Hem B
![]() | |
Nazivi | |
---|---|
Drugi nazivi
Gvožđe protoporfirin IX,
protohem IX | |
Identifikacija | |
3D model (Jmol)
|
|
ChemSpider | |
ECHA InfoCard | 100.114.904 |
MeSH | Heme+b |
| |
Svojstva | |
C34H32O4N4Fe | |
Molarna masa | 616,487 |
Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose nastandardno stanjematerijala (na 25 °C [77 °F], 100 kPa). | |
![]() ![]() ![]() | |
Reference infokutije | |
Hem B(haem B,protohem IX) je najrasprostanjenijihem.[3]Hemoglobinimioglobinsu primeri transportnih molekulakiseonikakoji sadrže hem B. Familijaperoksidaznihenzima takođe sadrži hem B.COX-1[4][5]iCOX-2[6]enzimi (ciklooksugenaze) sadrže hem B u jednom od dva aktivna mesta.
Hem B je generalno vezan za okružujući matriks (apoprotein) putem jednekoordinatne vezeizmeđu gvožđa hema iaminokiselinskogbočnog lanca.
Hemoglobinimioglobinimaju koordinatnu vezu sa evoluciono konzerviranimhistidinom,doksintaza azot oksidaicitohrom P450imaju koordinacinu vezu sa evoluciono konzerviranimcisteinom.
Gvožđe proteina koji sadrže hem B je vazano za četiriazotaporfirina(koji formiraju ravan) i jednim elektron donirajućim atomom proteina. Stoga je gvožđe obično u pentakoordiniranom stanju. Kad se kiseonik ili toksičniugljen-monoksidvežu, gvožđe postaje heksakoordinirano.
Reference
[уреди|уреди извор]- ^Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010).„PubChem as a public resource for drug discovery.”.Drug Discov Today.15(23-24): 1052—7.PMID20970519.doi:10.1016/j.drudis.2010.10.003.
- ^Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”.Annual Reports in Computational Chemistry.4:217—241.doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1.
- ^Rae, T.; Goff, H. (1998). „The heme prosthetic group of lactoperoxidase. Structural characteristics of heme l and heme l-peptides”.The Journal of Biological Chemistry.273(43): 27968—27977.PMID9774411.doi:10.1074/jbc.273.43.27968.
- ^Yokoyama C, Tanabe T (1989). „Cloning of human gene encoding prostaglandin endoperoxide synthase and primary structure of the enzyme”.Biochem. Biophys. Res. Commun.165(2): 888—94.PMID2512924.doi:10.1016/S0006-291X(89)80049-X.
- ^Funk CD, Funk LB, Kennedy ME, Pong AS, Fitzgerald GA (1991).„Human platelet/erythroleukemia cell prostaglandin G/H synthase: cDNA cloning, expression, and gene chromosomal assignment”.FASEB J.5(9): 2304—12.PMID1907252.
- ^Hla, T.; Neilson, K (1992).„Human Cyclooxygenase-2 cDNA”.Proceedings of the National Academy of Sciences.89(16): 7384—8.PMC49714
.PMID1380156.doi:10.1073/pnas.89.16.7384.