati peptidima.
Glavne klase peptida na osnovu njihovog načina nastanka su:
- Mlečni peptidi
- Mlečni peptidise formiraju iz mlečnih proteina enzimatskim razlaganjem enzimima varenja, ili proteinazama formiranim od stranelaktobacilatokom fermentacije mleka. Za nekoliko mlečnih peptida je bilo pokazano da imaju antihipertenzivne efekte kod životinja i u kliničkim studijama (vidi jošLaktotripeptidaze).
- Ribozomalni peptidi
- Ribozomalni peptidi nastajutranslacijomiRNK.Oni često podležuproteoliziu procesu stvaranja završnog oblika peptida. Oni funkcionišu, tipično u višim organizmima, kaohormonii signalni molekuli. Neki organizmi stvaraju peptide kaoantibiotike,kao što sumikrocini.[2]Pošto su oni translirani, njihoviaminokiselinskiostaci su ograničeni na one koje koristiribozom.Međutim, ti peptidi su frekventno objekatposttranslacionih modifikacija,kao što sufosforilacija,hidroksilacija,sulfonacija,palmitilacija,glikozilacijaidisulfidformacija. Generalno, oni su linearni, mada su strukture oblikalasabile primećene.[3]Egzotičnije manipulacije mogu da jave, kao što je racemizacija L-aminokiselina u D-aminokiseline uvenomukljunaša.[4]
- Ne-ribozomalni peptidi
- Ovi peptidi se formirajuenzimimakoji su specifični za svaki peptid, umesto putem ribozoma. Naj rasprostranjeniji ne-ribozomalni peptid jeglutation,koji je komponentaantioksidantskeodbrane mnogih aerobnih organizama.[5]Drugi ne-ribozomalni peptidi koji su uobičajeni uunicelularnim organizmima,biljke,igljivesu sintetizovanimodularnimenzimskim kompleksima koji se nazivajune-ribozomalni peptidne sintetaze.[6]Ti kompleksi imaju sličnu strukturu, i oni mogu da sadrže mnoge različite module kojima izvršavaju raznovrsne hemijske manipulacije na produktima tokom njihove gradnje.[7]Ti peptidi su čestocikličnii mogu da imaju visokokompleksne ciklične strukture, mada su linearni ne-ribozomalni peptidi takođe uobičajeni. Pošto je ovaj sistem blisko srodan sa mašinerijom za građenjemasnih kiselinaipoliketida,hibridna jedinjenja se često nalaze. Prisustvooksazolailitiazolačesto indicira da jedinjenje bilo sintetizovano na ovaj način.[8]
- Peptoni
- Peptoni nastaju iz životinjskog mleka ili mesa varenjem proteolitičkim digestijom. Sem malih peptida, rezultirajući materijal sadrži masti, metale, soli, vitamine i mnoga druga jedinjenja. Pepton se koristi u hranljivim medijumima za gajenje bakterija i gljiva.[9]
- Peptidni fragmenti
- Peptidni fragmenti su delovi proteina koji se koriste za identifikaciju ili kvantifikaciju izvornog proteina.[10]Oni su često produkti enzimatske degradacije izvedene u laboratoriji na kontrolisanom uzorku, ali takođe mogu da budu forenzički ili paleontološki uzorci koji su se degradirali prirodnim putem.[11][12]
- ↑Donald Voet, Judith G. Voet (2005).Biochemistry(3 izd.). Wiley.ISBN978-0-471-19350-0.
- ↑Duquesne S, Destoumieux-Garzón D, Peduzzi J, Rebuffat S (August 2007). „Microcins, gene-encoded antibacterial peptides from enterobacteria”.Natural Product Reports24(4): 708–34.DOI:10.1039/b516237h.PMID17653356.
- ↑Pons M, Feliz M, Antònia Molins M, Giralt E (May 1991).„Conformational analysis of bacitracin A, a naturally occurring lariat”.Biopolymers31(6): 605–12.DOI:10.1002/bip.360310604.PMID1932561.
- ↑Torres AM, Menz I, Alewood PF,et al.(July 2002). „D-Amino acid residue in the C-type natriuretic peptide from the venom of the mammal, Ornithorhynchus anatinus, the Australian platypus”.FEBS Letters524(1-3): 172–6.DOI:10.1016/S0014-5793(02)03050-8.PMID12135762.
- ↑Meister A, Anderson ME (1983).„Glutathione”.Annual Review of Biochemistry52:711–60.DOI:10.1146/annurev.bi.52.070183.003431.PMID6137189.
- ↑Hahn M, Stachelhaus T (November 2004).„Selective interaction between nonribosomal peptide synthetases is facilitated by short communication-mediating domains”.Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America101(44): 15585–90.DOI:10.1073/pnas.0404932101.PMC524835.PMID15498872.
- ↑Finking R, Marahiel MA (2004).„Biosynthesis of nonribosomal peptides1”.Annual Review of Microbiology58:453–88.DOI:10.1146/annurev.micro.58.030603.123615.PMID15487945.
- ↑Du L, Shen B (March 2001). „Biosynthesis of hybrid peptide-polyketide natural products”.Current Opinion in Drug Discovery & Development4(2): 215–28.PMID11378961.
- ↑Payne JW (1976). „Peptides and micro-organisms”.Advances in Microbial Physiology13:55–113.DOI:10.1016/S0065-2911(08)60038-7.PMID775944.
- ↑Hummel J, Niemann M, Wienkoop S,et al.(2007).„ProMEX: a mass spectral reference database for proteins and protein phosphorylation sites”.BMC Bioinformatics8:216.DOI:10.1186/1471-2105-8-216.PMC1920535.PMID17587460.
- ↑Webster J, Oxley D (2005). „Peptide mass fingerprinting: protein identification using MALDI-TOF mass spectrometry”.Methods in Molecular Biology310:227–40.DOI:10.1007/978-1-59259-948-6_16.PMID16350956.
- ↑Marquet P, Lachâtre G (October 1999). „Liquid chromatography-mass spectrometry: potential in forensic and clinical toxicology”.Journal of Chromatography. B, Biomedical Sciences and Applications733(1-2): 93–118.DOI:10.1016/S0378-4347(99)00147-4.PMID10572976.