Enzym
![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/ae/GLO1_Homo_sapiens_small_fast.gif)
Enzymerärproteinersomkatalyserar,alltså ökar eller minskar hastigheten påkemiska reaktioner.[1][2]I enzymatiska reaktioner kallas molekylerna som går in i reaktionen försubstrat,vilket sedan omvandlas till andra molekyler kallade produkter. Nästan alla processer inom denbiologiska cellenbehöver enzymer för att fortgå med tillräckliga hastigheter. Varje enzym binder sina särskilda substrat till sittaktiva centrum,den del av enzymet där själva katalyseringen av den kemiska reaktionen sker. I kombination med att ett enzym bara påskyndar ett fåtal reaktioner innebär detta att en cellsmetabolismi hög grad styrs av vilka enzym cellen producerar.
Liksom alla katalytiska molekyler fungerar enzymer genom att sänkaaktiveringsenergin(Ea‡) för en reaktion. Detta resulterar i att produkterna bildas snabbare och att reaktionerna når sitt jämviktsstadium snabbare. De flesta enzymreaktioner går miljontals gånger snabbare än jämförbara okatalyserade reaktioner. Precis som med alla andra katalytiska molekyler konsumeras dessutom inte enzymer i reaktionerna de katalyserar, inte heller ändrar de reaktionernasjämvikt.Däremot skiljer sig enzymer från övriga katalytiska molekyler genom att de är mycket mer specifika. Man känner till över 4 000biokemiskareaktioner som katalyseras av enzymer.[3]Ett fåtalRNA-molekyler kan också katalysera reaktioner och kallas dåribozymer.Ribozymerna upptäcktes på 1980-talet och utgör en vital del avribosomen.[4][5]Syntetiska molekyler som kallasartificiella enzymuppvisar också enzymliknande katalytiska egenskaper.[6]
Enzymets aktivitet kan påverkas av andra molekyler.Inhibitorerär molekyler som minskar enzymaktivitet;aktivatorerär molekyler som ökar den. Mångaläkemedelochgifterär enzyminhibitorer. Aktiviteten påverkas också avtemperatur,kemisk miljö exempelvispHoch koncentrationen av substrat. Vissa enzym används kommersiellt, i exempelvis framställning avantibiotikaoch andra läkemedel eller itvättmedel,där enzymerna underlättar nedbrytningen av protein- ellerfettfläckarpå tvätten.
Etymologioch historia
[redigera|redigera wikitext]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/b2/Eduardbuchner.jpg/180px-Eduardbuchner.jpg)
Redan i slutet av 1700-talet och början av 1800-talet var det känt att kött bröts ned av magsafter[7]samt attstärkelseomvandlades tillsockerav växtextrakt och saliv. Mekanismen för hur detta gick till var dock ännu inte identifierad.[8]
På 1800-talet, närLouis Pasteurstuderade hurjästkunde omvandla socker tillalkohol,kom han fram till slutsatsen att jäsningen katalyserades av cellens livskraft, något som ansågs specifikt för levande organismer. Han skrev att "alkoholjäsning är korrelerad med jästcellernas liv och ordning, inte med döden eller cellernas förruttnelse".[en 1][9]
Termenenzymför denna process introducerades 1877 av den tyske fysiologenWilhelm Kühne(1837–1900). Ordet kommer från detgrekiskaενζυμον.[10]
1897 publiceradeEduard Buchnersin första artikel om jästextrakt som helt saknade levande celler men som ändå kunde jäsa socker. Han hade gjort upptäckten under en serie experiment vidBerlins universitet.[11]Han namngav enzymet som kunde jäsasackaros"zymas".[12]1907 mottog Eduard BuchnerNobelpriset i kemimed motiveringen: "för hans biologiskkemiska efterforskningar och upptäckten av cellfri jäsning".[13]
Efter att ha visat att enzymer kunde fungera utanför levande celler var nästa steg att bestämma dess biokemiska natur. Många forskare hade tidigare lagt märke till att enzymatisk aktivitet var associerat med proteiner, men flertalet forskare argumenterade för att proteiner endast var bärare för riktiga enzymer och att proteiner i sig själva inte kunde katalysera reaktioner. 1926 visade dockJames Sumneratt enzymetureasi sin helhet var ett protein ochkristalliseradedet. Han gjorde samma sak med enzymetkatalas1937. Slutsatsen att proteiner kan vara enzymer bevisades definitivt avJohn NorthropochWendell Stanleysom arbetade med matsmältningsenzymernapepsin,trypsinoch kymotrypsin. De tre forskarna belönades för sina upptäckter med 1946 års nobelpris i kemi.[14]
Upptäckten att enzymer kunde kristalliseras ledde småningom till att dessstrukturerkunde bestämmas med hjälp avröntgenkristallografi.Det första enzym vars struktur klargjordes på detta sätt varlysozym,ett enzym som finns i tårar, saliv och äggvita och som bryter nercellväggenhos vissa bakterier. Strukturen bestämdes av en grupp ledd avDavid Phillipsoch publicerades 1965.[15]Den högupplösta strukturen för lysozym blev startpunkten för bestämning av många fler enzymstrukturer och försök att förstå hur enzymer fungerar på atomnivå.
Struktur och mekanismer
[redigera|redigera wikitext]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/40/Carbonic_anhydrase.png/250px-Carbonic_anhydrase.png)
Enzymer är oftastglobulära proteineroch deras längd varierar från endast 62aminosyrorför4-oxalokrotonat tautomeras,som består av en enda peptidkedja,[16]till en längd på över 2 500 aminosyror i fallet animaltfettsyrasyntas.[17]
Liksom alla protein är enzymer långa, linjära kedjor av aminosyror somveckatstill3-dimensionella strukturer.Varje unik aminosyrasekvens ger en specifik form med unika egenskaper. Enzymers funktion bestäms av deras 3-dimensionella struktur.[18]Trots detta är det svårt att förutsäga ett enzyms funktion utifrån dess struktur, en nöt man hittills inte lyckats knäcka.[19]
De flesta enzymer är mycket större än de substrat de verkar på, och endast en liten del av enzymet (runt 3-4 aminosyror) är direkt inblandade i katalysen.[20]Den del av enzymet som innehåller dessa katalytiska aminosyror, som binder substratet och sedan stabiliserar reaktionen kallas för detaktiva centrumet.Enzymer kan också ha delar som kan bindakofaktorer,vilka då är nödvändiga för katalys. Vissa enzym har även bindningsplatser för små molekyler, vilka ofta är direkta eller indirekta produkter eller substrat i den reaktion enzymet katalyserar. Dessa bindningsställen kan bidra till att öka eller sänka enzymers aktivitet, och erbjuder på så sätt ett medel förnegativ återkoppling.[21]
Proteinkedjor kan ibland gå ihop och ge upphov tillproteinkomplex.De flesta enzymer kandenatureras,alltså vecklas upp och inaktiveras, av värme eller kemiska denaturanter, vilka förstör den 3-dimensionella strukturen hos proteinet. Beroende på enzymet kan denatureringen antingen vara reversibel eller irreversibel.[22]
Många enzymer tillverkas som fysiologiskt inaktivaproenzymer,även kallade zymogener, vilka ligger vilande i väntan på att bli aktiverade. Proenzymet aktiveras genomproteolytisk aktivering,då ettproteasklyver bort en del av proenzymet. Denna klyvning kan förändra enzymets form, men ofta har enzymets aktiva yta varit dold och blir fritt att binda sitt substrat i och med aktiveringen. En annan strategi för att hålla enzymer inaktiva tills de nått den plats där de ska agera, eller den tidpunkt då de behövs, ärinhibitorersom binder enzymet och håller det inaktivt.[23]
Specificitet
[redigera|redigera wikitext]Enzymer är oftast mycket specifika vad gäller vilka substrat de katalyserar i vilka reaktioner. Denna specificitet uppnås genom att utnyttja bland annat komplementär passform, elektrisk laddning ochhydrofila/hydrofobaegenskaper hos enzymer och substrat. Enzymer kan också uppvisa mycket noggrannsterisk specificitet,regioselektivitetochkemoselektivitet.[24]
Några av de enzymer som visar högst specificitet och noggrannhet är involverade ireplikerandetochuttryckandet av genomet,det vill säga proteinsyntesen. Dessa enzymer har korrekturläsningsmekanismer (på engelska:proof-reading). ExempelvisDNA-polymerasutför först katalysen i ett steg, och kontrollerar sedan i andra steget att produkten är korrekt.[25]Denna tvåstegsprocess resulterar i en genomsnittlig felfrekvens på mindre än ett fel per 100 miljarder reaktioner hos de noggrannare typerna av polymeras hos däggdjur.[26]Liknande korrekturläsningsmekanism finns även hosRNA-polymeraser,[27]aminoacyl-tRNA-syntetas[28]ochribosomer.[29]
"Nyckeln i låset" -modellen
[redigera|redigera wikitext]Enzymer är mycket specifika. Nobelpristagaren och organkemistenHermann Emil Fischerföreslog 1894 att detta kunde bero på att både enzymet och substratet besitter specifika och komplementära geometriska former som mycket precist passar ihop.[30]Detta benämns som "lås och nyckel" -modellen (en: "the lock and key model" ).
![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/b2/Induced_fit_diagram_w._Swe._captions.png/250px-Induced_fit_diagram_w._Swe._captions.png)
År 1958 föreslogDaniel Koshlanden modifiering av denna modell. Eftersom enzymer har flexibel struktur kommer det aktiva centret att förändras till följd av interaktioner mellan substrat och enzym.[31]Detta resulterar i att substratet inte binder till ett oföränderligt aktivt centrum, utan aminosyrornas sidokedjor gjuts in i de exakta positioner som gör att enzymet kan utföra sin katalytiska funktion.[32]Det aktiva centrumet fortsätter att förändras till dess att substratet är fullständigt bundet.[33]Koshlands modell kallas ofta "inducerad passform" och är den modell som idag är allmänt accepterad.[34]
Alloster reglering
[redigera|redigera wikitext]Allostera centrum är ställen på enzymer som binder molekyler i sin omgivning icellenmed svaga,icke-kovalenta bindningaroch orsakar på så vis enkonformationsändringav enzymet. Ändringen i konformation påverkar det aktiva centrumet och därigenom även enzymets reaktionshastighet.[35]Allostera interaktioner kan både hämma och aktivera enzymer. Många av kroppens enzymer regleras allostert.[36]
Kofaktorer och koenzymer
[redigera|redigera wikitext]Kofaktorer
[redigera|redigera wikitext]Många enzymer behöver binda till molekyler som inte är protein för att kunna uppvisa aktivitet. Dessa kallas kofaktorer.[37]Kofaktorer kan antingen varaoorganiska(exempelvis metalljoner och kol-svavel-kluster) ellerorganiska(exempelvisflavinochhem). Organiska kofaktorer kan antingen varaprostetiska grupper,vilka binder hårt till enzymet, ellerkoenzymer,vilka frisläpps från enzymets aktiva säte under den kemiska reaktionens gång. Exempel på koenzymer ärNADH,NADPHochadenosintrifosfat.Dessa molekyler överför kemiska grupper mellan enzymer.[38]
Ett exempel på enzym som innehåller en kofaktor ärkarboanhydras,som illustreras ovan med en zink-kofaktor inbunden som en del av dess aktiva centrum.[39]Dessa hårt bundna molekyler återfinns just oftast i det aktiva centrumet och deltar i katalysen.[21]
Enzymer som behöver en kofaktor kallas när den inte har bundit någon sådan förapoenzymerellerapoproteiner.Ett apoenzym tillsammans med dess kofaktor(er) kallasholoenzym(den aktiva formen). De flesta kofaktorer är intekovalent bundnatill ett enzym utan ligger bara väldigt tätt intill. Det finns dock organiska prostetiska grupper som kan binda kovalent (exempelvistiaminpyrofosfati enzymetpyruvatdehydrogenas). Termenholoenzymkan också appliceras på enzymer som innehåller flerasubenheter,såsomDNA-polymeras;här är holoenzymet det fullständiga komplexet innehållande alla subenheter som behövs för aktivitet.[21][40]
Koenzymer
[redigera|redigera wikitext]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/ed/NADH-3D-vdW.png/190px-NADH-3D-vdW.png)
Koenzymer är små organiska molekyler som kan transportera kemiska grupper från ett enzym till ett annat.[41]Många koenzymer tillverkas utifrånvitaminer,exempelvisFADHfrånriboflavinochtetrahydrofolatfrånfolsyra.[42]
Koenzymer återskapas vanligen kontinuerligt. På så sätt hålls deras koncentration på en jämn nivå i cellen. Detta kontinuerliga återskapande betyder att även små mängder koenzymer används mycket intensivt. Exempelvis förbrukar och återskapar kroppen ungefär sin egen vikt iATPvarje dag.[43]
Termodynamik
[redigera|redigera wikitext]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/1d/Carbonic_anhydrase_reaction_in_tissue_sv.svg/250px-Carbonic_anhydrase_reaction_in_tissue_sv.svg.png)
Enzymer kan koppla samman två eller fler reaktioner så att en termodynamiskt fördelaktig reaktion kan användas för att "driva" en termodynamiskt ofördelaktig. Till exempel används ofta hydrolys avATPtill att driva andra kemiska reaktioner.[44]
Enzymer påverkar inte jämvikten i sig, utan bara med vilken hastighet den uppnås. Vanligtvis går en reaktion i samma riktning i närvaro av ett enzym som i dess frånvaro men snabbare. Dock kan substrat ibland bilda flera olika produkter, och närvaro av enzym styr då vilken produkt som bildas. Enzymer, exempelviskarboanhydras,katalyserar reaktioner lika mycket i båda reaktionsriktningar. Vilken som kommer att dominera beror på koncentrationerna av substrat och produkt.
Om en jämvikt förskjuts mycket i en riktning, alltså i en kraftigtexergon reaktion,är reaktioneni principirreversibel. Under dessa förhållanden kommer enzymer främst katalysera reaktionen i den termodynamiskt fördelaktiga riktningen.
Biologisk funktion
[redigera|redigera wikitext]Enzymer har en mängd olika funktioner inuti levande organismer. De är oumbärliga försignaltransduktionoch reglering av olika processer icellen,ofta viakinaserochfosfataservilka sätter på och tar avfosfatgrupper.[45]
Vissa enzym kan generera rörelse. MusklernasmyosinhydrolyserarATPför att genereramuskelkontraktion,och enzymer icellskelettettransporterar molekyler i cellen.[46]
ATPaserär en klass enzymer som katalyserar klyvning av ATP. ATPaser icellmembranetfungerar somjonpumparinvolverade iaktiv transport,då joner pumpas motkoncentrationsgradienten.
Mer ovanliga funktioner med enzymer inblandade är hur enzymetluciferasgenererar ljus ilysmaskar.[47]
Viruskan innehålla enzymer för att kunna utföra vissa uppgifter, såsomHIV-integrasochomvänt transkriptasför att kunna infektera värdceller.Influensa-viruset innehållerneuraminidasför att viruset ska kunna sättas fritt från cellerna.
![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/3e/Glykolysen.svg/250px-Glykolysen.svg.png)
Enzymer är mycket viktiga i djursmatspjälkningssystem.Enzymer så somamylaserochproteaserbryter ner större molekyler (stärkelseochproteinrespektive) så att de kan absorberas i tarmarna. Stärkelsemolekylerna hydrolyseras exempelvis till de mindre molekylernamaltosoch till slutglukos,som kan absorberas. Olika enzymer bryter ner olika molekyler. Hosidisslaresom enbart lever på växtdelar producerar mikroorganismer i tarmen enzymetcellulasför att möjliggöra nedbrytning av cellulosan i växternascellväggar.[48]
Flera enzymer kan arbeta tillsammans i en specifik ordning, vilket skaparmetabola reaktionsvägar.I en sådan reagerar ett enzym med produkten av ett annat enzym. Efter att enzymet utfört den katalytiska reaktionen går produkten sedan åter vidare till ett annat enzym. Ibland kan fler än ett enzym katalysera samma reaktion parallellt, något som kan ge upphov en komplex reglering där till exempel det ena enzymet kan tillhandahålla en konstant låg aktivitet och ett annat inducerbart enzym en mycket högre aktivitet.
Utan enzymer skulle metabolismen varken fungera på samma sätt eller vara tillräckligt snabb för att tillgodose cellens behov. Den centrala processenglykolysenskulle exempelvis aldrig kunna existera utan enzymer. Som ett exempel kan glukos i glykolysens första steg reagera direkt med ATP därigenom blir dess kolfosforylerade.Saknas enzymer sker dock denna reaktion så långsamt att den blir obetydlig. Om man istället tillsätterhexokinastill reaktionen sker samma långsamma fosforyleringar av kolen ske, med undantag för fosforyleringen av kol 6 som tack vare katalys sker mycket snabbt. Om lösningen undersöks efter en liten stund finner man attglukos-6-fosfatär den enda reaktionsprodukten som hittas i nämnvärd mängd.
Namngivning och klassificering
[redigera|redigera wikitext]Enzymers namn brukar sluta på-as.Oftast har de fått namn från det substrat eller den kemiska reaktion det katalyserar, exempelvislaktassom bryter ner mjölksockretlaktos,alkoholdehydrogenassom bryter neralkoholi levern ochDNA-polymeras.
Eftersom enzymen har namn efter vad de gör och det kan finnas flera olika enzymer som katalyserar samma reaktion, finns det ibland flera enzymer med samma namn. Dessa kallasisoenzymer.De har inte samma aminosyrasekvens och kan särskiljas genom till exempel detpH-värde den har störst aktivitet vid,kinetiska egenskapereller genomimmunokemiskametoder. Det förekommer att ett och samma enzym kan utföra katalys av en reaktion under fysiologiska förhållande och en annan under artificiella. Enzymet får då två namn, uppkallat efter vardera funktionen. Exempel på detta ärglukosisomeras,som används industriellt för att omvandlaglukostill sötningsmedletfruktos.Under fysiologiska förhållanden är samma enzym ettxylosisomeras.
International Union of Biochemistry and Molecular Biology(IUBMB) har utvecklat ennomenklaturför enzymer,EC-nummer,där varje enzym beskrivs med en sekvens på fyra siffror föregångna av "EC". Det första numret är en grovklassificering beroende på vad enzymet gör.
Första klassificeringen är som följande:
- EC 1Oxidoreduktaser:katalyseraroxidations- och reduktionsreaktioner
- EC 2Transferaser:överförfunktionella grupper(exempelvis metyl- eller fosfatgrupper)
- EC 3Hydrolaser:katalyserarhydrolysav olika kemiska bindningar
- EC 4Lyaser:klyver olika kemiska bindningar på andra sätt än hydrolys och oxidation
- EC 5Isomeraser:katalyserarisomeriskaändringar inom en molekyl
- EC 6Ligaser:katalyserar bildning avkovalenta bindningarmellan två molekyler
Utöver detta klassificeras enzymen in i underklasser.
Vissa webbservrar, såsomEzyPred[49]och andra verktyg inombioinformatikhar utvecklats för att förutsäga vilken huvudklass[50]och underklass[51][52]ett enzym tillhör bara genom att analysera dessproteinsekvens.
Industriell tillämpning
[redigera|redigera wikitext]Enzymer används i denkemiska industrinoch i andra industriella tillämpningar. Den industriella användningen av enzymer begränsas dock av enzymets naturliga specificitet för substrat, alltså vilka reaktioner de kan katalysera, och eftersom inte alltid fungerar vid andra betingelser än fysiologiska (exempelvis iorganiska lösningsmedeleller vid höga temperaturer). Inom fältetproteinteknikgörs försök att skapa nya enzymer med önskade egenskaper.[53][54]Dessa ansträngningar har börjat bära frukt. Några enzymer har designats från grunden för att katalysera reaktioner som inte sker i naturen.[55]
Applikation | Enzymer som används | Användning |
Livsmedelsindustrin![]() |
Amylaserfrånsvamparoch växter. | Produktion av sockerarter frånstärkelse,exempelvis tillverkning avglukossirap.[56]
I bakning, katalyserar nedbrytningen av stärkelse imjöltill socker. Jäsningav socker med jäst bildar koldioxid som reser degen. |
Proteaser | Kextillverkare använder dem för att minska proteinhalten i mjölet. | |
Barnmat![]() |
Trypsin | För att för-spjälka vissa proteiner i barnmat. |
Ölbryggning![]() |
Enzymer frånkornfrisätts under mäskfasen vid ölproduktion. | Bryter ner stärkelse och proteiner och bildar enklasockerarter,aminosyrorochpeptidersom används av jäst för jäsning. |
Industriellt producerade korn-enzymer | Vanliga i bryggprocesser som ersättning för de naturliga enzymerna i korn. | |
Amylaser, glukanaser, proteaser | Delar polysackarider och proteiner imalten. | |
γ-Amylaseand pullulanaser | Låg-kalori-öl och justering av jäsförmåga. | |
Proteaser | Motverka grumlighet vid lagring av öl. | |
Acetolaktatdekarboxylas | Förbättrar jäsningens effektivitet genom att minska bildandet avdiacetyl.[57] | |
Juicer![]() |
Cellulaser,pektinaser | Gör juicer klarare. |
Mejeriprodukter![]() |
Rennin,utvunnet från unga djur såsom kalv och lamm. | Tillverkning av ost, används för atthydrolyseraproteiner. |
Lipaser | Används vid produktionen av exempelvisRoquefortostför att fåblåmögelostenatt mogna bättre. | |
Laktaser | Bryter nerlaktostillglukosochgalaktos. | |
Mörning![]() |
Papain | För att möra kött genom att bryta ner proteiner. |
Stärkelseindustrin![]() |
Amylaser, amyloglukosidaser och glukoamylaser | Omvandlarstärkelsetill glukos och olikainvertsocker. |
Xylosisomeras | Omvandlar glukos tillfruktosvid produktion avisoglukoserfrån stärkelsematerial. Dessa isoglukoser är bättre sötningsmedel och lägre kaloriantal än sukroser med samma sötma. | |
Massa- och pappersindustri![]() |
Amylaser,xylanaser,cellulaser ochligninaser | Bryter ner stärkelse för att minska dessviskositetoch hjälper på så vissizingoch täckande av pappret. |
Biobränslen![]() |
Cellulaser | Används för att bryta nercellulosatill olika sockerarter som sedan kan fermenteras. |
Ligninaser | För att kunna använda restprodukter avlignin. | |
Biologiskalösningsmedel![]() |
Främst proteaser produceradeextracellulärtavbakterier. | Används i lösningar för borttagande av proteinfläckar på kläder. |
Amylaser | Används i bland annatdiskmedelför att ta bort fläckar baserade på stärkelse. | |
Lipaser | Används för att underlätta borttagande av fett- och oljefläckar. | |
Cellulaser | Används isköljmedel. | |
Linsvätska |
Proteaser | Borttagande av proteiner från kontaktlinser för att förhindra infektioner. |
Gummiindustrin | Katalas | För att genererasyrefrånperoxidför att omvandlalatextill gummi. |
Fotografi![]() |
Proteaser | Löser uppgelatinfrånfilmför att kunna återanvända dess innehåll avsilver. |
Molekylärbiologi![]() |
Restriktionsenzymer,DNA-ligasochpolymerasermed flera. | Används för att manipulera DNA inomgenteknik,något som är viktigt inom bland annatfarmakologi,jordbruk,kriminalteknikochmedicin.Enzymerna är essentiella för tekniker såsomrestriktionsklyvningochPCR. |
Se även
[redigera|redigera wikitext]Referenser
[redigera|redigera wikitext]- Den här artikeln är helt eller delvis baserad på material frånengelskspråkiga Wikipedia,Enzyme,tidigare version.
Källnoter
[redigera|redigera wikitext]- ^Smith AL (Ed)et al.(1997) (på engelska).Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology.Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press.ISBN 0-19-854768-4
- ^Grisham, Charles M.; Reginald H. Garrett (1999) (på engelska).Biochemistry.Philadelphia: Saunders College Pub. sid. 426–7.ISBN 0-03-022318-0
- ^Bairoch A. (2000).”The ENZYME database in 2000”(på engelska) (PDF).Nucleic Acids Res28 (1): sid. 304–5.doi: .ISSN0305-1048.PMID 10592255.PMC:102465.Arkiverad frånoriginaletden 1 juni 2011.https://web.archive.org/web/20110601003507/http:// expasy.org/NAR/enz00.pdf.Läst 12 november 2010.Arkiverad1 juni 2011 hämtat från theWayback Machine.
- ^Lilley D (2005).” Structure, folding and mechanisms of ribozymes” (på engelska).Curr Opin Struct Biol15 (3): sid. 313–23.doi: .PMID 15919196.
- ^Cech T (2000).” Structural biology. The ribosome is a ribozyme” (på engelska).Science289 (5481): sid. 878–9.doi: .PMID 10960319.
- ^Groves JT (1997).” Artificial enzymes. The importance of being selective” (på engelska).Nature389 (6649): sid. 329–30.doi: .PMID 9311771.
- ^de Réaumur, RAF(1752).” Observations sur la digestion des oiseaux”.Histoire de l'academie royale des sciences1752: sid. 266, 461.
- ^Williams, H. S. (1904).A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences.New York: Harper and Brothers.http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html
- ^Dubos J. (1951).” Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind”.Trends Biotechnol13 (12): sid. 511–5.doi: .PMID 8595136.
- ^Kühne myntade termen "enzyme" i: W. Kühne (1877) "Über das Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente",Verhandlungen des naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg,vol. 1, nummer 3, sidorna 190-193. relevanta stycket finns att finna på sidan 190: "Um Missverständnissen vorzubeugen und lästige Umschreibungen zu vermeiden schlägt Vortragender vor, die ungeformten oder nicht organisirten Fermente, deren Wirkung ohne Anwesenheit von Organismen und ausserhalb derselben erfolgen kann, alsEnzymezu bezeichnen. "(Översättning: För att förebygga missförstånd och undvika besvärliga omskrivningar, föreslår författaren att man betecknar de oformade eller inte organiserade ferment, vilkas verkning kan ske utan närvaron av organismen och utanför den samma, somEnzyme.)
- ^”Eduard Buchner – Biography”(på engelska). Nobelprize.org.https:// nobelprize.org/prizes/chemistry/1907/buchner/biographical/.Läst 30 oktober 2018.
- ^”Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture – Cell-Free Fermentation”(på engelska). Nobelprize.org.https:// nobelprize.org/prizes/chemistry/1907/buchner/lecture/.Läst 30 oktober 2018.
- ^”Pristagare Kungl. Vetenskapsakademin: Eduard Buchner”.Kungl. Vetenskapsakademin. Arkiverad frånoriginaletden 3 december 2022.https://web.archive.org/web/20221203002016/https:// kva.se/prisvinnare/eduard-buchner/.Läst 30 oktober 2018.”för hans biologiskkemiska undersökningar och upptäckt av den cellfria jäsningen”
- ^”The Nobel Prize in Chemistry 1946”(på engelska). Nobelprize.org.https:// nobelprize.org/prizes/chemistry/1946/.Läst 30 oktober 2018.
- ^Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. (1965).” Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution”.Nature22 (206): sid. 757–61.doi: .PMID 5891407.
- ^Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP (1992).” 4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer”.J. Biol. Chem.267 (25): sid. 17716–21.PMID 1339435.
- ^Smith S (1 december 1994).”The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes”.FASEB J.8 (15): sid. 1248–59.PMID 8001737.http:// fasebj.org/content/8/15/1248.full.pdf+html.Läst 14 november 2010.
- ^Anfinsen C.B. (1973).” Principles that Govern the Folding of Protein Chains”.Science181 (96): sid. 223–30.doi: .PMID 4124164.
- ^Dunaway-Mariano D (2008).” Enzyme function discovery”.Structure16 (11): sid. 1599–600.doi: .PMID 19000810.
- ^”The Catalytic Site Atlas”.The European Bioinformatics Institute. Arkiverad frånoriginaletden 3 augusti 2013.https://web.archive.org/web/20130803032349/http:// ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/.Läst 14 november 2010..
- ^ [abc]Alberts, Bruce et al. (2005).Essential Cell Biology(2:a upplagan). Garland Science. sid. 207, 214.ISBN 0-8153-3481-8
- ^Alberts, Bruce et al. (2005).Essential Cell Biology(2:a upplagan). Garland Science. sid. 49-52.ISBN 0-8153-3481-8
- ^Alberts, Bruce et al. (2005).Essential Cell Biology(2:a upplagan). Garland Science. sid. 288-289.ISBN 0-8153-3481-8
- ^Jaeger KE, Eggert T. (2004).” Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution”.Curr Opin Biotechnol.15 (4): sid. 305–13.doi: .PMID 15358000.
- ^Shevelev IV, Hubscher U. (2002).” The 3' 5' exonucleases”.Nat Rev Mol Cell Biol.3 (5): sid. 364–76.doi: .PMID 11988770.
- ^Berg, Jeremy M. et al. (2006).Biochemistry(6:e upplagan). New York: W.H. Freeman and Company.ISBN 978-0-7167-6766-4
- ^Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K. (2006).Transcript-assisted transcriptional proofreading."313". sid. 518–20.doi: .PMID 16873663.
- ^Ibba M, Soll D. (2000).” Aminoacyl-tRNA synthesis”.Annu Rev Biochem.69: sid. 617–50.doi: .PMID 10966471.
- ^Rodnina MV, Wintermeyer W. (2001).” Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms”.Annu Rev Biochem.70: sid. 415–35.doi: .PMID 11395413.
- ^Fischer E. (1894).”Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme”.Ber. Dt. Chem. Ges.27: sid. 2985–93.doi:.http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer.
- ^Koshland D. E. (1958).”Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis”.Proc. Natl. Acad. Sci.44 (2): sid. 98–104.doi: .PMID 16590179.
- ^Vasella A, Davies GJ, Bohm M. (2002).” Glycosidase mechanisms”.Curr Opin Chem Biol.6 (5): sid. 619–29.doi: .PMID 12413546.
- ^Boyer, Rodney (2002).” 6” (på engelska).Concepts in Biochemistry(2:a upplagan). New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto.: John Wiley & Sons, Inc. sid. 137–8.ISBN 0-470-00379-0.OCLC51720783
- ^Alberts, Bruce et al. (2005).Essential Cell Biology(2:a upplagan). Garland Science. sid. 215.ISBN 0-8153-3481-8
- ^Neet KE (1995).” Cooperativity in enzyme function: equilibrium and kinetic aspects”.Meth. Enzymol.249: sid. 519–67.doi: .PMID 7791626.
- ^Changeux JP, Edelstein SJ (2005).” Allosteric mechanisms of signal transduction”.Science308 (5727): sid. 1424–8.doi: .PMID 15933191.
- ^de Bolster, M.W.G. (1997).”Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor”(på engelska).International Union of Pure and Applied Chemistry.Arkiverad frånoriginaletden 21 januari 2017.https://web.archive.org/web/20170121172848/http:// chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34#34.Läst 12 november 2010.
- ^de Bolster, M.W.G. (1997).”Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme”.International Union of Pure and Applied Chemistry. Arkiverad frånoriginaletden 21 januari 2017.https://web.archive.org/web/20170121172848/http:// chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33#33.Läst 12 november 2010.
- ^Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN and McKenna R. (2005).” Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II”.Biochemistry44 (4): sid. 1097–115.doi: .PMID 15667203.
- ^”PDBs for Biochemistry”.Georgia State University. Arkiverad frånoriginaletden 16 juli 2011.https://web.archive.org/web/20110716103545/http://chemistry.gsu.edu/Glactone/PDB/Proteins/Krebs/1pyd.html.Läst 22 januari 2011.
- ^Wagner, Arthur L. (1975) (på engelska).Vitamins and Coenzymes.Krieger Pub Co.ISBN 0-88275-258-8
- ^Alberts et al. (2008).Molecular Biology of the Cell(5:e upplagan). Garland Science. sid. 166-177 samt tabell 3-2.ISBN 0-8153-4106-7
- ^Törnroth-Horsefield S, Neutze R (2008).”Opening and closing the metabolite gate”.Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.105 (50): sid. 19565–6.doi: .PMID 19073922.PMC:2604989.http:// pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=19073922.
- ^Ferguson, S. J.; Nicholls, David; Ferguson, Stuart (2002) (på engelska).Bioenergetics 3(3:e upplagan). San Diego: Academic.ISBN 0-12-518121-3
- ^Hunter T. (1995).” Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling”.Cell.80 (2): sid. 225–36.doi: .PMID 7834742.
- ^Berg JS, Powell BC, Cheney RE (1 April 2001).”A millennial myosin census”.Mol. Biol. Cell12 (4): sid. 780–94.PMID 11294886.PMC:32266.http:// molbiolcell.org/cgi/content/full/12/4/780.
- ^Meighen EA (1 Mars 1991).”Molecular biology of bacterial bioluminescence”.Microbiol. Rev.55 (1): sid. 123–42.PMID 2030669.PMC:372803.http://mmbr.asm.org/cgi/reprint/55/1/123?view=long&pmid=2030669.
- ^Mackie RI, White BA (1 oktober 1990).”Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output”.J. Dairy Sci."73" (10): ss. 2971–95.doi: .PMID 2178174.http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971.
- ^Shen H. B., Chou K. C. (2007).” EzyPred: A top-down approach for predicting enzyme functional classes and subclasses.” (på engelska).Biochem Biophys Res Comm364: sid. 53-59..
- ^Qiu J. D., Huang J. H., Shi S. P., Liang R. P. (2010).” Using the Concept of Chou's Pseudo Amino Acid Composition to Predict Enzyme Family Classes: An Approach with Support Vector Machine Based on Discrete Wavelet Transform.”.Protein & Peptide Letters(17): sid. 715-712.
- ^Zhou, X. B., Chen, C., Li, Z. C. & Zou, X. Y. (2007).” Using Chou's amphiphilic pseudo-amino acid composition and support vector machine for prediction of enzyme subfamily classes”.Journal of Theoretical Biology248 (3): sid. 546–551.doi: .PMID 17628605.
- ^Chou K. C. (2005).” Using amphiphilic pseudo amino acid composition to predict enzyme subfamily classes.”.Bioinformatics21: sid. 10-19.
- ^Renugopalakrishnan V, Garduno-Juarez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P. (2005).” Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology”.J Nanosci Nanotechnol.5 (11): sid. 1759–1767.doi: .PMID 16433409.
- ^Hult K, Berglund P. (2003).” Engineered enzymes for improved organic synthesis”.Curr Opin Biotechnol.14 (4): sid. 395–400.doi: .PMID 12943848.
- ^Jiang L, Althoff EA, Clemente FR (2008).” De novo computational design of retro-aldol enzymes”.Science (journal)319 (5868): sid. 1387–91.doi: .PMID 18323453.
- ^Guzmán-Maldonado H, Paredes-López O (1995).” Amylolytic enzymes and products derived from starch: a review”.Critical reviews in food science and nutrition35 (5): sid. 373–403.doi: .PMID 8573280.
- ^Dulieu C, Moll M, Boudrant J, Poncelet D (2000).” Improved performances and control of beer fermentation using encapsulated Alpha -acetolactate decarboxylase and modeling”.Biotechnology progress16 (6): sid. 958–65.doi: .PMID 11101321.
Engelska originalcitat
[redigera|redigera wikitext]- ^"alcoholic fermentation is an act correlated with the life and organization of the yeast cells, not with the death or putrefaction of the cells."
Externa länkar
[redigera|redigera wikitext]Wikimedia Commons har media som rörEnzym.
- Enzyme Structures Database,en databas som ger tillgång till samtliga 3D-strukturer iProtein Data Bank (PDB).
- MetaCyc,en databas med över 1670 metabola reaktionsvägar från fler än 2100 organismer.
- Brenda,en databas med bred information kring enzymer.
- ExPASy ENZYME,en sökverktyg främst iSwiss-prot,men länkar även andra databaser och annan litteratur.
- IUBMB,International Union of Biochemistry and Molecular Biology tillhandahåller en rekommenderad nomenklatur och klassificering av enzymer.
|
|
|