Hoạt tính vị điểm

Hoạt tính vị điểm( anh ngữ:Active site), hựu xưngHoạt hóa vị trí,Thị chỉ nhất cáDiếu tốTrung cụ hữuThôi hóaNăng lực dữ kết hợp đích bộ vị. Kỳ kết cấu dữ hóa học tính chất khả cung thụ chất biện thức, tịnh dữThụ chấtKết hợp. Hoạt hóa vị trí thông thường thị diếu tố biểu diện thượng nhất cá loại tự khẩu đại đích khu vực, nội bộ hàm hữu khả dữ đặc định thụ chất phát sinh phản ứng đíchTàn cơ.

Kết hợp

Đại bộ phân diếu tố chỉ hội hữu nhất cá hoạt tính vị điểm, chỉ đối ứng nhất chủng thụ chất. Diếu tố đích biến tính tác dụng, thông thường thị nhân vi cao ôn hoặc giả thị cực đoan đích pH trị, tạo thành diếu tố hoạt tính vị điểm hình trạng đích cải biến.

Dĩ hạ hữu lưỡng chủng diếu tố kết hợp đích giả thuyết

Diếu tố tỏa thược giả thuyết

• 

Do Emil Fischer đề xuất đích, tha đích giả thiết thị thuyết diếu tố đích hoạt tính vị điểm hòa thụ chất khả dĩ ngận hoàn mỹ đích kết hợp, đương lưỡng giả kết hợp, thụ chất đích tu sức tựu khai thủy liễu.

Dụ đạo khế hợp giả thuyết

• 

Do Daniel Koshland đề xuất đích, tha thị tỏa thược lý luận đích diên thân, đãn tha chủ trương hoạt tính vị điểm hòa thụ chất bất hội hoàn mỹ kết hợp, thả hoạt tính vị điểm thị khả dĩ hình trạng cải biến đáo hòa thụ chất hoàn mỹ kết hợp đích trạng thái; đương thụ chất tiếp thượng hậu, dụ đạo hình trạng cải biến, đương thụ chất ly khai hậu, diếu tố hồi đáo tha nguyên bổn đích dạng tử.

Hóa học tính chất

Thụ chất hòa diếu tố kết hợp, thấu quáKhinh kiện,Sơ thủy giao hỗ tác dụng hoặc lưỡng giả đô hữu. Hoạt tính vị điểm thượng đích tàn cơ tác vi chất tử hoặc kỳ tha thụ chất hóa học cơ đoàn đích tiếp thụ giả hoặc đề cung giả, tiến nhi hàng đê phản ứng hoạt hóa năng, gia khoái phản ứng tốc suất. Đương diếu tố hòa thụ chất gian đích tác dụng hoàn hậu, sản vật tại hoạt tính vị điểm hội tương đương đích bất ổn định, tiến nhi ly khai diếu tố.

Phụ nhân tử

Diếu tố hội vận dụngPhụ nhân tửLai bang mang dữ thụ chất đích kết hợp;Phụ môiDã thị phụ nhân tử đích nhất chủng, tại thụ chất hòa diếu tố phát sinh hóa học phản ứng thời, tựu hội ly khai. Lệ như: Kim chúc vật chất.

Ức chế tề

Ức chế tề hội trở nhiễu thụ chất hòa diếu tố đích giao hỗ tác dụng, tiến nhi hàng đê phản ứng tốc suất. Ức chế tề hữu kỉ chủng bất đồng đích chủng loại, phân biệt hữu khả nghịch hòa bất khả nghịch, cạnh tranh hòa phi cạnh tranh; cạnh tranh hình, nhất chủng hòa thụ chất ngận tượng đích vật chất, hội hòa thụ chất cạnh tranh diếu tố; phi cạnh tranh hình, nhất chủng hội kết hợp tại phi hoạt tính vị điểm đích vật chất, hội ảnh hưởng thụ chất hòa diếu tố đích kết hợp suất.

	Lệ tử	Hòa hoạt tính vị điểm kết hợp?	Hàng đê phản ứng tốc suất?
Cạnh tranh khả nghịch hình	HIV đản bạch môi ức chế tề	Hội	Hội
Phi cạnh tranh khả nghịch hình	Trọng kim chúc	Bất hội	Hội
Bất khả nghịch hình	Tình hóa vật	Hội	Hội

Dược vật đích phát triển

Biện nhận hoạt tính vị điểm, tại dược học thượng ngận trọng yếu; tạ do biện nhận xuất hoạt tính vị điểm, thiết kế xuất thụ chất ( dược vật ), khả dĩ trở đoạn tha hòa thụ chất kết hợp; kỳ trung nhất cá trọng yếu đích nhân tử tại dược vật thiết kế, thị ức chế tề hòa diếu tố kết hợp đích cường độ. Lệ nhưAIDS

Dị vị kết hợp vị

Dị vị kết hợp vị cố danh tư nghĩa hòa hoạt tính vị điểm thị bất đồng đích vị trí tại diếu tố thượng, dị vị tu sức thông thường phát sinh tại siêu quá nhất cá thứ đan nguyên đích đản bạch chất, dã thường thường tham dữ đại tạ phản ứng.

Tham kiến

• Biệt cấu điều tiết(Allosteric regulation)
• Môi xúc phản ứng
• Môi ức chế tề

Tham khảo văn hiến

1. ^ Alberts, B (2010). Essential Cell Biology. Garland Science. p. 91.
2. ^ Campbell, P (2006). Biochemistry Illustrated. Elsevier. pp. 83–85.
3. ^ Kool ET (1984). "Active site tightness and substrate fit in DNA replication". Annual Review of Biochemistry 71: 191–219. doi:10.1146/annurev.biochem.71.110601.135453.
4. ^ a b Sullivan SM (2008). "Enzymes with lid-gated active sites must operate by an induced fit mechanism instead of conformational selection". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 105: 13829–13834. doi:10.1073/pnas.0805364105.
5. ^ a b Schechter I (2005). "Mapping of the active site of proteases in the 1960s and rational design of inhibitors/drugs in the 1990s". Current Protein and Peptide Science 6: 501–512. doi:10.2174/138920305774933286.
6. ^ a b c DeDecker BS (2000). "Allosteric drugs: thinking outside the active-site box". Chemistry and Biology 7: 103–107. doi:10.1016/S1074-5521(00)00115-0.
7. ^ Zuercher M (2008). "Structure-Based Drug Design: Exploring the Proper Filling of Apolar Pockets at Enzyme Active Sites". Journal of Organic Chemistry 73: 4345–4361. doi:10.1021/jo800527n.
8. ^ Powers R (2006). "Comparison of protein active site structures for functional annotation of proteins and drug design". Proteins - Structure, Function and Bioinformatics 65: 124–135. doi:10.1002/prot.21092.