Pojdi na vsebino

Lizocim

Iz Wikipedije, proste enciklopedije
Proteinski kristal lizocima

Lizocim(imenujejo ga tudimuramidaza) jeencim(EC 3.2.1.17),ki delujeprotibakterijskos tem, dakataliziracepitevvezimed dvemamonosaharidnimaenotama v bakterijski steni, s tem pa uniči strukturno integritetocelične stene.Najdemo ga vsolzahinnosnisluzniciter materinem mleku. Tega je 400 μm/mL, kar je približno 3.000-krat več kot ga je v kravjem mleku. Ker ga kisline in encimi v dojenčkovem želodcu ne razgradijo, pride tudi v njegovo črevesje skupaj zlaktoferinom,ki je ravno tako prisoten v materinem mleku. Uničuje po gramu pozitivne in po gramu negativne bakterije in deluje kot naravniantibiotik.[navedi vir]Vjajčnembeljaku ščitiptičjizarodekpred okužbo.

Sestavlja ga okrog 130aminokislinskihostankov; med njimi je velikobazičnih,tako da ima lizocim nenavadno visokoizoelektrično točko.Zaradi te lastnosti ga je mogočeizoliratina enostaven način. Poznamo več različic tega encima. Najbolj je preučen lizocim izjajčnega beljaka.Odkril ga je britanski bakteriologAlexander Flemingleta1922.Varuje nas pred nevarnimi bakterijskimi okužbami in sicer tako, da razkraja bakterijskoovojnico.Zagotavlja zaščito pred veliko različnimi pogramu pozitivnimibakterijami. Z aktivnim mestom se veže na šest zaporednihamino sladkorjev,ter hidrolizira β glikozidno vez med 1.Catomom in N-acetilmuraminske kisline.Da reakcija poteče se mora vezati na vsaj šest sladkorjev v zaporedju. Vezavna mesta naproteinuso: 35, 52, 62, 36, 101, 108. Velikost proteina je 14 kDa, struktura pa vsebuje 4αheliksein 3β liste.

Aktivnost je odvisna odpH,temperature,bakterijske odpornosti in od bakterijske velikosti. Najaktivnejši pa je med 40 °C in 45 °C ter pri pH od 3,5 pa tja do 7, vendar pa ostane aktiven tudi še pri 62 °C ter pri pH 2 pa tja do 10. Če ga izpostavimo nižjim temperaturam, se njegova aktivnost drastično zniža.Izoelektričnotočko ima pri pH 11. Zaradi njegove velikosti ne more prehajati medcelicami,zato njegov antibiotski učinek ni enak po vsem telesu.